Bioquimica NP2

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Lipídios gorduras ou óleos 
Temos dois tipos de gordura 
• Exógena vem da dieta/ comida 
• Endógena o corpo produz lipogênese síntese do lipídio dentro do corpo 
O lipídio fica armazenado no tecido adiposo. Já nascemos com uma quantidade de células elas não se prolifera só 
aumenta de tamanho. O lipídeo é Apolar e hidrofóbico então se une à proteína uma lipoproteína e assim consegue 
transportar lipídio pelo sangue. 
 
 
O lipídio ele passa pela boca e não acontece nenhuma degradação passa pelo estômago também não tem 
degradação quando ele chega no intestino o pâncreas libera lipase pancreática para degradação do lipídio e logo em 
seguida a vesícula biliar libera a bile ela tem uma parte polar e Apolar é como um detergente natural baixa a tensão 
superficial facilitando a entrada da lipase a bile emulsifica lipídio e deixa o lipídio vunerável então a lipase vai e 
quebra o lipídio então ele passa para a Corrente sanguínea a passagem para o sangue se chama absorção na forma 
de monoglicerídeo e ácido graxo pois ele foi quebrado então ele volta a se unir e se liga a uma lipoproteína que é um 
triglicerídeo mais proteína mais fosfolipídio mais colesterol a primeira lipoproteína a ser formada é o quilomicron 
então quilomicron vai para o fígado onde a proteína dele é trocada e sai como VLDL que leva um lipídio para toda 
parte do corpo entra no tecido adiposo e em todas as outras células depois o excesso volta para o fígado pois perdeu 
um pouco de triglicerídeo quando ele sai novamente ele sai como LDL pois já perdeu todo o triglicerídeo. 
O quilomicron é muito rico em triglicerídeos quando remove uma quantidade triglicerídeo ele vira vldl e vira LDL 
quando remove todo o triglicerídeo então ele fica rico em colesterol 
 
 
O triglicérides tá dentro do tecido adiposo então a enzima lhs faz com que ele saia do tecido adiposo ela criava ele 
quebra ele cai na corrente sanguínea e se liga a uma lipoproteína então quando vai entrar no fígado a lipoproteína 
lipase quebra a lipoproteína e NHS que está na circulação quebra o triglicerídeo a insulina ativa a síntese produção. 
O triglicerídeo fica dentro do tecido adiposo é a adrenalina glucagon e o GH que estimula a quebra. O HDL tira 
triglicerídeos do tecido adiposo e leva para o fígado. 
 
Quando o LDL oxidado entra dentro da célula o leucócito ver essa entrada e engloba para tentar defender Porém 
não tem lipase para quebrar essa molécula e fica uma célula gorda que também é chamada de célula espumosa e a 
pessoa continua como que faz com que mais LDL oxidado entre na célula e essa célula vai ficando cheia de células 
espumosas quando formou uma placa que também é chamada de placa de ateroma o sangue começa a bater nessa 
placa até que ela se desgruda do da parede do vaso e vira um trombo que pode ir para o coração e não permite que 
ele fez nutrido então a pessoa tem infarto AVC acidente vascular encefálico 
 
E caso uma pedra da vesícula biliar ficar no meio dos canais as lipases pancreáticas volta para o pâncreas e começa a 
digerir e dá uma doença que se chama pancreatite 
 
Lipogenese 
• A síntese de lipídios a partir de carboidratos 
• Ocorre no citoplasma da célula 
• Conjunto enzimático diferente da lipólise 
• Necessário a coenzima NAD PH 
 
Quando tem muito ATP a enzima isocitrato desidrogenase para de funcionar então acumula isocitrato e citrato o 
citrato sai da mitocôndria pois tem muito ATP a enzima citrato liase quebra e volta a ser acetil-coa + axalacetato 
O precursor da síntese de ácido graxo é o acetil coa 
6 reações da lipogênese 
1. Síntese do alongador da cadeia carbônica malonil-coa 3C 
2. Condensação do acetil-coa com melanil-coa 
3. Descarboxilação 
4. Primeira redução pelo NAD PH doa hidrogênio 
5. Desidratação tira hidrogênio água 
6. Segunda redução pelo na dph 
A biotina CO2 é uma coenzima vitamina do complexo B R7 ela é essencial para a lipogênese 
Biotina, também conhecida como vitamina B7, é uma vitamina essencial, hidrossolúvel, que funciona como uma 
coenzima no metabolismo das purinas e dos carboidratos. Atua na formação da pele, unhas e cabelo, na utilização dos 
hidratos de carbono e na síntese de ácidos graxos. 
Para síntese de um ácido graxo de 16 carbonos: 
1. Quantas moléculas de acetil-coa são necessárias? 
 
2. Dessas moléculas de acetil-coa quantas são convertidas a malonil? 
 
3. Quantas voltas ocorrem na via da síntese? 
 
4. Quantas moléculas de NAD PH são necessárias? 
 
Lipogenese 
• A síntese de ácidos graxos ocorre no citosol de muitos organismos, mas nos cloroplastos das 
plantas 
• No mapa ele encurta uma reação, em vez de estar 5 carbonos ele descarboxila (tira um CO2) e já deixa com 
4 carbonos 
• O CO2 que sai ao lado significa quantas vezes ele faz o ciclo 
• Perde o HScoa e vira ácido fosfatídico que vira triglicerídeo 
Biossíntese de ácidos graxos e eicosanoides c Os ácidos graxos saturados de cadeia longa são 
sintetizados a partir de acetil-CoA por um sistema citosólico de seis atividades enzimáticas e uma 
proteína transportadora de grupos acila (ACP). Existem dois tipos de enzimas ácido graxo-sintase. A 
AGS I, encontrada em vertebrados e fungos, consiste em polipeptídeos multifuncionais. A AGS II é um 
sistema dissociado, encontrado em bactérias e plantas. Ambas contêm dois tipos de grupos ¬SH 
(fornecido pela fosfopanteteína da ACP, o outro por um resíduo de Cys da b-cetoacil-ACP-sintase) que 
funcionam como transportadores de intermediários acil graxo. c Malonil-ACP, formado a partir de 
acetil-CoA (transportada para fora da mitocôndria) e CO2, condensa-se com o grupo acetil ligado ao 
¬SH da Cys, gerando acetoacetil-ACP, com a liberação de CO2. Esta etapa é seguida por redução do 
derivado D-b-hidroxiacila, desidratação produzindo trans-D2 -acil-ACP insaturada e redução a butiril-
ACP. NADPH é o doador de elétrons para ambas as reduções. A síntese dos ácidos graxos é regulada na 
etapa de formação de malonil-CoA. c Mais seis moléculas de malonil-ACP reagem sucessivamente na 
extremidade carboxila da cadeia do ácido graxo em crescimento, formando palmitoil-ACP – o produto 
final da reação da ácido graxo-sintase. O palmitato livre é liberado por hidrólise. c O palmitato pode ser 
alongado a estearato, com 18 carbonos. Palmitato e estearato podem ser dessaturados, gerando 
palmitoleato e oleato, respectivamente, pela ação de oxidases de função mista. 
Proteína 
• Temos proteínas endógenas (nós produzimos) e exógenas (ingerimos na alimentação) 
• Proteínas são sintetizadas nos ribossomos 
• Nitrogênio ingerido = nitrogênio excretado (Balanço nitrogenado: 0, normal) 
• Nitrogênio ingerido > nitrogênio excretado (Balanço nitrogenado: positivo, no crescimento infantil) 
• Nitrogênio ingerido < nitrogênio excretado (Balanço nitrogenado: negativo, doença) 
• Temos 3 grandes substâncias que contêm nitrogênio: proteínas (compostas de aa), bases nitrogenadas 
(encontrada no dna e rna) e porfirinas (mais importante é a “Heme”) 
• nitrogênio quando já foi usado ele tem que sair rápido do nosso corpo, do aa sai na forma de ureia, da base 
nitrogenada sai um pouco na forma de ureia e um pouco na forma de ácido úrico e o da porfirina sai pela 
bilirrubina -> excretas nitrogenados 
• fazemos um pouco de amônia mas se transforma em ureia (faz muito mal para gente) 
Nos indivíduos adultos e normais, o “pool” de aminoácidos é mais ou menos constante, apesar das injeções diárias 
de proteínas. Chama-se balanço nitrogenado a diferença entre o nitrogênio ingerido e excretado que deve ser igual a 
zero nos indivíduos normais e adultos. Quantidade de nitrogênio ingerido e excretado precisa ser zero para este 
balanço. O balanço nitrogenado precisa ser ZERO. 
Em que situaçãoteremos saldo positivo e saldo negativo? 
Possivelmente alguma doença pode degradar mais proteína no caso de negativo. O balanço negativo pode estar com 
febre por exemplo. Balanço positivo quando crianças comem mais, pois estão em fase de crescimento e não está 
relacionado a patologia. 
O balanço pode se tornar positivo é o que acontece nas crianças em crescimento. Como acumulam as proteínas 
sintetizadas para o próprio crescimento, ingerem mais do que estão e o balanço nitrogenado fica positivo. Também é 
o que ocorre durante a gravidez, na convalescência de doenças, recuperação pós-cirúrgica e etc. Em todos esses 
casos os nutricionistas recomendam dietas especiais ricas em proteínas. 
O balanço nitrogenado pode também ser negativo pela perda excessiva de proteínas. Pode ocorrer nas doenças 
degenerativas, em processos hemorrágicos queimaduras (perda de plasma) inanição prolongada. 
Três grandes substâncias que possuem nitrogênio: 
➢ Aminoácidos – proteínas 
➢ Bases nitrogenadas (DNA/RNA) – ureia e acido úrico 
➢ Porfirinas (a mais importante se chama HEME) – pela bilirrubina 
Também deve ser consideradas outras formas de perda de nitrogênio no suor, sêmen, catarro e saliva, no corte de 
cabelo, unhas e descamação natural da pele. Tem-se ainda que levar em conta a excreção urinária de outros 
produtos nitrogenados, como ácido úrico creatinina e nitrogênio amoniacal. O nitrogênio do aminoácido sairá em 
forma de ureia. 
Quando o hidrogênio já foi utilizado será necessário ser excretado o mais rápido possível , assim estes hidrogênio 
serão excretados (nitrogenadas): 
➢ Nitrogênio dos aminoácidos – excretado em forma de ureia (da urina). 
➢ Nitrogênio na base nitrogenada – excretado um pouco na forma de acido úrico e um pouco como ureia. 
➢ Nitrogênio das profirinas – excretado em forma de bilirrubina 
São excretas nitrogenadas – ureia, ácido úrico e bilirrubina. 
Temos também outra excreta que é a creatinina, que é a degradação da creatina. 
É muito importante ter o nitrogênio, mas tão importante quanto excretar. Nós produzimos um pouco de amônia, no 
entanto a amônia é muito perigosa e se transforma em ureia. 
A creatinina é outra excreta nitrogenada que é a degradação da creatina, derivado de aminoácido. 
Tao importante ter o nitrogênio quanto excreta-lo 
Digestão de proteínas 
- Quando coloca a carne na boca não acontece nada, segue pelo esôfago nada, vai para o estômago que tem 
bastante HCl que vai degradar a proteína, mas só isso não basta pois é muito difícil quebrar a ligação entre os aa 
então tem uma enzima feita na forma de pepsinogenio (inativo) que quando o HCl quebra um pedaço ele vira 
pepsina (ativo). Comida fica pouco tempo no estômago (1h estourando), vai para o intestino delgado onde tem a 
entrada do pâncreas que vai liberar para o intestino várias enzimas como o tripsinogenio, quimotripsinogenio, junto 
alguns hormônios são ativados para ajudar a quebrar as proteínas, ex: enteroquinase que quebra as enzimas citadas 
acima e as transforma em tripsina e quimotripsina que junto com as proteases liberadas vão degradando as 
proteínas pelo intestino, uma pequena parte dos aa que não são degradados saem nas fezes, os aa que foram 
absorvidos caem na veia porta que irão para o fígado onde irão ser mandados para todo o corpo . 
Ao colocar a comida na boca, essa carne nada acontece, nem o esôfago , já no estômago onde temos muito HCl 
(ácido clorídrico) degrada a proteína devido sua acidez, pois o ácido consegue degradar uma proteína, no entanto 
somente isto não basta, pois as ligações são difíceis de serem quebradas entre os aminoácidos. As ligações entre os 
aminoácidos chama-se ligações peptídicas. 
O HCl quebra o pepsinogénio (inativo) transformando em pepsina (ativo), onde seu pH é de em torno de 1,5. (genio – 
quer dizer que não é ativo). A pepsina começa a degradar as ligações peptídicas. Então o HCL além de começar a 
degradar a proteína ele também degrada o pepsinogénio em pepsina. A pepsina não degrada com o HCL (é acido), 
pois seu pH é em torno de 1,5. 
O alimento fica pouco tempo no estomago e assim com os movimentos peristálticos vai para o intestino, chegando 
no delgado temos a entrada do pâncreas, que irá liberar muitas enzimas como: tripsinogênio, quimotripsinogênio. 
Assim alguns hormônios são liberados ativando outras partes da digestão. 
- é necessário comermos os aminoácidos essenciais, são os que o nosso corpo não produz, são 10 
- o que o nosso corpo produz são os aa não essências que são 10 também 
- os dois participam das nossas proteínas 
- digestão da proteína demora bastante tempo, quanto mais mastigar melhor, menos tempo de digestão. 
A enzima enteroquinase (mucosa duodenal) que quebra tripsinogênio em tripsina. 
Quimotripsinogênio cliva quimiotripsina Assim quimiotripsina e tripsina degradam as proteases. Uma pequena parte 
dos aminoácidos que não são degradado vira fezes, e os que foram absorvidos chega no fígado pela veia porta, 
sendo enviado para todo o corpo. 
A falta de ingestão de um aminoácido essencial, por um tempo prolongado, pode determinar balanço nitrogenado 
negativo neste caso haverá síntese deficiente de proteínas. 
Visão geral do metabolismo do nitrogênio 
O nitrogênio molecular, que constitui 80% do nitrogênio da atmosfera da Terra, encontra-se indisponível para a 
maior parte dos organismos vivos até que seja reduzido. A fixação do N2 atmosférico ocorre em certas bactérias de 
vida livre e em bactérias simbióticas nos nódulos das raízes de plantas leguminosas. c Em bactérias do solo e em 
plantas vasculares, a ação sequencial da nitrato-redutase e da nitrito-redutase converte o NO3 – em NH3, que pode 
ser assimilada em compostos contendo nitrogênio. c O ciclo do nitrogênio permite a formação de amônia pela 
fixação bacteriana do N2, a nitrificação da amônia em nitrato por organismos no solo, a conversão do nitrato em 
amônia por plantas superiores, a síntese de aminoácidos a partir da amônia por todos os organismos e a conversão 
de nitrato em N2 por bactérias desnitrificantes do solo. As bactérias anamox oxidam anaerobiamente a amônia em 
nitrogênio, utilizando nitrito como aceptor de elétrons. c A fixação de N2 como NH3 é realizada pelo complexo da 
nitrogenase, em uma reação que requer um grande investimento de ATP e de poder redutor. O complexo da 
nitrogenase é altamente lábil na presença de O2 e está sujeito a regulação pela disponibilidade de NH3. c Nos 
sistemas vivos, o nitrogênio reduzido é inicialmente incorporado nos aminoácidos e, a seguir, em uma variedade de 
outras biomoléculas, incluindo os nucleotídeos. O ponto-chave para essa entrada do nitrogênio é nação envolvendo o 
glutamato e para outras transformações dos aminoácidos. Transferências de grupos de um carbono necessitam de S-
adenosilmetionina e tetra-hidrofolato. Glutamina-amidotransferases catalisam reações que incorporam o nitrogênio 
derivado da glutamina. 
Ciclo da Ureia 
Excreção de nitrogênio e ciclo da ureia 
Se não forem reutilizados para a síntese de novos aminoácidos ou de outros produtos nitrogenados, os grupos amino 
são canalizados em um único produto final de excreção. A maioria das espécies aquáticas, como os peixes ósseos, é 
amoniotélica e excreta o nitrogênio amínico como amônia. A amônia tóxica é simplesmente diluída na água do 
ambiente. Os animais terrestres necessitam de vias para a excreção do nitrogênio que minimizem a toxicidade e a 
perda de água. A maior parte dos animais terrestres é ureotélica e excreta o nitrogênio amínico na forma de ureia; 
aves e répteis são uricotélicos, excretando o nitrogênio amínico como ácido úrico. As plantas reciclam praticamente 
todos os grupos amino, e a excreção de nitrogênio ocorre apenas em circunstâncias muito incomuns.Nos organismos 
ureotélicos, a amônia depositada na mitocôndria dos hepatócitos é convertida em ureia no ciclo da ureia. Essa via foi 
descoberta em 1932 por Hans Krebs (que mais tarde também descobriu o ciclo do ácido cítrico) e seu colaborador 
Kurt Henseleit, estudante de medicina. A produção de ureia ocorre quase exclusivamente no fígado, sendo o destino 
da maior parte da amônia canalizada para esse órgão. A ureia passa para a circulação sanguínea e chega aos rins, 
sendo excretada na urina. A produção de ureia é agora o foco desta discussão. 
A amônia é altamente tóxica para os tecidos animais. No ciclo da ureia, a ornitina combina-se com a amônia, na 
forma de carbamoil-fosfato, para formar citrulina. Um segundo grupo amino é transferido para a citrulina a partir do 
aspartato, para formar arginina – o precursor imediato da ureia. A arginase catalisa a hidrólise da arginina em ureia 
e ornitina; assim, a ornitina é regenerada a cada volta do ciclo. c O ciclo da ureia resulta na conversão líquida de 
oxaloacetato em fumarato, ambos intermediários do ciclo do ácido cítrico. Desse modo, os dois ciclos estão 
interconectados. c A atividade do ciclo da ureia é regulada no nível de síntese de suas enzimas e por regulação 
alostérica da enzima que catalisa a formação de carbamoil-fosfato. 
Destinos metabólicos dos grupos amino 
Humanos obtêm uma pequena fração de sua energia oxidativa a partir do catabolismo dos aminoácidos. Os 
aminoácidos provêm da degradação normal de proteínas celulares (reciclagem), da degradação de proteínas da 
dieta e da degradação de proteínas teciduais no lugar de outros combustíveis, durante o jejum ou no diabetes melito 
não controlado. c Proteases degradam as proteínas da dieta no estômago e no intestino delgado. A maioria das 
proteases é primeiramente sintetizada como zimogênios inativos. c A primeira etapa no catabolismo dos 
aminoácidos é separar o grupo amino do esqueleto de carbono. Na maior parte dos casos, o grupo amino é 
transferido para o a-cetoglutarato, formando glutamato. Essa reação de transaminação requer a coenzima piridoxal- 
-fosfato. c O glutamato é transportado à mitocôndria hepática, onde a glutamato-desidrogenase libera o grupo 
amino na forma de íon amônio (NH4 1). A amônia produzida em outros tecidos é transportada ao fígado como o 
nitrogênio amídico da glutamina ou, no transporte a partir do músculo esquelético, como o grupo amino da alanina. 
c O piruvato produzido pela desaminação da alanina no fígado é convertido em glicose, a qual é transportada de 
volta ao músculo como parte do ciclo da glicose-alanina. 
• tem a ver com a parte da proteína que já fez sua parte, ficou “velha”. Esta que já teve seu tempo de uso 
“passado” não pode ficar no corpo pois pode fazer “besteira”. 
• Essa proteína vai ser degradada e liberar aa dentro da célula -> proteólise 
• aa: explicar parte a parte como NH3 vai se transformar em ureia e como COO-, H e R irá se transformar em 
alguma coisa para o CK ou para a glicólise (intermediários de CK ou Glicólise) 
• NH3 (amônia), quem libera amônia? Peixe, quando degradamos o peixe é liberado amônia 
• Nós fazemos ureia que é +- tóxica e solúvel 
• Ácidos úrico, quem libera? Animais que nascem de ovos, é – tóxica e solúvel 
• O aa sofre duas reações e um ciclo: 1ª transaminação 2ª desaminação e ciclo da ureia 
• Reação de Transaminação, ex: alanina (aa) + alfa- cetoglutarato (ceto ácido) vai trocar o duplo O com NH3+ 
 
• NH3 se liga com CO2, 2 ATP entra e vira Carbamil fosfato que se junta com ornitina e gera citrulina que se 
junta com aspartato para dar fumarato e arginina, esta argininia dá ureia e ornitina 
• Se tem amônia no sangue afeta o sistema nervoso central e causa encefalopatia hepática 
• aa vira aceto ácido e aceto ácido vira aa 
• precisa de enzima e ajudante de enzima que é uma vitamina (coenzima) 
• Enzima: TGP (transaminase glutâmico pirúvica) 
• TGP: principalmente citoplasmática 
• Coenzima: PAL tira a amina vira PAM (vitamina B 6): auxilia a enzima a transportar amina 
• médicos novos: ALT – médicos velhos: PAL 
• Segunda transaminase importante: pega o aspartato, acontece a mesma coisa de cima mas o piruvato neste 
caso viro oxaloacetato e aqui a enzima é TGO e os novos médicos chamam de AST 
• TGO: principalmente mitocondrial 
• quando um médico quiser saber se você tem problema hepático ele manda fazer TGP TGO 
• se tiver hepatite a TGP é a 1ª analisada (sai no sangue) 
• fígado está se degradando (fase mais crônica) sai no sangue TGO (não é bom) 
• Não é só no fígado que tem TGP e TGO, se tem infarto tem TGO lá, mas no fígado é onde tem mais TGO pois 
tem mais transaminação 
• TGO aumentada = degradação de células da mitocôndria 
• UREIA tem que sair pelo xixi, então sai do fígado, vai para o sangue passa pelos rins onde vai ser filtrado, mas 
nunca sai totalmente do sangue, a fosfo creatina (principalmente na cabeça e no musculo) que dá creatinina, 
no processo entra um ADP sai um ATP tem a enzima creatina quinase (CK), no cérebro é CK BB (câncer no 
cérebro aumenta, é marcador tumoral) e no musculo é CK MM, e tem uma no coração que é CK MB, que 
aumenta em caso de infarto 
• essa creatinina vai pro sangue, passa pelo rim e sai TOTAL pela urina, se aumentar no sangue a pessoa está 
com graves problemas renais 
• se a ureia aumentar no sangue são problemas hepáticos, problemas renais, pode ser destruição de muitos 
aa (câncer) 
• aumento de amônia na criança ao nascer ela vomita o leite materno, letargia, erro inato do metabolismo, 
para verificar tem que ver o aumento de amônia no sangue, deficiência em alguma das enzimas do ciclo da 
ureia 
• Os aminoácidos não são armazenados em quantidade mantendo-se num “Pool” relativamente constante. Os 
excedentes são continuamente degradados e excretados na forma de produtos mais simples e isso significa 
que o aumento de aminoácidos na dieta implica o aumento de sua degradação e excreção. O nitrogênio é 
retirado e convertido em uréia, sua mais importante forma de expressão. 
Considerando que muitos aminoácidos são neurotransmissores, ou precursores de neurotransmissores, ou 
antagonistas deles, não é de surpreender que defeitos genéticos no metabolismo dos aminoácidos possam causar 
prejuízo no desenvolvimento neural e deficiência intelectual. Em muitas dessas doenças, intermediários específicos se 
acumulam. Por exemplo, um defeito genético na fenilalanina-hidroxilase, a primeira enzima na via catabólica da 
fenilalanina (Figura 18-23), é responsável pela doença fenilcetonúria (PKU, de phenylketonuria), a causa mais comum 
de níveis elevados de fenilalanina no sangue (hiperfenilalaninemia). A fenilalanina-hidroxilase (também denominada 
fenilalanina-4-monoxigenase) é uma enzima de uma classe geral de enzimas denominadas oxidases de função mista 
(ver Quadro 21-1), que catalisam simultaneamente a hidroxilação de um substrato por um átomo de oxigênio do O2 
e a redução do outro átomo de oxigênio em H2O. 
Rotas de degradação dos aminoácidos 
Após a remoção dos grupos amino, os esqueletos de carbono dos aminoácidos sofrem oxidação a compostos capazes 
de entrar no ciclo do ácido cítrico para oxidação a CO2 e H2O. As reações dessas rotas necessitam de diversos 
cofatores, incluindo o tetra-hidrofolato e a S-adenosilmetionina, em reações de transferência de um carbono, e a 
tetra-hidrobiopterina na oxidação da fenilalanina pela fenilalanina-hidroxilase. c Dependendo de seu produto final de 
degradação, alguns aminoácidos podem ser convertidos em corpos cetônicos, alguns em glicose e alguns em ambos. 
Assim, a degradação dos aminoácidos está integrada ao metabolismo intermediário, podendo ser crucial para a 
sobrevivência em condições nas quais os aminoácidos sãouma fonte significativa de energia metabólica. c Os 
esqueletos de carbono dos aminoácidos entram no ciclo do ácido cítrico por meio de cinco intermediários: acetil-CoA, 
a-cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato e oxaloacetato. Alguns são degradados em piruvato, que pode ser convertido 
em acetil-CoA ou em oxaloacetato. c Os aminoácidos que produzem piruvato são a alanina, a cisteína, a glicina, a 
serina, a treonina e o triptofano. A leucina, a lisina, a fenilalanina e o triptofano produzem acetil-CoA, via acetoacetil-
CoA. A isoleucina, a leucina, a treonina e o triptofano também produzem acetil-CoA diretamente. 
A arginina, o glutamato, a glutamina, a histidina e a prolina produzem a-cetoglutarato; a isoleucina, a metionina, a 
treonina e a valina produzem succinil-CoA; quatro átomos de carbono da fenilalanina e da tirosina levam à produção 
de fumarato; a asparagina e o aspartato produzem oxaloacetato. c Os aminoácidos de cadeia ramificada (isoleucina, 
leucina e valina), diferentemente dos demais aminoácidos, são degradados apenas em tecidos extra-hepáticos. c 
Diversas doenças humanas graves são causadas por defeitos genéticos nas enzimas do catabolismo dos aminoácidos. 
As enzimas que catalisam as transaminações são genericamente chamadas transaminases ou aminotransferase. 
Estas enzimas, apresentam como coenzimas um derivado da vitamina B6 conhecido como piridoxal fosfato (PAL) que 
é responsável pela transferência do grupo amina. Vitamina B6 ela é um ajudante conhecido como PAL O piridoxal 
fosfato (PAL), ao ligar-se com o grupo amina do aminoácido, para transportá-lo, transforma-se momentaneamente 
em piridoximina (PAM). Ao entregar a amina ao cetoácido, retorna a sua condição original, isto é, piridoxal fosfato 
(PAL). PAL (piridoxal fosfato – vit. B6) vira PAM ao se ligar com a amina Cada aminoácido depende de uma enzima 
específica (transaminase) que catalisa a sua interconversão com um determinado cetoácido. Duas são as 
transaminases mais largamente distribuída pelos tecidos: 
1. TGP ou ALT – alanina-amino transferase ou transaminase-glutamico-pirúvica. 
2. TGO ou AST – aspartato amino-transferase ou transaminase glutamico-oxalacética. 
É através da transaminação que os aminoácidos nutricionalmente não essenciais são produzidos, desde que exista o 
cetoácido lateral correspondente. Três aminoácidos e cetoácido que se correspondem são importantes: 
Alanina ↔️Piruvato 
Aspartato ↔️Oxalacetato 
Glutamato ↔️ α-cetoglutarato 
Diagnóstico das amino-transferase plasmáticas: 
As amino-transferase são enzimas intracelulares, havendo níveis baixo dessas enzimas no plasma que representam a 
liberação dessas enzimas durante a renovação celular normal. Quando há um aumento dos níveis plasmático dessa 
enzimas indica lesão em células ricas nessas enzimas. Exemplos:-Trauma físico e processos patológico que podem 
provocar lise celular, resultando na liberação das enzimas amino-transferase para o sangue. 
Níveis de TGO (AST) e TGP (ALT) 
Doenças Hepáticas – Os níveis sanguíneos de TGO e TGP estão elevados em quase todas as doenças hepáticas, mas 
estão especialmente altos em doenças que causam necrose celular como a hepatite viral grave, lesão tóxica e 
colapso circulatório prolongado. A TGO (AST) é mais específica para as doenças hepáticas, pois o fígado contêm 
maiores quantidade dessa enzima. Doenças não hepática – As amino-transferase podem estar elevadas em doenças 
não hepáticas, como infarto do miocárdio e doenças musculares. Essas doenças, no entanto, são geralmente 
clinicamente distintas das doenças hepáticas. 
Corpos cetônicos 
- Acetil-Coa 
- Origens: glicólise aeróbica, lipólise, proteólise alguns aa 
- Destino: síntese de ácidos graxos, síntese de colesterol, ATP 
- lipólise exagerada = quantidade aumentada de acetil-coa = muitos corpos cetônicos (acetoacetato, acetona e 
ácidos B hidroxibutirato) = muito hidrogênio, PH baixo = ACIDOSE METABÓLICA (compromete todo o metabolismo) 
EX: jejum prolongado 16H sem comer (aparece uma cruz no exame para corpos cetônicos), paciente diabético sem 
insulina produz muito acetil-coa e assim produz muitos corpos cetônicos deixando o sangue com PH baixo, ou seja, 
acidótico 
- emagrecimento rápido, mal hálito pode ser problema de corpos cetônicos 
- existe a possibilidade de corpos cetônicos virarem Acetil-coa, tecido adiposo consegue sustentar o musculo via 
formação de acetil-coa 
- nos tecidos periféricos os corpos cetônicos regeneram acetil-coa que entra no CK para produção de energia 
Glicerol -> ATP 
- Adipócito cheio de triglicérides é quebrado em glicerol (vai para glicólise) + ácidos graxos livres (vai pro Lynen e 
Krebs) 
- glicerol tem que ir para o fígado pois lá tem uma enzima chamada GLICEROL QUINASE entra um fosfato e vira 
glicerol fosfato (entra NADH) que então virará fosfo diihidroxicetona que vira 3-fosfoglicero-aldeído, que vira 1,3 -D 
(ATALHO PARA ENTRAR NA GLICÓLISE) 
 
CORRELAÇÕES COM O METABOLISMO DE CARBOIDRATOS E LIPÍDIOS 
A cadeia carbônica dos aminoácidos, após a retirada dos grupos nitrogenados, pode ser utilizada no metabolismo 
energético. Da mesma forma, produtos desse metabolismo podem (por transaminação) gerar os respectivos 
aminoácidos. Alguns aminoácidos (Alanina - Ala, Cisteína – Cys, Glicina – Gly, Serina – Ser) resultam em piruvato e, 
por gliconeogênese, podem produzir glicose. São chamados glicogênicos. Outros (Isoleucina - Ile, Leoucina - Leu, 
Lisina - Lys, Fenilalanina - Phe) resultam em acetil-coa que só pode ser consumida no ciclo de Krebs ou utilizada na 
síntese de ácidos graxos, colesterol ou corpos cetônicos, são cetogênicos. O aspartato e glutamato originam produtos 
diretamente lançados no ciclo de Krebs (Oxalacetato e alfa-cetoglutarato respectivamente). Os aminoácidos podem 
contribuir para formação de glicose e ácido graxos, e em alguns casos são substituto deles. O inverso não é 
necessariamente verdadeiro; nem todos os aminoácidos são produzidos a partir de glicose e nunca são a partir de 
ácidos graxos. 
Aula dia 16/10 
Introdução a síntese proteica 
- RNA mensageiro sai do núcleo vai para o citoplasma e no citoplasma o ribossomo o traduz 
- expressão gênica: é o gene que está sendo transformado em proteína 
- todas as células têm os mesmos genes mas são expressos e não expressos nos seus locais específicos 
- 10 aa essenciais e 10 aa não essenciais = 20 aa presentes nas proteínas dos nossos corpos 
RNAm -> proteína 
- etapas da síntese proteica 
1º) ativação dos aminoácidos: aa que entraram na célula precisam ser ativados então este aa vai reagir com ATP e 
irão sair dois PPi (pirofosfato inorgânico) e teremos um aa ligado a um AMP. RNA transportador entra e um AMP sai 
e teremos um aa ligado a um RNAt 
 
- cada um dos 20 aa é ativado por um RNAt diferente 
2º) iniciação: primeiro precisa de um RNAm que irá ler a proteína de 5’ para 3’ pois no 5’ tem nucleotídeos 
chamados CAP e no 3’ tem no final um monte de A – cauda poli A (nos seres humanos). Precisa também de um RNAr 
grande e um RNAr pequeno que se grudam ao RNAm por meio de proteínas IF – iniciation factor (como se fosse um 
chiclete) 
- tem um RNAt dentro do RNAr. O RNAt sempre carrega uma primeira trinca UAC (anti-códon) e o RNAm sempre 
carrega uma primeira trinca AUG (códon de iniciação), estes dois se ligam e geram sempre primeiro o AA 
formilmetiolina para formar as proteínas, depois de juntar UAC com AUG irá formar somente metiolina sem o formil 
- resumo: RNAm + 20sRNAr + 50sRNAr + formilmetiolinaRNAt + IF + GTP 
 
3º) elongação (alongar): vem mais um RNAt com trinca AAA e irá juntar com a trinca UUU no RNAm que formará 
uma fenilalanina. O IF sai e entra o EF (elongation factor). Ribossomo dá um “Pulo” e surge outro códon e outroRNAt se liga e forma Alanina. Ribossomo dá outro “pulo” e outro RNAt se liga e forma outro aa. Conforme pula o 
RNAt vai saindo e vai gerando ligação peptídica entre os aa para ir crescendo a proteína 
- resumo: entra o próximo aa que está ligado ao RNAt (ficam dois aa soltos) + ligação peptídica destes aa soltos pela 
enzima peptidil transferase + sai o RNAt anterior vazio + sai o IF e entra o EF + ocorre a translocação (“Pulo”) que 
gasta 1 ATP – esse processo se repete porém sem a saída do IF pois já saiu 
 
4º) terminação: aparecimento do stop códon, sai EF entra RF, saem os RNAr, saem as proteínas (causas de 
desestabilização do complexo de síntese proteica) 
OBS: código genético -> cada trinca dá origem a um aa (pegar imagem do código genético). Ele é universal, não tem 
virgulas, degenerados e 3 combinações não geram aa que são conhecidos como códon non sense ou códon sem 
sentido/sem terminação (UGA por exemplo) 
5º) modificações pós traducionais: retirada de aa (pepsinogenio -> pepsina), pontes dissulfeto (AA – S-S – AA), 
fosforilação, nitração 
EX: maturação da insulina, pode-se ver as pontes de dissulfeto para ver se a pessoa tem diabetes mellitus (uma 
forma de descobrir). Pré – pró – insulina, pré insulina e insulina formada 
EX: proteína que chama RAS que é fosforilada em uma velocidade pequena e funciona para multiplicar célula, mas se 
essa proteína começa a fosforilar de forma descontrolada causa o câncer 
• RNA mensageiro= é um “fio” 
• RNA ribossômico= uma fita “enrolada” que pode ser grande ou pequena (na bactéria/procariotos a grande 
fica parado no tubo na região 50s e o pequeno fica parado no tubo na região 30s. Nos eucariotos a grande 
fica parado no tubo na região 60s e o pequeno fica parado no tubo na região 40s) 
• RNA transportador= uma fita em forma de “cruz” 
Inibidores da síntese proteica 
Antibiótico Modo de ação 
Estreptomicina Se ligam no 30sRNAr e paralisa a iniciação (não age no 
ser humano pois somos 40sRNAr então só age na 
bactéria) 
Tetracidina Se ligam no 30sRNAr e inibe a ligação do aa ligado ao 
RNAt 
Clorafenicol Inibe a peptidil transferase de procariotos. EX: usado 
para conjuntivite bacteriana 
Cicloheximida Inibe a peptidil tranferase de eucariotos como de fungos, 
mas pode nos fazer mal pois também somos eucariotos 
Eritromicina Inibe a translocação (“pulo”) 
 
 
AMINOGLICOSÍDEOS: estreptomicina, kanamicina, gentamicina, neomicina 
MACROLÍDEOS: claritromicina 
Digestão de ácidos nucléicos 
• ácidos nucleicos (DNA e RNA) 
• quando come carne, alface, tomate, tem ácidos nucleicos, então como faremos a digestão destes materiais 
genéticos? 
• ácido nucleico é formado por um conjunto de nucleotídes, é a unidade básica dos ácidos nucleicos 
• fosfato, açúcar de 5 carbonos e base nitrogenada = nucleotídeo 
• ligação entre os nucleotídeos é feita pela ligação fosfodiéster entre os carbonos 3 e 5 de cada nucleotídeo 
• base nitrogenada mais o açúcar de 5 carbonos = nucleosídeo 
• passa pela boca, pelo esôfago não acontece nada, chega ao estômago onde o PH vai diminuir e ocorre a 
desnaturação de DNA e RNA (ficam abertos) 
• segue para o intestino onde o pâncreas irá jogar no intestino nucleases (endo e exo) que irão atuar no ácido 
nucleico gerando fragmentos de DNA e RNA formando oligonucleotídeos: 
__________________________ → _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ _ 
 Junção de ácidos nucleicos grupos de ácidos nucleicos 
• uma enzima chamada fosfodiesterase irá quebrar o oligonucleotídeo em mononucleotídeo 
• Deixa apenas um ácido nucleico 
• uma enzima chamada nucleotidase quebra o mononucleotideo tirando um fosfato e transformando em 
mononucleosideo e fico apenas com açúcar e base nitrogenada 
• uma enzima chamada nucleosidade quebra o mononucleosideo tirando o açúcar e transformando em base 
nitrogenada podendo ser purina ou pirimidina (DNA= A T C G e RNA= A U C G, podendo ser purinas ou 
pirimidinas). 
• purina irá virar ácido úrico que será absorvida pelo enterócito, depois irá cair na circulação e irá ser filtrado 
no rim 
• pirimidina irá virar ureia que também será absorvida pelo enterócito, cairá na circulação e sairá na urina 
• ATÉ AQUI É NO SISTEMA DIGESTIVO 
Degradação de bases nitrogenadas (PURINAS) 
A degradação de purinas e pirimidinas produz respectivamente ácido úrico e ureia 
Purinas e pirimidinas, juntamente com os nucleotídeos dos quais elas são parte, sofrem alterações espontâneas na 
sua estrutura covalente. O índice dessas reações em geral é muito lento, mas essas reações são fisiologicamente 
significativas devido à tolerância muito baixa da célula para alterações em sua informação genética. Alterações na 
estrutura do DNA que produzem mudanças permanentes na informação genética codificadas pelo DNA são 
chamadas de mutações, e muitas evidências sugerem uma ligação estreita entre o acúmulo de mutações em um 
organismo individual e os processos de envelhecimento e carcinogênese. Várias bases nucleotídicas sofrem perda 
espontânea de seus grupamentos amino exocíclicos (desaminação) (Figura 8-30a). Por exemplo, em condições 
celulares típicas, a desaminação da citosina (no DNA) a uracila ocorre em aproximadamente um em cada 107 
resíduos de citidina em 24 horas. Isso corresponde a cerca de 100 eventos espontâneos por dia, em média, em uma 
célula de mamífero. A desaminação de adenina e guanina ocorre em taxas de cerca de 1/100. A reação lenta de 
desaminação da citosina parece inócua o suficiente, mas é quase seguramente a razão pela qual o DNA contém 
timina em vez de uracila. O produto da desaminação da citosina (uracila) é rapidamente reconhecido como estranho 
no DNA, sendo removido pelo sistema de reparo (Capítulo 25). Se o DNA normalmente tivesse uracila, o 
reconhecimento de uracilas resultantes da desaminação da citosina seria mais difícil, e uracilas não reparadas 
conduziriam a mudanças permanentes na sequência, fazendo o pareamento com adeninas durante a replicação. A 
desaminação de citosina gradualmente conduziria a uma diminuição nos pares de bases G‚C e a um aumento nos 
pares de bases A“U no DNA de todas as células. Através dos milênios, a desaminação de citosina poderia eliminar 
pares de bases G‚C e o código genético que depende desses pares de bases. O estabelecimento da timina como uma 
das quatro bases no DNA pode ter sido um dos pontos cruciais de reviravolta na evolução, tornando possível o 
armazenamento de longo prazo da informação genética. 
• agora dentro da célula 
• a mais importante é a degradação das bases chamadas purinas (adenina e guanina) 
• PARA LEMBRAR: a água é pura (a e g são purinas) 
• na célula a purina vira hipoxantina que irá formar xantina e esta xantina dentro da célula irá formar ácido 
úrico. Tem uma enzima chamada xantina oxidase entre hipoxantina para xantina e entre xantina para ácido 
úrico 
• formo ácido úrico quando faço a digestão de ácidos nucleicos e quando as purinas são degradadas dentro da 
minha célula 
• este ácido úrico produzido, sai da célula e vai para circulação e em grande quantidade e com o ph do sangue 
(7,4) tende a ficar ionizado em forma de urato que se junta ao sódio pois é o que tem mais afinidade (cristais 
de monourato de sódio) é um fator que vai predispor no acumulo deles nas articulações formando os 
chamados tofos (tem formato de agulha) que causam dor 
= GOTA ÚRICA que pode ser tratada com alopurinol que irá inibir xantina oxidase (inibidor competitivo) 
- GOTA pode ter duas origens: 
1ª) quando o indivíduo tem mutação na xantina oxidase (aumento de ácido úrico) 
2ª) aumento de ácido úrico por qualquer causa como a alimentação. Alimentos para serem evitados por quem tem 
GOTA: vísceras, frutos do mar. Paratratar então se junta uma alimentação correta e medicamento (ALOPURINOL) 
OU pode ser câncer pois quando a célula do câncer morre também aumenta a quantidade de ácidos nucleicos 
- este ácido úrico em excesso também pode gerar cálculo renal 
- a temperatura também favorece a cristalização da gota 
Excesso de ácido úrico causa gota Durante muito tempo, acreditou-se erroneamente que a gota fosse devida a um 
“estilo de vida elevado”. A gota é uma doença das articulações, causada pela concentração elevada de ácido úrico no 
sangue e nos tecidos. As articulações tornam-se inflamadas, doloridas e artríticas devido à deposição anormal de 
cristais de urato de sódio. Os rins também são afetados, pois ácido úrico em excesso se deposita nos túbulos renais. A 
gota ocorre predominantemente em pessoas do sexo masculino. Sua causa precisa não é conhecida, mas 
frequentemente envolve uma excreção reduzida de uratos. A deficiência genética de alguma enzima do metabolismo 
das purinas também pode ser um fator em alguns casos. A gota pode ser tratada de maneira eficiente por uma 
combinação de terapias nutricionais e farmacológicas. Alimentos especialmente ricos em nucleotídeos e ácidos 
nucleicos, como fígado ou produtos glandulares, devem ser removidos da dieta. Um grande alívio dos sintomas pode 
ser obtido pela administração de alopurinol, que inibe a xantina-oxidase, a enzima que catalisa a conversão de 
purinas em ácido úrico. O alopurinol é um substrato da xantina-oxidase, que o converte em oxipurinol (aloxantina). O 
oxipurinol inativa a forma reduzida da enzima permanecendo fortemente ligado ao seu sítio ativo. Quando a xantina- 
-oxidase é inibida, os produtos de excreção do metabolismo das purinas são xantina e hipoxantina, que são mais 
hidrossolúveis que o ácido úrico e apresentam menor probabilidade de formar depósitos de cristais. O alopurinol foi 
desenvolvido por Gertrude Elion e George Hitchings, que também desenvolveram o aciclovir, usado no tratamento de 
pacientes com infecções orais ou genitais por herpes, e outros análogos das purinas utilizados na quimioterapia 
contra o câncer. 
Síntese de bases nitrogenadas 
• temos bases chamadas purinas (anel duplo: A e G) e pirimidinas (anel simples: C, U, T) 
• a síntese acontece no citoplasma da célula 
• base nitrogenada serve para fazer ATP, UTP, GTP, NADH, NADP, FAD, FMN 
• AS BN são degradadas na digestão dos alimentos e uma pequena parte irá para circulação que irá entrar na 
célula pois a maioria irá formar acido úrico e ureia 
• Matérias primas para síntese de purinas: ribose-5-fosfato que veio da via das pentoses, CO2 para doar 
carbono, aspartato, glicina e glutamina (meu corpo sintetiza), derivados de ácido fólico 
• SINTESE DE NOVO da Purina: ribose-5-P -> PRPP (ocorre 10 reações) -> IMP (inosina monofosfato) que 
formará XMP e AMP (A de adenina) e XMP formará GMP (G de guanina) 
• a partir de AMP posso ter ADP e ATP, a partir de GMP posso ter GDP e GTP (OS DOIS – ATP E GTP - VEM DA 
SINTESE DAS PURINAS) 
 
• Purinas: NITROGÊNIO 1 É DOADO PELO AA ASPARTATO. NITROGÊNIO 3 E 9 SÃO DOADOS PELO AA 
GLUTAMINA. NITROGÊNIO 7 e carbonos 5 e 4 são DOADOS PELO AA GLICINA. O NITROGÊNIO DO CARBONO 
6 É DOADO PELO CO2. O carbono 2 é doado por derivados de folato. Carbono 8 é doado por derivados do 
folato. 
• Matérias primas para síntese de pirimidinas: parte do carbamoil-fosfato, aspartato, glutamina e CO2 
 
• Pirimidinas: 4, 5, 6 e 1 quem doa é o aa aspartato. 2 quem doa é o CO2. Nitrogênio 3 quem doa é o aa 
glutamina (que é condicionalmente essencial) 
Biossíntese e degradação de nucleotídeos 
O sistema de anéis das purinas é construído passo a passo, iniciando com 5-fosforribosilamina. Os aminoácidos 
glutamina, glicina e aspartato fornecem todos os átomos de nitrogênio das purinas. Os passos de fechamento 
dos dois anéis formam o núcleo das purinas. c As pirimidinas são sintetizadas a partir de carbamoil- -fosfato e de 
aspartato, e a ribose-5-fosfato é então ligada para produzir ribonucleotídeos pirimídicos. c Nucleosídeos 
monofosfatados são convertidos em seus derivados trifosfatados por reações enzimáticas de fosforilação. Os 
ribonucleotídeos são convertidos em desoxirribonucleotídeos pela ribonucleotídeo-redutase, enzima com novas 
características mecanísticas e reguladoras. Os nucleotídeos da timina são derivados de dCDP e dUMP. c O ácido 
úrico e a ureia são produtos finais da degradação de purinas e pirimidinas. c Purinas livres podem ser usadas em 
vias de salvação, na reconstrução de nucleotídeos. Deficiências genéticas em certas enzimas das vias de salvação 
causam doenças graves, como a síndrome de Lesch-Nyhan e a deficiência de ADA. c O acúmulo de cristais de 
ácido úrico nas articulações, possivelmente causado por outra deficiência genética, resulta na gota. c Enzimas 
das vias de biossíntese de nucleotídeos são alvos de um conjunto de agentes quimioterápicos utilizados no 
tratamento do câncer e de outras doenças. 
Vitaminas 
• São macronutrientes mais sais minerais 
• De complexidade variável 
• Vem da dieta 
• Necessidade 
• Carência causa doença carencial 
• Complexos vitamínicos: O complexo vitamínico é uma junção de importantes vitaminas e minerais que 
auxiliam no melhor funcionamento do organismo. Cada uma delas é responsável por uma função no corpo e 
juntas podem trazer benefícios ainda maiores a nossa saúde. 
• Hipervitaminose: estado anormal decorrente de ingestão ou administração de quantidades excessivas de 
uma ou mais vitaminas. 
Classificação: 
• Lipossolúveis: são absorvidas com presença de bile é transportado pelo sangue com ajuda de proteína 
Albumina são as A D E e K 
• Hidrossolúveis: Complexo B e vitamina C absorção mais rápida não são Associados com proteínas ou lipídios 
são eliminados facilmente na urina 
Lipossolúveis 
A pode ser apresentado na forma de álcool retinol retinal ácido retinóico 
• Geralmente é comido na forma de betacaroteno que é um precursor base é quebrado em dois retinal e 
depois dois retinol presente em alimentos vermelhos e laranjas 
• muito utilizada para visão pele e mucosas na falta a pele e mucosa fica rígida quando a presença de muita 
tela da problemas nos ossos os ossos ficam quebradiços 
• visão nos olhos temos a púrpura retiniana vai ter uma proteína oficina que é ligada ao retinol que é uma 
rodopsina 
• Para ser transportado no sangue ela se liga a albumina 
D pode ser de 2 chamada de ergocalciferol ou D3 chamada de colecalciferol 
• É produzida na forma de pró-vitamina D na presença dos raios ultravioletas se transformam em vitamina D 
ativa 
• D3 - Encontrado no óleo de fígado de bacalhau 
• D2 - encontrado em vegetais 
• Para se transportar no sangue se ligar uma imunoglobulina 
• age no intestino e rins ligando a cálcio e fósforo e forma complexo hepatita 
• Manter níveis de cálcio e fósforo 
E tocoferol é uma lipoproteína leva para todo local 
• É um antioxidante potente 
• retira Radical Livre e da eletrônica com uma reserva de radicais livres então a vitamina C passa e leva esses 
radicais livres e libera na urina 
• Presente no tecido adiposo e fígado 
• Quando o oxigênio entra em uma célula com dupla ligação faz lipoperoxidação vitamina E impede Que isso 
ocorra 
K é classificada em dois tipos: 
• K1 fitoquinona vem dos vegetais como a alface alface broto de feijão broto de bambu 
• K2 chamada menaquinona produzida por bactérias da flora intestinal 
• para coagular sangue precisa de vitamina K pois tem fatores de coagulação que é estimulado por ela 
• Antibiótico pode matar a flora e não produzir mais vitamina K 
 
Hidrossolúveis 
Vitamina C também chamada de ácido ascórbico é um antioxidante 
• Homem Primata e cobaia depende da vitaminaC da dieta 
• Coenzima ajuda enzima 
• faz colágeno proteína que é cheio de lisina e prolina o que mantém a hélice de Colágeno é ponte de 
hidrogênio 
• Faz a maturação do colágeno 
• Ajuda na absorção do ferro 
Síntese e degradação do heme 
• grupo heme estrutura química formada pela união de 4 Anéis pirrólicos Unidos por ligação do tipo meteno 
=CH 
• Está presente nas hemoglobinas citocromos mioglobinas Clorofila no magnésio cianocobalamina B12 que 
tem Cobalto 
Onde ocorre: 
1. Mitocôndria 1 
2. Citoplasma 2 3 4 e 5 
3. Mitocôndria 6 7 8 
Os intermediários da síntese do heme são denominados porfirinas 
ferroquelatase quando está inibida aumenta o ferro no sangue medula em outros locais 
Pb MB 11 + 2 e 8 e não forma HEME é um metal pesado 
Porfirias doenças raras nas quais ocorre diminuição ou ausência das enzimas que levam a síntese do heme 
Classificação 
Sintomas: 
• Neuroviceráis: dor abdominal constipação diarreia enjoos depressão= suicídio 
• Cutâneas: erupções bolhosas não pode tomar sol 
• Mistos: junção de neurovisceral e cutânea 
Acúmulo de porfirinas é tóxico para os tecidos 
Pessoas com essa doença precisa de dieta rica em carboidratos 
Aumento de bilirrubina - hiperbilirrubinemia - ictericia = coloração amarela 
 
Pré hepática 
• Aumento da bilirrubina indireta 
• Eritroblastose fetal 
• Transfusão incompatível 
• Recém-nascidos têm baixa o UDP-GT 
Hepática 
• Aumento de bilirrubina indireta e direta 
• Hepatites 
• Cirrose 
Pós hepática 
• Aumento da bilirrubina direta 
• Ocorre pela presença de cálculos biliares - colestase 
 
	Proteína
	Digestão de proteínas
	Ciclo da Ureia
	Corpos cetônicos
	Glicerol -> ATP
	Aula dia 16/10
	Introdução a síntese proteica
	RNAm -> proteína
	Inibidores da síntese proteica
	Digestão de ácidos nucléicos
	Degradação de bases nitrogenadas (PURINAS)
	Síntese de bases nitrogenadas
	Vitaminas
	Síntese e degradação do heme