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Citoesqueleto e filamentos

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Filamentos Intermediários (Cap 22)
Os filamentos intermediários conferem às células resistência mecânica ao esticamento. 
São encontrados no citoplasma de quase tds as células eucariontes – exceção hemácias
Funções
- Formam uma rede no citoplasma envolvendo o núcleo e se distribuindo para a periferia 
- Se ancoram na membrana em locais de junção célula-célula ou célula-lamina basal
- Se distribui na face interna do envoltório nuclear, formando a lâmina nuclear
- Os filamentos intermediários conferem aos tecidos muscular e epitelial resistência às tensões
- Os filamentos intermediários podem formar conexões com os microtúbulos, acompanhando sua distribuição celular.
Estrutura
Os filamentos intermediários são formados por proteínas fibrilares. Estas formam dímeros em que as duas extremidades NH2das moléculas participantes se alinham na mesma direção. Esses dímeros dão origem a tetrâmeros “ponta-cabeça”, isto é, as extremidades NH2 de um dímero se alinham com as extremidades COOH do outro. Os tetrâmeros assim formados se “encaixam” com outros tetrâmeros, formando longos filamentos helicoidais que se justapõem e se retorcem, formando cordões muito resistentes.
Os filamentos intermediários não são polarizados, isto é, suas duas extremidades são idênticas. Novos tetrâmeros podem ser acrescentados ou subtraídos de ambas as extremidades.
Dinâmica
São claramente estruturas dinâmicas, que se reorganizam constantemente, aumentando ou diminuindo seu comprimento e mudando sua localização na célula. Acredita-se que a adição de um grupo fosfato à extremidade amino (NH2) da proteína formadora de um filamento promova a desassociação desta do filamento.
Famílias
Os filamentos intermediários podem ser agrupados em “famílias”.
Obs: Cada célula possui o seu tipo de FI
Obs 2: ELA é causada por excesso de FI
Microfilamentos (Cap 24)
-Contração muscular
-Adesão das células à matriz extracelular ou a substratos
-Separação das células-filhas ao final da divisão celular
-Preservação da estrutura das microvilosidades intestinais
-Movimentos ameboides
Estrutura
Seguindo a “estratégia” fundamental para formação de filamentos, os microfilamentos são formados pela ligação de várias moléculas de actina, formando longos filamentos de 8nm de espessura, ou seja, os microfilamentos também são polímeros. A actina no seu estado monomérico é chamada de actina G (de globular) e, quando incorporada ao microfilamento, de actina F (de filamentosa). Dois monômeros de actina só se encaixam em uma determinada posição. O resultado disso é que o filamento de actina se torna polarizado, isto é, as extremidades são diferentes. 
Novos monômeros podem ser adicionados (ou removidos) de qualquer uma das extremidades do filamento, desde que na posição correta, mas existe maior probabilidade de incorporação de novos monômeros a uma das extremidades, que é chamada de positiva, ou plus. Esta extremidade de crescimento está, em geral, voltada para a membrana plasmática. 
Como você também pode observar cada molécula de actina G possui em seu interior uma molécula de ATP. Ela é importante para a manutenção da estrutura da molécula. Sem o ATP em seu interior, a actina se desnatura (perde a forma característica da molécula) rapidamente. Quando a actina G se incorpora ao filamento, hidrolisa o ATP, formando ADP, que fica “aprisionado” no filamento.
Possuem forma de Hélice
A polimerização dinâmica
Polimeriza pela região onde se encontra a ATP
Podem tanto polarizar quando despolarizar. (ATP > ADP)
Possuem proteínas acessórias que podem tanto desestabiliza-los (tinosina) quanto estabiliza-los (profilina).
A polimerização ocorre próximo a membrana da célula
Podem se polimerizar através de feixes.
Funções
1 – Migração Celular: Ele recebe um sinal e redireciona a polimerização na direção do sinal e a despolimerização no sentido oposto (Proteína motora).
Filopodio – projeção fina de membrana
Lamelipodio- projeção de membrana
2- Microvilosidades: Aumentar a área de adesão
3- Anel contrátil
4- Contração Muscular: São estáveis junto a hidrolise de ATP junto a Miosina

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