AULA DE PROTEÍNAS 2016

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UNIVERSIDADE ESTADUAL DO SUDOESTE DA BAHIA
CURSO: QUIMICA
 
Jeferson
2016
DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
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UMA INTRODUÇÃO ÀS PROTEÍNAS
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco; 
São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares;
 Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
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COMPOSIÇÃO
Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre;
Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado;
 Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
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FUNÇÃO
            Elas exercem funções diversas como:
Catalisadores;          
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis;           
Armazenamento (ferritina); 
 Veículos de transporte (hemoglobina); 
 Hormônios; 
 Anti-infecciosas (imunoglobulina);
 Enzimáticas (lipases);
 Nutricional (caseína);
 Agentes protetores.
- Dinâmicas - Transporte, defesa, catálise de reações, controle do metabolismo e contração, por exemplo; 
- Estruturais - Proteínas como o colágeno e elastina, por exemplo, que promovem a sustentação estrutural da célula e dos tecidos.
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CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
            Quanto a Composição: 
Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos. 
Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc. 
            Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:
Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. 
Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas. 
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 Quanto à Forma:
 Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos.
 Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc. 
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 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM GLOBULARES E FIBROSAS
Proteínas Globulares
MIOGLOBINA
Proteínas Fibrosas
COLÁGENO
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
ALFA HÉLICE
FOLHA BETA PREGUEADA
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA - ALFA-HÉLICE
Estrutura Secundária – descreve a formação de estruturas regulares ao longo da cadeia Polipeptídica formando organizações estáveis.
Estrutura em alfa-hélice – é o enrolamento da cadeia polipeptídica ao redor de um eixo, é mantida por pontes de hidrogênio entre oxigênio do –C=O de uma unidade peptídica e o nitrogênio do grupo –NH da quarta unidade subseqüente.
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 ESTRUTURA SECUNDÁRIA - BETA-PREGUEADA
As ligações são estabelecidas entre cadeias polipeptídicas diferentes, distendidas ou entre segmentos distantes e distendidos de uma mesma cadeia.
Os grupos R dos aminoácidos projetam-se para cima ou para baixo do plano da folha pregueada.
Estrutura de folha pregueada ou configuração beta é a interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica, através de pontes de hidrogênio.
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PROTEÍNAS FIBROSAS: Estrutura protéica e função biológica
As proteínas fibrosas, em geral, apresentam apenas um tipo de estrutura secundária.
Apresentam cadeias arranjadas em filamentos ou folhas.
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COLÁGENO: ESTRUTURA E FUNÇÃO
 Família de proteínas presente em todos os tecidos e órgãos;
 Fornece o arcabouço que dá aos tecidos sua forma e resistência;
 A porcentagem de colágeno por peso para alguns tecidos e órgãos humanos representativos é:
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Seqüência Gly-X-Pro/Hyp
tropocolágeno (-direita)
Ligações cruzadas (covalentes lisina) chamadas de lisinorleucina.
COLÁGENO: ESTRUTURA E FUNÇÃO
Estrutura do colágeno. A hélice do colágeno é uma estrutura secundária repetitiva única e característica desta proteína.
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DOENÇAS DE SÍNTESE DO COLÁGENO
Síntese ou estrutura anormal de colágeno causa disfunção em órgãos cardiovasculares (aneurisma da aorta e defeitos de válvulas cardíacas) ossos (fragilidade e fratura fácil) pele (cicatrização difícil e distensibilidade incomum) articulações (hipermobilidade e artrite) e olhos (deslocamento do cristalino).
Doenças causadas por síntese anormal de colágeno incluem síndrome de Ehlers-Danlos, osteogênese imperfeita e escorbuto.
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Queratina – é uma proteína mecanicamente durável e quimicamente não-reativa – presente nos cabelos , unhas , penas.
Essas características são proporcionadas pela montagem de uma estrutura espiral-enrolada ou super-hélice e é uma conseqüência de sua estrutura primária
QUERATINA DO CABELO
-queratina :
 85% proteína celular
protofilamento (2 dímeros antiparalelos)
 microfibrila (4 protofilamentos)
 lig. cruzadas (covalentes dissulfeto)
dureza/resistência (18% cisteínas) 
mamíferos
-queratina (pássaros e répteis)
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Proteína fibrosa obtida de larvas cultivadas (Bicho da seda). Consiste de folhas  antiparalelas com as cadeias laterais estendendo-se paralelamente ao eixo da fibra 
FIBROÍNA DA SEDA
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Arranjo tridimensional de todos os átomos de uma cadeia polipeptídica no seu estado nativo;
Comum em proteínas globulares: vários tipos de estrutura secundárias na mesma molécula;
Interação de aminoácidos situados a longas distâncias na cadeia polipeptídica;
Estruturas enoveladas e muito compactas, estabilizadas por interações entre os grupos R;
A) Interações fracas em grande número, sendo que a interação hidrofóbica é a principal;
B) Pontes dissulfeto( Cys-S-S-Cys).
 ESTRUTURA TERCIÁRIA
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 ESTRUTURA TERCIÁRIA
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 ESTRUTURA TERCIÁRIA
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 ESTRUTURA TERCIÁRIA
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Ponte de Hidrogênio – união do grupo C=O e o próton de um grupamento NH.
Ligação eletrostática ou iônica – interação de grupos de carga positiva com os de carga negativa – Camada de Solvatação – íon dipolo com a água
Ponte dissulfeto – ligação covalente entre cadeias laterais através de dois grupos SH de cisteína por desidrogenação.
Interação hidrofóbica – formadas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos apolares.
 INTERAÇÕES QUE MANTÉM A ESTRUTURA TERCIÁRIA
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 ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Estrutura Quaternária – descreve associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional . A estrutura quartenária é mantida por ligações não covalentes.
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Desnaturação das proteínas
A desnaturação é a modificação que ocorre na estrutura nativa de uma proteína.
Desdobramento e desorganização da estrutura da proteína.
Agentes desnaturantes: o calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes,detergentes e metais pesados, por exemplo, Pb e Hg. 
Estas proteínas continuam com sua composição igual, mas ocorre diminuição da solubilidade e/ou perda da atividade biológica.
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