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Prova de Bioquimica – 1ª área 2014/2 1- A questão falava sobre eletroforese isoelétrica onde adicionando aminoácidos havia dois polos (cátodo e anodo) e perguntava o seguinte: Os aminoácidos eram os seguintes: Lisina, arginina, histidina (carregados positivamente), ácido glutamico (carregado negativamente) e dois neutros (glicina e prolina). a) Qual aminoácido seguia em direção ao cátodo? b) Qual aminoácido seguia em direção ao anodo? c) Qual não se movimentava? 2- Defina ponto isoelétrico e diga como faz para descobrir o PI das proteinas. 3- Qual a influência dos aminoácidos básicos na junção das histonas com o DNA? 4- Interações: a) Perguntava quais interações/ligações quimicas da alfa-queratina, beta-queratina, elastina [...] Não lembro bem. b) Tinha 4 reações desenhadas ocorrendo e pedia qual era a interação/ligação química de cada uma. 5- Explique três modificações pós-traducionais e dê exemplos. 6- Qual a interferência da variação do pH na estrutura da proteína? Basicamente era pra falar sobre a desnaturação. 7- a) Caiu um gráfico sobre solubilidade e concentração, ou seja, salting in/out, pedindo para dizer que de acordo com o gráfico o que era, se era salting in ou salting out. b) Qual era o método para separar as duas curvas que tinha no gráfico? 8- Tinha um gráfico sobre feto/mãe com relação à hemoglobina/oxigenação/efeito Bohr. 9- Explicar porque a hemoglobina é melhor transportadora de oxigênio do que a mioglobina com relação à estrutura molecular. 10- Tinha uma coluna com 5 reagentes e tinha que relacionar com a função de cada um, focando um pouco no sequenciamento de proteínas (basicamente isso). Teórico-Prática: 1- Tinha o desenho de uma pera e era pra explicar como se utiliza, relacionando com os números que ela deu, ex: liberação do ar era 1, 2 para sugar o liquido e 3 para liberar (basicamente); 2- Era objetiva, perguntava sobre como se faz para utilizar um pipeta. 3- Desenhar cromatografia de partição em papel, relacionando com os valores de distância que ela deu, do solvente [...] 4- Citar um item que desnature a proteína (acho que é isso) 5- Outra objetiva, perguntava como separava uma cadeia de aminoácidos: a) Reação de ninhidrina b) Biureto c) Lowry d) TCA 10% 6- Cálculo de FCM/FCP [...] 2ª área Dizer qual a relação da concentração da enzima com: velocidade, energia de ativação, Energia livre, equilíbrio da reação. Dê exemplos dos 6 tipos de catálises que podem ocorrer. Qual a cinética da rota metabólica das enzimas reguladoras, exemplifique o seu gráfico. Dê os conceitos: Complexo multienzimático: FAD: Enzima alostérica homotrópica Enzima alostérica heterotropica Zimogênio Biotina Comente sobre inibição enzimática e demonstre o gráficos dos três tipos de inibidores. Conceitue e exemplifique: Modulação proteína-proteína: Modulação covalente: Cite outros dois moduladores enzimáticos Explique catálise ácido/base geral e catálise covalente. Diga um tipo de transdução de sinal e explique suscintamente. Conceituar e exemplificar isoenzima; Através do gráfico Lineawaver-Burker explique o que são competidores acompetitivos e as principais características da velocidade e do km. Responda as seguintes questões sobre vitaminas: I- Qual o nome cientifico da vitamina B2. II- Qual coenzima de B3. III- Qual reação que representava B2 IV- Qual a reação que representava a B3 Através de um livro-texto escreva o que você sabe de enzimas. TP (eram 5 questões, mas uma não lembro direito como era, mas era de FCM e FCP difícil) 1- Método de Fiske-Subbarow: Tinha que colocar os reagentes nos tracejados de acordo com o método e conforme a reação vai ocorrendo. 2- Tinha o gráfico e a partir dele calcular Vmáx e Km. 3- Justificar porque o pirofosfato devia ser incubado sem o substrato. 4- 3 gráficos e dizer qual tinha a temperatura ótima.