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Hemoglobina
Definição, estrutura, função, tipos, relações e entre outras informações
 CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS E DA SAÚDE
Departamento de Farmácia
Curso de Bacharelado em Farmácia
Disciplina: Bioquímica I
Docente: Alessandra Teixeira
 Alunos:
 José Elizandro Batista de Oliveira
 Josefa Graziele Silva Fonseca
 Kailane Lourenço Araújo
Introdução
As proteínas são moléculas formadas por um conjunto de aminoácidos que se ligam através de ligações peptídicas. Elas podem ser classificadas em simples e conjugadas.
Proteínas conjugadas;
Hemoproteínas;
Mioglobina, hemoglobina catalase e citocromos;
Grupo prostético: heme;
Relembrando conceitos
Grupo Heme
Como o oxigênio é pouco solúvel em soluções aquosas e não pode ser transportado para os tecidos em quantidade suficiente se estiver dissolvido no plasma sanguíneo, essa função é exercida por determinados metais de transição.
Protoporfirina;
Estado ferroso (Fe2+);
Nitrogênio Previne o estado férrico;
Heme livres;
O2 Vermelho brilhante;
CO é tóxico;
Mioglobina
Presente no citoplasma dos músculos esquelético e cardíaco, a mioglobina é uma proteína de baixo peso molecular com estrutura semelhante à da hemoglobina, uma vez que tem também a
Proteína globular;
Estrutura terciária;
Formada por oito segmentos α-helicoidais;
Alta afinidade por O2;
Grupo heme
capacidade de se ligar ao oxigênio.
Hemoglobina 
O metabolismo das células aeróbias depende do recebimento contínuo de oxigênio, usado na oxidação de nutrientes, e da remoção constante do CO2 resultante deste processo.
Organismos pluricelulares;
Componentes do sangue;
Transporte de O2 para os tecidos;
Transporte de CO2 dos tecidos para os pulmões;
Pigmentação;
 Hemoglobina - Estrutura
Proteína quaternária;
Globular; 
Tetrâmera;
Possui dímeros; 
Apresenta conformações;
 Hemoglobina - Estrutura
 
Hemoglobina - Transição T → R
A ligação com o O2 provoca múltiplas alterações estruturais na molécula de hemoglobina.
Desoxiemoglobina (estado T) menor afinidade pelo O2;
Oxiemoglobina (estado R) alta afinidade pelo O2;
Rotação entre os dímeros ocasiona estreitamento do canal central;
Estado T Estado R
Hemoglobina - Transição T → R
Max Perutz : Proposta para transição T → R
Forma T: átomo de ferro fora do plano da porfirina;
 Ligação Fe O2 seria maior mais fraca
Forma R: ligação com o O2 altera o estado eletrônico do heme;
plano porfirínico
Repulsão estérica
Histidina F8
Alterando a estrutura ( T → R) altera afinidade dos demais grupos heme;
Ligação do O2 a uma subunidade aumenta a afinidade das demais subunidades pelo O2;
Hemoglobina - Fenômeno da Cooperação
Hemoglobina - Fenômeno da Cooperação
A hemoglobina apresenta uma curva sigmóide de ligação ao O2;
Curva sigmóide indica interação cooperativa entre os sítios de ligação;
 Fatores que interferem na ligação com o oxigênio
O aumento da temperatura, a presença de determinados compostos orgânicos fosforilados, o aumento da pressão parcial de CO2 e a diminuição de pH são fatores que provocam a redução da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio.
2,3-bifosfoglicerato (BPG);
Efeito Bohr;
 Hemoglobina Fetal 
O feto humano apresenta uma hemoglobina diferente da Hemoglobina A (HbA), a principal hemoglobina dos mamíferos, ele possui a hemoglobina fetal.
 Cadeias α e γ;
Maior afinidade pelo oxigênio;
O oxigênio flui da oxiemoglobina da mãe para a desoxiemoglobina do feto.
Hemoglobina S
A aparentemente simples troca de um único aminoácido na composição da cadeia beta globínica ocasiona o surgimento de uma estrutura hemoglobínica nova, denominada hemoglobina S.
Cromossomo 11 normal: 6º códon cadeia β → GAG → Ác. GLU 
Cromossomo 11 mutante: 6º códon cadeia βS → GTG → VAL
Perda de duas cargas elétricas;
Anemia falciforme;
Deformação e o enrijecimento da membrana celular;
Crises de dor, infecções frequentes, retardo no crescimento...
 Hemoglobina Glicada 
A Hemoglobina em determinadas situações pode se ligar a glicose formando a hemoglobina glicada.
Equilibram a concentração de glicose intracelular
Reação não enzimática;
A hemoglobina glicada tem um período de vida de 120 dias.
 Hemoglobina Glicada 
4 a 6% - Normal
6% a 7% - Diabetes moderadamente controlada 
Maior que 7% - Mau controle
Exame de hemoglobina glicada
 Para o controle:
Para diagnosticar:
Menor que 5,7% - Ausência
Entre 5,7% e 6,4% - Pré diabético
Maior ou igual a 6,5% - Diabetes mal controlada