Resumo de Enzimas

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BIOQUÍMICA – 2a PROVA
ENZIMAS
Proteínas especializadas na catálise de reações biológicas –aceleram reações e não são consumidas.
Todas as enzimas são proteínas globulares, com exceção das ribozimas que são moléculas de RNA com propriedades catalíticas.
Características Gerais
- Apresentam alto grau de especificidade:
sítio ativo: ponto de encaixe entre o substrato e o centro ativo da enzima.
Interagem com um ou alguns substratos específicos, catalizando apenas um tipo de reação.
- São produtos naturais biológicos;
- Regulação da atividade:
As enzimas podem ser ativadas ou inativadas de modo que a formação do produto responda às necessidades da célula. A localização das enzimas dentro de organelas específicas na célula é um meio de regulação (impede o constante contato E-S).
- Eficiência catalítica:
No de renovação (kcal) é a quantidade de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única enzima por unidade de tempo, quando a enz está saturada pelo substrato
(entre 100 a 1000 moléculas de substrato em produto por segundo). 
- Diminuem a energia de ativação das reações;
- Necessitam de condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica
Enzimas que não atuam sozinhas precisam de um co-fator: 
Holoenzima – enzima cataliticamente ativa, com seu co-fator ou coenzima.
Apoenzima – apenas a parte proteica (inativa).
COFATORES – íons inorgânicos (Ca, Zn, Mn, etc)
(grupo prostético) – moléculas orgânicas (coenzimas).
COENZIMAS: São moléculas orgânicas derivadas de vitaminas;
 Ligam-se covalentemente às enzimas;
Classificação das enzimas – de acordo com sua atividade:
Oxido-Redutases: reação de oxidação ou transferência de elétrons.
Transferases: transferência de grupos funcionais entre moléculas.
Hidrolases: reações de hidrólise.
Liases: catalisam remoção e adição de ligações e grupos.
Isomerases: transferência de grupos na mesma molécula para a formação de isômeros.
Ligases: catalisam formação de duas novas moléculas a partir de uma pré-existente. 
 
Equação de MICHAELIS-MENTEN
- A enzima combina-se reversivelmente a seu substrato p/formar um complexo ES que subsequentemente degrada-se em produto, regenerando a enzima livre.
- Ela descreve como a velocidade da reação é relacionada c a quantidade de substrato.
E + S ES EP E + P
. 
- O km é igual à concentração do substrato na qual a velocidade da reação é a metade da Vmáx.
- O km indica que todas as enzimas estão ligadas em seu substrato, ele é característico de uma enzima + substrato particular.
Fatores que alteram a velocidade de reação
CONCENTRAÇÃO DO SUBSTRATO
Em concentrações pequenas de S, Vo aumenta quase linearmente com os aumentos da [S]
Em concentrações maiores de substrato, a Vo aumenta cada vez menos em resposta aos aumentos da [S] (a enz fica completamente saturada e só existe na forma ES).
TEMPERATURA
O seu aumento vai aumentar a velocidade da reação até que seja alcançada a T ótima.
Ao ultrapassá-la, a enz vai sofrer desnaturação e a V de reação enzimática diminuir.
pH
Ao ultrapassar o valor de pH ótimo a enz se desnatura, pois a sua estrutura depende das cadeias de aa.
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Inibidor: qualquer substância que possa diminuir ou inibir a velocidade de uma reação catalisada por enzima. Alguns são constituintes normais da célula e outros são estranhos aos organismos, provocando alterações significativas no metabolismo.
INIBIDOR IRREVERSÍVEL
Reagem quimicamente (covalente, n covalente ou destruindo grupo funcional) com as enzimas e enzima inibida não retorna suas atividades após a formação do complexo E + I EI
ex: Compostos organofosforados (inseticidas): se ligam à acetilcolinesterase, levando aos efeitos neurotóxicos. Além de irreversível, é inespecífico podendo inativar qualquer enzima.
 Aspirina: transfere irreversivelmente seu grupo acetil para o OH de um resíduo de Ser da ciclooxigenase inativando-a.
 Penicilina: antibiótico que se liga a enzimas da síntese da parede bacteriana, inibindo-as.
INIBIDOR REVERSÍVEL 
Ligam-se às enzimas através de ligações não covalentes, a diluição do complexo EI permite a recuperação da atividade enzimática.
Pode ser competitiva, incompetitiva ou mista.
1. Competitiva
O inibidor se liga no sítio ativo que normalmente o substrato ocuparia e assim competem entre si. 
O Km aumenta e a Vmáx não se altera.
É possível reverter adc mais substrato.
Ex: uso de etanol após intoxicação por metanol – o álcool desidrogenase converte o metanol em formaldeído (cegueira); injetar etanol faz com que haja competição pelo sítio ativo. 
2. Incompetitiva
Inibidor e substrato se ligam em diferentes sítios da enzima.
O inibidor liga-se somente ao complexo ES.
Valores de Km e Vmáx diminuem.
Ex: metais pesados que reagem com grupo SH das proteínas (ampla ação: extremamente tóxica)
3.Mista
O inibidor liga-se a um sítio diferente do substrato, mas ele pode se ligas a enz livre ou ao ES.
Km pode aumentar, diminuir ou manter.
Vmáx diminui.
Regulação da atividade enzimática
ENZIMA ALOSTÉRICA: uma enzima regulada pela ligação não-covalente de um efetor que se liga em um sítio de ligação alostérico (diferente do sítio ativo).
A presença de um efetor pode alterar a afinidade da enzima para seu substrato ou modificar a sua atividade catalítica máxima.
*Efetores Homotrópicos: o próprio substrato aumenta a afinidade dos outros sítios da enzima.
*Efetores Heterotrópicos: o efetor pode ser diferente do substrato. Ex: inibição por retroalimentação
Regulação da atividade enzimática por modificação covalente
Enzimas podem ser modificadas por adição ou remoção de grupos a ela.
1. Fosforilação
Ligação de fosfato a determinados resíduos de aa
Processo reversível pela fosfatase.
2.Uridilação
É adc um grupo uridila à tirosina da enzima.
Enzimas de diagnóstico
O tipo de enzima cuja concentração aumenta pode indicar qual órgão foi prejudicado.
A concentração de enz intracelulares no plama é muito menor que nas células, onde são produzidas; o seu aumento indica que as células foram lesionadas.