Resumo do Capitulo 3 do livro Biologia celular (Junqueira; Carneiro)

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Biologia Celular e Molecular – (Junqueira; Carneiro)
Capítulo 3
Macromoléculas: polímeros constituídos pela repetição de unidades menores chamadas monômeros. Um polímero constituído por monômeros iguais é chamado homopolímero e da mesma forma um que seja formado por monômeros diferentes é conhecido heteropolímero. Por sua vez há também os biopolímeros que são os polímeros encontrados nos seres vivos e possui como principal constituição carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
A diversidade estrutural e funcional de um polímero depende da variedade de seus monômeros. É freqüente também a associação de polímeros formando complexos como as lipoproteínas, glicoproteinas, proteoglicanas e as nucleoproteínas. 
Água: molécula morfológica e eletricamente assimétrica presente em todas as células. Os átomos de hidrogênio formam com o átomo central do oxigênio um ângulo estimado em 104,9°, formando assim um tetraedro dipolar que possui extremidades positivas (hidrogênio) e negativas (oxigênio). Devido a essa característica bipolar ela é o solvente mais eficiente existente no planeta já que possui afinidade tanto com substancias negativas quanto positivas. 
A afinidade pela água é determinada pela polaridade da molécula. Moléculas polares possuem afinidade com a água que também é polar sendo que moléculas apolares sentem repulsão. As que sentem atração são chamadas de hidrofílicas e as que sentem repulsão são chamadas de hidrofóbicas.
Há também as moléculas que possuem as duas extremidades (uma polar e outra apolar) e que são chamadas de anfipáticas desempenhando um importante papel biológico e estão presentes em todas as membranas celulares.
Ligações intermoleculares: são de dois tipos, fortes e fracas, sendo que essa comparação é feita analisando a energia necessária para se realizarem ou se desfazerem essas ligações. As ligações fortes, também conhecidas como covalentes, necessitam de uma energia muito alta para se formarem e são resultantes da superposição das órbitas externas das moléculas. Podem ser observadas nas ligações peptídicas entre aminoácidos por exemplo.
As ligações fracas podem ser de três tipos: pontes de hidrogênio, ligação iônica ou eletrostática e interações hidrofóbicas. A ponte de hidrogênio é caracterizada pelo compartilhamento de um mesmo átomo de hidrogênio por dois átomos extremamente eletronegativos, pode ser observada nas proteínas e na cadeia de DNA.
As ligações eletrostáticas se formam quando um grupo ácido se prende a um grupo básico e podem ser encontradas entre corantes ácidos e proteínas básicas dos tecidos. Por fim as interações hidrofóbicas ocorrem quando duas moléculas se mantém unidas devido à forte repulsão pela água e pode ser observada nas membranas das células onde duas camadas de lipídios se associam.
As ligações fracas são mais interessantes para a célula, pois permitem a ela uma certa flexibilidade podendo modificar compostos sem um uso exagerado de energia o que inviabilizaria a atividade celular.
Proteínas: macromoléculas contendo um número variável de L-aminoácidos unido por ligações peptídicas. São conhecidos ao total 150 aminoácidos, mas apenas 20 são utilizados na síntese de proteínas pelos seres vivos comprovando a tese de que todos derivamos de apenas uma única célula ancestral que aproveitava apenas os L-aminoácidos do meio passando essa característica a seus descendentes.
 Os L-aminoácidos possuem em comum um grupo amino (NH₂) e um grupo carboxila (COOH), ambos ionizáveis o que confere carga elétrica às partículas sendo o amino um agrupamento básico e a carboxila um agrupamento ácido. Há dois tipos de proteínas, as que possuem apenas aminoácidos conhecidas como proteínas simples e as que possuem uma parte não protéica conhecida como proteínas conjugadas. Alguns exemplos de proteínas conjugadas são as nucleoproteínas (proteínas + ácidos nucléicos), glicoproteinas (proteínas + polissacarídeos), lipoproteínas (proteínas + lipídios) e assim por diante. 
A forma tridimensional que uma proteína ocupa dentro da célula é conhecida como configuração nativa e essa estrutura pode ser mantida tanto por ligações peptídicas como por pontes de hidrogênio, interação hidrofobia ou ligações dissulfeto (S-S).
A estrutura primaria de uma proteína é composta pelo numero e pela sequencia dos aminoácidos (assegurados pelas ligações peptídicas) já a estrutura secundária corresponde à forma como a proteína efetua seus dobramentos (assegurados pelas outras ligações) e a estrutura terciária seria um novo dobramento em cima do já existente.
Há também a estrutura quaternária que seria a forma como os monômeros se unem. É através desta estrutura que se formam os microtúbulos, microfilamentos e complexos enzimáticos. 
Pode-se dividir as proteínas também em fibrosas e globulares. Essa divisão se baseia na reação entre o comprimento e a largura da mesma, sendo que se essa relação comprimento-largura for menor que 10:1 ela será globular e se for maior será fibrosa.
As funções das proteínas podem ser listadas da seguinte forma: atividade enzimática, estrutural, informacional (hormônios), no movimento das células e pequena importância energética já que a maior fonte energética está localizada nos lipídios e hidratos de carbono.
Moléculas chaperones: proteínas cujas funções podem ser listadas a seguir:
Asseguram a formação das proteínas e para isso elas se unem ás cadeias polipeptídicas assegurando que as mesmas se liguem a outras cadeias polipeptídicas;
Minimizam a agregação errada das cadeias peptídicas;
Desfazem as agregações erradas;
Promovem a hidrolise das moléculas protéicas erroneamente formadas;
Impedem o enovelamento das moléculas protéicas sintetizadas no citossol, mas com destino às mitocôndrias (o mecanismo para transporte de proteínas para dentro da mitocôndria só aceita moléculas protéicas distendidas e nunca já enoveladas.)
Todas as funções citadas requerem o uso de energia das moléculas de ATPs.
Enzimas: moléculas protéicas dotadas da capacidade de acelerar determinadas reações químicas (tanto de síntese como de degradação) trabalhando como catalisadores nelas. Além do aumento na velocidade há também a obtenção apenas dos produtos úteis às células sem criação de subprodutos descartáveis como ocorre em laboratório. 
Ação enzimática: o composto que sofre a ação da enzima é conhecido como substrato. A molécula da enzima possui um ou mais centros ativos aos quais o substrato se combina par que seja exercida a ação enzimática.
Co-fator: íon metálico ou molécula que possui como função a ativação da enzima podendo permanecer ligada a ela indefinidamente ou desfazer a ligação após a ação enzimática. O conjunto co-fator-enzima é conhecido como holoenzima e quando o co-fator se desmembra da enzima sobrando apenas a parte protéica da mesma esta é chamada de apoenzima. Há também a necessidade de citar que quando o co-fator é uma molécula ela recebe o nome de coenzima.
Nomenclatura enzimática: a maioria das enzimas é designada pelo nome do substrato sobre o qual atual + o prefixo -ase. Mas sempre há exceções à regra como por exemplo as pepsinas e as tripsinas que hidrolisam proteínas. 
Inibição enzimática: pode ocorrer devido a diversos fatores como temperatura (quando está abaixo do normal inibe a ação da enzima), concentração do substrato e presença de ativadores ou inibidores. Podem ser de dois tipos:
Inibição competitiva: ocorre quando há uma molécula que não é atacada pela enzima, mas que possui a mesma configuração eletrônica das moléculas que o são ocupando assim os centros ativos da mesma e impedindo a fixação dos substratos. Depende exclusivamente da concentração do substrato, pois quando maior esta for menor será a chance da enzima se chocar com a outra molécula.
Inibição não-competitiva: ocorre quando uma substancia se combina à molécula enzimática modificando sua forma tridimensional e seus centros ativos. Pode ocorrer também por falta dos ativadores da enzima. Essa inibição depende exclusivamente daconcentração de inibidores e ativadores na solução.
Cadeia enzimática: conjunto de enzimas trabalhando em cooperação na qual o produto enzimático de uma serve de substrato para a outra. O sistema mais eficiente de cadeia enzimática é representado pelos complexos de moléculas enzimáticas nos quais as enzimas permanecem unidas por forças fracas o que evita do substrato se deslocar de uma enzima para outra.
Regulação alostérica: permite que um número de determinada proteína permaneça constante na célula evitando assim seu excesso ou sua falta. Isso ocorre devido à enzima reguladora que é inibida quando há excesso do modulador (proteína) ou ativada quando há falta da mesma. Essa inibição ocorre pois o modulador se fiz na enzima no centro alostérico o que resulta na modificação do centro ativo e o impedimento da síntese. 
Isoenzimas: enzimas de uma mesma espécie animal que atacam o mesmo substrato que outra enzima também ataca mas que apresentam diferenças nas atividades, no pH ótimo de ação, na mobilidade eletroforética ou outras. 
Lipídios: compostos de carbono extraídos de célula e tecidos por solventes apolares. Possuem funções nutritiva, estrutural, informacionais e fisiológicas. Podem ser divididos em grupos de interesse de estudo:
Lipídios de reserva nutritiva: são compostas principalmente de gorduras neutras e se demonstraram uma ótima fonte de triacilgriceróis ou triglicerídeos. Embora todas as células possam possuir gorduras neutras há um tipo especializado conhecido como célula adiposa.
Lipídios estruturais: são anfipáticos e mais complexos que os de reserva. Constituem todos os tipos de membranas. São os fosfolipídios (fosfoglicerídeos e esfingolipídios), glicolipídios e o colesterol.
A presença de longas cadeias hidrofóbicas nos lipídios permite a sua associação para formar a bicamada lipídica nas membranas celulares. A fixação das proteínas integrais das membranas é devida à interação das porções hidrofóbicas das moléculas dessas proteínas com os lipídios das membranas.
Polissacarídeos: são divididos em polissacarídeos simples (com apenas um tipo de monossacarídeo – mais frequentes) e em polissacarídeos complexos (dois ou mais tipos de monossacarídeos – menos frequentes). Possuem função de reserva, estrutural e informacional:
Polissacarídeo de reserva: glicogênio nas células animais e amido nas células vegetais.
Glicogênio: além do polissacarídeo apresenta também proteínas (enzimas). As moléculas de D-glicose em excesso nas células são aderidas às extremidades do glicogênio e em momentos de necessidades são utilizadas pela célula.
Amido: composto por dois tipos de moléculas a amilose e a amilopectina.
Polissacarídeos estruturais e informacionais: participam do reconhecimento da célula para constituir os tecidos, da constituição dos receptores celulares e das ligações estruturais entre o citoplasma e a matriz extracelular. Se combinados com proteínas fazem parte do glicocálice nas células animais, da parede das células bacterianas e da parede das células animais. A maioria é heteropolímeros 
Ácidos Nucléicos: são polímeros formados por nucleotídeos que por sua vez são formados por uma molécula de ácido fosfórico, uma de pentose e uma base púrica (A, G) ou pirimídica (C, T e U). Nucleosídeo é um nucleotídeo sem a pentose. 
Os ácidos nucléicos são moléculas informacionais que controlam os processos básicos do metabolismo celular, a síntese de macromoléculas, a diferenciação celular e a transmissão do material genético de uma célula para suas filhas.
Cada molécula de ácido nucléico possui uma cadeia diéster-fosfato entre os carbonos 3’ e 5’ da pentose. No DNA a pentose é denominada desoxirribose e no RNA a pentose é a ribose.
DNA –
Função: comandar todo o funcionamento da célula e transmitir a informação genética para outras células.
Localização: núcleos (eucariontes), nucleóide (procarionte), mitocôndrias e cloroplastos.
Responsável pelo armazenamento e transmissão da informação genética. Nas células eucariontes encontra-se associado a proteínas básicas, principalmente as histonas.
Cadeias antiparalelas = uma é 3’→5’ e outra é 5’→3’.
Adenina se liga apenas a timina ou uracila através de duas pontes de hidrogênio e a citosina apenas à guanina através de três pontes de hidrogênio. Logo (U)T+G = C+A.
São essas pontes de hidrogênio que mantém as cadeias unidas e podem ser separadas com o aumento da temperatura e ser novamente unidas com o resfriamento. A desnaturação pelo rompimento das ligações pode ser completa ou parcial. Na parcial ocorre um rompimento apenas de A-T já que possui apenas duas pontes e permite identificar as regiões ricas em A-T e ricas em C-G. A desnaturação completa ocorre quando todas as ligações são rompidas.
- Distancia entre das bases = 0,34nm
- Número de nucleotidios por volta completa da hélice = 10
 - Diâmetro da hélice dupla = 2nm
A estabilidade das cadeias é também mantida através de interações hidrofóbicas entre as bases (hidrofóbicas – internas) e os resíduos de desoxirribose (pentose – hidrofílica – externa). Os fosfatos por sua vez permitem ao DNA ligar-se a proteínas básicas (carregadas positivamente) devido a sua carga negativa.
RNAt – 
Função: transportar os aminoácidos ligando seus anticódons aos códons do RNAm e determinar a posição dos aminoácidos na proteína.
Localização: citoplasma e em pequena quantidade no núcleo onde é produzido.
É o menor dos RNAs e possui anticódons responsáveis pela fixação dos aminoácidos nos códons do RNAm. Para cada aminoácido existe pelo menos um RNAt. É um filamento com extremidade terminando sempre por um acido adenilico precedido de dois ácidos citidilicos, CCA.
O aminoácido se liga à molécula de RNAt através de um processo enzimático no qual o aminoácido esterifica uma hidroxila do acido adenilico. Apresenta forma de trevo devido às poucas ligações de pontes de hidrogênio entre suas bases. 
É um ácido nucléico diferente dos outros já que além do A, C, G e U apresenta outras bases como a hipoxantina e a metilcitoseina. Há também a presença não muito comum do ácido ribotimidílico que possui uma T, e também o ácido pseudoutidílico com a U ligada ao carbono 5 ao invés de se ligar ao carbono 3.
Essas exceções servem para sua melhor identificação. Nos locais onde existem essas bases não habituais não se formam pontes de hidrogênio, lhe dando o caráter peculiar de forma de trevo, o que também é mecanismo eficiente para sua identificação.
No RNAt também ocorre o processo de splicing, mais estudado no RNAm. Sua transcrição ocorre sobre a molécula de DNA. A enzima que liga o aminoácido ao RNAt chama-se aminoacilsintetase. Há também a presença de microRNAs que são de importância fundamental na reestruturação dos genes e nunca abandonam o núcleo.
Apresenta 4 regiões de cadeia simples, nas extremidades da folha de trevo:
Liga-se ao aminoácido e é contrária àquela que apresenta os anticódons;
Liga-se ao ribossomo;
Liga-se ao códon do RNAm (apresenta anticódons);
Liga-se à enzima aminoacilsintetase.
RNAm – 
 Função – Tradução. Também determina a posição dos aminoácidos na cadeia.
Localização – citoplasma, e em pequena quantidade no núcleo onde é produzido.
É transcrito a partir do DNA onde o ultimo se separa temporariamente com quebra das pontes de hidrogênio. E maior que a proteína formada pois, além de um aminoácido ser formado por 3 nucleotídeos, algumas proteínas também sofrem perda de suas partes no processo finalização.
Nas células procariontes a molécula de RNAm pode sintetizar mais de uma proteína a partir de locais diferentes havendo em seu decorrer vários códons de iniciação e de terminação. Logo, nas células eucariontes possui apenas uma região de ligação ao ribossomo (AGGA) que dista de 8 a 13 nucleotídeos do primeiro códon, enquanto nos procariontes possui mais de uma região de ligação.
 Nas suas extremidades há a adição de um capuz na 5’ ou um prolongamento na 3’ (poli-A - AAA) que não requer moldede DNA, sendo adicionados por enzimas que participam do processo.
O RNAm final é precedido pelo RNAhn (heterogenous RNA) que possui partes ativas na tradução, os éxons, e partes inativas, os íntrons. Antes da molécula transpor a membrana nuclear e migrar para o citoplasma ocorre o splicing onde os introns são separados e os éxons soldados resultando na molécula final.
Essa processo de RNAhn só foi observado em celular eucariontes. Há também genes que não possuem íntrons fazendo com que a molécula de acido nucléico mensageiro saia da transcrição direto para o citoplasma.
RNAr – 
Função –Formação dos polirribossomos ao combinar-se com o mensageiro. 
Localização – no citoplasma, e em pequena quantidade no núcleo onde é produzido.
Constituem cerca de 80% do RNA celular. Formam os ribossomos e os mesmo se ligam ao RNAm formando os polirribossomos que são sede para a síntese de proteínas.
Há uma molécula de DNA especializado na transcrição do RNAr chamado DNAr que codifica uma molécula extremamente grande de RNAr e é responsável pela formação do nucléolo. O nucléolo desaparece durante a divisão celular porque esse DNA é inativado.
São classificados em dois, usando para tanto o coeficiente de sedimentação Svedberg (S). Os ribossomos procariontes são 70S e os eucariontes são 80S. Ambos ainda são divididos em duas subunidades: uma maior e outra menor que se prendem de modo reversível durante a tradução separando-se quando a proteína está formada.
Subunidade maior: Eucariontes – 28S, 5,8S e 5S.
Procariontes – 23S e 5S.
Subunidade menor: Eucariontes – 18S
Procariontes – 16S
Nos cloroplastos e mitocôndrias os ribossomos são iguais aos procariontes (teoria da simbiose). A característica basófila (afinidade com corantes básicos) se deve aos ribossomos.
Ação enzimática: foi observada em protozoários que possuem o processo de splicing onde os próprio íntrons catalisam sua remoção e a união dos éxons. Esse segmento de RNA também é capaz de catalisar a polimerização de polinucleotídeos, sendo chamado riboenzima. 
Outra observação foi efetuada nos RNAt que são sintetizados em tamanho maior. A clivagem para atingir o tamanho final é catalisada por um complexo RNA-proteína (ribonuclease P). A proteína, no caso, efetua um papel secundário. Proteína isolada não possui atividade enzimática, RNAt isolado possui atividade enzimática mínima enquanto o conjunto possui atividade enzimática máxima.
A descoberta da ação enzimática repercutiu na teoria da evolução onde chegou-se a conclusão que a primeira molécula seria um RNA com capacidade de autoduplicação.
Hibridação – técnica utilizada para caracterizar as moléculas de ácidos nucléicos que consiste na separação pelo aquecimento das duas hélices de DNA que ao se resfriarem se combinam com as moléculas de RNA que sintetizaram.