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SLIDE Proteínas 2018


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Proteínas: generalidades
•As proteínas são compostos orgânicos formados por carbono,
hidrogênio, nitrogênio e oxigênio. Quase todas contém enxofre
e algumas apresentam na sua constituição elementos químicos
como: ferro, zinco, fósforo e cobre.
•Quimicamente as proteínas se constituem em moléculas de
estrutura complexa com alto peso molecular, formadas por
unidades de aminoácidos. Representa cerca de 50 a 80% do peso
seco de uma célula, portanto é o composto orgânico mais
abundante da matéria viva.
•01 grama de proteína fornece 4,1 Kcal.
•Nutriente mais nobre, é vital para o crescimento, manutenção e
reprodução dos seres vivos. Proteus primeiro.
•Nutriente “relativamente” caro.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
A unidade básica das
proteínas: Os aminoácidos
•Os aminoácidos são constituídos
de um grupamento amina (-NH2),
um grupamento ácido (-COOH),
um átomo de hidrogênio (-H) e um
radical (-R), todos ligados a um
carbono.
•Os aminoácidos se ligam entre si
para formar as proteínas por
ligações peptídicas.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Ligação peptídica
•É a união de dois aminoácidos entre o grupamento
caboxílico (-COOH) de um e o grupamento amino (-NH2) do
outro, para formar uma cadeia polipeptídica, havendo a
perda de uma molécula de água.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Aminoácidos: classificação
•Aminoácidos essenciais ou indispensáveis: São aqueles que não
são sintetizados pelo homem. Portanto, devem ser ingeridos
através dos alimentos (dieta).
•Aminoácidos não essenciais ou dispensáveis: São aqueles que o
homem sintetiza a partir dos alimentos ingeridos. Portanto, sua
falta na dieta não causa nenhum dano.
•Na natureza existem cerca de 200 aminoácidos, mas só 21 são
metabolizados pelo organismo humano. Desses, oito são
essenciais e 13 são não essenciais.
•Aminoácidos essenciais: leucina, isoleucina, valina, triptofano,
metionina, fenilalanina, treonina, lisina e *histidina.
•Aminoácidos não essenciais: alanina, arginina, ácido aspártico,
asparagina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina,
hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Aminoácidos em alimentos
•Glicina: poder adoçante, utilizada em combinação com o
aspartame para diminuir seu sabor residual, ação
bactericida em produtos lácteos (queijo).
•Ác. Glutâmico: Seu sal sódico, glutamato monossódico
(MSG) se encontra naturalmente em vários alimentos,
carnes, peixes, leite e vegetais (tomate, cogumelos, etc.). O
MSG intensifica o aroma original dos alimentos, pois
aumenta o estímulo gustativo. Ex: molhos, sopas
desidratadas, etc.
•Lisina: Suplementação de ração animal, já que os cereiais
são pobres nesse aminoácido.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Estrutura das Proteínas
•A forma das proteínas é um fator muito importante
em sua atividade biológica, pois se ela é alterada, a
proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da
forma da proteína é denominado desnaturação. Essa
alteração na estrutura da proteína pode ser reversível
ou não (Renaturação).
Desnaturação
das proteínas
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
•A desnaturação das proteínas ocorre principalmente
devido a esses fatores:
 através agentes físicos, como calor (em altas
temperaturas), pressões elevadas (de 1000 Kgf/cm2),
radiações ultravioleta e agitação no meio.
 através de agentes químicos, como alterações no pH
e altas concentrações de soluto.
a proteína perde a sua ação biológica o que pode ser
facilmente percebido aquecendo um ovo: antes do
aquecimento ele é solúvel em água; após o
aquecimento ele se torna insolúvel na água.
Desnaturação 
das proteínas
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Função estrutural: Participam da estrutura dos tecidos. Ex:
Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele,
nas cartilagens, nos ossos e tendões;
Actina e Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos
músculos, onde participam do mecanismo da contração
muscular;
Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele,
no cabelo e nas unhas, evita a dessecação, a que contribui
para a adaptação do animal à vida terrestre;
Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada
com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma
(porção líquida do sangue).
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função enzimática: Toda enzima é uma proteína. As 
enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras 
das reações biológicas, como exemplo as lipases, 
enzimas que transformam os lipídios em sua unidade 
constituinte, como os ácidos graxos e glicerol.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Função hormonal: Muitos hormônios de nosso
organismo são de natureza protéica. Resumidamente,
podemos caracterizar os hormônios como substâncias
elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez
lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade
de certos órgãos. É o caso da insulina, hormônio
produzido no pâncreas e que se relaciona com e
manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Função de defesa: Existem células no organismo 
capazes de "reconhecer“ proteínas "estranhas" que são 
chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o 
organismo produz proteínas de defesa, denominadas 
anticorpos. O anticorpo combina-se, quimicamente, 
com o antígeno, de maneira a neutralizar seu efeito.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Função nutritiva: As proteínas servem como fontes de 
aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo 
homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, 
ainda, ser oxidados como fonte de energia no 
mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais 
(como os das aves) o vitelo, material que se presta à 
nutrição do embrião, é particularmente rico em 
proteínas.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Função de transporte: Pode-se citar como exemplo
a hemoglobina, proteína responsável pelo
transporte de oxigênio no sangue.
Alimentos fontes de proteínas: As principais
fontes de proteínas são as carnes (aves, de peixe e
bovina), os ovos, os laticínios (leites, queijos e
iogurtes) e as leguminosas (feijão, soja, lentilha).
Como cada alimento possui alguns tipos de
aminoácidos e não outros, a necessidade de uma
alimentação diversificada é essencial.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Função das Proteínas
Exemplos: creme de leite, molhos para 
salada, maionese, manteiga, margarina, 
sorvetes
Propriedades funcionais 
das proteínas
Propriedades funcionais: Funções que uma classe
de compostos, no caso as proteínas, possa
desempenhar numa determinada aplicação
tecnológica.
 Emulsificantes  Espessantes
 Espumantes Geleificantes
 Estruturantes Nutrificantes
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
As propriedades funcionais referem-se a:
Qualquer propriedade química, físico-química
ou física.
As interações entre composição, estrutura e
conformação.
A interação com outros componentes do
alimento como lipídeos, carboidratos e sais
minerais.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Propriedades funcionais 
das proteínas
As propriedades funcionais classificam-se em:
Hidrofílicas: Afinidade com a água;
Interfásicas: Capacidade das moléculas de proteínas se
unirem formando uma película entre duas fases
imiscíveis;
Intermoleculares: Capacidade de formarem ligações
entre si ou com outros componentes dos alimentos;
Reológicas: Dependem de características físicas e
químicas
Sensoriais: Manifestam-se através dos órgãos dos
sentidos, referindo-se a textura,cor, sabor e aroma.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Propriedades funcionais 
das proteínas
• Intermoleculares: interações proteína ↔
proteína ou proteína↔ outros 
componentes
– Precipitação – diminuição da solubilidade
Coagulação
Aplicações: produção de coalhada, 
iogurte, queijos
Propriedades funcionais 
das proteínas
• Propriedades Interfásicas
– proteínas são anfielicas(anfipáticas), porque 
contem regiões hidroelicas e regiões 
hidrofóbicas
– Estabilização de espumas e emulsões
Propriedades funcionais 
das proteínas
Espumas
• Fase aquosa separada de uma fase gasosa (ar)
Ex: sorvetes, 
claras em neve 
(bolos, suflês, 
merengues, 
mousses, 
marshmallows)
• Fase aquosa separada de uma fase gasosa (ar)
• Fase aquosa separada de uma fase gasosa (ar)
Ex: sorvetes, 
claras em neve 
(bolos, suflês, 
merengues, 
mousses, 
marshmallows)
Exemplos: creme de leite, molhos para salada, maionese, 
manteiga, margarina, sorvetes
Emulsões
Proteínas do trigo
•Proteínas não formadoras de glúten: 15% das proteínas totais.
•Proteínas formadoras de glúten: 85% das proteínas totais.
 O que é o glúten?
É uma rede protéica tridimensional que se forma quando as 
proteínas insolúveis da farinha de trigo absorvem de água e 
quando ocorre o amassamento (mecânico ou manual) gerando 
calor na massa. O glútem forma a estrutura das massas 
levedadas(fermentadas), pois retém o gás produzido na 
fermentação.
Observação: GLÚTEN DOENÇA CELÍACA 
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Como se forma o glúten?
•A formação de ligações –S – S- inter e intramoleculares é
explicado pela incorporação de ar à massa durante o processo de
mistura. O oxigênio oxida grupos –SH- que estejam próximos
para formar as ligações dissulfitos, também conhecidas como
pontes dissulfeto.
•A gliadina, que faz as ligações intramoleculares, é responsável
pela extensibilidade da massa, e a glutenina, que faz as ligações
intra e intermoleculares, é responsável pela
elasticidade/tenacidade, e o resultado dessas duas forças é a força
geral do glúten.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Reação de oxidação
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Glúten
Solúvel em etanol
Solúvel em ácido
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
 Elasticidade: É a propriedade que tem o glúten de, quando
submetido a um esforço de tensão, resistir ao esticamento
e tentar voltar ao seu estado original. (Glutenina)
 Extensibidade: É a propriedade que tem o glúten de,
quando submetido a um esforço de tensão, não oferecer
resistência e se esticar, sem se romper, até um
determinado comprimento. (Gliadina)
 Na farinha para panificação, o ideal é que haja um
equilíbrio entre essas propriedades.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Propriedades do glúten
(viscoelásticas)
Comportamento
do Glúten
Forte / Equilibrado Fraco / Extensível Forte / Tenaz
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Proteínas do ovo
•Além do valor nutritivo o ovo possui propriedades
funcionais que são essenciais para a fabricação de
inúmeros alimentos, inclusive os produtos de confeitaria.
AS PROPRIEDADES FUNCIONAIS DOS OVOS SÃO:
Capacidade aromática e de coloração: ovo inteiro e
particularmente a gema;
Coagulação e geleificação: proteínas da clara
(ovalbumina e conalbumina) e da gema (lipoproteínas:
lipovitelina e lipovitelenina);
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
AS PROPRIEDADES FUNCIONAIS DOS OVOS SÃO:
Propriedade emulsificante: proteínas da gema
(lipoproteínas: lipovitelina e lipovitelenina);
Capacidade de formação de espuma: proteínas da clara
(ovomucina, globulinas e ovalbumina);
Propriedades anti-cristalizantes: proteínas da clara
(ovomucina, globulinas e ovalbumina);
Capacidade de aglutinação: ovo inteiro.
Proteínas do ovo
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Cite os produtos de confeitaria
onde se observa as propriedades 
funcionais do ovo,
durante o processo de fabricação.
Capacidade aromática e de coloração:
Coagulação e geleificação:
Propriedade emulsificante:
Capacidade de formação de espuma:
Propriedades anti-cristalizantes:
Capacidade de aglutinação:
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Gelatina
•Origem da palavra: do latim, gelatus, que significa rígido,
firme.
•A gelatina é obtida através da hidrólise parcial do
colágeno, que é o principal constituinte de peles de animais,
ossos, tendões e tecido conectivo.
•Solubilidade: É relativamente insolúvel em água fria,
porém hidrata-se em água quente. Quando se adiciona água
fria os grânulos intumescem, absorvendo 5 a 10 vezes seu
peso em água. Ao se aumentar a temperatura, entre 30 a
35°C, as partículas intumescidas se dissolvem, formando
uma solução que geleifica quando resfriada.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Aplicações na gastronomia
•Em sobremesas recheios e coberturas
•Promove a aeração e a geleificação em cremes, mousses e sorvetes,
além de ter alta sinergia com os ingredientes comumente utilizados
nestas aplicações;
•Promove aeração em cremes tipo chantilly, mantendo a
estabilidade da gordura devido ao seu poder emulsificante.;
•Utilizadas em produtos diet e light, pois substituem gorduras e
carboidratos e conferem características aceitáveis de qualidade a tais
produtos.
•Utilizadas em galantines, balotines e terrines.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Em gomas de gelatina, 
marshmallow, maria-mole e torrone.
•Tais produtos são produzidos basicamente com calda de açúcar e
gelatina, adicionados ou não de gordura e outros ingredientes para
proporcionar variabilidade aos mesmos.
•Podem ser transparentes ou opacos, com textura mastigável ou 
aerado, sendo a gelatina responsável pela estrutura, textura, 
transparência e brilho, além de atuar como emulsificante. Em 
drageados e pastilhas, a gelatina funciona como um excelente 
aglutinante.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
Reação de Maillard
•Ocorre entre os açúcares redutores e, principalmente,
aminoácidos livres e peptídeos quando aquecidos. Os
alimentos adquirem coloração adequada em temperaturas
inferiores às praticadas na caramelização dos açúcares.
Compreende uma série de reações químicas complexas que ao
final originam compostos escuros denominados melanoidinas.
Essa reação é também denominada de escurecimento não
enzimático.
Ciências aplicadas / Química dos alimentos
	Proteínas: generalidades��
	A unidade básica das� proteínas: Os aminoácidos
	Ligação peptídica
	Aminoácidos: classificação
	Aminoácidos em alimentos
	 Estrutura das Proteínas
	 Desnaturação� das proteínas
	 Desnaturação �das proteínas
	Função das Proteínas
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	Número do slide 11
	Número do slide 12
	Número do slide 13
	Número do slide 14
	Número do slide 15
	Propriedades funcionais � das proteínas
	Número do slide 17
	Número do slide 18
	Número do slide 19
	Número do slide 20
	Espumas
	Número do slide 22
	Proteínas do trigo
	Como se forma o glúten?
	Número do slide 25
	Glúten
	Número do slide 27
	Comportamento� do Glúten
	Proteínas do ovo
	Proteínas do ovo
	Cite os produtos de confeitaria� onde se observa as propriedades funcionais do ovo,�durante o processo de fabricação.
	Gelatina
	Aplicações na gastronomia
	Em gomas de gelatina, �marshmallow, maria-mole e torrone.�
	Reação de Maillard�