1. Membrana plasmática interações químicas

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MEMBRANA PLASMÁTICA
interações químicas
A gente já viu lá em Biologia Celular a composição típica das células do nosso corpo: água, proteínas, DNA, RNA, fosfolipídios, compostos orgânicos etc. Para a gente entender quais são as características de todas essas moléculas, a gente precisa lembrar das ligações químicas covalentes e das ligações químicas não-covalentes. 
Dizemos que as ligações químicas covalentes são de alta energia. Em outras palavras, para que você rompa esse tipo de ligação, seria preciso muita energia. Isso se dá porque há todo um artilhamento de elétrons, em que dois átomos partilham seus elétrons mais externos, formando uma nuvem entre eles.
Observação: só é possível fazer ligações químicas covalentes quando um átomo possui um “espaço orbital externo” livre, de modo que ele consiga receber ou doar elétrons!
Como assim “energia”?
A gente pode pensar em “energia” como calor. Então, aquecendo uma molécula, você consegue romper a forte ligação existente entre os átomos.
As ligações químicas covalentes podem se apresentar como simples, duplas ou triplas. Quanto mais ligações há entre os átomos, mais rígida se torna a molécula. Isso, para o sistema biológico, é extremamente importante, porque provoca uma espécie de resistência.
Então, peguemos uma moléculaa e uma moléculab, cada uma com sua devida conformação e enrijecimento. Nos sistemas biológicos, as células são capazes de perceber a forma de cada molécula – e é desse jeito que a gente consegue sentir o gosto dos alimentos, por exemplo, já que cada molécula tem a sua conformação e, para cada conformação há uma célula específica que irá percebê-la. E, às vezes, as células podem usar essas moléculas para sinalizar alguma mudança metabólica.
Ademais, as moléculas capazes de realizar ligações químicas covalentes também são capazes de formar o que chamamos de dipolos. Quando existem eletronegatividades muito diferentes entre os átomos que estão fazendo as ligações, isso acaba por gerar uma ligeira carga negativa na molécula – em que um átomo acaba possuindo seus elétrons “um pouco mais negativos” que os elétrons do outro átomo, tornando a molécula polarizada.
As moléculas polares – a água, por exemplo, em que o oxigênio é mais eletronegativo e acaba puxando os átomos de hidrogênio para ele – são capazes de atrair um outro átomo eletronegativo, estabelecendo uma ligação entre esses grupamentos, gerando uma certa energia. Essa ligação entre a molécula polar e o outro átomo eletronegativo atraído é o que chamamos de ligação de hidrogênio.
Entretanto, a ligação de hidrogênio é muito mais fraca que a ligação covalente em si, o que significa que a energia necessária para se romper uma é muito menor que a energia necessária para se romper a outra. Então, para desfazer uma ligação de hidrogênio, eu acho que basta você aumentar a temperatura do meio. Mas, uma ligação covalente, para que seja rompida, as células sempre terão ajuda de enzimas – as quais são responsáveis pela diminuição da energia dessa ligação entre os átomos da molécula.
Em cada “fita” de DNA encontramos bases nitrogenadas unidas entre si por ligações covalentes – as quais, para serem rompidas, é necessária a presença de enzimas, já que são ligações de alta de energia. Em outras palavras, a ordem das bases nitrogenadas de uma molécula de DNA – o que determina o código genético de cada indivíduo – é dada por ligações covalentes. O mesmo acontece com a ordem dos aminoácidos de uma proteína ..
Entretanto, a conformação de cada molécula – seja de DNA ou de proteína – é dada por ligações não-covalentes – como as ligações de hidrogênio e as ligações iônicas.
As ligações iônicas são ligações igualmente fracas, e possuem uma energia bem diferente com relação à molécula estar no meio aquoso ou não. A ligação iônica ocorre quando a eletronegatividade dos átomos é muito diferente entre si, tão diferente que um dos átomos “captura” um elétron do outro átomo, ficando com um elétron a mais que o outro. Podemos dizer, portanto, que uma ligação iônica é formada por íons.
Pensando na molécula de cloreto de sódio (NaCℓ) – em que o átomo de cloro é mais eletronegativo e acaba puxando o átomo de sódio. Se você colocar essa molécula na água, ambos os átomos ficarão mais distantes um do outro, atraindo moléculas de água e formando íons hidratados. Então, imagina um recipiente cheio de moléculas de água pura e os íons de Cℓ- e Na+ soltos ali .. Como as moléculas de água são atraídas pela carga desses íons, elas acabam formando o que chamamos de camada de solvatação em volta desses íons.
A camada de solvatação é extremamente importante na determinação do tamanho do íon, o qual vai passar pelos canais iônicos. Quanto mais eletronegativo for o íon, maior a camada de solvatação.
No momento em que os átomos se distanciam e formam camadas de água em torno de si, não é como se a ligação entre eles se desfizesse. A ligação continua ali, só que bem fraquinha. Por isso, não é necessária tanta energia para romper essa ligação.
Mas, na ausência da água, há a formação de estruturas cristalinas – precisando de uma energia muito maior para que a ligação entre os íons seja rompida.
Onde essas ligações covalentes estão presentes?
Bom, evidentemente, elas se encontram dentro das células – nas proteínas, nos aminoácidos, nas bases nitrogenadas dos ácidos nucleicos ..
A melhor ideia é a seguinte: uma ligação covalente é uma ligação que guarda a informação da molécula!
E as pontes de hidrogênio?
Aí já são outros quinhentos .. Elas estão presentes em parte das moléculas e entre elas!
Pegando uma molécula de água, nós temos um átomo de oxigênio e dois de hidrogênio. O oxigênio é o átomo mais eletronegativo da molécula, conseguindo, portanto, atrair um outro hidrogênio de uma outra molécula de água .. E, para que essa ligação de hidrogênio tenha seu máximo de energia, a molécula precisa ter uma determinada conformação.
Ademais, nós dizemos que as ligações de hidrogênio são cooperativas, porque a formação de uma delas favorece a formação de várias outras. E mesmo que uma delas se desfaça, a probabilidade de se recompor é enorme. Por conta disso, elas conseguem gerar estruturas extremamente estáveis à temperatura ambiente. Logo, podemos até afirmar que o número de ligações de hidrogênio determina a estabilidade de uma molécula.
INTERAÇÃO DE VAN DER WAALS
Todas as moléculas são capazes de realizar essa interação, isto é, não importa se são polares ou apolares. Essa interação, para que aconteça, depende apenas da distância entre os átomos de uma molécula.
Para cada átomo existe um raio que é capaz de atrair um outro átomo – raio este denominado raio de Van der Waals.
Como se explica a coesão de moléculas apolares?
Peguemos uma moléculaa apolar. Essa moléculaa ela pode ser líquida e, dependendo da temperatura, pode até virar gás. Isso quer dizer que, a ligação entre os átomos dessa moléculaa é bem fraquinha.
A gente já sabe que se temos um recipiente apenas com moléculas de água pura, estas podem formar ligações de hidrogênio entre si – devido à polaridade de cada molécula. Se você pega aquela moléculaa e coloca dentro desse recipiente, ela acaba perturbando as ligações de hidrogênio.
Mas, se a gente coloca muitas dessa moléculaa, a gente vai perceber que elas irão buscar se unir – de modo a perturbar menos a ligação entre as moléculas de água.
Em outras palavras, a água tende a formar ligações de hidrogênio. Por isso, podemos afirmar que é ela que expulsa as moléculas hidrofóbicas, as quais perturbam as ligações entre as moléculas de H2O. Estas formam ligações entre si, maximizando sua estrutura e deixando de fora as substâncias insolúveis.
Pra quê toda essa química se a disciplina é “biofísica”?
Porque esses conceitos são muito importantes para que a gente entenda, já já, alguns fenômenos que acontecem dentro das células.
SITUAÇÃO I
Imaginemos uma moléculaa de proteína, a qual encontraria uma moléculab, uma moléculac e uma moléculad de proteína. A interação damoléculaa com a moléculad é muito mais forte do que com a moléculab e com a moléculac. O fato de ser mais forte significa que a ligação entre as duas se torna mais estável e mais difícil de ser quebrada – determinando a especificidade de interação entre as moléculas.
Observação: a estabilidade também pode acontecer mesmo quando a interação for fraca – desde que sejam muitas interações fracas. Então, a moléculaa vai interagir com as estruturas da moléculab. Cada interação entre a moléculaa com as estruturas da moléculab é fraca, mas como são muitas estruturas e, consequentemente, muitas interações fracas, esse alto número de interações fracas acaba gerando uma estabilidade na conformação e na própria interação entre as duas moléculas!
As interações que são mais fracas dependem da distância entre os átomos. Então, para que essa interação mais fraca aconteça, os átomos precisam se aproximar! Ainda que fracas, elas são extremamente importantes por serem responsáveis pela informação das moléculas da célula – proteínas, ácidos nucleicos, DNA, RNA, açúcares etc. Em outras palavras, são essas interações mais fracas que determinam a conformação das moléculas que, por sua vez, possibilita interações intermoleculares específicas dentro da célula, ou seja, permitindo à célula entender quem está interagindo com quem, de modo a funcionar de forma coerente.
SITUAÇÃO II
Imaginemos um fosfolipídio de cadeia bem longa .. Esse fosfolipídio seria um hidrocarboneto, possuindo apenas carbono e hidrogênio em sua estrutura – sendo, portanto, uma molécula extremamente apolar. Por isso, ele não consegue realizar nem ligações de hidrogênio e nem ligações iônicas – apenas a ligação covalente, que já está formada, e a interação de Van der Waals.
Se a gente pega esse fosfolipídio e o coloca em contato com moléculas de água pura, vai acontecer aquela perturbação nas ligações de hidrogênio entre as moléculas de água – que a gente comentou agora há pouco. Se a gente colocar mais moléculas de fosfolipídio, vai acontecer uma maior impossibilidade das moléculas de água fazerem suas ligações. Para evitar isso, os fosfolipídios vão querer se unir, para diminuir isso essa perturbação.
No momento em que os fosfolipídios se aproximam, eles se configuram em uma estrutura que esconde a parte hidrofóbica de cada um – estrutura esta denominada lipossoma. Esse arranjo, dependendo da quantidade de fosfolipídios, é mais estável do que as moléculas livres de fosfolipídio e mais favorável termodinamicamente falando – pois, permite maior formação de ligações de hidrogênio entre as moléculas de H2O.
Por que a gente joga água quente em uma panela cheia de gordura?
Porque as moléculas de água, ao serem aquecidas, perdem as suas ligações de hidrogênio, aumentando a sua solubilidade. Mas, como a gordura é hidrofóbica, não exista uma solubilidade verdadeira.
ESTRUTURAS DE ALGUMAS PROPRIEDADES DA MEMBRANA PLASMÁTICA CELULAR
A gente já viu em Biologia Celular que a membrana plasmática é composta por uma bicamada fosfolipídica com proteínas totalmente inseridas ou apenas associadas nela.
Todos os fosfolipídios possuem duas cadeias de ácidos graxos, os quais, além de serem estruturas que só têm carbono, são ligadas a uma molécula de glicerol que, por sua vez, possui um outro grupamento ligado a si. Esse grupamento pode ser um aminoácido, amina etc .. Então, o glicerol junto com esse grupamento compõe a “cabeça” polar dos fosfolipídios, enquanto as duas cadeias de ácidos graxos compõem o que chamamos de “cauda” apolar dos fosfolipídios.
Observação: a região polar dos fosfolipídios é a mais variável – devido ao grupamento que se liga à molécula de glicerol –, ao contrário da região apolar. Essa variação no grupamento pode deixar a “cabeça” dos fosfolipídios neutros ou carregados!
A presença de uma região apolar e outra região polar nos fosfolipídios faz com que eles sejam considerados moléculas anfipáticas, pois possuem dupla afinidade – tanto com moléculas polares quanto com moléculas apolares.
A quantidade de fosfolipídios varia de membrana à membrana!
Em outras palavras, a proporção dos fosfolipídios depende da função de cada célula e, consequentemente, de suas membranas plasmáticas.
Ademais, essas moléculas se distribuem de forma diferente em cada monocamada da membrana plasmática, devido à composição de cada uma .. Na monocamada externa existem muitos glicolipídios, enquanto na monocamada interna encontramos outros tipos de lipídios.
Se esses fosfolipídios se encontrassem em uma monocamada apenas, a membrana plasmática seria considerada uma estrutura instável, porque como a “cauda” do fosfolipídio é apolar e fica em contato com a água, acaba tornando a circunstância termodinamicamente desfavorável. Logo, os fosfolipídios acabam auto-selando, ou seja, eles se viram, formando a nossa bicamada e deixando apenas a “cabeça” polar á mostra.
Essa parada de que os lipídios se viram para tornar a circunstância termodinamicamente favorável foi comprovada experimentalmente, o que determinou que os fosfolipídios tinham movimentação na bicamada lipídica da membrana plasmática. Essa movimentação pode ser uma rotação – em que os fosfolipídios giram em torno de si mesmos –, pode ser uma movimentação lateral – em que os fosfolipídios trocam de lugar uns com os outros com relativa facilidade – e pode ser ainda um flip-flop – em que os fosfolipídios saem de uma monocamada e se dirigem para outra, o que acontece raramente.
Observação: “a bicamada fosfolipídica é uma estrutura fluida .. Um mar de lipídios com proteínas boiando ..” – se escrever isso na prova, a professora dá zero. É sério!
Por que os fosfolipídios raramente mudam de uma monocamada para outra?
Porque isso seria termodinamicamente mega improvável, já que para que o fosfolipídio troque de monocamada, ele precisa fazer com que a sua cabeça polar cruze a “cauda” dos demais fosfolipídios – e isso é improvável pela falta de afinidade entre ambas as regiões das moléculas.
Entretanto, o fato de ser improvável não torna a parada impossível. Os fosfolipídios podem sim cruzar a outra monocamada, mas pela falta de afinidade ele precisará de um mediador – enzimas de uma categoria específica, sendo responsáveis pela organização da bicamada com cada monocamada diferente entre si.
A movimentação lateral dos fosfolipídios depende da composição deles!
Depende do(a):
tamanho da “cauda”
presença ou não de insaturações
presença ou não de colesterol
Tamanho da “cauda”?
Quanto maior a “cauda” de um fosfolipídio, mais carbonos a gente encontra nas cadeias dessa região e, portanto, mais hidrofóbica a molécula. Nesse caso, o fosfolipídio tende a ter menos fluidez, ficando mais empacotado e se movimentando de forma mais restrita.
É interessante dizer que os fosfolipídios são moléculas que possuem uma espécie de transição de fase – em que podem virar tipo um gel ou podem virar líquido. Em uma situação, por exemplo, em que a gente diminui a temperatura do nosso corpo, a gente acaba diminuindo a energia e fazendo com que os fosfolipídios da membrana plasmática se movimentem menos. Quanto maior a cauda de um fosfolipídio em uma condição de baixa temperatura, mais facilmente ele se transformará em gel.
E quanto às cadeias curtas?
Para que ele se transforme igualmente em gel, a gente precisaria diminuir muito mais a temperatura!
Já com relação ao aumento da temperatura, funciona de forma contrária: os fosfolipídios de cadeias longas demorariam muito mais para se transformar em líquido do que os fosfolipídios de cadeias mais curtas.
Observação: não precisa decorar isso, é só para entender mesmo!
Cadeias longas possuem temperaturas de transição de fase mais extremas – o que acaba influenciando a fluidez da membrana plasmática. Então, por exemplo, organismos que são submetidos a temperaturas drásticas são capazes de modificar a sua composição lipídica.
Insaturações?
Duplas ligações, por exemplo ..
As insaturações provocam uma quebra na linearidade da cadeia de ácidos graxosdo fosfolipídio – deixando mais difícil a interação entre as cadeias, além de dificultar o empacotamento delas.
Em outras palavras, a presença de ligações π aumenta a fluidez da membrana plasmática – isso se a gente considerar apenas os fosfolipídios.
Colesterol?
Na estrutura do colesterol nós encontramos uma hidroxila (OH-), a qual é um grupamento polar – o restante é tudo apolar. Logo, podemos dizer que o colesterol também é uma molécula anfipática. Mas, ao contrário do fosfolipídio, ele é uma molécula bem pequenininha.
A maioria das membranas plasmáticas possui moléculas de colesterol inseridas, as quais obedecem ao mesmo princípio termodinâmico: toda a porção apolar do colesterol vai ficar voltada para o centro da bicamada fosfolipídica – onde se encontram as “caudas” dos fosfolipídios –, enquanto a sua porção polar vai ficar voltada para o meio aquoso – para as “cabeças” dos fosfolipídios.
O colesterol se insere entre os fosfolipídios!
A região de encontro entre a “cabeça” e as “caudas” dos fosfolipídios em contato com o meio aquoso é considerada um ponto instável da membrana plasmática. Por isso o colesterol se insere entre as moléculas lipídicas, para dar estabilidade mecânica, além de prender um fosfolipídio a outro.
Em outras palavras, o colesterol diminui a fluidez da membrana plasmática, porque ele meio que junta os fosfolipídios, ele tampa os espaços e tal, dando estabilidade à bicamada lipídica.
A fluidez da membrana plasmática não é homogênea!
Existem regiões da membrana que têm menos fluidez que outras. Essas regiões são chamadas de balsas lipídicas, as quais são muuuito ricas em colesterol.
As balsas lipídicas servem para manter moléculas proteicas próximas umas às outras!
Vários tipos celulares apresentam estruturas de baixa fluidez também ricas em colesterol. Essas estruturas nós chamamos de calvéolas, as quais são invaginações permanentes da membrana plasmática. As calvéolas são regiões que atuam no transporte de substâncias através da membrana.
PROTEÍNAS DE MEMBRANA
As proteínas da membrana plasmática têm, basicamente, as seguintes funções:
transporte
sinalização
ancoramento
metabolismo
Ademais, existem dois tipos de proteínas de membrana:
proteínas integrais – aquelas que ficam inseridas na membrana plasmática
proteínas periféricas – aquelas que ficam associadas a outras proteínas da membrana plasmática
Proteínas integrais?
Essas proteínas possuem duas condições de inserção na membrana: elas podem ter sua estrutura passando uma única vez pela membrana plasmática ou várias vezes.
Todas as vezes que elas passam pela membrana, elas precisam ter uma conformação α-hélice cujo caráter é hidrofóbico. A hidrofobia é originária de pontes existentes entre os resíduos de aminoácidos dessas proteínas – o que possibilita, até mesmo, a clonagem proteica.
Por estarem inseridas na membrana plasmática, elas só podem ser retiradas com o uso de detergentes – os quais são compostos por moléculas sintéticas com cadeias hidrofóbicas e grupamentos anfipáticos.
Ademais, existem proteínas que não são exatamente integrais de membrana, mas ficam ligadas permanentemente a ela. Elas possuem uma conformação digamos que, “especial” – são poucas as proteínas que possuem essa conformação. Essas moléculas proteicas se ancoram na membrana através de uma ligação química covalente com um ácido graxo.
Então, as proteínas integrais literalmente atravessam a membrana plasmática, enquanto essas proteínas “especiais” apenas se ancoram à membrana.
Proteínas periféricas?
Essas proteínas se ligam às proteínas integrais através ligações químicas não-covalentes – como as ligações de hidrogênio e as ligações iônicas –, tanto do lado externo quanto do lado interno da membrana plasmática.
Existem proteínas que, assim como os lipídios, ficam associadas a glicídios!
Essas proteínas formam o que chamamos de glicocálice da célula – normalmente presente na membrana plasmática da célula.
Ademais, as proteínas, no geral, também possuem mobilidade – se movimentando de maneira lateral. Mas, elas não podem sair “navegando como pequenos navios em um mar de lipídios” .. As proteínas de membrana, muitas delas, são ligadas ao citoesqueleto da célula, o qual é uma rede de filamentos presente no córtex da célula – porção encontrada logo abaixo da membrana plasmática.
Em outras palavras, a movimentação proteica na membrana plasmática é, muitas vezes, controlada pelo citoesqueleto – e não pela vontade própria da proteína!