Proteinas_E_Enzimas

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As outras biomoléculas 
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Aminoácidos
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São ácidos orgânicos que encerram em sua molécula um ou mais grupamentos Amina. 
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Aminoácidos
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Aminoácidos
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Aminoácidos
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Aminoácidos
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Aminoácidos
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Aminoácidos
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Proteínas
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Proteínas
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 São as macromoléculas mais importantes das células;
 Constituem mais da metade do peso seco de muitos organismos;
 
 São constituídas de aminoácidos ligadas entre si (ligações peptídicas);
 Organizadas estruturalmente por meio de outras ligações e interações;
 São macromoléculas de alto peso molecular e contém carbono (50-55%), hidrogênio (6-8%), Oxigênio (20-23%), nitrogênio (15-18%) e algumas vezes enxofre (0-4%);
 Atuam nos instrumentos na expressão de informação genética
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Classificação:
Pode-se classificar as proteínas em 3 grupos: 
	1- Proteínas simples
	2- Proteínas Conjugadas 
Proteínas
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Proteínas
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Proteínas
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Proteínas
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Proteínas
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Classificação das proteínas quanto a sua conformação: 
 
- As proteínas podem apresentar quatro níveis: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária  
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Proteínas
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Funções biológicas das proteínas:
 
Catalisadores enzimáticos (Enzimas): 
 
-  Grupo de proteínas mais variado e altamente especializado
-  Exibem atividade catalítica. 
- Participam de todas as reações químicas entre as biomoléculas orgânicas
 
Proteínas transportadoras: 
 
- Existentes no plasma sanguíneo 
- ligam-se a ions ou moléculas específicas os quais são transportados de um órgão para outro. 
-  Ex: Hemoglobina, Lipoproteínas  
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 Proteínas nutrientes e de armazenamento: 
 
- Exemplos de proteínas nutrientes: ovoalbumina, a principal proteína da clara do ovo e a caseína a principal do leite, são outros. 
- A ferritina encontrada em algumas bactérias e em tecidos animais e vegetais armazena átomos de ferro.
 
Proteínas contráteis ou de motilidade: 
 
-  Habilitam células e organismos a contraírem, mudarem de forma, ou de se deslocarem no meioambiente. 
-  Ex: actina e miosina 
Proteínas estruturais: 
 
- Servem como filamentos de suporte, cabos ou lâminas para fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas. 
- Ex: a proteína fibrosa colágeno, elastina (ligamentos), queratina, fibroína (componente das fibras da seda e da teia de aranha), etc.
 
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Proteínas de defesa: 
 
- Defendem os organismos contra a invasão de outras espécies ou os protegem de ferimentos. 
-  Ex: imunoglobulinas, fibrinogênio e a trombina 
Proteínas reguladoras: 
 
- Ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. 
- Ex: insulina, que regula o metabolismo dos açúcares e o hormônio do crescimento da hipófise. 
 
Outras proteínas: 
Existem outras proteínas cujas funções podem ser ditas exóticas ou de difícil classificação. 
- Ex: proteínas anticongelantes que protegem do congelamento o sangue de alguns peixes da Antártida.
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Enzimas
- São moléculas de proteínas altamente especializadas sintetizadas pelas células a partir de simples unidades fundamentais de aminoácidos. 
- São catalisadores das reações que ocorrem nos sistemas biológicos.
- Capazes de aumentar a velocidade de reações químicas específicas sem serem consumidas no processo.
- Têm extraordinária força catalítica, maior que a dos catalisadores sintéticos.
- Têm alto grau de especificidade por seus substratos
- Aceleram reações químicas específicas sem a formação deprodutos colaterais
 
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Enzimas
-Funcionam em soluções aquosas diluídas em condições muito suaves de temperatura e pH. 
-Aumentam a velocidade das reações químicas diminuindo a energia de ativação delas. 
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Enzimas
Substrato:
É a substância a ser transformada. 
São os reagentes nos quais a enzima atua após um reconhecimento.
														
Centro ativo:
- É a região específica da enzima que se liga ao substratos
- Contém radicais de aa que participam do processo de interação 
- Ocupam pequeno volume do total da estrutura tridimensional,
- Onde o substrato se liga é também chamado de sítio ativo. 
- Esses aminoácidos são chamados de grupamentos catalíticos. 
- São depressões ou fendas e a especificidade da ligação depende de arranjo.
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Enzimas
Cofator:
 - É um componente químico adicional (necessário exercício de atividade)
 - O cofator pode ser inorgânico (ferro, manganês ou zinco),
- Molécula orgânica chamada então de coenzima de pequeno peso molecular e estável ao calor.
 
Coenzima:
 - É uma molécula orgânica pequena, termoestável, que facilmente dissocia-se da proteína enzimática. 
- Ex.: NAD+, NADP+, ácido tetraidrofólico, pirofosfato de tiamina, etc.												
OBS: os cofatores e as coenzimas muitas vezes são fundamentais para que a catalise ocorra. Muitas vezes estão ligados frouxamente ou de forma apenas transitória à parte protéica.
																				
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Grupo prostético:
- É a parte não protéica (grupo orgânico ou íon metálico) ligada à proteína
- Constitui estrutura conjugada, com atividade enzimática. 
- São usualmente considerados como cofatores (ligados covalentemente à proteína enzimática). 
- Ex.: núcleo porfirinico da hemoproteína, peroxidase, flavina, adenina, dinucleotídeo associado à succinico-desidrogenase.
Apoenzima:
- É a parte protéica da enzima que é desnaturada pelo calor
- Necessita de um complemento para a execução de uma atividade enzimática. 
- Coenzimas e íons metálicos são estáveis ao aquecimento.
 
Haloenzima:
- É uma enzima cataliticamente ativa
- Completa com sua coenzima e/ou ion metálico
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