citoesqueleto alunos

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LIA D’AFONSÊCA PEDREIRA DE MIRANDA 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE FEIRA DE SANTANA 
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
CURSO: CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
CITOESQUELETO 
Formas e motilidade 
Permite que as células organizem 
seus componentes, adotem uma 
grande vaiedade de formas e 
realizem movimentos coordenados 
CITOESQUELETO 
Filamentos intermediários Microtúbulos (Tubulina) Microfilamentos de actina 
ELEMENTOS DO CITOESQUELETO 
1. Filamentos 
ELEMENTOS DO CITOESQUELETO 
2. Proteínas Associadas 
 
• Proteínas reguladoras 
• Proteínas de associação 
• Proteínas motoras 
 
Filamentos 
Intermediários 
Filamentos Intermediários 
Ocorrência: em quase todos os animais 
 
Função: 
• promover a resistência física de células e tecidos 
Características 
. mesma organização estrutural 
• estabilidade 
• não se ligam a nucleotídeos e sua montagem não envolve a hidrólise 
de ATP e GTP. 
Localização na célula: 
• distribuídos no citoplasma 
• núcleo 
ESTRUTURA 
Unidade estrutural - proteínas fibrosas de cadeia longa 
• Cabeça aminoterminal 
• Cauda carboxiterminal 
• Domínio central em α hélice 
ESTRUTURA 
Filamentos 
citoplasmáticos 
Filamentos nucleares malha bidimensional 
Tipos 
Principais filamentos intermediários em mamíferos 
 
Classificação de acordo com a distribuição em tecidos específicos 
1. Queratinas (tonofilamentos) 
 Ocorrência: citoplasma de células epiteliais 
 Características: 
 Heteropolímeros (30 tipos diferentes) 
 Classe I – citoqueratinas ácidas 
 Classe II – citoqueratinas neutras e básicas 
 
 Proteína de ligação: filagrina 
 
 
 Importância na oncologia 
 Doenças provocadas por alterações nos genes de queratina 
 
Tipos 
2. Vimetina (vimetus = ondulado) 
 
 Ocorrência: citoplasma de células embrionárias 
 células de origem mesodérmica (organismos desenvolvidos) 
• Fibroblastos, células endoteliais e sanguíneas 
 Características: 
 Homo e heteropolímeros 
 
 Proteína de ligação: plactina 
 
 Origem e conservação 
Tipos 
3. Desmina 
 Ocorrência: citoplasma de células musculares 
 Características: 
 Homo e heteropolímeros 
 
 Proteína de ligação: sinamina 
 
 
 
Filamentos intermediários tipo 3 
Manutenção da integridade do 
músculo 
Sem participação na contração 
muscular 
 
Sarcômero (Lodish et al 2004) 
Tipos 
4. Neurofilamentos 
 
 Ocorrência: citoplasma de células nervosas 
 principais elementos estruturais dos dentritos e axônios 
 Características: 
 Homo e heteropolímeros 
 
 Classes: 
 NF-L (67KDa) 
 NF-M (150 KDa) 
 NF-H (200 KDa) 
 α internexina 
5. Filamentos gliais 
 Ocorrência: citoplasma de astrócitos e algumas células de Schwann 
 
Lâmina nuclear (lâmina A + lâmina C) 
Lâmina B (ligação com a membrana) 
 
B 
Tipos 
6. Laminofilamentos (lâmina nuclear) 
Ocorrência : núcleo de todos os tipos celulares 
Função: forma e resistência do envoltório nuclear 
Classes de monômeros: três tipos A, B e C 
Características: 
• domínios fibrosos mais longos que os dos filamentos citoplasmáticos 
• forma uma malha lisa bidimensional 
Dinâmica filamentos intermediários no núcleo 
Ação de proteíno-quinases 
na lâmina nuclear durante 
a mitose - fosforilação 
FRAGMENTAÇÃO 
DA LÂMINA 
 Ação de fosfatases 
específicas – remoção dos 
fosfatos 
RECOMPOSIÇÃO DA 
LÂMINA NUCLEAR 
NÚCLEO EM INTERFASE 
TELÓFASE 
INICIAL 
PRÓFASE 
TELÓFASE 
FINAL 
Fosforilação das 
lâminas 
Desfosforilação das 
lâminas 
(Alberts et al 2004) 
Microtúbulo 
MICROTÚBULOS 
Elemento do citoesqueleto presente em quase todas as células 
eucarióticas 
Organização 
- Estruturas tubulares rígidas 
- Diâmetro 25 nm 
- Comprimento variável (de fração a centrenas de μm) 
Tubulina (Microscopia de fluorescência) 
Estrutura 
Blocos de construção – dímero de tubulina α e β 
Protofilamentos (13 + frequente) 
(Lodish et al 2004) 
A guanina ligada a tubulina 
modula a adição de 
subunidades ao microtúbulo 
A tubulina é uma GTPase 
(dímeros organizados e livres) 
(Lodish et al 2004) 
Dinâmica dos microtúbulos 
Polimerização - etapas 
1. Dímeros livres de αβ-
tubulina se associam para 
formar protofilamentos 
2.Protofilamentos se associam 
em folhetos que formam o 
microtúbulo 
(Lodish et al 2004) 
3.Alongamento (2x mais 
rápida na extremidade +). 
 
Polaridade (importância) 
 
Montagem do 
protofilamento 
Montagem 
da folheto 
Alongamento 
do microtúbulo 
Túbulos simples ou agrupados 
(Lodish et al 2004) 
Instabilidade dinâmica dos microtúbulos 
(Lodish et al 2004) 
Estável 
Instável 
Dinâmica dos microtúbulos 
Temperatura 
Resfriamento até 4oC 
DESPOLIMERIZA 
Aquecimento até 37oC 
POLIMERIZA 
Fatores que afetam a montagem e estabilidade 
Resfriamento até 4oC 
Aquecimento 
até 37oC 
Despolimerização de 
microtúbulos 
Polimerização de 
αβ tubulina 
Concentração crítica ( Cc ) 
Dinâmica dos microtúbulos 
 
O estado de equilíbrio é atangido quando a permuta entre 
as unidades na extremidade dos microtúbulos não 
provoca mudança na massa total de filamentos. 
 
A concentração crítica é a concentração do pool de 
monômeros livres quando o estado de equilíbrio é 
atingido 
Acima da Cc → ocorre polimerização 
Abaixo da Cc → ocorre despolimerização 
MTOCs (microtubule-organizing centere 
 
 
(Centro Organizador de Microtúbulos) 
Qualquer estrutura usada para nuclear microtúbulos 
Centrossomo apesar da aparência 
amorfa, contém várias proteínas 
ordenadas capazes de iniciar a 
montagem 
 
Centríolos podem ou não estar 
presentes 
 
Micrografia eletrônica de um 
centrossoma animal 
PC –matriz pericentriolar 
C e C’ – centríolos 
MT - microtúbulos 
(Lodish et al 2004) 
MTOCs 
(centro organizador de microtúbulos) 
Microtúbulo crescendo a partir anel 
de γ tubulina (sítio de nucleação) no 
centrossom 
Micrografia mostrando os 
microtúbulos crescendo a 
partir do centrossomo 
(Alberts et al 2004) 
Polaridade: extremidade ( - ) sempre próxima ao MTOC 
 
MTOCs 
(centro organizador de microtúbulos) 
 
extremidade extremidade 
extremidade 
A organização dos microtúbulos no citoplasma 
Polaridade: extremidade ( - ) sempre próxima ao MTOC 
 
Célula animal em interfase: 
extremidade menos próxima ao 
MTOC ou ao corpúsculo basal nos 
cílios e flagelos 
Célula animal em mitose: 
 as extremidades menos do fuso 
mitótico estão próximas a um dos 
MTOC nos polos celulares 
(Lodish et al 2004) 
Drogas que interrompem a dinâmica dos microtúbulos 
Ferramentas importantes para testar a atividade dos microtúbulos 
Colchicina / Taxol 
Se ligam somente a αβ-tubulina 
As concentrações nas células são facilmente controladas 
CITOGENÉTICA 
(sincronização do ciclo celular) 
Tipos de microtúbulos 
INSTÁVEIS: 
Fuso mitótico 
Rede citosólica de microtúbulos 
ESTÁVEIS: 
Feixe central dos cílios e flagelos 
Microtúbulos dos axônios dosneurônios 
Microtúbulos da banda marginal da membrana de 
eritrócitos e plaquetas 
Proteínas associadas aos microtúbulos (MAPs) 
Estabilizadoras 
Domínios: 
Básicos → ligação (neutraliza a 
repulsão de cargas entre as 
subunidades dentro do microtúbulo, 
estabilizando, assim, o polímero) 
 
Ácidos → projeção (promove a ligação 
com as membranas, os filamentos 
intermediários e regula o afastamento 
entre os microtúbulos) 
Identificadas por técnicas de purificação e imunofluorescência 
microtubule-associated proteins 
O espaçamento dos microtúbulos depende do 
domínio de projeção de proteínas associadas ao 
microtúbulo 
Figura experimental – células de inseto 
transfectadas DNA que expressa as proteínas 
MAP2 e Tau 
Proteínas que modulam a 
dinâmica dos microtúbulos 
(Lodish et al 2004) 
Desestabilizadoras 
 
Catanina – corta microtúbulos no citosol, liberando microtúbulos 
para o MTOC 
 
OP18 ou statnina – aumenta a frequência da desmontagem rápida no 
ciclo mitótico. Pode agir ligando dímeros de tubulina, reduzindo o 
número de dímeros livres disponíveis. 
A fosforilação inativa a OP18 e inibe o seu efeito desestabilizador 
Proteínas associadas aos microtúbulos (MAPs) 
Microtúbulos estáveis nos neurônios 
Polaridade nos neurônios: 
Axônio - extremidade (-) voltada para a base do axônio 
Dendritos – extremidade (-) orientada em ambas as direções 
Proteínas 
estabilizadoras 
Dendritos – MAP2 
 
Axônio – tau 
 
Os microtúbulos funcionam como trilhos a proteínas motoras 
CINESINA e DINEÍNA medeiam o tansporte intracelular 
Movimentos intracelulares 
trânsito intracelular de vesículas e organelas 
movimento de cílios e flagelos 
Transporte através do axônio 
Anterógrado – do corpo celular 
para o terminal sinaptico 
Retrógrado – retorno do material 
a ser degradado 
* 
Proteínas motoras 
CINESINAS – geralmentese deslocam em direção a extremidade (+) 
Pescoço 
Haste 
Sítio de 
ligação 
ao MT 
Domínios: 
- Cabeça se liga ao MT e ao ATP 
→ atividade motora 
-Cauda – ligação com as cargas 
(vesículas) 
-Pescoço – flexível 
Diferenças entre as cinesinas 
 
relacionada ao domínio cauda 
Pescoço 
Cabeça 
Cabeça 
Cauda 
Cadeia 
leve 
Grupos funcionais de cinesinas 
1. Citosólicas 
 - transporte de vesículas sinapticas no axônio 
 - transporte de organelas (mitocôndrias) 
 - vesículas secretoras para a membrana plasmática 
 - membrana do RE 
 - grânulos de pigmentos 
2. Mitóticas 
 - montagem do fuso mitótico 
 - segregação dos cromossomos 
Proteínas motoras 
Modelo de transporte de vesícula 
Força suficiente para puxar uma vesícula via citoplasma viscoso 
Energia obtida a partir da hidrólise do ATP 
Tamanho do passo 8 nm – sugere a ligação apenas com a βtubulina 
Processividade propriedade da cinesina de se mover sem se desligar do MT – 
aumenta a eficiência no transporte de cargas 
Microtúbulo estacionário 
Vesícula 
Receptor de 
cunesina 
Cinesina 
Proteínas motoras DINEÍNA 
movimento orientado para a extremidade ( - ) 
transporte retrógrado do axônio 
transporte de vesículas do Golgi para o centrossomo 
Complexas (multiméricas) 
- Duas ou três cadeias pesadas 
- Número indefinido de cadeias 
leves e intermediárias 
- Necessita do complexo protéico 
dinactina para intermediar a ligação 
entre as cadeias leves de actina e 
as vesículas ou cromossomos 
Complexo dinactina: 
Proteína Glued – ligação com o microtúbulos e vesículas 
Arp 1 – ligação com a espectrina 
Dinamatina – interage com a dineína 
1. Citosólicas 
 - movimento de vesículas e cromossomos 
 
2. Axonêmicas 
 - responsáveis pelo batimento dos cílios e flagelos 
Grupos funcionais de dineínas 
Cooperação da miosina com a dineína no cortex celular 
Ocorre quando as vesículas devem 
atravessa regiões pobres em 
microtúbulos 
ENDOCITOSE 
EXOCITOSE 
Proteínas motoras 
Neste caso, no mínimo, duas proteínas 
motoras (cinesina e dineína) devem 
conduzir a mesma vesícula usando os 
microtúbulos ou microfilamentos 
Microtúbulos imóveis 
CÍLIOS e FLAGELOS... expansões flexíveis de membrana 
Estrutura 
Axonema: “9 + 2” 
Interligações protéicas: 
pontes periódicas, bainha central (par central) 
nexina, raios, braços de dineína 
Centro de nucleação: 
Corpúsculos basais 
Movimento dos cílios e flagelos 
Os braços de dineína se preojetam na par subjacente 
O avanço dos braços de dineína de um par que se estendem 
de um par em direção a extremidade (-) do par vizinho gera a 
força para o deslizamento no axonema. 
Dentro do cílio ou flagelo, essa força linear é convertida em 
curvatura por regiões que resitem ao deslizamento 
MICROTÚBULOS 
ISOLADOS: DINEÍNA 
PRODUZ DESLIZAMENTO 
NO FLAGELO: 
DINEÍNA CAUSA 
CURVATURA 
 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE FEIRA DE SANTANA 
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
CURSO: CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
CITOESQUELETO 
Formas e motilidade II 
Profa. Lia d’Afonsêca Pedreira de Miranda 
Baseado em Alberts et al, 2004; Lodish et al, 2004 
e Cooper, 2000 
Os microfilamentos de actina 
A actina: antiga abundante e altamente conservada 
• proteína intracelular mais abundante da maioria das células eucarióticas 
 1 a 5 % do peso das proteínas celulares (células musculares 10%) 
 
Células do fígado: 
 2 x 104 moléculas receptoras de insulina 
2 x 108 moléculas de actina 
 
• origem / evolução 
originaram-se de uma proteína (MreB) de bactéria ancestral e evoluiram a 
medida que as células se especializaram 
 
Estrutura 
Unidade estrutural: monômero globular – actina G 
Molécula formada por IV subdomínios 
 
Fenda da ATPase - sítio de ligação para o 
ATP e Mg2+ 
 
Estados: 
Actina G ATP 
Actina G ADP Estrutura da actina G monomérica 
2 lobos separados por fenda 
Modelo obtido por cristalografia por raio X 
 
Estrutura 
Polímero filamentoso: actina f 
Unidades estruturais: actina G 
 
 
 
Final do filamento extremidade ( -– ) 
Extremidade oposta ( + ) 
POLARIDADE ESTRUTURAL 
Todas as subunidade de 
actina apontam numa mesma 
direção 
Extremidade 
pontiaguda 
Extremidade 
farpada 
• Devido a torção os filamento se 
mostram alternadamente mais finos 
(Ø 7 nm) e mais grossos (Ø 9nm) 
 
Polimerização 
Polimerização da actina G em actina F é acompanhada por 
hidrólise do ATP 
Extremidade + Extremidade - 
Instabilidade dinâmica necessária para o desempenho de muitas 
funções pelos filamentos de actina 
Cooper et al., The Cell, 2thed. 
Dinâmica da montagem da actina (in vitro) 
Etapas: 
Nucleação – actina G agrega-se em oligômeros curtos e instáveis, ocorre a 
formação do núcleo de iniciação 
Alongamento – adição de monômeros em ambas as extremidades 
Estado de equilíbrio – ocorre permuta de monômeros em ambas as 
extremidades sem mudança da massa total de filamentos 
Unidades laranja e roxo – Actina ATP 
Unidade branca – Actina ADP 
Os monômeros de actina G se organizam em longos polímeros de 
actina F 
Nucleação Alongamento Estado de 
equilíbrio 
Proteínas ligadoras de actina: regulação da polimerização 
Cofilina → aumenta a taxa de dissociação 
Profilina → estimula a troca de ADP por ATP 
 
Arp 2/3 → nucleação de filamentos 
 estimula a ramificação do filamento 
Profilina 
Cofilina 
Cooper et al., The Cell, 2thed. 
Concentração crítica da extremidade mais (+) é menorque a da 
extremidade menos (-) 
Quando o estado de equilíbrio é alcançado a concentração do 
pool de subunidades livres é chamada CONCENTRAÇÃO CRÍTICA 
(Cc) 
(Cc) da actina G abaixo da (Cc+) - para o crescimento 
Proteína bloqueadora 
Proteína bloqueadora 
Regulação da polimerização 
Inibição: Timosina β4 
liga-se a actina G mantendo a Cc de actina no citososol 
Promoção: Profilina 
- atua como fator de troca de nucleotídeos 
- auxilia na adição de monômeros 
 a extremidade (+) 
- participa da sinalização entre 
 células, ligando-se a lipídios de 
 membrana 
Modelo dos papeis complementares de profilina 
e (verde) timosina β4 (roxo) na regulação da 
polimerização da actina G 
Toxinas alteram o equilíbrio entre os mônomeros de 
actina e os filamentos 
1. Impedem a formação dos filamentos: (aumento da actina G) 
- Citocalasina D (alcalóide de fungo) 
 bloqueia a extremidade (+) → desaparecimento do citoesqueleto 
- Latrunculina (secretada por esponjas) → liga-se a actina G, impede 
 a polimerização 
2. Estabilização dos filamento ( aumento da actina F) 
- Faloidina (fungo) → liga-se a actina F, impede a despolimerização 
 
EFEITOS NAS CÉLULAS 
Estrutura 
Organização dos microfilamentos de actina 
- Depende da associação com uma proteína 
1. Feixes 
 
• microfilamento arranjados paralelamente 
• proteína de ligação curta 
 
Fimbrina 
 
 
Filamento 
de actina 
 
Presentes em filipódios 
Cooper et al., The Cell, 2thed. 
Feixe 
Fimbrina 
 
Funções dos filamentos de actina 
e suas proteínas associadas 
Associação dos filamentos de actina com a membrana 
plasmática 
Cortex celular 
Associação do cortex com a membrana plasmática (eritrócito) 
Cooper et al., The Cell, 2thed. 
Locomoção celular 
Etapas do movimento de uma célula 
Filipódios – fibroblasto. Arranjos 
bimensionais da actina 
 
Pseudópodes – grossas projeções 
trimensionais preenchidas por um 
gel de filamentos de actina 
Lamelipódios – células epiteliais 
fibroblastos e alguns neurônios. 
Arranjos bidimensionais da actina 
Movimentos de protusão que envolvem 
polimerização e despolimerização de actina 
polimerização da actina 
na extremidade + 
estende o lamelipódio 
movimento da actina não polimerizada 
Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 4thed 
Modelo do mecanismo de protusão 
de um lamelipódio 
Cofilina ausente na borda anterior 
Rede de filamentos se 
separa atrás da 
extremidade principal 
Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 4thed 
Movimentos celulares 
Movimento celulares orientados pela polimerização de 
actina 
•Transmissão de infecções 
Bactérias e vírus podem passar 
de uma célula para outra via 
filamento de actina em 
polimerização (fagocitose) 
• Coagulação sanguínea – rearranjo do citoesqueleto de plaquetas 
Lodish et al., Molecular Cell Biology, 5thed 
Fibroblasto infectado por Listeria 
Microvilosidades: filamento de actina estáveis 
Comprimento médio 1 μm, Ø 0,8 μm 
Estabilização 
Conexões com a membrana plasmática 
Associação com outros filamentos do 
córtex celular 
Proteínas de interligação 
Alberts et al., Molecular Biology of the Cell, 4thed 
Proteínas cortadoras 
Controlam o comprimento do filamento de actina, quebrando-o em 
filamentos menores, gerando novas extremidades para 
polimerização 
Gelsolina – clivagem e bloqueio extremidade (+) 
Cofilina – dissociação a partir da extremidade (-) 
 
Movimentos ameboides (modificação do estado sólido /gel) 
Citocinese 
Miosina: proteína motora 
 
Estrutura: 
 
1. Várias cadeias leves 
2. Uma ou duas cadeias pesadas 
 - Domínio cabeça tem atividade ATPase 
 - Domínio pescoço relacionado ao movimento 
 - Domínio cauda define o papel da miosina 
 
A molécula de miosina 
Única proteína motora que 
se associa com a actina 
Miosinas I, II e V – presentes em todas as células eucarióticas 
Cabeça Pescoço Cauda 
Cadeias 
regulatórias 
Cadeias pesadas 
Cadeias 
leves 
Movimentos celulares gerados pela miosina 
Tráfego de vesículas (miosinas I, V e VI) 
Cooper et al., The Cell, 2thed. 
Movimentos celulares gerados pela miosina 
Corrente citoplasmática (miosina XI) algas Nitella e Chara 
Anel contrátil formado por 
por filamentos de actina e 
miosina II 
Os filamentos de actina e a citocinese de células animais 
Proteínas bloqueadoras 
Cap Z – liga-se a extremidade (+) impede a plimerização 
 
Tropomodulina – bloqueia a extremidade (-) 
Sarcômero 
Lodish et al., Molecular Cell Biology, 5thed 
Filamento grosso de miosina 
Filamento de actina 
Tropomodulina 
UNIVERSIDADE ESTADUAL DE FEIRA DE SANTANA 
DEPARTAMENTO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
CURSO: CIÊNCIAS BIOLÓGICAS 
Contração Muscular 
Profa. Lia d’Afonsêca Pedreira de Miranda 
A célula muscular esquelética 
Responsáveis por quase todos os movimentos voluntários 
Fibra muscular 
- Formada pela fusão de mioblastos 
- Núcleos deslocados para periferia da célula 
- Contem muitas fibrilas formadas por unidades denominadas sarcômeros 
Estrutura do sarcômero (2,5 μm) 
Filamentos finos – actina e proteínas associadas 
Filamentos grossos – miosina 
Disco Z – sítios de ligação para a extremidade (+) dos filamentos de 
actina 
Linha M – proteínas que ligam os filamentos de miosina II adjacentes 
 
Estrutura do sarcômero 
Organização das proteínas acessórias 
nebulina 
Extrem 
(+) 
Extrem 
(-) 
filamento de actina 
filamento de miosina 
tropomodulina 
tintina 
Modelo dos filamentos deslizantes da contração 
muscular 
A contração muscular ocorre quando todos os sarcômeros se 
encurtam simultâneamente 
Deslizamento do filamento 
Alteração no tamanho do sarcômero 
3 μm 
O papel do cálcio na contração muscular 
Túbulos T e retículo 
sarcoplasmático 
Canais de cálcio na membrana do 
retículo sarcoplasmático 
LIGADO a cabeça da miosina está presa a 
um filamento de actina 
Ciclo de mudanças pelas quais uma molécula de miosina 
“caminha” ao longo do filamento de actina 
DESLIGADO adição de ATP na parte 
posterior da cabeça da miosina, mudança no 
sítio ligador de actina, permitindo o movimento 
ENGATILHADO a hidrólise do ATP gera 
mudanças na conformação, promovendo o 
deslocamento da cabeça 
GERADOR DE FORÇA a ligação fraca da 
cabeça de miosina com o filamento de actina 
provoca a liberação do Pi, gerando o movimento de 
potência 
LIGADO a cabeça da miosina é presa novamente 
ao filamento de actina 
CONTRAÇÃO DO 
MÚSCULO ESQUELÉTICO 
ESTIMULAÇÃO 
1. Despolarização do sitema T 
2. Despolarização do sarcolema 
3. Liberação do Ca2+ do retículo sarcoplasmático 
4. Difusão do Ca2+ para o filamento fino 
CONTRAÇÃO 
5. Ligação do Ca2+ a troponina 
6. Remoção do bloqueio exercido pela tropomiosina 
7. Formação de pontes cruzadas entre as cabeças do filamento grosso e o filamento de 
actina 
8. Hidrólise do ATP com indução de alterações conformacionais na cabeça, causando o 
movimento de rotação das pontes cruzadas 
RELAXAMENTO 
9. Sequestro do Ca2+ do filamento fino, pelo retículo sarcoplasmático 
10. Liberação do Ca2+ do complexo troponina- Ca2+ 
11.A troponina permite que a tropomiosina retorne a sua posição de bloqueio 
12. Quebra das pontes cruzadas miosina-actina 
13. Reedição do complexo ATP-miosina nas cabeças do filamento grosso 
•As células musculares lisas geram força para contrair os vasos 
sanguíneos, musculatura do tubo digestivo,útero 
• Pode ser regulada por sinais externos 
Contração no músculo liso 
Regulação 
Variação da miosina II entre os estados ligado e desligado 
Nível de cálcio intracelular em resposta a várias moléculas sinalizadoras 
Contração no músculo liso