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Ciências Moleculares e 
Celulares
Aula 7
Aminoácidos, peptídeos, proteínas 
e enzimas
Modelo: AMI HÍBRIDA – 80h: 60 presencial e 20 AVA
3 aulas/encontro
Horário da aula: 19:10 – 21:50
Terça-feira
Isabella Cunha
isabella.cunha@anhanguera.com
Aminoácidos (aa)
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Moléculas muito pequenas que sempre contêm carbono, 
hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N) em sua composição
A estrutura geral dos aminoácidos 
inclui um grupo amina (-NH2) e um 
grupo carboxila (-COOH), ambos 
ligados ao mesmo carbono α
O carbono α também é ligado a um hidrogênio e ao 
grupo de cadeia lateral, denominado R
O grupo R determina a identidade do aminoácido 
especifico
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Aminoácidos (aa)
Podem ser divididos em:
• Aminoácidos essenciais: é aquele que o organismo 
não é capaz de sintetizar, no entanto é essencial ao 
funcionamento do mesmo. Assim, faz-se necessária 
sua ingesta
Ex: arginina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
metionina, serina, treonina, triptofano e valina.
• Aminoácidos não essenciais (naturais): são 
sintetizados pelo organismo. 
Ex: alanina, asparagina, cisteína, glicina, glutamina, 
histidina, prolina, tiroxina, ácido aspártico, ácido 
glutâmico. 
Proteína
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• Formação de proteínas: as células vivas devem ligar os 
aminoácidos que recebem dos alimentos. 
• Reação que une dois aminoácidos ocorre sempre em 
um grupo amina (NH2) de um aminoácido com o grupo 
carboxila (COOH) do outro. 
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Proteína
• A formação da proteína necessita de uma sequência de 
ligações peptídicas
Ligação peptídica: união de dois aminoácidos
• Grupo carboxila (COOH) de um dos aminoácidos perde um 
grupamento OH e o grupo amina (NH2) do outro aminoácido 
perde um hidrogênio (H). 
Ocorre a ligação do carbono 
(C) da carboxila (COOH) de 
um aminoácido com o 
nitrogênio (N) do grupo amina 
(NH2) do outro aminoácido.
Libera Água
H2O
Ligação peptídica
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Os elementos OH que foram liberados pela carboxila se ligam 
ao hidrogênio restante do outro aminoácido, formando uma 
molécula de água (H20).
= 2 aminoácidos
Classificação dos aminoácidos
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Peptídeo: união de dois ou mais aminoácidos por ligação 
peptídica
Dipeptídio: união de dois aminoácidos por ligação 
peptídica
Tripeptídio: união de três aminoácidos por ligação 
peptídica
Polipeptídio: moléculas formadas por mais de uma dezena 
de aminoácidos ligados por ligação peptídica
Proteína: união 
de vários 
peptídeos
Propriedades dos aminoácidos
Os aminoácidos são classificados de acordo com 
sua POLARIDADE do grupo R
Apolares R hidrofóbicos
Polares R hidrofílicos
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Proteína
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• Apresentam estruturas e funções muito 
diversificadas
• São sintetizadas a partir de apenas vinte 
aminoácidos, arranjados em várias sequências 
específicas, que se repetem, em média, cerca de 
100 vezes. 
• Estão presente em todas as estruturas das células, 
são fundamentais sob todos os aspectos funcionais, 
• É constituintes básicos para que ocorra a vida.
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Proteína (função)
As proteínas exercem funções biológicas:
• Hormônios: insulina, glucagon, hormônios de crescimento
• Defesa do organismo: anticorpos
• Proteínas de transporte: hemoglobina
• Proteína de reserva nutritiva: ovoalbumina
• Proteínas de movimentação: actina, miosina nos músculos
• Proteínas estruturais: colágeno, proteoglicanas, queratina
• Enzimas
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Proteína (estrutura)
Possuem uma configuração espacial bem definida:
• estrutura primária 
• estrutura secundária
• estrutura terciária 
• estrutura quaternária.
Resulta do tipo de aminoácido que as compõem e de como eles 
estão dispostos uns em relação aos outros
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Proteína (conformação)
• Proteínas globulares: cadeias polipeptídicas se 
enovelam formando glóbulos arredondados ou elípticos
Ex: albumina (clara do ovo), hemoglobina. 
• Proteínas fibrosas: cadeias se enrolam formando fibras 
torcidas que lembram uma corda
Ex: colágeno e queratina
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Proteína
Podem ser denominadas
•Proteínas simples: formadas apenas por aminoácidos
•Proteínas conjugadas: possuem outras moléculas, além dos 
seus aminoácidos formadores
• Glicoproteínas
• Lipoproteínas (HDL/LDL)
Desnaturação
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Alterações que a estrutura espacial proteica sofre, em 
virtude de agentes físicos e químicos.
Proteína nativa: proteína em seu 
estado natural
Proteína desnaturada: depois da 
mudança ou transformação por 
algum agente desnaturante
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• A desnaturação é um processo que ocorre em outras 
moléculas biológicas, sendo mais evidente nas proteínas, 
expostas a condições diferentes daquelas em que foram 
sintetizadas
• Os agentes desnaturantes podem ser classificados em 
Físicos: temperatura, raios X, ultrassom e agitação 
mecânica 
Químicos: ácidos e bases fortes, detergentes, solventes 
orgânicos, ureia
• Consequência: a proteína perde a sua estrutura 
tridimensional e, portanto, as suas propriedades biológicas
Desnaturação
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A desnaturação pode ser classificada em dois grupos:
• Desnaturação reversível: agente desnaturante não 
desencadeia na molécula alterações que a impeçam de 
restaurar sua forma nativa. 
O agente desnaturante é removido e a forma nativa da 
proteína volta a ser restaurada. 
• Desnaturação irreversível agente desnaturante atua de 
maneira agressivou a proteína é exposta por longo período 
a uma condição ou a um meio desnaturante. 
A proteína torna-se incapaz de restaurar sua forma nativa.
Desnaturação
Enzimas
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São catalisadores orgânicos que atuam em sistemas 
biológicos em condições suaves de temperatura e pH e 
determinam o perfil de transformações químicas 
Ao final da reação, as enzimas permanecem intactas.
As enzimas possuem alto índice de especificidade, 
sendo que cada uma somente atua em determinada 
reação. 
Enzimas
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• Apresentam configuração bem definida, facilitando o encaixe 
com determinados reagentes ou substratos, acelerando a 
transformação deles em produto (mecanismo chave-
fechadura). 
• Sítio ativo: região onde ocorre a ligação da enzima com o 
substrato
Enzimas
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 São moléculas proteicas com capacidade de 
acelerar intensamente (catalisar) determinadas 
reações químicas (síntese ou degradação de 
moléculas).
 Responsáveis pela eficácia da maquinaria química 
intracelular.
 Ao final da reação química, há alto rendimento, e os 
produtos gerados são todos úteis.
Na ausência de catálise, a maioria das reações nos 
sistemas biológicos ocorreria de forma 
excessivamente lenta para fornecer produtos a um 
ritmo adequado para um organismo metabolizante
Fatores que alteram a velocidade de reações 
enzimáticas:
 pH
Temperatura
Concentração das enzimas
Concentração dos substratos
Presença de inibidores
Atividades enzimáticas
Isabella Cunha
Isabella.cunha@anhanguera.com
• Cada tipo de enzima atua melhor em um determinado grau 
de acidez, o chamado pH ótimo de atuação, no qual sua 
atividade é máxima
Isabella Cunha
Isabella.cunha@anhanguera.com
Atividades enzimáticas (pH)
 A pepsina (enzima digestiva estomacal) atua com eficácia no 
pH fortemente ácido do estômago, em torno de 2.
 A tripsina (enzima digestiva intestinal) age em pH levemente 
alcalino do intestino, em torno de 8.
A velocidade de uma reação enzimática aumenta com o 
aumento da temperatura.
A partir de determinado ponto o aumento da temperatura faz 
com que a velocidade da reação diminua bruscamente.
Isabella Cunha
Isabella.cunha@anhanguera.com
Atividades enzimáticas (Temperatura)
Atividade Enzimática (concentração enzima 
e substrato)
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 Aumento na concentração da enzima, aumenta a 
velocidade da reação.
 Aumento na concentração de substrato aumentam as 
chances de interação com as moléculas 
enzimáticas presentes no meio, de forma que 
também aumenta a velocidade de reação.
Inibidores enzimáticos
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As ações enzimáticas podem ser inibidas por moléculas 
específicas ou por íons, que podem danificar as reações 
de formareversível ou irreversível.
São substâncias que podem se 
ligar às enzimas e inativá-las. 
Reversíveis: enzima pode voltar a funcionar, 
pois o inibidor pode se desligar dela
Irreversíveis: a enzima não volta a funcional, 
pois a ligação com o inibidor é muito forte, e 
então não se dissocia dela.
UMA ÓTIMA SEMANA!
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