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HEMOGLOBINA A hemoglobina é o principal componente das hemácias. É um composto de cor vermelha, com peso molecular elevado, da ordem de 68.000 Dalton. A hemoglobina começa a ser produzida nos pró-eritroblastos da medula óssea, pela utilização do ferro captado da circulação, e quando elas deixam a medula óssea e entram na corrente sanguínea, continuam formando mais hemoglobinas durante alguns dias. O ferro da circulação sanguínea é obtido da digestão dos alimentos ingeridos e durante o processo de renovação das hemácias envelhecidas. Quando a hemoglobina está carregada de oxigênio, a combinação química resultante é a oxi-hemoglobina, que confere ao sangue a sua cor característica. A hemoglobina não combinada ao oxigênio tem tonalidade mais escura e menos brilhante. A hemoglobina é formada à partir da combinação de quatro moléculas ou radicais heme com uma proteína, a globina. O radical heme é um complexo metálico que contém ferro, no estado ferroso. O ferro é o responsável pela cor do pigmento. As moléculas do oxigênio combinam-se com o ferro da hemoglobina, mediante ligação química especial, facilmente reversível, que favorece a sua liberação nos tecidos do organismo. A globina é uma proteína incolor, em cuja superfície fixam-se os quatro pequenos grupos de moléculas dos radicais heme. A molécula da globina consiste de dois pares de cadeias de polipeptídios; um par chamado polipeptídio alfa (α) e um par chamado polipeptídio beta (β). A molécula da hemoglobina, portanto, é formada pela união de quatro polipeptídios e quatro radicais heme. A cadeia alfa-globina (polipeptídio alfa) é constituída por um conjunto de 141 aminoácidos, enquanto a cadeia beta-globina (polipeptídio beta) inclui 146 aminoácidos. A estrutura química da molécula da hemoglobina foi identificada por Perutz e Kendrew que, em 1962 receberam o prêmio Nobel de química, pelos seus trabalhos com aquele pigmento. Cada molécula ou radical heme pode combinar com uma molécula de oxigênio, para maior aproveitamento da hemoglobina. Uma única molécula da hemoglobina (Hb) pode, portanto, transportar quatro moléculas de oxigênio. A quantidade normal de hemoglobina em um indivíduo adulto é de 13 a 17 g/dL. Existe, normalmente, uma relação entre o valor do hematócrito e a concentração de hemoglobina, geralmente expressa em tabelas existentes nos laboratórios de hematologia. A relação é de aproximadamente 1:3, entre a concentração da hemoglobina e o valor do hematócrito. Assim, se um paciente tem uma hemoglobina de 15 g/dL, o seu hematócrito será de aproximadamente 15 x 3 = 45 (45%). A hemoglobina formada pela combinação química de quatro moléculas ou radicais heme, com dois polipeptídios alfa e dois polipeptídios beta é a chamada hemoglobina A (Hb-A), que é a forma mais comum no organismo humano. Ela representa cerca de 98% do total de hemoglobina do organismo adulto. Os 2% restantes, correspondem à hemoglobina A2 (Hb-A2). A hemoglobina A2 tem na sua globina, dois pares de cadeias de polipeptídios alfa e dois pares de cadeias delta, que a tornam diferente da hemoglobina A. Durante a vida fetal, a hemoglobina do ser humano é a hemoglobina F (Hb-F). Esta hemoglobina fetal tem a sua globina constituída por dois pares de cadeias de polipeptídios alfa e dois pares de cadeias gama. Esta modificação da molécula da hemoglobina altera as suas características fundamentais. A hemoglobina F tem uma afinidade pelo oxigênio extremamente elevada, bem maior que a da hemoglobina A. Aquela elevada afinidade da hemoglobina F pelo oxigênio permite ao feto extrair oxigênio facilmente da circulação materna, apesar da pressão parcial de oxigênio relativamente baixa no sangue da placenta. A hemoglobina F existe em grandes concentrações no sangue de recém-natos e vai desaparecendo gradualmente durante o primeiro ano de vida, sendo substituída pela hemoglobina A. A hemoglobina A, a hemoglobina A2, e a hemoglobina F, são variações normais da hemoglobina humana. Caso persista, após o primeiro ano de vida, uma grande quantidade de hemoglobina F em circulação, ter-se-á uma condição anormal, em relação à hemoglobina e suas funções no organismo.
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