PROTEINAS E AMINOÁCIDOS

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Fundamentos 
de Bioquímica
Material Teórico
Responsável pelo Conteúdo:
Prof. Ms. Carlos Eduardo de Oliveira Garcia
Revisão Textual:
Profa. Dra. Selma Aparecida Cesarin
Proteínas e Aminoácidos
• Proteínas e Aminoácidos
• Aminoácidos – O Alfabeto da Estrutura Proteica
 · Entender a estrutura e propriedades de aminoácidos, peptídeos e 
proteínas;
 · Estrutura das proteínas (primária, secundária, terciária e quaternária), 
ligações de aminoácidos, aminoácidos essenciais;
 · Discutir a importância das proteínas.
OBJETIVO DE APRENDIZADO
Proteínas e Aminoácidos
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem 
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formação acadêmica e atuação profissional, siga 
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Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e 
horário fixos como o seu “momento do estudo”.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma 
alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo.
No material de cada Unidade, há leituras indicadas. Entre elas: artigos científicos, livros, vídeos e 
sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você também 
encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão sua 
interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados.
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discussão, 
pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o contato 
com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e aprendizagem.
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Determine um 
horário fixo 
para estudar.
Aproveite as 
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Complementar.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar, lembre-se de que uma 
Não se esqueça 
de se alimentar 
e se manter 
hidratado.
Aproveite as 
Conserve seu 
material e local de 
estudos sempre 
organizados.
Procure manter 
contato com seus 
colegas e tutores 
para trocar ideias! 
Isso amplia a 
aprendizagem.
Seja original! 
Nunca plagie 
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UNIDADE Proteínas e Aminoácidos
Proteínas e Aminoácidos
As proteínas são as biomoléculas que se apresentam em maior quantidade e 
diversidade nas células e contribuem com 50% ou mais do peso seco. Elas se 
dispõem em todas as partes e também em todas as células dos organismos, fazem 
parte da estrutura e de todos os processos metabólicos das células. Cada proteína 
desempenha uma função específica dentro dos sistemas biológicos.
As proteínas são o resultado final da expressão gênica, por isso é fundamental 
entendermos suas funções, estruturas e características para que possamos entender 
os sistemas biológicos, pois, como o próprio nome indica (proteína – do grego 
prótons), é a “primeira” ou “a mais importante”.
Essas moléculas gigantes consistem polímeros formados de subunidades 
denominadas de aminoácidos em todas as proteínas, das mais complexas até as 
mais simples, de diferentes tamanhos e funções, das de simples bactérias até as dos 
organismos mais complexos.
Polímeros são macromoléculas formadas a partir de unidades estruturais menores (os 
monômeros). Os monômeros são unidades que se repetem. No caso das proteínas, podemos 
dizer que elas são formadas por um conjunto de aminoácidos.
Ex
pl
or
Embora sejam conhecidos mais de 200 aminoácidos diferentes, as proteínas 
são formadas pelas ligações covalentes de apenas 20 aminoácidos, que variam em 
quantidade e disposição em cadeias que podem conter milhares dessas subunidades.
Uma proteína pode ser formada por centenas a milhares de aminoácidos e no 
processo de síntese de proteínas que ocorre no interior celular.
A sequência dessas unidades é determinada pela informação genética presente 
no gene (segmento de DNA cromossômico presente no núcleo celular). Dessa 
forma, estabelecemos correlação entre o material genético e todo o funcionamento 
de um organismo.
A partir do DNA ocorrem as transcrições, com a fabricação de RNAs: 
transportadores, ribossômicos e mensageiros, cada um com uma função peculiar 
no processo de tradução ou síntese de proteínas.
Portanto, as proteínas sintetizadas possuem características próprias, com um 
número, tipo e sequência de aminoácidos que as diferem e determinam diferentes 
funções específicas no organismo.
Dessa forma, uma anormalidade genética, transcricional ou traducional (muta-
ções ou eventuais erros), poderia alterar a estrutura de uma proteína, comprome-
tendo sua forma e seu funcionamento.
A sequência de aminoácidos, que é chamada de estrutura primária, determina 
as propriedades das proteínas. Cada proteína tem uma sequência determinada de 
aminoácidos. Como dito anteriormente, a sequência é determinada pelos genes 
e qualquer alteração na estrutura desses genes (mutação) pode proporcionar 
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alterações na sequência dos aminoácidos e, consequentemente, nas propriedades 
das proteínas.
Veja o exemplo da anemia falciforme, que promove uma dificuldade no transporte 
de oxigênio, acarretada pela alteração da estrutura da hemoglobina determinada 
por uma alteração no gene que promove a síntese dessa proteína.
A alteração de um único aminoácido é a causa de uma anomalia que, em alguns 
casos, pode promover dificuldades respiratórias graves:
Hemoglobina normal: val – his – leu – ter – pro – glu – lis - .
Hemoglobina anormal: val – his – leu – ter – pro – val – lis - ...
Os aminoácidos ligam-se uns aos outros por meio de ligações peptídicas, que 
nada mais são do que ligações das quais se eliminam moléculas de água a partir 
da junção dos radicais desses aminoácidos. Assim, as proteínas são denominadas 
cadeias polipepitídicas. Algumas proteínas são formadas por apenas uma cadeia 
polipetitídica; outras podem ser formadas por duas ou mais.
Quando uma proteína possui em sua estrutura apenas aminoácidos e nenhum 
outro produto orgânico, são denominadas proteínas simples, quando apresentam 
outro, como nucleotídeos (nucleoproteínas), metais (metaloproteínas), são chama-
das de proteínas conjugadas.
A estrutura tridimensional das proteínas é específica para cada uma delas e é 
fundamental para sua função biológica, depende fundamentalmente da sequência 
de aminoácidos que a forma, pois os dobramentos da molécula para atingir sua 
estrutura final varia de acordo com a atração específica de cada aminoácido que 
compõe sua cadeia polipepitídica.
Para melhor entender a estrutura das proteínas, é necessário que se entendam 
seus níveis de complexidade. São utilizados usualmente quatro níveis de estruturação:
• Estrutura primária: é a sequência com que os aminoácidos são dispostos na 
cadeia. São unidos por meio da ligação peptídica, podendo conter milhares 
de peptídeos. Essa estruturação possibilita a formação de uma variedade de 
moléculas proteicas extremamente grande;
• Estrutura secundária: a cadeia da estrutura primária tende a se espiralar 
à direita, e é estabilizada por meio de pontes de hidrogênio entre o grupo 
carbonilo (=C=O) de uma ligação peptídica com o grupo imido (=NH);
• Estrutura terciária: a espiral da estrutura secundária se dobra, ocorrendo um 
enovelamento, adquirindo uma estrutura globular. As forças que mantém esta 
estrutura compacta se dão por meio dos grupos radicais R dos aminoácidos 
que compõem a estrutura primária, como:
• Pontes de hidrogênio;
• Pontes di-sulfeto;
• Forças dipolares;
• Ligações eletrostáticas;
• Forças hidrofóbicas.
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UNIDADEProteínas e Aminoácidos
• Estrutura quaternárias: é a estrutura final da proteína, na qual ela se encontra 
biologicamente ativa e pode conter um ou mais cadeias polipeptídicas 
(oligoméricas, díneros, trímeros, tetrâmeros etc.). As ligações que mantêm a 
estabilidade da estrutura quaternária são as mesmas da estrutura terciária, mas 
nesta podem conter metais que ajudam a estruturação e, consequentemente, 
a função dessas proteínas.
Figura 1 – Níveis de estrutura nas proteínas
Fonte: Acervo do conteudista
A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas e inclui todas as ligações dissulfeto. O polipeptídeo resultante 
pode ser enovelado em unidades de estrutura secundária, como ocorre em uma 
a-hélice. A hélice é uma parte da estrutura terciária do polipeptídeo enovelado 
que pode ser uma das subunidades formadoras da estrutura quartenária de uma 
proteína multissubunitária, neste caso, a hemoglobina.
Desnaturação
A estrutura quaternária da proteína é vital para sua ação biológica, seja estrutural, 
seja enzimática. A perda dessa estrutura é chamada de desnaturação e pode ocorrer 
por diversos fatores como: alteração do pH, tanto para base como para ácido; 
variação de temperatura; agitação mecânica (como é o caso da clara em neve ou o 
glúten do pão); solventes etc.
Dependendo da proteína e da situação que causa o seu desnovelamento 
e, consequentemente, sua desnaturação, essa proteína pode se reestruturar 
voltando a ficar ativa em um processo denominado renaturação. Porém, esse 
processo é incapaz de conferir a essa proteína alguma função ou característica 
original dela mesma.
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Aminoácidos – O Alfabeto 
da Estrutura Proteica
Toda proteína é um polímero que se forma com a desidratação dos aminoácidos. 
Quando essa perda de água ocorre, um aminoácido liga-se ao aminoácido vizinho 
por meio de uma ligação covalente específica, denominada ligação peptídica.
As proteínas são formadas por apenas 20 aminoácidos, que se dispõem em 
diferentes combinações para estruturar essa macromolécula. Suas combinações 
possibilitam a formação de milhões de proteínas diversas.
H
H
N
H
H
NC C
O
OH
C C C
H O
OH
H
H
N C
H H
OH
O
CC
H CH2
H CH2
Glicina Alanina Glicilalalina (dipeptídio)
Ligação peptídica
Grupo
carboxila
Grupo
amina
O
N
H
Os aminoácidos padrões são formados por um átomo de carbono na porção 
central (a) que se liga covalentemente a: um grupo amino primário (−NH2); um 
grupo carboxílico (−COOH); um átomo de hidrogênio e um radical, que nada mais 
é do que uma cadeia lateral (R). 
Esse radical é diferente para cada aminoácido.
H3N
+
COO-
R
HC
De modo geral, os aminoácidos apresentam características semelhantes:
• São opticamente ativos, com exceção da glicina, isto é, mudam o ângulo da 
luz polarizada, seu carbono a é denominado de centro quiral, isto é, esse 
carbono está ligado a quatro moléculas diferentes.
• A estrutura do radical que difere os aminoácidos também difere suas 
propriedades e os 20 tipos de radicais se diferenciam quanto à forma, ao 
tamanho, às pontes de hidrogênio, aos potenciais elétricos, às interações 
hidrofílicas e hidrofóbicas.
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UNIDADE Proteínas e Aminoácidos
Outras funções biológicas dos aminoácidos:
Os aminoácidos não atuam somente na formação de proteínas, assumindo, 
também, outras funções biológicas como:
• Alguns aminoácidos, assim como alguns de seus derivados, têm a função 
de mensageiros celulares: a gliscina, a serotonina e a melatonina são 
neurotransmissores que atuam nas sinapses transportando informações; 
já os derivados da tirosina e do triptofano (tiroxina e ácido indolacético, 
respectivamente) atuam como hormônios;
• Os aminoácidos, quando metabolizados, são precursores de outras importantes 
moléculas nitrogenadas, como as bases nitrogenadas que compõem os ácidos 
nucleicos, ou as porções “heme”, que são grupos que contém ferro, como na 
hemoglobina e também na formação da clorofila, pigmento fundamental para 
captação de luz na fotossíntese e, consequentemente, incorporação de energia 
nos sistemas biológicos;
• Um número considerável de aminoácidos-padrão e não padrão age como 
intermediário metabólico, tomando parte em cadeias enzimáticas ou ciclos 
metabólicos, como é o caso da arginina, que é parte fundamental do ciclo 
da ureia, que ocorre no fígado de vertebrados, e é o principal mecanismo de 
excreção de nitrogênio derivado do metabolismo desses organismos.
Classificação dos Aminoácidos
Os aminoácidos são classificados de acordo com seu radical R, que é o que 
difere entre eles. Quanto à estrutura do radical R, podemos dividi-la em:
a) aminoácidos alifáticos;
b) aminoácidos aromáticos;
c) aminoácidos heterocíclicos.
Outra classificação que pode ser utilizada é referente à polaridade do radical R; 
assim também assume o papel funcional de cada aminoácido na proteína:
• Aminoácidos com R não polar ou hidrofóbico;
• Aminoácidos com R polar, sem carga. A maior parte desses aminoácidos tem 
um R polar com potencial de estabelecer pontes de hidrogênio, tanto com 
hidroxilas, hidroxila (-OH), como com sulfidrila (-SH);
• Aminoácidos com R polar carregados negativamente. Aqui se enquadram os 
aminoácidos dicarboxílicos;
• Aminoácidos com R polar carregado positivamente. Podem ser incluídos nesse 
grupo a lisina, a arginina e a histidina.
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Diversidade Funcional das Proteínas
A Escherichia coli é uma bactéria considerada muito simples. Ela possui cerca 
de 3.000 tipos de proteínas diferentes, cada qual com sua função, e formada pelos 
20 aminoácidos que compõem todas as proteínas.
A função das proteínas está intrinsicamente ligada à sua estrutura quaternária 
que, por sua vez, está diretamente ligada à sequência de aminoácidos que compõem 
a sua estrutura primária.
Outra importante observação é que a função de muitas proteínas está diretamente 
relacionada à sua capacidade de estabelecer ligações reversíveis com outra molécula 
denominada “ligante”. Essa característica transitória estabelecida pelo complexo 
proteína X ligante é essencial para a vida.
As proteínas também podem atuar como catalizadores biológicos, ligando-
se a determinadas substâncias, alterando-as em sua estrutura. Nesse caso, são 
denominadas de enzimas, as quais têm a capacidade de acelerar as reações químicas 
do metabolismo, sejam reações anabólicas (de construção de moléculas mais 
complexas) sejam reações catabólicas (de quebras de moléculas mais complexas 
em moléculas mais simples).
As reações metabólicas podem e são sequenciais, sendo cada uma das reações 
catalisada por uma enzima diferente. O conjunto de enzimas que funciona em 
cooperação nessas reações recebe o nome de cadeia enzimática, e a sequência de 
reações é considerada a via metabólica. Nela, os produtos intermédios servem de 
substrato à reação seguinte até se obter o produto final.
No esquema a seguir, está representada uma via metabólica: o produto de cada 
reação química, catalisada por uma enzima específica, é o substrato para a reação 
seguinte para forma do produto final X.
Substrato Substância A Substância B X
enzima 1 enzima 2 enzima 3
Resumidamente, a via metabólica é uma sequência de reações químicas que 
transforma um substrato em um produto final.
Existem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de 
regular atividades metabólicas no organismo.
Algumas proteínas exercem determinadas funções que são essenciais ao 
funcionamento do organismo e recebem o nome de proteínas reguladoras, como, 
por exemplo, a insulina que é sintetizada no pâncreas e atua no metabolismo de 
lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada da glicose nas células.
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UNIDADE Proteínas e Aminoácidos
Outra função ligada à capacidadede estabelecer ligações transitórias é a de 
transporte, seja de transporte via membrana celular, as quais apresentam várias 
dessas proteínas dispersas em sua extensão, seja em transporte de substâncias, 
como é o caso da metaloproteína hemoglobina, que transporta o oxigênio em 
nosso sangue, ou ainda como armazenamento de oxigênio na mioglobina, presente 
em grande quantidade em músculos de animais que necessitam de reservas dessa 
substância como baleias e aves que voam em grandes altitudes.
Graças a essas ligações específicas a ligantes determinados, as proteínas deno-
minadas imunoglobulinas constituem parte fundamental de nosso sistema imunoló-
gico e se ligam aos seus alvos, denominados antígenos.
Outras proteínas que também têm função de proteção são as trombinas e o 
fibrogênio, as quais são responsáveis pela coagulação do sangue nos vertebrados.
Existem proteínas com a função contráctil, responsáveis pela contração da 
musculatura esquelética. A actina é uma proteína filamentosa disposta nas fibras 
musculares; já a miosina é uma molécula longa e em bastão. Para a contração 
muscular, ocorre um deslizamento dessas proteínas uma sobre as outras, diminuindo 
os espaços entre elas, fazendo a contração do músculo como um todo.
Músculo
Feixe de 
�bras musculares
Núcleos
Fibra
muscular Mio�brilas
Capilares
Retículo
sarcoplasmático
Banda 1 Banda A
Disco Z
Linha M
Mio�brila
Sarcômero
Banda 1 Banda A
Disco Z Linha M Disco Z
1,8µm
1,8µm
Figura 2 – Estrutura do músculo esquelético
Fonte: Adaptado de iStock/Getty Images
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(a) As fibras musculares são constituidas por células multinucleares, alongadas 
e individuais, provenientes da fusão de muitas células precursoras. Dentro das 
fibras há muitas miofribilas envolvidas pelo retículo sarcoplasmático membranoso. 
A organização dos filamentos grossos e finos da miofribila dá a esta um aspecto 
estriado. Quando o músculo se contrai, as bandas I ficam mais estreitas e os discos 
Z se aproximam, como visto nas micrografias eletrônicas de músculo relaxado (b) 
e contraido (c).
O armazenamento de aminoácidos como fonte de nutrientes também é uma 
função importante das proteínas como a caseína do leite, a ovoalbumina da clara 
de ovo e da gliadina das sementes do trigo.
As proteínas também têm importante papel no controle do funcionamento de 
organismos superiores. Hormônios como insulina ou a somatotrofina são proteínas 
que têm essa função.
O colágeno e a elastina são proteínas que desempenham uma função e se 
estruturam em diversos tecidos, principalmente nos tecidos conjuntivos como ossos 
e cartilagens.
Muitas toxinas produzidas por bactérias, como a do Clostridium botilinum 
ou as produzidas nas sementes de mamona e algodão, ou mesmo as enzimas 
proteolíticas de cnidários, ou os venenos produzidos por cobras e serpentes, são 
proteínas que desempenham as funções de ataque e defesa.
Existem proteínas que assumem funções específicas em determinadas espécies, 
como a encontrada no sangue de peixes que vivem na Antártida e tem função 
anticongelante ou, ainda, como a fibroína, produzida por insetos e aracnídeos, que 
se solidifica rapidamente, formando um fio de grande resistência com o qual tecem 
teias e casulos.
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UNIDADE Proteínas e Aminoácidos
Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Sites
Planeta Biologia
https://goo.gl/bJUQpw
 Vídeos
Introdução à Bioquímica - Aula 4 - Parte 1 - Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
https://youtu.be/moUtAiWY-Fk
Introdução à Bioquímica - Aula 5 - Parte 1 - Estrutura e Função de Proteínas
https://youtu.be/huWH59gReAI
 Leitura
Aminoácidos e Proteínas 
https://goo.gl/szCgcj
Proteínas e Aminoácidos 
https://goo.gl/KGBSFB
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Referências
CHAMPE, P. C. Bioquímica ilustrada. 3.ed. Porto Alegre: Artmed, 2006.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica. 
4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2006.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3.ed. Rio de Janeiro: 
Guanabara Koogan, 2007.
STRYER, L. Bioquímica. 4.ed. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 1996. p.419-36.
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