Proteiěnas e aas (2)

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Aminoácidos e Proteínas
Profa Renata Ruoco Loureiro M.Sc.
OBJETIVOS
✓ Reconhecer as principais características dos 
aminoácidos.
✓ Descrever os diferentes níveis de organização das 
proteínas.
✓ Descrever as principais funções desempenhadas 
pelas proteínas nas células.
Definição
• Proteínas: são 
substâncias 
orgânicas 
nitrogenadas de 
alto peso molecular, 
formadas pela 
união de vários 
aminoácidos 
através de ligação 
peptídica;
Definição
• Aminoácidos (aa): 
são compostos 
orgânicos 
nitrogenados de 
função mista, 
apresentando em sua 
estrutura pelo menos 
um grupo amina e 
uma carboxila.
• Proteínas são as 
moléculas mais 
complexas 
e funcionalmente 
sofisticadas que se 
conhece.
• A forma de uma 
proteína é 
especificada por 
sua sequência 
de aminoácidos.
Forma e Estrutura das Proteínas 
Aminoácidos 
• Existem 20 diferentes tipos de aa, com
caracteristicas estruturais comuns.
• Todo aa têm um grupo carboxila (-COOH) e um
grupo amina (-NH2), o que caracteriza,
respectivamente, as funções ácido carboxílico e
amina.
• A presença dessas duas funções na mesma
molécula esclarece a nomenclatura utilizada,
“aminoácido”.
• O grupo R será a 
diferença entre os 20 
tipos de aa.
• Grupos R → variam 
em estrutura, 
tamanho e carga 
elétrica →
influenciam a 
solubilidade dos aa 
em água.
Aminoácidos 
Exemplos:
Aminoácidos 
→
Podem ser classificados pelo grupo R (ou cadeia lateral).
Aminoácidos 
Aminoácidos 
O que é um 
aminoácido POLAR 
NÃO 
CARREGADO???
São mais hidrofílicos do 
que os polares, porque 
contém radicais capazes de 
fazer ponte de hidrogênio 
com a água. 
• Aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo 
organismo e precisam ser obtidos através da dieta.
• Os aminoácidos não essenciais são sintetizados 
pelo organismo.
Aminoácidos 
Aminoácidos 
• Por apresentarem 
um grupo ácido e 
outro básico, 
possuem 
comportamento 
anfótero.
• Ou seja, podem 
comportar-se como 
ácidos (doam H+) ou 
bases (recebem H+), 
dependendo do pH 
da solução →
CAPACIDADE DE 
TAMPONAMENTO.
Aminoácidos 
• Proteínas são 
polímeros de aa, 
unidos por 
ligações 
peptídicas.
• Ligação entre um 
grupo carboxílico 
de um aa com o 
grupo amina de 
outro aa.
Ligação Peptídica
CARBOXILA AMINA
Ligação Peptídica
• Tripeptídeo → 3 aa → 2 ligações peptídicas
• Tetrapeptídeo → 4 aa → 3 ligações peptídicas
• Pentapeptídeo → 5 aa → 4 ligações peptídicas
• Polipeptídeos → Mais de 5 aa
• Proteínas → Mais de 50 aa
Peptídeos
Peptídeos
Pentapeptídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina → 4 ligações peptídicas
Peptídeos
Polímero com mais de 100 aminoácidos
Proteínas
Níveis De Estrutura Nas Proteínas
Proteínas
Ligações presentes no enovelamento das proteínas
Proteínas
Ligação 
iônica
Dipolo-Dipolo
Ponte de 
Hidrogênio
Ligações presentes no enovelamento das proteínas
Proteínas
Ligação Dissulfeto – Ligação covalente entre 
átomos de enxofre (S)
Estrutura Primária
• Sequência de 
aminoácidos unidos 
por ligações peptídicas. 
• Desta estrutura deriva 
todo o arranjo espacial 
da molécula. 
• São específicas para 
cada proteína. 
• Sequencia definida 
geneticamente.
Proteínas
Estrutura Secundária
• Resultante de pontes de 
hidrogênio que ocorrem 
entre o H+ do grupo amina 
e O2 do grupo carboxila. 
• Formam-se estruturas 
parecidas com uma mola 
(Ex: queratina dos cabelos) 
ou como folhas de papel 
dobradas (Ex: fibroína da 
teia da aranha).
Proteínas
Estrutura Secundária 
α-hélice
Cadeias polipeptidicas em 
espiral 
Proteínas
Estrutura Secundária 
- Folha β
Cadeias polipeptídicas 
dispostas lado a lado.
Proteínas
Estrutura Terciária
• Arranjo 
tridimensional total 
de todos os átomos 
de uma proteína.
- Ponte de Hidrogênio
- Ligações Dissulfeto
Proteínas
Estrutura Quartenária
• Algumas proteínas 
contêm duas ou mais 
cadeias polipeptídicas 
distintas, ou subunidades, 
que podem ser idênticas 
ou diferentes.
• O arranjo destas 
subunidades proteicas em 
complexos 
tridimensionais constitui a 
estrutura quaternária.
Proteínas
EXEMPLO: Hemoglobina (2 cadeias alfa 
e 2 cadeias Beta)
Níveis De Estrutura Nas Proteínas
Proteínas
Classificação da proteína de acordo com a estrutura
Proteínas
Proteínas globulares: 
cadeias polipeptídicas 
dobradas em forma 
esférica ou globular.
Proteínas fibrosas: 
cadeias polipeptídicas 
arranjadas em longos 
filamentos ou folhas. 
• Possuem um único tipo de estrutura secundária, e
sua estrutura terciária é simples.
• Compartilham propriedades que dão força e/ou
flexibilidade às estruturas nas quais ocorrem.
• Insolúveis em água (alta concentração de resíduos
de aminoácidos hidrofóbicos).
Cabelo Unhas
Chifres
Proteínas Fibrosas
Proteínas Globulares
• A cadeia polipeptídica se enovela em uma estrutura 
compacta, como uma bola de superfície irregular.
• Normalmente, contém diversos tipos de estruturas 
secundárias.
• A maioria das enzimas e as das proteínas 
reguladoras são proteínas globulares.
RibonucleaseCitocromo C Lisozima
Proteínas Globulares
Desorganização da estrutura tridimensional (terciária) de 
uma proteína, levando a perda de sua função.
Desnaturação proteica
• Agentes desnaturantes: temperatura, pHs
extremos, uréia e detergentes.
• Quebra as interações intermoleculares.
• Não rompe as ligações peptídicas.
• Pode ser reversível.
Desnaturação proteica
Exemplo:
1. Ovo cozido ou frito. O aquecimento desnatura a
albumina (proteína da clara do ovo), é por isso
que ela se torna branca.
2. Quando fervemos o leite, a nata é proteína
desnaturada.
Desnaturação proteica
• O calor (energia térmica) é
capaz de quebrar algumas 
interações moleculares, 
desmanchando as estruturas 
de α-hélices.
• Com o aumento da 
umidade, recuperam-se as 
ligações originais e as 
proteínas retornam a forma 
de α hélice
Desnaturação e Renaturação
proteica
Enzimas
Funções 
das 
proteínas
Proteínas 
estruturais
Proteínas 
sinalizadoras
Proteínas de 
transporte
Proteínas de 
armazenamento
Proteínas 
motoras
Proteínas de 
regulação gênica
Proteínas 
receptoras
Enzimas Catalizam reações específicas
Enzimas Catalizam reações específicas
Proteínas
Peptídeos
menores
Pepsina
Proteínas 
estruturais
Formam as células e tecidos
Filamentos de actina
Queratina
Proteínas de 
transporte
Transporte de pequenas 
moléculas e íons
Proteínas motoras Geram movimento em 
células e tecidos
Proteínas de 
armazenamento
Armazenam pequenas 
moléculas e íons
Ferro
Ferritina
Proteínas 
sinalizadoras
Transportam sinais de uma 
célula para outra
Proteínas 
sinalizadoras
Transportam sinais de uma 
célula para outra
EGF
FGF
TGF
Fatores de crescimento
Proteínas 
receptoras
Detectam os sinais e 
transmitem à célula
Ácidos graxos
Receptor de insulina
Proteínas 
receptoras
Detectam os sinais e 
transmitem à célula
Receptores neuronais
Proteínas de 
regulação gênica
Interagem com o DNA, 
ativando ou inativando a 
transcrição gênica (processo 
de síntese de RNA). 
Questões
1. Descreva o que é um alfa-aminoácido e represente a sua
estrutura.
2. De acordo com sua cadeia lateral (radical) como os aminoácidos
podem ser classificados? Como exemplo para cada grupo, cite o
nome do aminoácido.
3. Descreva quais as diferenças entre os níveis de organização
primário, secundário, terciário e quaternário das proteínas.
4. Qual a relaçãoda estrutura primária com a função biológica de
uma proteína/enzima?
• JUNQUEIRA, J. C., CARNEIRO, J. (01/2012). Biologia Celular e 
Molecular. 9ª edição. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan.
• ALBERTS, Bruces, JOHSON, Alexander, LEWIS, Julian, ROBERTS, 
Keith, WALTER, Peter, RAFF, Martin. (04/2011). Biologia 
Molecular da Célula. 5ª edição. Porto Alegre: Artmed.
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Referências Bibliográficas:
renata.ruoco@hotmail.com