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11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos e Proteínas Prof. Rodrigo Volcan Almeida DBq – IQ – UFRJ 11/03/2008 Márcia Soares Ligação peptídica Processo controlado por enzimas 11/03/2008 Márcia Soares Ligação peptídica - Tradução 11/03/2008 Márcia Soares Ligação peptídica - Ressonância 11/03/2008 Márcia Soares 2 aminoácidos dipeptídeos 3 aminoácidos tripeptídeos 4 aminoácidos tetrapeptídeos + de 10 aminoácidos polipeptídeos Formados pela união de aminoácidos: Peptídeos 11/03/2008 Márcia Soares Componentes dos peptídeos Esqueleto peptídico - formada pela união dos aminoácidos - presença da ligação peptídica Grupamento: N-terminal (NH3+ livre) C- terminal (COO- livre) Resíduos de aminoácidos Cadeia lateral - ligada ao esqueleto peptídico - são responsáveis pelas propriedades dos peptídeos O 11/03/2008 Márcia Soares Esqueleto peptídico Porção N-terminal Porção C-terminal Componentes dos peptídeos 11/03/2008 Márcia Soares Alanina Nomenclatura dos peptídeos ALANIL GLUTAMIL LISINA +H3N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO-_ CH3 COOH (CH2)2 NH2 (CH2)4 Glutamato Lisina 11/03/2008 Márcia Soares O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades das cadeias laterais. 11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos com atividade biológica 11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos com atividade biológica Glutationa captura agentes oxidantes Vasopressina Hormônio antidiurético Oxitocina hormônio que atua no sistema reprodutor feminino Encefalinas analgésicos naturais 11/03/2008 Márcia Soares Oxidação e redução da glutationa 11/03/2008 Márcia Soares Mecanismos de defesa contra toxicidade do oxigênio 11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos de importância biológica Vasopressina Ocitocina 11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos de importância biológica 11/03/2008 Márcia Soares Peptídeos de importância biológica Vasopressina Hormônio antidiurético Receptores V1 - leito vascular - vasoconstritor Receptores V2- túbulos renais – antidiurético Oxitocina hormônio que atua no sistema reprodutor feminino Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação Desempenha um papel durante a lactação 11/03/2008 Márcia Soares Regulação da lactação O processo de sucção inicia um impulso nervoso que estimula a produção de oxitocina no hipotálamo e a sua liberação pela pituitária posterior e A percepção e o som do bebê no momento da amamentação também causa a liberação de oxitocina. A oxitocina causa a contração das células mioepiteliais da glândula mamária promovendo a saída do leite A prolactina liberada pela pituitária anterior estimula a síntese do leite 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Propriedades Gerais Profª Drª Ângela de Mattos Dutra 11/03/2008 Márcia Soares Propriedades Gerais Caráter anfótero Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos Solubilidade 11/03/2008 Márcia Soares Caráter anfótero Devido à presença de grupamentos ionizáveis: NH3+ e COO- nas extremidades terminais e nos radicais dos resíduos de aminoácidos da proteína. A proteína pode apresentar caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio. 11/03/2008 Márcia Soares Característica de eletrólito A existência de grupos ionizáveis garante a presença de cargas positivas e negativas na molécula da proteína. 11/03/2008 Márcia Soares Ponto isoelétrico É o pH no qual a proteína apresenta igualdade de cargas positivas e negativas. É no ponto isoelétrico que a proteína apresenta-se com menor solubilidade. 11/03/2008 Márcia Soares Solubilidade Fatores intrínsecos Fatores extrínsecos 11/03/2008 Márcia Soares Solubilidade- fator intrínseco Depende da quantidade de ligações de H que os seus grupos polares podem formar com a água 11/03/2008 Márcia Soares Solubilidade - fatores extrínsecos 1. pH do meio: Quanto mais próximo do pI menor a solubilidade Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam 11/03/2008 Márcia Soares Solubilidade - fatores extrínsecos 2. Concentração de eletrólitos no meio [sal] competição entre íons salinos e cargas das proteínas pela água [sal] interação íons salinos e cargas das proteínas Aumenta a solubilidade (SALTING IN) Diminui a solubilidade (SALTING OUT) 11/03/2008 Márcia Soares Salting in protein solubility 11/03/2008 Márcia Soares Salting out protein solubility 11/03/2008 Márcia Soares Solubilidade - fatores extrínsecos 2. Solventes orgânicos protein solubility 11/03/2008 Márcia Soares Imobilização de enzimas 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Classificação e modificações pós-traducionais Profª Drª Ângela de Mattos Dutra 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Classificação - de acordo com a conformação - globulares - fibrosas - de acordo com os produtos de hidrólise - simples - conjugadas Modificações pós-traducionais 11/03/2008 Márcia Soares Classificação das proteínas De acordo com a conformação da molécula → Globulares → Fibrosas 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Globulares Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papéis funcionais: - catalisadores (enzimas) - reguladores da expressão gênica - proteínas de transporte Hemoglobina 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Fibrosas Forma de fibra (cilíndrica) Baixa solubilidade em água Funções principalmente estruturais - colágeno - queratinas - miosina 11/03/2008 Márcia Soares De acordo com os produtos de hidrólise: Simples Conjugadas Classificação das proteínas – Formadas somente por aminoácidos – Possuem em sua estrutura aminoácidos e compostos de origem não protéica: Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas 11/03/2008 Márcia Soares Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) secretada pelo fígado maior proteína do plasma humano corresponde a 60 % da proteína plasmática função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides Proteínas Simples 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Simples Globulinas - função de transporte: - de corticoesteróides- cortisol e progesterona - de hormônios sexuais- testosterona e estradiol - de tiroxina- hormônio da tireóide - de vitamina D 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Simples Queratinas Proteínas insolúveis Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Simples Histonas Proteínas ricas em aminoácidos básicos Carregadas positivamente Formam ligações iônicas com o DNA negativamente carregado 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Porção protéica APOPROTEÍNA Composto não protéico 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas 11/03/2008 Márcia Soares Glicoproteínas: Proteínas que possuem como grupo prostético glicídios ligados covalentemente Oses Cadeias de glicídios lineares ou ramificadas Proteínas Conjugadas 11/03/2008 Márcia Soares Exemplos de glicoproteínas Imunoglobulinas ou anticorpos produzidas pelos linfócitos B efetivas contra infecções bacterianas e em algumas fases das infecções virais 4% de glicídios 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Fosfoproteínas: Proteínas que contêm fosfato Resíduo de serina, treonina ou tirosina 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Lipoproteínas: Proteínas cujo grupo prostético é lipídico 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Metaloproteínas: Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado diretamente aos aminoácidos Anidrase carbônica 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Cromoproteínas: Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado a componentes do grupo prostético. HEME 11/03/2008 Márcia Soares Proteínas Conjugadas Cromoproteínas: Mioglobina - armazenamento de oxigênio HEME 11/03/2008 Márcia Soares Modificações pós-traducionais 11/03/2008 Márcia Soares Modificações pós-traducionais Alterações moleculares na estrutura das proteínas Redução no tamanho da proteína Alterações por modificação covalente Fosforilação Hidroxilação Glicosilação 11/03/2008 Márcia Soares Redução no tamanho da proteína Modificações pós-traducionais 11/03/2008 Márcia Soares Modificações pós-traducionais Redução no tamanho da proteína Pepsinogênio 11/03/2008 Márcia Soares Alterações por modificação covalente Fosforilação - ligação de grupamentos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina 11/03/2008 Márcia Soares Alterações por modificação covalente Hidroxilação: ocorre em resíduos de prolina ou lisina 11/03/2008 Márcia Soares Modificações pós-traducionais Aminoácido Modificação encontrada Amino-terminal Acetilação, glicosilação Carbóxi-terminal Metilação, ADP-ribosilação Arginina Metilação, ADP-ribosilação Asparagina Glicosilação, metilação, desamidação Aspartato Metilação, hidroxilação Cisteína Glicosilação Glutamato Metilação, carboxilação, ADP-ribosilação Glutamina Desaminação Histidina Metilação, ADP-ribosilação Lisina Acetilação, metilação, hidroxilação Fenilalanina Hidroxilação, glicosilação Prolina Hidroxilação, glicosilação Serina Fosforilação, metilação, hidroxilação Treonina Fosforilação, metilação, hidroxilação Triptofano Hidroxilação Tirosina Fosforilação, iodinação, hidroxilação * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * *
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