Equilíbrio e formação de complexo enzima

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Equilíbrio e formação de complexo enzima-substrato 
Bioquímica 
O equilíbrio de uma reação está intrinsecamente ligado ao ∆G’◦, enquanto a 
velocidade da reação está ligada ao ∆G◦. Um equilíbrio como o mostrado na equação 1. 
 𝑅 ⇌ 𝑃 (1) 
A partir da equação 1 é possível descrever um equilíbrio por uma constante de 
equilíbrio(K). Sob condições padrão, empregadas para comparar processos bioquímicos, 
essa constante é expressa como: 
 𝐾 =
[𝑃]
[𝑅]
 (2) 
Na termodinâmica, a relação entre K e ∆G’◦ pode ser descrita pela seguinte 
expressão: 
 ∆𝐺° = −𝑅 𝑇 𝑙𝑛𝐾 (3) 
Sendo R a constante universal dos gases e T a temperatura absoluta (298 K = 25 
◦C). Um grande valor negativo para ∆G◦ reflete o equilíbrio de reação favorável, isso não 
significa que a reação ocorrera cum uma velocidade considerável. 
A velocidade de qualquer reação é determinada pela concentração dos reagentes 
e pela constante de velocidade (K). Para uma reação unimolecular como a mostrada na 
equação 4, a velocidade da reação (V) é expressa pela seguinte equação de velocidade. 
 𝑉 = 𝑘[𝑅]∝ (4) 
Na equação 4, α é a ordem de reação. Sendo α = 1, a velocidade da reação depende 
apenas da concentração do reagente. A constante de proporcionalidade reflete a 
probabilidade de a reação ocorre em um determinado conjunto de condição como o pH, 
a temperatura etc. Ainda para esse caso (α = 1), maiores valores de k refletem em 
maiores valores de velocidade. Assim, por exemplo, para α = 1 se a constante de 
velocidade for 0,03 s-1 isso significa que 3% do reagente está disponível para ser 
convertida em produtos em 1s. Sendo K=2000s-1 a reação levará a formação de produtos 
rapidamente. 
O que distingue as enzimas da maioria dos catalisadores não enzimáticos é a 
formação de um complexo enzima-substrato. 
A formação de cada interação no complexo enzima-substrato é acompanhada por 
uma pequena liberação de energia que garante o grau de estabilidade para a interação. 
A energia vinda dessa interação é energia de ligação, a qual é a maior fonte de energia 
libre usado pelas enzimas para diminuir a energia de ativação das reações.