Conteudo BVE 270 Fotossintese (parte 2)

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Material Didático de apoio a disciplina BVE 270 
Professor Marcelo Ehlers Loureiro 
Professor Carlos Martinez 
 
 
 
5) Fase Fotoquímica da Fotossíntese 
A fotossíntese pode ser representada pela seguinte equação: 
 
 
 
A síntese de carboidratos ((CH2O)n) a partir de dióxido de carbono e água requer 
um grande consumo de energia. A energia livre para a redução de um mol de CO2 até o nível 
de glicose é de 478 kJ mol-1, sendo utilizada a energia luminosa para promover essa reação. 
A fotossíntese pode ser dividida em duas fases que ocorrem simultaneamente 
(Fig. 1): 1) fase fotoquímica, onde a energia luminosa é transformada em energia química 
presente na molécula de ATP e NADPH, e 2) fase bioquímica, na qual essa energia 
produzida nas reações fotoquímicas é utilizada para a fixação do CO2. Anteriormente, essas 
fases eram denominadas erroneamente de fase clara e fase escura da fotossíntese. O erro do 
uso desses termos para definir as diferentes fases da fotossíntese, consiste que ambas as fases 
só ocorrem na presença de luz, visto que muitas das enzimas participantes nas reações 
bioquímicas de fixação de CO2 só estão ativas na presença da luz (ver fig. 24). 
Na fase fotoquímica da fotossíntese participam 4 grandes complexos protéicos: 1) 
fotossistema II (P680) onde ocorre a hidrólise da molécula de água; 2) complexo citocromo 
b6-f, o qual participa no transporte de elétrons entre o fotossistema I e II; 3) fotossistema I 
(P700), onde os elétrons provenientes da água são utilizados para a redução do NADP+; 4) 
complexo ATP sintase, onde é transformada a energia química potencial presente no gradiente 
protônico entre o lúmen do tilacóide e o estroma, em ATP. 
Participação na editoração e processamento de imagens: 
Marcelo Francisco Pompelli, Leonardo Carnevalli Dias 
CO2 + 2n H2O + Energia Luminosa (CH2O)n + n O2 + n H2O 
 
Figura 13: Esquema geral das reações fotoquímicas, apresentando os quatro grandes complexos protéicos 
envolvidos nas reações fotoquímicas (Adaptado de Buchanan et al., 2000). 
 
No Fotossistema II (FSII), ocorre perda de um elétron da clorofila do centro de 
reação. A perda desse elétron está associada também a atuação do complexo de evolução do 
oxigênio (CEO), o qual retira 4 elétrons de duas moléculas de água de uma só vez. Cada 
elétron oriundo será usado para restituir aqueles perdidos pelas moléculas de clorofila do 
centro de reação, re-estabelecendo a capacidade de doação de elétrons daquelas moléculas. As 
plastoquinonas (PQ) receberão esses elétrons, e ao recebê- los, captarão dois prótons do 
estroma, liberando-os no lúmen, quando da liberação dos mesmos elétrons ao complexo 
citocromo b6f (Cit. b6f). Esses elétrons serão então doados a plastocianina a qual os 
transportará ao fotossistema I (FSI) , repondo os elétrons perdidos pelas clorofilas do centro 
de reação desse fotossistema, quando excitadas pela luz. Esses elétrons são doados pelo FSI a 
ferredoxina (Fdx), a qual então, através da enzima oxidoredutase da Ferredoxina-NADP+ 
(FNR), fará a redução do NADP+ à NADPH. A hidrólise da água liberará 4 prótons no lúmen, 
que somados a mais quatro prótons transportados pelas plastoquinonas (quando do transporte 
de 4 elétrons advindos da hidrólise daquelas moléculas), gera então uma energia química 
potencial presente neste gradiente eletroquímico de prótons, o qual será utilizado pela ATP 
sintase (potencialmente podem ser gerados 3 ATP a partir desses 8 prótons liberados no 
lúmen). Assim, a hidrólise de duas moléculas de água, e o transporte de seus quatro prótons, 
poderão gerar 2 moléculas de NADPH e moléculas de ATP. 
 
5.1 Estrutura dos Complexos Protéicos Envolvidos nas Reações Fotoquímicas 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa 
pelos dois sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos 
fotossistemas II (PSII) e I (PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de 
elétrons da molécula de água até o NADP+ , com a formação de NADPH. A fotólise da 
molécula de água e o transporte de elétrons permitem a criação de um gradiente de prótons 
entre o lúmen do tilacóide e o estroma do cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons 
permite a síntese de ATP, via complexo ATP-sintase. A etapa fotoquímica resulta então, em 
produção de poder redutor (NADPH), liberação de oxigênio (subproduto da dissociação da 
molécula da água), e formação de ATP por meio do complexo ATP-sintase. O ATP e 
NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin, onde o CO2 será fixado e reduzido. 
Como pode ser observado na fig. 13, são quatro os complexos protéicos 
envolvidos nas reações fotoquímicas da fotossíntese. Esses complexos diferem quanto as 
proteínas que os compõem, bem como sua função. 
 
5.1.1 Fotossistema II (PSII) 
Fotossistema II é um complexo composto de mais de 15 polipeptídeos. Entre os 
seus principais componentes, poderíamos destacar: 
a) O centro de reação P680 , o qual contém uma molécula especial de clorofila a 
que atua como doador primário de elétrons; 
b) A feofitina, que é uma molécula de clorofila a modificada (2 átomos de H ao 
invés do átomo central de Mg), e que atua como aceptor primário de elétrons; 
c) A plastoquinona QB, quinona especial de plastídeo, que transporta elétrons da 
QA até o complexo citocromo b6 /f ; 
d) O doador secundário de elétrons Z (resíduo de tirosina), que transfere elétrons 
da molécula da água até o P680. 
e) A proteína D2 mantém ligada à sua estrutura a plastoquinona QA, que transfere 
elétrons da feofitina até a QB. Recentes evidências mostram que o heterodímero D1 / D2 
também mantém ligado o complexo de oxidação da molécula de água (complexo que evolui 
oxigênio, CEO) (Figura 14). 
 
Figura 14: Estrutura do fotossistema II, apresentando as suas proteínas constituintes, centro de reação e o 
complexo de evolução de oxigênio (CEO). 
Ligada às proteínas do CEO, existem quatro átomos de manganês, os quais 
servem como “reservatórios” temporários de elétrons. A reação de hidrólise da água por esse 
complexo, utiliza como substrato, duas moléculas de água simultaneamente, retirando os 
quatro elétrons de uma só vez, os quais são armazenados nos átomos do manganês. Esses 
elétrons irão posteriormente, recompor os elétrons perdidos pela clorofila do centro de reação 
do fotossistema II. Somente após a retirada dos quatro elétrons do CEO, é que uma nova 
hidrólise da água pode ocorrer. Assim, esse processo é dependente da perda de elétrons pela 
clorofila, e sendo assim ocorre somente na presença de luz. 
Em resumo, no Fotossistema II, a molécula de água é oxidada até oxigênio e os 
elétrons gerados permitem a redução da plastoquinona. Na oxidação de duas moléculas de 
água, são removidos 4 elétrons, gerando-se uma molécula de oxigênio molecular(O2) e 4 íons 
hidrogênio. 
 
5.1.2 Complexo Citocromo b6/f 
O complexo citocromo b6 /f é formado por quatro diferentes polipeptídeos, o 
citocromo b6 , o citocromo f, uma proteína que contém ferro-enxofre (2Fe-2S) e um quarto 
polipeptídeo chamado de polipeptídeo IV, de função ainda desconhecida. Em resumo, o 
complexo citocromo b6 / f transfere elétrons da quinona reduzida (PQH2) até a plastocianina, 
que é uma proteína periférica móvel que contém cobre e que tem como principal função 
transferir elétrons do citocromo b6/f até o P700 ,centro de reação do Fotossistema I. O 
citocromo b6/f também participa no transporte cíclico de elétrons, um fenômeno denominado 
de Ciclo Q (Q de quinona), doando e recebendo os elétrons da plastoquinona. Esse processo 
também ocorre na cadeia de transporte de elétrons mitocondrial, no entanto nesta há outro 
complexo protéico envolvido. 
5.1.3 Fotossistema I (FSI) 
O Fotossistema I é formado por um complexo multiproteíco que mantém ligados 
vários transportadores deelétrons. O centro de reação é energizado por um complexo 
"antena" de aproximadamente 200 moléculas de clorofila a. A energia é transferida ao P700, 
dímero de clorofila a. Associados ao PSI se encontram o A0 , monômero de clorofila a, 
centros Ferro-Enxofre (Fx , FA, FB), que transportam elétrons até a ferredoxina (Fig. 15). O 
complexo Fotossistema I catalisa a oxidação da plastocianina e a redução da ferredoxina. 
 
Figura 15: Estrutura do 
fotossistema I, mostrando o 
transporte de elétrons da 
plastocianina (doador de 
elétrons do FSI) e a 
ferredoxina. 
5.1.4. Complexo ATP-sintase e síntese de ATP 
O complexo ATP-sintase é formado de duas partes, o F0 e o F1 . O F0 é composto 
de 3 tipos de subunidades em diferente número, as proteínas a(1), b(2) e c(9-12). Esses 
polipeptídeos se encontram inseridos na membrana tilacoidal, formando no seu interior um 
canal protônico, através do qual ocorre o fluxo de prótons do lúmen até o estroma (fig. 8). O 
F1 é composto de, pelo menos, 5 polipeptídeos extrínsecos (a, ß, d, ?, e ), formando uma 
estrutura esférica, que contém sítios catalíticos para a síntese de ATP (fig. 16). A energia do 
gradiente eletroquímico de prótons, criado durante o transporte de elétrons entre os 
fotossistemas, é utilizada para a síntese de ATP por meio do mecanismo quimiosmótico 
proposto por Peter Mitchell em 1960. 
ADP-3 + Pi-2 + H+ =========> ATP-4 + H2O 
 
Figura 16: Esquema da ATP Sintase e suas Subunidades (Adaptado de Buchanan et al., 2000) 
 
Segundo esse mecanismo, que lhe valeu o Prêmio Nobel de Química a Mitchel, 
em 1976, a diferença de concentração de íons e a diferença de potencial eletroquímico através 
da membrana são as fontes de energia livre utilizada para sintetizar ATP. Mitchell propôs que 
a energia total disponível para a síntese de ATP, chamada de força próton motora (Dp), 
resulta da soma do potencial químico de prótons (D pH) e do potencial elétrico 
transmembrana (D? ): 
D p = D pH + D ? 
A elucidação do mecanismo enzimático da síntese do ATP foi realizado por Paul 
Boyer e John Walker, da Universidade de California (EUA) e do Laboratório de Biologia 
Molecular, Cambridge (Reino Unido), respectivamente. Estes pesquisadores obtiveram o 
prêmio Nobel de Química em 1997 por esta descoberta. Boyer e colaboradores decifraram a 
estrutura tridimensional da ATP sintase. 
Em resumo, a etapa fotoquímica começa com a absorção de energia luminosa 
pelos dos sistemas coletores antena LHCII e LHCI, associados respectivamente aos 
fotossistemas II (PSII) e I (PSI). A captura da energia luminosa possibilita a transferência de 
elétrons da molécula de água até o NADP+, com redução de NADPH. A fotólise da molécula 
de água e o transporte de elétrons permitem a criação de um gradiente de prótons entre o 
lúmen do tilacóide e o estroma do cloroplasto. Esse gradiente eletroquímico de prótons 
permite a síntese de ATP, via complexo ATP-sintase. A etapa fotoquímica resulta em: 
• Produção de forte agente redutor, NADPH; 
• Liberação de oxigênio como subproduto da dissociação da molécula da água; 
• Formação de ATP por meio do complexo ATP-sintase; 
O ATP e NADPH são utilizados no Ciclo de Calvin. 
 
5.2. Transporte Cíclico de Elétrons nas Membranas dos Tilacóides 
Até agora apresentamos o transporte acíclico, através do qual os elétrons são 
retirados da água (fonte dos elétrons), no CEO do FSII, e transportados ao receptor final de 
elétrons (NADP+), resultando na síntese de NADPH. Os elétrons, quando chegam no NADP+, 
não voltam mais a membrana do tilacóide, inexistindo então a possibilidade de um transporte 
cíclico a partir dessa molécula. 
No entanto, pode haver um transporte cíclico de elétrons nas reações 
fotoquímicas. Sob estresse, o funcionamento do FSII pode ser prejudicado, levando a uma 
ativação do transporte cíclico de elétrons. 
Este transporte cíclico, pode ocorrer de duas formas. A primeira é chamada de 
Ciclo Q (Q de quinona), em analogia a um ciclo semelhante que ocorre nas reações de 
transporte de elétrons na cadeia de transporte de elétrons (ubiquinona). A segunda forma é 
denominada de fotofosforilação cíclica, na qual ocorre o transporte cíclico dos elétrons do FSI 
a plastoquinona oxidada, junto ao FSII. 
O ciclo Q envolve o transporte cíclico de elétrons entre a plastoquinona reduzida 
(ou plastoquinol, ou PQH2) e o complexo citocromo b6f (Fig 17). No sítio de ligação do 
quinol (Qp), uma molécula de plastoquinol é oxidada e dois prótons são gerados ao lúmen. 
Durante o primeiro desvio de elétrons pelo complexo (A), um elétron liberado do plastoquinol 
é passado para carregadores de alto potencial para o transporte de elétrons (proteína FeS de 
Rieske e o citocromo f), chegando então a plastocianina (PC). O outro elétron é desviado 
dessa rota normal (transporte acíclico), passando para dois tipos de citocromos b (b1 e bh), 
chegando, finalmente ao sítio de ligação da quinona PQ, denominado na figura como Qn, no 
qual este reduz uma molécula de quinona para formar uma plastosemiquinona (PQ-2). Durante 
a oxidação de uma segunda molécula de plastoquinol (B), a rota de transferência de elétrons é 
idêntica, exceto que o segundo elétron reduz a plastosemiquinona no síton Qn a uma molécula 
de plastoquinol totalmente reduzida (PQ-2), a qual então captura dois prótons do estroma, 
estando então novamente apta para doar elétrons para o mesmo complexo, transportando 
também prótons para o lúmen. 
 
Figura 17: Esquema de um ciclo Q, o qual pode ser dividido em duas fases: (A) desvio de um elétron de uma 
primeira plastoquinona doadora, e (B) desvio de outro elétron de uma segunda molécula doadora de 
plastoquinona. 
 
Potencialmente o ciclo Q poderia aumentar o rendimento quântico das reações 
fotossintéticas, ou seja, mais prótons seriam transportados para um mesmo número de elétrons 
gerados da hidrólise da água, às custas de uma redução na taxa de síntese de NADPH. Seu 
nível de ocorrência é bem menor que o transporte acíclico, estando ainda indefinida a sua 
regulação e significância. 
No segundo tipo de transporte cíclico, denominado de fotofosforilação cíclica, a 
ferredoxina não cede os seus elétrons para o NADP+ através da enzima Ferredoxina NADP 
Redutase. Ao invés disso, a ferredoxina desloca-se até o fotosistema II e cede então seus 
elétrons para a enzima oxidoredutase da ferredoxina-plastoquinona. Essa enzima só é presente 
no FSII, e pega os elétrons da ferredoxina e os transfere a plastoquinona. Essa então abandona 
o FSII, captura mais dois prótons do estroma, e os “aporta” no complexo citocromo b6f, 
descarregando seus elétrons nesse complexo, e dessa forma permitindo com que mais dois 
prótons sejam transportados para cada dois elétrons recebidos através da ferredoxina. Esse 
transporte garante a formação de um gradiente protônico, o que permite a síntese de ATP no 
tilacóide, apesar de não ser produzido NADPH. 
 
Figura 18: Fototransporte cíclico de elétrons. A enzima Fed-PQ oxidoredutase é localizada no fotossistema II, 
próxima ao sítio de ligação da plastoquinona 
 
A importância desse ciclo sob condições fisiológicas normais ainda é um assunto 
controverso. Contudo há evidências inequívocas de que a fotofosforilação cíclica deve operar 
a altas taxas nos cloroplastos das células da bainha de certas plantas C4. A função desse 
transporte cíclico é provavelmente ajustar as taxas de síntese de ATP e NADPH de acordo 
com a demanda. 
 
 
6) Herbicidas que Afetam as Reações Fotoquímicas 
Um grande número de herbicidas afetam as reações fotoquímicas e estão 
disponíveis comercialmente. Muitos desses compostos apresentam semelhança estrutural com 
moléculas transportadoras de elétrons dos fotossistemas, como mostra a Fig. 18. 
 
Figura 19: Classes de herbicidas que afetam a fase fotoquímica da fotossíntese. A) Estrutura da PlastoquinonaB. B) Herbicidas que afetam o transporte entre a QA e PQ (DCMU e Bentazona) ou afetam o transporte de 
elétrons entre FS1 e Fd (Paraquat). 
 
Esses herbicidas apresentam como mecanismo de ação, sua ligação em um dos 
componentes dos fotossistemas, impedindo o transporte normal dos elétrons, como 
esquematiza a figura 20. 
 
Figura 20: Esquema do modo de ação dos herbicidas que afetam as reações fotoquímicas 
 
Esses herbicidas podem apresentar certa seletividade, como por exemplo, as 
atrazinas, as quais não afetam plantas como o milho e o sorgo. A razão para esta seletividade 
baseia-se em pequenas diferenças na seqüência de aminoácidos da proteína D1, na região 
peptídica a qual liga a quinona B e a atrazina. Nessas plantas a quinona B liga-se 
normalmente, mas não ao herbicida. O uso contínuo por várias décadas desse produto no 
cultivo de milho no cinturão do milho nos EUA (Corn Belt) tem levado a uma pressão 
evolutiva que resultou na mutação em alguns aminoácidos das proteínas D1 em várias plantas 
daninhas, as quais tornaram-se resistentes. 
Com exceção do paraquat, a maioria dos herbicidas afeta o transporte entre o FSII 
e o complexo citocromo b6/f. O paraquat retira os elétrons do fotossistema I, competindo com 
a ferredoxina. O efeito herbicida do paraquat se deve a este levar a uma rápida produção de 
superóxidos (O2-). A produção desse radical é tão rápida, que esse herbicida é utilizado 
inclusive como dessecante, de forma, por exemplo, a antecipar a colheita de alguns produtos 
agrícolas. 
 
 
7) Ciclo de Calvin (redução do CO2) 
 
A segunda fase da fotossíntese é a fase bioquímica, composta pelo Ciclo de 
Calvin, o qual pode ser subdividido em três fases: 1) fixação do C02 pela Rubisco, gerando 
duas moléculas de ácido 3-fosfoglicérico a partir de uma molécula de ribulose 1,5-fosfato 
(Fig. 16); 2) redução, envolvendo duas reações químicas, na qual as duas moléculas de ácido 
3-fosfoglicérico serão transformados em duas trioses (gliceraldeído 3-fosfato) (Fig. 20) e, 3) 
regeneração, na qual serão envolvidas 5 moléculas de trioses para regenerar três moléculas 
de ribulose 1,5-bifosfato (RuBp) dando continuidade ao ciclo (Fig. 22). 
 
Figura 20: Primeira fase do Ciclo de Calvin. A enzima Rubisco (Carboxilase da ribulose 1,5 bifosfato), enzima 
mais abundante na natureza, pode promover dois tipos de reação: a reação carboxilativa, normalmente 
predominante, e a reação de oxigenação. 
A enzima Rubisco é uma proteína abundante nas folhas (praticamente 50% da 
proteína solúvel total das folhas) sendo a enzima mais abundante do planeta, e composta de 8 
subunidades grandes e 8 subunidades pequenas. O gene que codifica as subunidades grandes 
está localizado no DNA do cloroplasto, enquanto o gene que codifica as subunidades 
pequenas está localizado no DNA do núcleo. A Rubisco, além de atuar como uma carboxilase, 
também apresenta atividade de oxigenação. Quando atua com o oxigênio, o aceptor ribulose 
1,5-bifosfato produz um PGA e uma molécula de fosfoglicolato. Esse processo é a primeira 
etapa da rota metabólica denominada de fotorrespiração. 
 
Figura 21: Esquema das reações componentes da fase de redução do ciclo de Calvin. É nessa fase que a energia 
gerada na fase fotoquímica é utilizada, produzindo moléculas ricas em energia (trioses: 3-fosfogliceraldeído). 
 
 
Quando se considera a riqueza relativa de O2 na atmosfera terrestre (21% de O2 
contra somente 0,036% de C02), pode-se primeiramente pensar que a reação de oxigenação 
predomina. Contudo a afinidade da Rubisco pelo C02 é cerca de 100 vezes maior do que pelo 
oxigênio, razão pela qual a reação de carboxilação predomina sobre a de oxigenação. 
Para que ocorra uma fase de regeneração, serão necessárias cinco moléculas de 
trioses, as quais serão sucessivamente condensadas em moléculas intermediárias, de número 
variável de carbonos, até que sejam formadas 3 moléculas de RuBp (fig. 22). 
 
Figura 22: Esquema mostrando as 
reações da fase de regeneração do 
Ciclo de Calvin. Somente uma entre 
seis trioses formadas estará 
disponível para a célula utilizar em 
suas reações biossintéticas. 
Considerando a ocorrência de 3 reações de carboxilação, 6 reduções serão 
necessárias, gerando então 6 trioses (fig. 22). Dessas 6 trioses geradas, 5 serão utilizadas na 
fase da regeneração do Ciclo de Calvin, enquanto que uma triose poderá então ser utilizada 
para a síntese de sacarose e de amido (fig. 23). Essa “sexta” molécula de triose (a qual contém 
3 carbonos), representa então o produto líquido da fixação de três moléculas de CO2. 
 
Figura 23: Síntese de sacarose e amido. Perceba que a triose fosfato pode ser desviada para o citosol, onde será 
utilizada para a síntese de sacarose, ou permanecer no cloroplasto, sendo utilizada na síntese de amido primário. 
Tais desvios dependerão do funcionamento do trocador triose / Pi, presente na membrana interna do cloroplasto. 
 
8) Regulação do Ciclo de Calvin 
A regulação do ciclo de Calvin tem como função evitar a formação de ciclos 
fúteis, como por exemplo, a síntese e degradação da frutose-1,6-bifosfato, que resultaria em 
um gasto adicional de ATP. Uma outra função é a manutenção de concentrações adequadas de 
intermediários, como eritrose e sedoheptulose, que devem ser suficientes para garantir a 
regeneração da Ribulose -1,5-bifosfato. O esquema abaixo mostra detalhes da ativação da 
rubisco. 
 
Figura 24: Esquema da regulaçao da Rubisco pela enzima Ativase da Rubisco e pela carboimilação associada 
aos sinais fotoquímicos. 
 
 
Figura 25: Esquema simplificado do Ciclo de Calvin. Observe que maior nível de energia é gasta na fase de 
redução. 
 
 
Durante a noite a RuBP se encontra em alta concentração dentro do cloroplasto, e 
liga-se a um sítio ativo da Rubisco (sítio esse diferente do sítio catalítico da enzima). A 
ligação da RuBP nesse sítio evita a ativação da Rubisco pelo processo de carbamilação. O 
papel da enzima Ativase da Rubisco, é retirar essa molécula RuBP desse sítio alostérico, 
permitindo então que a carbamilação prossiga. As reações de carbamilação só ocorrem 
durante o dia, e são uma forma pelo qual sinais da ocorrência de níveis significantes das 
reações fotoquímicas regulam a ativação do Ciclo de Calvin. Assim, nas reações 
fotoquímicas, ocorrerá um grande transporte de prótons do estroma para o lúmen do tilacóide. 
Isso levara a uma redução da concentração de prótons no estroma (e a 1ª reação da 
carbamilação), onde o grupo amino do resíduo aminoácido da serina da Rubisco é 
desprotonado. Paralela ao intenso transporte de prótons para dentro do lúmen, um transporte 
de Mg+2 em direção contrária ocorrerá do lúmen para o estroma, duplicando a concentração 
de magnésio neste. O aumento da concentração de íons magnésio permite então a 
carboxilação do grupo amino do resíduo de serina, ligando-se o magnésio a esse novo carbono 
introduzido. Note que a carbamilação ocorre em um aminoácido diferente daqueles do sítio 
ativo da Rubisco. 
Com a ocorrência das reações fotoquímicas um alto nível de ferredoxina reduzida 
é encontrado no estroma, permitindo a transferência de seus elétrons pra a tioredoxina, e 
finalmente, para as enzimas alvo, as quais após sua redução, podem ser ativadas ou 
inativadas. Entre as enzimas ativadas por esse sistema, encontra-se a ativase da rubisco, a 
fosfatase da frutose 1,6-bifosfato, a fosfatase da sedoheptulose-1,7-bifosfato, a 
fosforibulocinase, e a desidrogenase do 3-PGA. Assim, essas enzimas também só estarão 
ativadas durante o dia. A função dessa ativação das enzimas somente durante o dia, tem como 
objetivo evitar a ocorrência de ciclos fúteis de síntese e degradação de alguns intermediários 
do Ciclo de Calvin (p.ex., síntese e degradação da Frutose 1,6 bifosfato, o que levaria ao 
desperdício de ATP). 
 
Figura 26: Sistema ferredoxina-tioredoxinade regulação da atividade das enzimas do Ciclo de Calvin. 
 
 
A ação em conjunto desses diferentes mecanismos de regulação do Ciclo de 
Calvin pela luz resultam na atividade de várias enzimas, somente durante o período diurno. 
Assim não ocorre carboxilação, mas também não ocorre redução nem regeneração, 
preservando-se a noite razoável quantidade de intermediários desse ciclo, de forma que ele, 
quando do início de um novo período diurno, possa rapidamente ocorrer em altos níveis.