Aminoácidos, Proteínas e Enzimas

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Profª: Débora Amaral
Aminoácidos, proteínas e 
enzimas.
Processos Biológicos
Aminoácidos
Cadeia que difere os 
aminoácidos
Carbono assimétrico, 
carbono alfa ou 
carbono quiral
Classificação dos aminoácidos
Naturais ou não-essenciais
O organismo é capaz de sintetizar.
Ex: Alanina e glicina (insulina e hemoglobina) 
Essenciais
O organismo não é capaz de sintetizar, mas obtido na 
alimentação. 
Ex: lisina e isoleucina (feijão) 
Leucina e valina (arroz)
Classificação dos aminoácidos
Naturais
Ác. Aspártico
Glicina 
Alanina 
Prolina 
Arginina 
Serina 
Tirosina 
Asparagina 
Glutamina 
Cisteína 
Ac. Glutâmico
Essenciais
Isoleucina
Leucina 
Valina 
Fenilalanina 
Metionina 
Treonina 
Tripofano 
Lisina 
Histidina
Ligação Peptídica 
Ligação 
covalente.
A – Hidrólise de um dipeptídeo produzindo os aminoácidos constituintes
B – Formação da ligação peptídica entre dois aminoácidos resultando num dipeptídeo.
Ponte de Sulfeto
Dobramento 
facilitado.
Cisteína
Aminoácidos Especiais
Aminoácidos Especiais
Proteínas
Polímeros de aminoácidos
Composto orgânico 
mais abundante no 
organismo.
Proteínas
Simples
Conjugadas 
ou 
complexas
Derivadas
Quanto à função das proteínas
Colágeno
Queratina
Fribina
Miosina e actina
Estrutural
Fribina
Queratina - é uma proteína 
fibrosa insolúvel, formada por uma 
sequência de 18 aminoácidos (dos quais a 
cisteína é a mais predominante) 
Colágeno
Oferece suporte à órgãos internos, 
estrutura óssea, articulações, 
tendões, ligamentos e tecidos da 
pele.
Proteínas
- Manutenção da pressão
osmótica. Controla a 
quantidade de água.
 
- Transporte de hormônios
produzidos pela tireoide.
 
- Transporte de ácidos 
graxos.
 
- Transporte de hormônios
lipossolúveis.
 
- Controle do pH.
• InsulinaHormonal
Defesa•Al bumina
Nutritiva
• EnzimasCatalisadora
• HemoglobinaTransporte
•Antico rpos
Anemia Falciforme
Estrutura das proteínas 
Ligações com 
pontes de 
hidrogênio.
Ligações com pontes de 
hidrogênio, bissulfeto,
ligações iônicas.
Estrutura primária
Estrutura secundária
Folha B Laminar ou 
Folha B pregueada.
Alfa Hélice
A cada 4 AA 
estão ocorrendo 
as pontes de 
hidrogênio.
Estrutura terciária
Mioglobina - transporte 
de oxigênio nos 
músculos. 
Chaperoninas - 
vão auxiliar no 
dobramento correto 
das proteínas. 
Estrutura quaternária
Hemoglobina (globular)
União de duas 
ou mais 
cadeias 
polipeptídicas. 
Hemoglobina (globular)
Enzimas
BioCatalisadores
• Diminui a energia de ativação
•Altamente específica
• Acelera a reação
• Não é consumida
• Reconhece o SUBSTRATO pela 
forma tridimensional
Enzimas
Catalisadores biológicos
Atuação enzimática
Modelo encaixe 
induzido ou 
ajuste induzido. 
Coenzima
Não proteica
Proteica
Vitamina
Compostos inorgânicos (sais minerais): Cofatores.
Desnaturação proteica
•Temperatura = 37 e 40°c
• pH
•Salinidade
Fatores que alteram a atividade enzimática
1) Descreva o que é um alfa-aminoácido e represente a sua estrutura.
2) De acordo com sua cadeia lateral (radical) como os aminoácidos
podem ser classificados? Como exemplo para cada grupo, cite o nome 
do aminoácido e descreva a sua estrutura.
3) Pesquise: quantos aminoácidos formam a albumina humana? E 
quantas ligações peptídicas?
4) Descreva quais as diferenças entre os níveis de organização 
primário, secundário, terciário e quaternário das proteínas.
5) Qual a relação da estrutura primária com a função biológica de uma 
proteína/enzima? Bibliografia da aula:
Alberts, Bruce. (2017).
Fundamentos da Biologia
Celular. 4a ed. Cap. 1.