aula 3 Aminoacidos

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Bioquímica
Aminoácidos
Prof. João Mendanha
Centro Universitário de Desenvolvimento do Centro-Oeste
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AMINOÁCIDOS
DEFINIÇÃO
São as unidades estruturais das proteínas.
Proteínas podem ser definidas como polímeros onde o monomero é um aminoácido.
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Funções das proteínas:
1 – Catalisadores biológicos – enzimas;
2 – Transporte e armazenamento – hemoglobina;
3 – Estrutural – microfilamentos;
4 – Atividade mecânica – microtúbulos, miosina e actina;
5 – Controle da expressão gênica – fatores de transcrição;
6 – Hormônios – insulina e glucagon;
7 – Defesa biológica – anticorpos.
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ESTRUTURA GERAL DOS AMINOÁCIDOS
São 20 os aminoácidos padrão (-aminoácidos).
O Carbono alfa.
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É o carbono assimétrico (4 ligantes diferentes). Exceto = Glicina (R = Hidrogênio).
C
H
C
N
OH
O
H
H
R
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ESTRUTURA DOS VINTE AMINOÁCIDOS
A variação vem dos grupos químicos das cadeias laterais.
C
H
C
N
OH
O
H
H
R
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GRUPOS ALIFÁTICOS
1 - Glicina (Gli ou G)= cadeia lateral = H (mais simples dos aminoácidos).
Grupo pequeno ( - H ) ocupa nichos pequenos na estrutura da proteína
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2 - Alanina (Ala ou A), Valina (Val ou V), Leucina (Leu ou L) e Isoleucina (Ile ou I) = cadeias alifáticas saturadas.
Estabilização e manutenção da estrutura tridimensional da proteína = esses aminoácidos se voltam para o interior da proteína para ficarem o mais afastado possível da água.
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3 – Prolina (Pro ou P) = cadeia lateral ligada ao -amino grupo do aminoácido.
Provoca torções que levam a mudança na direção da cadeia polipeptídica
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GRUPOS AROMÁTICOS
1 – Fenilalanina (Phe ou F), tirosina (Tyr ou Y) e Triptofano (Trp ou W) = possuem cadeias laterais com grupos aromáticos.
 
Absorvem luz ultravioleta. São usados para a quantificação de proteínas.
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GRUPOS CONTENDO ENXOFRE
1 – Metionina (Met ou M) e Cisteína (Cys ou C) = cadeia lateral contendo enxofre.
Cisteína = grupo enxofre reativo.
Quando duas cisteínas sofrem oxidação = forma-se a cistina = ligação covalente entre cisteínas.
Função = estabiliza a estrutura tridimensional da proteína por meio de pontes dissulfeto entre cisteínas intracadeia
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GRUPOS ALCOÓLICOS
1 – Serina (Ser ou S) e Treonina (Thr ou T) = cadeias alifáticas contendo grupos OH.
Podem reagir como centros ativos de enzimas.
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GRUPOS BÁSICOS
1 – Histidina (His ou H), Lisina (Lys ou K) e Arginina (Arg ou R) = grupos nitrogenados com carga positiva em pH =7.
Conferem carga positiva às proteínas.
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GRUPOS ÁCIDOS
1 – Aspartato (Asp ou D) e Glutamato (Glu ou E) = grupos carboxílicos com carga negativa em pH = 7.
Conferem carga negativa às proteínas.
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GRUPOS AMIDA
1 – Asparagina (Asn ou N) e Glutamina (Gln ou Q) = cadeias laterais contendo o grupo amida.
Encontrados na superfície das proteínas = interagem com as moléculas de água do solvente.
Formam pontes de H com outros aminoácidos polares.
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AMINOÁCIDOS APOLARES (HIDROFÓBICOS)
1 – Glicina;
2 – Alanina;
3 – Valina;
4 – Leucina;
5 – Isoleucina;
6 – Metionina;
7 – Prolina;
8 – Fenilalanina;
9 – Triptofano.
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AMINOÁCIDOS POLARES NÃO CARREGADOS (HIDROFÍLICOS)
1 – Serina;
2 – Treonina;
3 – Cisteína;
4 – Asparagina;
5 – Glutamina;
6 – Tirosina.
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AMINOÁCIDOS POLARES CARREGADOS (HIDROFÍLICOS)
A - Básicos
1 – Lisina;
2 – Arginina;
3 – Histidina.
B – Ácidos
1 – Aspartato;
2 – Glutamato.
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LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Seqüência primária
Seqüência linear de aminoácidos covalentemente ligados por ligações peptídicas.
Ligação peptídica
Ligação entre o grupo -carboxi de um aminoácido com o grupo -amino de outro aminoácido.
 
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Dessa ligação resulta:
 
A perda de uma molécula de água a partir da condensação dos aminoácidos na reação.
Forma-se uma ligação do tipo amida secundária.
A ligação peptídica tem caráter planar = não permite rotação.
 
 Região amino terminal = contém -amino grupo livre;
 Região carboxi terminal = contém -carbóxi grupo livre.
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Quanto maior o número de AA essenciais na proteína, maior o seu VALOR BIOLÓGICO
As dietas em que predominam as proteínas de baixo valor biológico podem resultar em graves prejuízos ao funcionamento do organismo
 (PINTO GUEDES, 2003)
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Origem exógena – proveniente da alimentação
Origem endógena – proveniente da degradação das proteínas celulares + CHO, gordura e nitrogênio
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Reciclagem de Aminoácidos
O corpo não somente fabrica alguns AAs, como também decompõe moléculas de proteínas e reutiliza seus AAs. Tanto as proteínas alimentares, após a digestão, quanto as proteínas do corpo, quando terminam seu trabalho celular, são desmontadas para liberar seus AAs componentes. (Nutrição – Conceitos e Controvérsias, 2004)
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Sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas
HISTIDINA
ISOLEUCINA
LEUCINA
LISINA
METIONINA
FENILALANINA
TREONINA
TRIPTOFANO
VALINA
 ALIMENTAÇÃO
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Aminoácidos não essenciais
Se houver deficiência na ingestão de um deles, pode ser sintetizado a partir de AAs essenciais ou de outras substâncias contendo carbono e nitrogênio;
Alanina;
Aspartato;
Ácido glutâmico;
Asparagina;
Serina.
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Condicionalmente Essenciais
Em condições normais podem ser sintetizados mas em determinadas condições clínicas a biossíntese é insuficiente
Tirosina
Cisteína
Taurina
Arginina
Prolina
Glicina
Glutamina
Crianças prematuras – o corpo fabrica tirosina através da fenilalanina, mas no caso da doença fenilcetonúria o corpo não produz tirosina. 
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Perguntas ou até mais?!
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