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Aula 3 - Peptídeos e proteínas

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11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos e Proteínas
Prof. Rodrigo Volcan Almeida
DBq – IQ – UFRJ
11/03/2008
Márcia Soares
Ligação peptídica
Processo controlado por enzimas
11/03/2008
Márcia Soares
Ligação peptídica - Tradução
11/03/2008
Márcia Soares
Ligação peptídica - Ressonância
11/03/2008
Márcia Soares
2 aminoácidos  dipeptídeos
3 aminoácidos  tripeptídeos
4 aminoácidos  tetrapeptídeos
+ de 10 aminoácidos  polipeptídeos
Formados pela união de aminoácidos:
Peptídeos
11/03/2008
Márcia Soares
Componentes dos peptídeos
 Esqueleto peptídico - formada pela união dos aminoácidos
 	 - presença da ligação peptídica 
 Grupamento: N-terminal (NH3+ livre)
 C- terminal (COO- livre)
 Resíduos de aminoácidos
 Cadeia lateral - ligada ao esqueleto peptídico
 - são responsáveis pelas propriedades dos 				peptídeos
 O
11/03/2008
Márcia Soares
 
Esqueleto peptídico
Porção 
N-terminal
Porção 
C-terminal
Componentes dos peptídeos
11/03/2008
Márcia Soares
 Alanina
Nomenclatura dos peptídeos
ALANIL GLUTAMIL LISINA
+H3N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO-_
CH3
 COOH
(CH2)2 
 NH2
(CH2)4
Glutamato
Lisina
11/03/2008
Márcia Soares
O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades das cadeias laterais.
11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos com atividade biológica
11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos com atividade biológica
Glutationa  captura agentes oxidantes
Vasopressina  Hormônio antidiurético
Oxitocina  hormônio que atua no 			 sistema reprodutor feminino
Encefalinas  analgésicos naturais
11/03/2008
Márcia Soares
Oxidação e redução da glutationa
11/03/2008
Márcia Soares
Mecanismos de defesa contra toxicidade do oxigênio
11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos de importância biológica
Vasopressina
Ocitocina
11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos de importância biológica
11/03/2008
Márcia Soares
Peptídeos de importância biológica
Vasopressina
Hormônio antidiurético
Receptores V1 - leito vascular - vasoconstritor
Receptores V2- túbulos renais – antidiurético
 Oxitocina 
hormônio que atua no sistema reprodutor feminino
Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação
Desempenha um papel durante a lactação
11/03/2008
Márcia Soares
Regulação da lactação
 O processo de sucção inicia um impulso nervoso que estimula a produção de oxitocina no hipotálamo e a sua liberação pela pituitária posterior
 e  A percepção e o som do bebê no momento da amamentação também causa a liberação de oxitocina. 
 A oxitocina causa a contração das células mioepiteliais da glândula mamária promovendo a saída do leite
 A prolactina liberada pela pituitária anterior estimula a síntese do leite 
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas
Propriedades Gerais
Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
11/03/2008
Márcia Soares
Propriedades Gerais
Caráter anfótero
Ponto isoelétrico (pI)
Característica de eletrólitos
Solubilidade
11/03/2008
Márcia Soares
Caráter anfótero
Devido à presença de grupamentos ionizáveis: NH3+ e COO- nas extremidades terminais e nos radicais dos resíduos de aminoácidos da proteína.
A proteína pode apresentar caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio.
11/03/2008
Márcia Soares
Característica de eletrólito
A existência de grupos ionizáveis garante a presença de cargas positivas e negativas na molécula da proteína.
11/03/2008
Márcia Soares
Ponto isoelétrico
É o pH no qual a proteína apresenta igualdade de cargas positivas e negativas. 
É no ponto isoelétrico que a proteína apresenta-se com menor solubilidade.
11/03/2008
Márcia Soares
Solubilidade
Fatores intrínsecos 
Fatores extrínsecos
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Márcia Soares
Solubilidade- fator intrínseco
Depende da quantidade de ligações de H que os seus grupos polares podem formar com a água
11/03/2008
Márcia Soares
Solubilidade - fatores extrínsecos
1. pH do meio:
 Quanto mais próximo do pI menor a solubilidade
Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas
Agregados
Precipitam
11/03/2008
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Solubilidade - fatores extrínsecos
2. Concentração de eletrólitos no meio 
 [sal]  competição entre íons salinos e 		 cargas das proteínas pela água
 [sal]  interação íons salinos e cargas 			das proteínas
Aumenta a solubilidade (SALTING IN)
Diminui a solubilidade 
(SALTING OUT)
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Márcia Soares
Salting in
protein solubility
11/03/2008
Márcia Soares
Salting out
protein solubility
11/03/2008
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Solubilidade - fatores extrínsecos
2. Solventes orgânicos 
protein solubility
11/03/2008
Márcia Soares
Imobilização de enzimas
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas
Classificação e 
modificações pós-traducionais
Profª Drª Ângela de Mattos Dutra
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas
Classificação
 - de acordo com a conformação
 - globulares
 - fibrosas 
 - de acordo com os produtos de hidrólise
 - simples
 - conjugadas
Modificações pós-traducionais
11/03/2008
Márcia Soares
Classificação das proteínas 
De acordo com a conformação da molécula
	 → Globulares
		→ Fibrosas
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Globulares
Forma de esfera
Relativamente solúveis em água
Vários papéis funcionais:
 - catalisadores (enzimas) 
 - reguladores da expressão gênica
 - proteínas de transporte
Hemoglobina
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Proteínas Fibrosas
Forma de fibra (cilíndrica) 
Baixa solubilidade em água
Funções principalmente estruturais
 - colágeno
 - queratinas
 - miosina
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De acordo com os produtos de hidrólise:
Simples
Conjugadas
Classificação das proteínas
– Formadas somente por aminoácidos
 – Possuem em sua estrutura aminoácidos e compostos de origem não protéica:
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Cromoproteínas
11/03/2008
Márcia Soares
 Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)
secretada pelo fígado
maior proteína do plasma humano
corresponde a 60 % da proteína plasmática
função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides
Proteínas Simples
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Simples
Globulinas - função de transporte:
- de corticoesteróides- cortisol e progesterona
- de hormônios sexuais- testosterona e estradiol
- de tiroxina- hormônio da tireóide
- de vitamina D
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Simples
Queratinas 
 Proteínas insolúveis
 Principal componente da epiderme, do 	cabelo e das unhas
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Simples
 Histonas
 Proteínas ricas em aminoácidos básicos
 Carregadas positivamente
 Formam ligações iônicas com o DNA 	negativamente carregado
11/03/2008
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Proteínas Conjugadas
Porção protéica
 APOPROTEÍNA
Composto
 não protéico
11/03/2008
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Proteínas Conjugadas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Lipoproteínas
Metaloproteínas
Cromoproteínas
11/03/2008
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Glicoproteínas:
Proteínas que possuem como grupo prostético glicídios ligados covalentemente
 Oses
 Cadeias
de glicídios lineares ou ramificadas
Proteínas Conjugadas
11/03/2008
Márcia Soares
Exemplos de glicoproteínas
Imunoglobulinas ou anticorpos 
produzidas pelos linfócitos B
efetivas contra infecções bacterianas e em algumas fases das infecções virais
4% de glicídios
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Conjugadas
Fosfoproteínas:
Proteínas que contêm fosfato 
Resíduo de serina, treonina ou tirosina
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Conjugadas
Lipoproteínas:
Proteínas cujo grupo prostético é lipídico
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Conjugadas
Metaloproteínas: 
 Proteínas cujo grupo prostético contém um metal 
 ligado diretamente aos aminoácidos
Anidrase carbônica
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas:
Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado a componentes do grupo prostético.
 HEME
11/03/2008
Márcia Soares
Proteínas Conjugadas
Cromoproteínas:
Mioglobina - armazenamento de oxigênio
HEME
11/03/2008
Márcia Soares
Modificações 
pós-traducionais
11/03/2008
Márcia Soares
Modificações pós-traducionais
Alterações moleculares na estrutura das proteínas
	 Redução no tamanho da proteína
	 Alterações por modificação covalente 	Fosforilação
		Hidroxilação
		Glicosilação
11/03/2008
Márcia Soares
 
 
 
 Redução no tamanho da proteína
Modificações pós-traducionais
11/03/2008
Márcia Soares
Modificações pós-traducionais
 Redução no tamanho da proteína
 
Pepsinogênio
11/03/2008
Márcia Soares
Alterações por modificação covalente
Fosforilação - ligação de grupamentos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina
11/03/2008
Márcia Soares
Alterações por modificação covalente
Hidroxilação:
ocorre em resíduos de prolina ou lisina
11/03/2008
Márcia Soares
Modificações pós-traducionais
Aminoácido
Modificação encontrada
Amino-terminal
Acetilação, glicosilação
Carbóxi-terminal
Metilação, ADP-ribosilação
Arginina
Metilação, ADP-ribosilação
Asparagina
Glicosilação, metilação, desamidação
Aspartato
Metilação, hidroxilação
Cisteína
Glicosilação
Glutamato
Metilação, carboxilação, ADP-ribosilação
Glutamina
Desaminação
Histidina
Metilação, ADP-ribosilação
Lisina
Acetilação, metilação, hidroxilação
Fenilalanina
Hidroxilação, glicosilação
Prolina
Hidroxilação, glicosilação
Serina
Fosforilação, metilação, hidroxilação
Treonina
Fosforilação, metilação, hidroxilação
Triptofano 
Hidroxilação 
Tirosina
Fosforilação, iodinação, hidroxilação
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