Aula 1 aminoácido

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Aminoácidos e peptídeos 
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AMINOÁCIDOS
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 As proteínas são as macromoléculas de maior abundância nas células vivas. 
 São formadas por subunidades chamadas aminoácidos. 
 As proteínas são formadas a partir de um grupo de 20 aminoácidos. 
 As propriedades de cada proteína depende diretamente de quais aminoácidos estão presentes na sua estrutura.
INTRODUÇÃO E IMPORTÂNCIA
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
 
 Átomo de carbono central (α)
 Grupo amino primário (−NH2),
 Grupo carboxílico (−COOH), 
 Átomo de hidrogênio 
 Cadeia lateral (R)  diferente para cada aminoácido 
As propriedade de cada um dos 20 aminoácidos depende de sua cadeia lateral. 
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
Os 20 tipos de cadeias laterais (R) dos aminoácidos variam em:
 Tamanho
 Forma
 Carga
 Capacidade de formação de pontes de hidrogênio
 Características hidrofóbicas
APOLARES
R hidrofóbico
POLARES
R hidrofílico
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CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
 Grupos R alifáticos, não polares;
 Grupos R aromáticos;
 Grupos R não carregados, polares;
 Grupos R carregados positivamente;
 Grupos R carregados negativamente.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NÃO POLARES
 São hidrofóbicos – não interagem com a água
 Grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS
 São hidrofóbicos – não interagem com a água.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS POLARES SEM CARGA:
 São hidrofílicos.
 Contém grupos funcionais que formam pontes de hidrogênio com a água.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS POLARES COM CARGAS NEGATIVAS (ÁCIDOS)
 São hidrofílicos – interagem com a água
 Grupos R: carga elétrica líquida, cargas residuais ou capacidade a interagir com água. Apresentam um segundo grupo carboxila.
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ESTRUTURA DOS AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS POLARES COM CARGAS POSITIVAS (BÁSICOS)
 São hidrofílicos – interagem com a água
 Grupos R: carga elétrica líquida, cargas residuais ou capacidade a interagir com água. Apresentam um segundo grupamento amino.
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BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
 Não-essenciais – síntese mais simples, são produzidos no organismo.
Ex: Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido Aspártico, Ácido Glutâmico, Arginina, Histidina, Asparagina, Glutamina e Prolina.
 Essenciais – precisam estar presentes na dieta, pois não são sintetizados.
Ex: Fenilalanina, Valina, Triptofano, Treonina, Lisina, Leucina, Isoleucina e Metionina.
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 Biossíntese: os aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores.
 α-cetoglutarato  glutamato, glutamina, prolina e arginina.
 3-fosfoglicerato  serina, glicina e cisteína.
 oxaloacetato  aspartato, asparagina, metionina, treonina e lisina.
 piruvato  alanina, valina, leucina e isoleucina.
BIOSSÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
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PEPTÍDEOS
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FORMAÇÃO DE LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Os polipeptídeos (proteínas) são polímeros compostos de aminoácidos ligados covalentemente entre si por ligações do grupo α−COOH (α- carboxila) de um aminoácido com o grupo α−NH2 (α-amino) de outro.
 Remoção da água - reação de condensação ou hidrólise.
 Formam ligações peptídicas.
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FORMAÇÃO DE LIGAÇÃO PEPTÍDICA
 Após incorporação à peptídeos, os AA’s individuais são denominados resíduos de aminoácidos.
 Dois resíduos de AA’s=dipeptídeo; 
 Três resíduos de AA’s=tripeptídeo. 
 Quando um grande número de aminoácidos estão unidos dessa forma, denominado polipeptídeo. As proteínas podem conter centenas ou milhares de resíduos de AA’s.
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Os polipeptídeos são representados com o grupo amino livre chamado aminoterminal (N-terminal) à esquerda e o grupo carboxílico livre denominado carbóxi terminal (C- terminal) à direita.
FORMAÇÃO DE LIGAÇÃO PEPTÍDICA
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 São polímeros de aminoácidos. O tamanho desses polímeros varia de moléculas com 2 ou 3 aminoácidos, à macromoléculas com milhares de aminoácidos. 
Ligação amídica
Reação de desidratação
Dipeptídeo
PEPTÍDEOS
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Tripeptídeo - 3 AA’s - 2 ligações peptídicas
Tetrapeptídeo - 4 AA’s - 3 ligações peptídicas
Pentapeptídeo - 5 AA’s - 4 ligações peptídicas
Oligopeptídeos_ 
Polipeptídeos_ Massa molecular menor que 10.000 dáltons
Proteínas_ Massa molecular maior que 10.000 dáltons
PEPTÍDEOS
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Éster metílico de L-Aspartil-L-fenilalanina (Aspartame)
Insulina
Amanitina
(Veneno de cogumelos)
ALGUNS PEPTÍDEOS
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Ocitocina (9 resíduos de AAs)
ALGUNS PEPTÍDEOS
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 Apesar de apresentarem estruturas menos complexas que as moléculas de proteínas, os peptídeos exercem atividades biológicas significantes.
PEPTÍDEOS
GLUTATIONA (tripeptídeo)
 É encontrada em quase todos os organismos; 
 Envolvida em diferentes processos: síntese de proteínas e DNA,
transporte de AA’s e metabolismo de fármacos e substâncias tóxicas;
 Atua como agente redutor, protegendo as células dos efeitos destrutivos da oxidação por reação com substâncias como o peróxido (R-O-O-R), que são metabólitos reativos do O2. 
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PEPTÍDEOS
VASOPRESSINA E O FATOR NATRIURÉTICO ATRIAL 
 
 A vasopressina, também chamada hormônio antidiurético (ADH), é sintetizada no hipotálamo e contêm nove resíduos de AA’s. O ADH estimula os rins a reter água.
 Ocitocina, uma molécula de sinalização que estimula a liberação do leite pelas glândulas mamárias e influencia o comportamento sexual, maternal e social.
 A ocitocina produzida no útero estimula a contração uterina durante o parto.