Aula Aminoácidos e proteínas

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Aminoácidos
						
São encontrados polimerizados formando proteínas ou livres
São degradados, originando moléculas intermediárias da síntese de glicose e lipídeos, gerando energia.
Alguns são essenciais, que não podem ser sintetizados ou produzidos em quantidades suficientes e por isso precisam ser ingeridos através da dieta.
 		
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- Funções dos aminoácidos:
 
Fonte de energia (ATP)
Tampão de pH intracelular
Matéria prima para produção de proteínas
Alguns atuam como neurotransmissores
Alguns são biotransformados em neurotransmissores
 		
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- Alguns atuam como neurotransmissores 
 
Ácido gama amino butírico (GABA) - inibitório
Glicina - inibitório
Aspartato - excitatório
Glutamato – excitatório
Taurina – inibitório
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- Alguns são biotransformados em neurotransmissores
Tirosina – adrenalina, noradrenalina e dopamina
Triptofano - serotonina
Histidina - histamina
 		
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- Alguns são biotransformados em hormônios.
Tirosina – T3 e T4
 		
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Apresentam uma fórmula básica: um átomo central de carbono onde se ligam:
Um grupo amino (-NH3)
Um ácido carboxílico (-COOH)
Um átomo de Hidrogênio (-H)
Uma cadeia lateral (-R), que caracteriza 
cada aminoácido
 		
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O grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+)
O grupo carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-)
 
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Possuem um centro assimétrico no carbono central, por isso apresentam isomeria óptica
Forma L – grupo amino na esquerda
Forma D – grupo amino na direita
 		
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	Quando dissolvidos em água são íons dipolares, podendo doar prótons (ácidos) ou receber prótons (bases)
 		
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- Atuam como sistema tampão, como bases ou ácidos
 
						
- Existem vinte aminoácidos comuns diferentes, que compõem as proteínas, e reconhecidos por siglas 		
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- Os vinte aminoácidos estão presentes no código genético
 
						
- Se dividem em classes diferentes, de acordo com o R
 
Grupo R não polares – são hidrofóbicos e apolares
 
Grupo R aromático – são hidrofóbicos e apolares
 
Grupo R não carregados, porém polares - são hidrofílicos
 
Grupo R carregados positivamente (básicos) – são hidrofílicos
 
Grupo R carregados negativamente (ácidos) – são hidrofílicos
 		
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Peptídeos e Proteínas
- São polímeros de aminoácidos
 
Dipeptídeos
Oligopeptídeos
Polipeptídeos
Proteínas
		
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Funções das proteínas
 
Catálise de transformações químicas (enzimas)
Controle metabólico (hormônios)
Transporte (gases, hormônios, íons)
Contração (célula muscular)
Matriz para tecidos, dando estrutura e forma aos organismos
Proteção (infecções e hemorragias)
Controle genético (estrutura dos cromossomos, replicação e transcrição)
 
						
- Polimerização dos aminoácidos
 
	Formam cadeias polipeptídicas através de ligações peptídicas
		
O grupo carboxílico se liga ao grupo amino liberando uma molécula de água
 		
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Estrutura das proteínas
 
						
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Estrutura primária – é a sua sequência de aminoácidos da proteína, que é determinada geneticamente
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Estrutura secundária – se deve aos arranjos estáveis feitos pelos aminoácidos, através de pontes de hidrogênio
Ex. alfa-hélice, beta-pregueada
 		
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Estrutura terciária – se refere ao dobramento tridimensional da proteína, que ocorre durante a sua síntese e auxiliado por chaperonas.
	Segmentos distantes passam a interagir através de ligações não covalentes como:
Interações hidrofóbicas
Pontes de hidrogênio
Pontes salinas
Interações eletrostáticas
Pontes de dissulfeto
 		
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Estrutura quaternária – quando a proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas
	A estrutura quaternária é mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades, dos mesmos tipos que mantêm a estrutura terciária.
 		
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- Alterações na estrutura primária
Mutações
 		
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- Desnaturação das proteínas
 
	Quando ocorre a perda da estrutura secundária, terciária ou quaternária da proteína.
	A estrutura primária não se altera
	Ocorre a perda da função da proteína, que pode ser reversível ou irreversível
Causas da desnaturação:
 
Mudança do pH
Mudança nas forças iônicas
Mudança de temperatura
Detergentes
Metais pesados
 		
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Exemplos de agentes desnaturantes
 
 
Álcool 
Formação de pontes de hidrogênio que competem com ligações que ocorrem naturalmente nas proteínas. 
PROCESSO IRREVERSÍVEL.
 
Sais de Metais Pesados
Cloreto de mercúrico ou nitrato de prata precipitam as proteínas através da dissociação das ligações de pontes salinas e pontes de dissulfeto. 
PROCESSO IRREVERSÍVEL.
Essas substâncias são venenosas, quando ingeridas, porque precipitam as proteínas do corpo. O antídoto é a clara de ovo, os sais reagem com a clara, por possuir carga oposta, e precipitam.
 		
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Calor
	Aquecimento moderado causa desnaturação reversível.
	Aquecimento vigoroso causa desnaturação irreversível.
 
Reagentes Alcaloidicos
	Ácido tânico e ácido pícrico formam compostos insolúveis com proteínas. 
PROCESSO IRREVERSÍVEL.
	Ácido tânico é usado no tratamento de queimaduras. No local queimado ela causa precipitação das proteínas na forma de um revestimento tenaz, o que reduz a perda de água e exposição ao ar.
 		
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Radiação
	Luz ultravioleta e raio X podem causar coagulação das proteínas, rompendo ligações de ponte de hidrogênio e hidrofóbicas. 
PROCESSO IRREVERSÍVEL.
 
pH
	Variações de pH podem romper pontes de hidrogênio e pontes salinas. PROCESSO IRREVERSÍVEL.
	As proteínas são coaguladas pela presença de ácidos como ácido clorídrico, sulfúrico e nítrico.
 		
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- Proteínas simples e conjugadas
 
Proteínas simples
	Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem apenas aminoácidos ou derivados de aminoácidos.
 
Proteínas conjugadas
	Quando hidrolisadas, essas proteínas produzem aminoácidos e mais algum outro tipo de composto.
	Proteínas conjugadas consistem em uma proteínasimples combinada com um composto não proteico, chamado de grupo prostético.
 		
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