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QBQ 102 – Bioquímica e Biologia Molecular Aminoácidos e Carboidratos Prof.ª Ana Maria Carmona Ribeiro Classes de Biomoléculas Proteínas Polissacarídeos Ácidos nucléicos Lipídeos Blocos Construtores EXEMPLO hemoglobina RNA (ácido ribonucléico) celulose Triacilglicerol CLASSE Aminoácido nucleotídeo sacarídeo Ácido graxo (também glicerol e outros componentes) Organização na célula Célula Organelas Macromoléculas Unidades Monoméricas Macromoléculas Biológicas Macromolécula Polimerização Unidadeconstrutora Função Proteínas Polímero linear Aminoácido Catálise Ácidosnucléicos Polímero linear Nucleotídeo Códigogenético Polissacarídeos Polímero linear/ramificado Monos- sacarídeos Reserva de energia Estruturas Reconhecimento celular Lipídeos Não sãopolímeros Ácidograxo e outros Forma membranas Biomoléculas informacionais Aminoácidos Apresentam pelo menos um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COO-) Comportam-se como ácido e como base Cada um dos grupos apresenta um pK Estrutura geral: Quiralidade Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos O Carbono a é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes. Essa propriedade define o Ca como um centro quiral e confere propriedades ópticas às moléculas. Isomeria O Carbono a é assimétrico, ou seja, tem 4 ligantes diferentes. Essa propriedade define o Ca como um centro quiral e confere propriedades ópticas às moléculas. Substâncias ópticamente ativas interagem com a luz polarizada, girando o plano da luz para esquerda ou para direita. Existem 2 isômeros ópticos do Ca: formas L e D são enantiômeros (imagens especulares) um do outro não são interconversíveis sem quebra de ligações covalentes L- e D-isômeros de gliceraldeído (um açucar) e do aminoácido alanina Aminoácidos proteicos são L- a - aminoácidos 7 Cadeias laterais (grupo R) Os aminoácidos diferenciam entre si quanto ao tipo de cadeia lateral, ou grupo radical R, que apresentam. As propriedades das cadeias laterais são importantes para a conformação das proteínas e, portanto, para sua função. Existem 20 aminoácidos que ocorrem naturalmente nas proteínas, e que são determinados por códons específicos (triplets de nucleotídeos) no material genético dos seres vivos. Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as propriedades das suas cadeias laterais. 8 Classificação dos aminoácidos Quanto a posição do radical amino: alfa, beta... Quanto a isomeria óptica: isômeros de tipo “D” e “L” Quanto a essencialidade nutricional: essencial, semi-essencial e não essencial Quanto a polaridade da cadeia lateral: - apolar - não carregado - polar - ácidos - básicos Carga negativa Carga positiva pH= 7 9 Aminoácidos protéicos Aminoácidos básicos Lisina (Lys – K) Arginina (Arg – R) Histidina (His – H) Aminoácidos ácidos Ácido Aspártico (Asp – D) Ácido Glutâmico (Glu – E) Asparagina (Asn – N) Glutamina (Gln – Q) Serina (Ser – S) Treonina (Thr – T) Aminoácidos polares sem carga Alanina (Ala – A) Valina (Val – V) Isoleucina (Ile – I) Leucina (Leu – L) Metionina (Met – M) Fenilalanina (Phe – F) Tirosina (Tyr – Y) Triptofano (Trp – W) Glicina (Gly – G) Prolina (Pro – P) Asparagina (Asn – N) Glutamina (Gln – Q) Cisteína (Cys – C) Aminoácidos apolares (hidrofóbicos) 10 Aminoácidos aromáticos Esses aminoácidos são capazes de absorver luz em determinados comprimentos de onda. 11 Ionização de um aminoácido (relembrando...) Comportamento ácido-básico de aminoácidos As formas iônicas de um aminoácido se interconvertem, variando a carga da molécula na dependência do pH do meio e do pK de cada grupo. pH= 1 pH= 14 12 Ionização da Lisina O C C - NH3+ (CH2)4 NH3+ HO H pK -COOH = 2.18 pK -NH3+ = 8.95 pK R- NH3+ = 10.53 C -NH3+ NH3+ O HO todos os grupos protonados predomínio carga +2 pH < 2 pI = 8.85 + 10.53 = 9.69 2 (ponto isoelétrico) (+2) H+ C -NH3+ NH3+ O O predomínio carga +1 pH 3 - 8 (+1) H+ C -NH2 NH3+ O O ponto isoelétrico pH 9.69 100% (zero) todos os grupos desprotonados predomínio carga -1 C -NH2 NH2 O O H+ pH > 11 (-1) H+ 50% (+1) C -NH3+ NH3+ O O 50% (+2) pH 2 .18 pK -COOH pH 8.95 H+ C -NH2 NH3+ O O pK -NH3+ 50% (zero) 50% (+1) H+ C -NH2 NH2 O O pH 10.53 pK R- NH3+ 50% (-1) 50% (zero) 13 Ligação Peptídica A ligação peptídica ocorre entre o grupo a-carboxila de um aminoácido e o grupo a-amino de outro aminoácido. Essa reação não ocorre espontaneamente num ser vivo. A ligação peptídica é feita no aparato de síntese protéica e ocorre nos ribossomos. ligação peptídica um dipeptídeo Aminoácido 1 Aminoácido 2 Na ligação peptídica a ressonância eletrônica, uma nuvem de elétrons oscilando entre o C e o N, atribue à ligação simples C – N um caráter parcial (50%) de dupla ligação O C N H O C N H 14 Ligação Peptídica Carbono a Como resultado da ressonância da ligação peptídica, ela é mais rígida que uma ligação simples, colocando todos os átomos participantes no mesmo plano espacial. Assim, o esqueleto covalente de uma proteína apresenta restrições de mobilidade que são importantes determinantes do enovelamento da molécula. 15 Cadeia peptídica Sentido da cadeia: grupo amino-terminal livre do aminoácido 1 e grupo carboxi-terminal livre do aminoácido z. Grupos R dos aminoácidos estão livres. Resíduo aa1 Resíduo aa2 Resíduo aa3 Resíduo aa z 16 Exemplo de um peptídio Um pentapeptídeo (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu) Serilgliciltirosilalanileucina Ligação peptídica 17 Formas iônicas de um peptídeo Alanilglicina protonado protonado desprotonado protonado desprotonado desprotonado pH muito ácido pH~1 pH muito básico pH~11 Ponto isoelétrico pH~6 18 Carboidratos 19 Características - São formados por C, H, O. - São conhecidos como: Hidratos de Carbono Glucídios Glicídios Açúcares Cadeia carbônica não ramificada Ligações simples (C-C) Grupo cetona ou aldeído 20 Funções Reconhecimento celular; Adesão celular; Estrutura celular : Peptideosglicanos, Proteoglicanos, quitina e celulose; Reserva energética: glicose, amido, glicogênio; 21 Carboidratos Monossacarídeos Unidade funcional Fórmula Geral: CnH2nOn n≥ 3 Eles são: solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos brancos e cristalinos maioria com sabor doce Dissacarídeos: duas unidades Polissacarídeos: mais de duas unidades de monossacarídeos. 22 Monossacarídeo O nome genérico do monossacarídeo é dado baseado no número de carbonos mais a terminação “ose”. 03 carbonos – trioses 04 carbonos – tetrooses 05 carbonos – pentoses 06 carbonos – hexoses 07 carbonos – heptoses 23 Dissacarídeo DISSACARÍDEO COMPOSIÇÃO FONTE Maltose Glicose + Glicose Cereais Sacarose Glicose + Frutose Cana de açúcar Lactose Glicose + Galactose Leite 24 Estrutura dos carboidratos Gliceraldeído, aldose Diidroxiacetona, cetose D-glicose, aldose D-frutose, cetose 25 Estrutura dos carboidratos São opticamente ativas Moléculas com N centros quirais Estereoisômeros são divididos em dois grupos que diferem na configuração do centro quiral mais distante do grupo carbonila: D isômeros e L isômeros 26 Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos Séries das Aldoses 27 Estrutura dos carboidratos: Monossacarídeos Séries das Cetoses 28 Formação de Hemiacetais 29 Glicose 2/3 1/3 Formação das duas formas cíclicas da D-glicose: Aldeído do C-1 com OH do C-5 forma a ligação Hemiacetal e produz dois estereoisômeros: anômero e 30 Piranose e furanose Formas piranosídicas possuem 2 conformações Hexágono Pentágono 31 Monossacarídeos:Agentes redutores 32 Dissacarídeos: formação Dois monossacarídeos ligados por uma ligação O-glicosídica: grupo hidroxil de 1 açúcar reage com o carbono anomérico de outro acúcar (formação de acetal). 33 Dissacarídeos: formação Lactose: açúcar redutor presente no leite D-galactosidase ou lactase intestinal: comum a ausência em africanos e orientais: Intolerância à lactose Sacarose: açúcar não redutor Formado somente por plantas Trealose: açúcar não redutor Fonte de armazenamento de energia presente na hemolinfa de insetos 34 Dissacarídeos: formação Lactose: açúcar redutor presente no leite D-galactosidase ou lactase intestinal: comum a ausência em africanos e orientais: Intolerância à lactose Sacarose: açúcar não redutor Formado somente por plantas Trealose: açúcar não redutor Fonte de armazenamento de energia presente na hemolinfa de insetos 35 Homopolissacarídeos: forma de armazenamento de energia (amido e glicogênio) e componente estrutural de parede celular de vegetais e exoesqueleto (celulose e quitina) Heteropolissacarídeos: suporte extracelular em muitas formas de vida e componente estrutural de parede celular de bactérias Polissacarídeos ou glicanos 36 Amilose: linear, ligações glicosídicas (14) Amilopectina: ramificado; ligações glicosídicas (14) e (16) a cada 24 a 30 resíduos Amido: dois tipos de polímeros de -D-glicose (amilose e amilopectina) 37 Definição: polímero de -D-glicose ramificado. Encontrado: Fígado e músculos esqueléticos. Similar à amilopectina, porém mais densamente ramificado: cada ramo 8-12 resíduos Fígado: 7% do peso úmido 0,01 M (glicose livre = 0,4M) -amilases (saliva e secreção intestinal: degradam ligações 14 Glicogênio 38 Homopolissacarídeos: celulose e quitina Estrutura da celulose: polímero de -D-glicose 10.000 a 15.000 D-glicose cadeias lineares alinhadas lado a lado e estabilizadas por ligacões de H intra- e intercadeias (flip 180 de cada unidade) Polissacarídeos Estruturais: Celulose 39 Homopolissacarídeo Estrutura: polímero de N-acetil-D-glicosamina/ Ligações (14) Principal componente do exoesqueleto de artrópodes Insetos, caranguejos, lagostas. Segundo + abundante polissacarídeo depois da celulose Polissacarídeos Estruturais: Quitina 40 Heteropolissacarídeo: N-acetilglicosamina alternado com ác. N-acetilmurâmico (ligações (14). Ác.N-acetilmuramato e D-aminoácidos: ausentes em plantas e animais Componente do peptideoglicano da parede celular de Staphylococcus aureus (bactéria gram +) Forma um envelope que protege a bactéria de lise osmótica. Lisozima: rompe a Ligação 14. Penicilina (Fleming) inibe a enzima transpeptidase responsável pelas ligações cruzadas: bactéria é lisada Penicilinase (bactérias resistentes) desenvolvimento de penicilinas semi-sintéticas. Polissacarídeos Estruturais: Peptídeoglicano 41 Exercícios de aminoácidos Classificar os seguintes aminoácidos de acordo com as propriedades de suas cadeias laterais (tente fazer sem consultar o material): Das quatro estruturas da glicina apresentada abaixo, qual(is) está(ão) ou incorreta(s). Por quê? Cisteína (Cys – C) Lisina (Lys – K) Serina (Ser – S) Leucina (Leu – L) Metionina (Met – M) Fenilalanina (Phe – F) Ácido Aspártico (Asp – D) 42 Exercícios de aminoácidos Calcular o ponto isoelétrico e identificar as formas iônicas para o peptídeo glicilalanina 43 Exercícios de carboidartos Classifique os seguintes sacarídeos em redutor e não redutor: Classifique e dê o nome para os seguintes sacarídeos: 44
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