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Bioquímica I 
 
Curso Técnico em Química 
INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA E 
TECNOLOGIA DO RIO DE JANEIRO 
CAMPUS RIO DE JANEIRO 
Prof. Dr. Marcio Martins Loureiro 
 
marcio.loureiro@ifrj.edu.br 
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO 
ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS 
 
 Sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas 
 
• Nível estrutural mais simples e mais importante Influencia todo o 
arranjo espacial da molécula 
 
 Pode variar em 3 aspectos, definidos pela informação genética da célula 
 
 • Número de AA.; 
 
 • Seqüência de AA 
 
 • Natureza dos AA 
 
A estrutura primária de uma proteína é destruída por HIDRÓLISE química 
ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos 
menores e aminoácidos livres 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
Ligação peptídica, 
abreviada como 
N – C. 
• As ligações peptídicas ocorrem entre 
os grupamentos amina e carboxila de 
aminoácidos adjacentes na estrutura 
primária, com a saída de uma 
molécula de água 
 
• Apresentam grande mobilidade 
rotacional, pois as ligações entre o 
carbono alfa do resíduos do 
aminoácido e seus radicais carboxila e 
amina possuem giro livre sobre seus 
eixos 
 
 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
A estrutura de um pentapeptídeo: 
 
serilgliciltirosilalanileucina: 
 
Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu 
 
S-G-Y-A-L 
Extremidade 
Aminoterminal 
(N-terminal) 
Extremidade 
Carboxiterminal 
(C-terminal) Ligações peptídicas 
Cadeias laterais 
PEPTÍDEOS 
 • Se mais de 50 aa  polipeptídeo ou 
proteína 
• 2 aas- dipeptídeo, 3 aas- tripeptídeo... 
• Se menos de 50 aa  oligopeptídeo 
• Os peptídeos podem ser biologicamente 
ativos 
 
Insulina 
 
 
 
ocitocina 
EXEMPLOS DE ALGUMAS PROTEÍNAS 
CONSERVAÇÃO DA ESTRUTURA PRIMÁRIA NAS 
MAIS VARIADAS ESPÉCIES 
•Aas invariantes estão sombreados em amarelo 
 
• Substituições conservadoras sombreadas em 
azul 
 
• As substituições não conservadas não estão 
sombreadas 
 
• X é um aminoácido não habitual (trimetilisina) 
Sequência de Aminoácidos do Citocromo C Humano 
CÁLCULO ESTIMADO DA 
MASSA DE UMA PROTEÍNA: 
Média 20 aa: 138 
 
Média proporções: 128 
 
Ligação peptídica: - 1 H2O= 18 
 
Média subtraída: 128- 18= 110 
Número de aa de uma proteína x 
110= massa molecular da proteína 
em Da (Daltons) 
Ex. Hemoglobina tem 574 resíduos 
574 x 110= 63.140 Da ou 63 kDa 
LIGAÇÕES E FORÇAS 
 
Covalentes (fortes) 
• oferecem rotação dos átomos ligados 
• Cadeia (esqueleto) pode dobrar em muitas formas 
Não covalentes (fracas) (1/20 da força de covalentes): 
• Pontes de hidrogênio (H no meio de sanduíche de átomos que atraem elétrons normalmente 
O ou N) 
• Pontes iônicas (depende de carga e distância entre grupos) 
• Atrações Van der Waals (depende da distância entre moléculas) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Resultado – ação conjunta 
de muitas ligações fracas = 
arranjo forte 
 
PROTEÍNAS ESTABILIZADAS POR PONTES DISSULFETO 
Ligações S-S: 
Ocorrem entre cadeias laterais de cisteínas adjacentes na proteína enovelada 
Aumentam estabilidade da estrutura (= grampos atômicos) 
Podem ocorrer: 
 Dentro de uma cadeia polipeptídica (intra-cadeia) 
 Entre cadeias polipeptídicas diferentes (‘ínter-cadeia’) ex: em dímeros 
Onde ocorre: Formação de S-S canalizada no reticulo endoplasmático 
 
 
 
 
 
HIDROFOBIA E ESTRUTURA 
 Moléculas hidrofóbicas (incluindo cadeias laterais apolares) (por 
exemplo em AAs fenilalanina, leucina, valina, triptofano) agrupam no 
meio da molécula (= evita contato com água) 
 Moléculas polares (por exemplo arginina, histidina, glutamina) – 
ficam lado de fora – podem interagir com água e formar pontes de 
hidrogênio 
 
 Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os 
carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. 
 
 São 2 os tipos principais de arranjo secundário regular: 
 
ά- Hélice: 
 
• forma mais comum de estrutura secundária regular 
• formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta 
• cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da 
hélice, evitando assim o impedimento estérico. 
• principal força de estabilização da ά - hélice é a ponte de 
hidrogênio. 
 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
A ALFA HÉLICE 
• Volta pela direita 
• Grupo C=O do AA 1 faz pontes de H com grupo N-H do AA 4 ao longo 
da cadeia 
• As cadeias laterais ficam para fora 
• Favorecida por Glu, Ala, Leu, His, Met, Gln, Val, Phe, Lys & Ile. 
• Pro rompe pontes de H. 
A ALFA HÉLICE 
• A maioria das α-hélices são destras 
• Encontradas em quase todas as proteínas principalmente nas 
de membrana 
A ALFA HÉLICE 
A FOLHA-BETA PREGUEADA 
• Grupos C=O e N-H formam pontes de H entre fitas vizinhas 
• Pontes de H são perpendiculares ao eixo das cadeias e aos 
grupos R 
• Paralelas ou anti-paralelas 
 
 
paralela antiparalela 
CURVATURA BETA E ALÇAS 
• muda a direção da cadeia polipeptídica 
 
• A estrutura forma um ângulo de 180º 
com 4 aminoácidos. O primeiro e o 
quarto interagem por pontes de 
hidrogênio 
 
• Glicina e prolina são geralmente 
encontradas nessa estrutura 
curvatura β 
Alça 
 
Consiste na configuração tridimensional da proteína 
 
 Determinada e estabilizada por fatores primários como: 
 
 • Resíduos de prolina interrompem estruturas secundárias regulares, causando 
dobras na molécula 
• Impedimento estérico e cadeias laterais muito grandes que precisam se 
"acomodar" no espaço 
• Pontes dissulfeto è Ligações covalentes entre radicais sulfidrila de resíduos de 
 cisteína, formando um resíduo de CISTINA 
 • Pontes de hidrogênio 
 • Interações hidrofóbicas è Tendência dos AA com radical "R" apolar de se 
 acomodar no interior de uma estrutura dobrada, "fugindo" do contato com a 
água 
 • Interações Iônicas è Forças de atração entre AA com radicais "R" carregados 
 com cargas opostas 
 
 
 Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em DOMÍNIOS, regiões 
com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos 
lineares da cadeia polipeptídica 
 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
FORÇAS ESTABILIZADORAS DA 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
• forma final tridimensional da cadeia polipeptídica 
• dobramento e combinação entre estruturas α e β em formas 
compactas (domínios). 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
DOMÍNIOS 
 • Correspondem a seções da estrutura proteica, capazes de executar uma 
determinada função química ou física, tais como ligação ao substrato ou outro 
ligante. 
 
• São regiões compactas que variam de 30 a 400 resíduos de aminoácidos. 
 
• A proteínas podem apresentar um ou mais domínios 
 
• Os domínios mantém sua estrutura terciária mesmo quando separados da 
proteína. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA – CONFORMAÇÃO TRIDIMENSIONAL 
Maneiras de apresentar: Esqueleto, Fita, Arame, Espaço preenchido 
26 
EXEMPLOS DE ESTRUTURAS TERCIÁRIAS 
27 
EXEMPLOS DE ESTRUTURAS TERCIÁRIAS 
BARRIL ΒETA 
A proteína GFP foi descoberta pela 1a vez na medusa Aequorea victoria em 1962. 
O premio Nobel de química 2008 atribuído ao Japonês 
Osamu Shimomura e aos Americanos Martin Chalfie e 
Roger Y. Tsien para a descoberta e o desenvolvimento da 
proteína fluorescente verde, que permite, por exemplo, 
detectar os primeiros sinais do câncer ou da doença de 
Alzheimer... 
Prêmio Nobel 2008 
Osamu Shimomura Martin Chalfie Roger Y. Tsien 
Aquoereavictoria 
Azul e verde em aquoria 
EXTRAÇÃO DA PROTEÍNA FLUORESCENTE 
Aequorina + Ca+2 luz azul GFP 
E então veio a luz 
Clonagem e expressão de GFP 
TRANSCRIÇÃO DE PROTEINAS DE 
FUSÃO CONTENDO GFP 
APLICÁVEL A DIVERSOS ORGANISMOS 
A PALETA DE CORES BIOLÓGICA 
A PALETA DE CORES BIOLÓGICA 
ESPECTROS DE EXCITAÇÃO E ABSORÇÃO 
ESTRUTURA DE GFP 
ESTRUTURA DO GFP 
 
• apenas nas proteínas oligoméricas devido a distribuição 
 espacial de mais de uma cadeia polipeptídica 
(subunidades da molécula) 
 
• mantém unidas por forças covalentes, como pontes 
dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de 
hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. 
 
• As subunidades podem atuar de forma independente ou 
cooperativamente no desempenho da função bioquímica da 
proteína. 
 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
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ESTRUTURA QUARTENÁRIA 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA HEMOGLOBINA 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA: VANTAGENS DA 
MONTAGEM EM SUBUNIDADES 
• A síntese de diversas subunidades é mais eficiente que a síntese 
de apenas uma cadeia longa. 
 
• Pode-se corrigir defeitos através da simples substituição de uma 
subunidade defeituosa por uma funcional, 
 
• Confere vantagens à montagem de enzimas, permitindo melhor 
arranjo tridimensional dos grupos reativos. 
 
• Nas enzimas permite a presença de mais de um sítio ativo, uma 
vez que cada subunidade pode conter um seu sítio ativo. 
 
• Ação regulatória. 
RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO (RER) 
• Consiste num conjunto de cisternas localizadas na periferia do núcleo, que apresentam 
aspecto rugoso sob microscopia, pois possuem ribossomos aderidos a sua superfície. 
• Suas principais funções consistem na síntese de proteínas e modificações pós 
traducionais 
LOCAIS DE SÍNTESE PROTEICA E DESTINOS 
FINAIS DAS PROTEÍNAS SINTETIZADAS 
SEQUÊNCIAS ESPECÍFICAS ENCONTRADAS NAS 
PROTEÍNAS RECÉM SINTETIZADAS, QUE PODEM SER 
RECONHECIDAS POR DIFERENTES ENDOMEMBRANAS 
A MAIOR PARTE DAS PROTEÍNAS MICTOCONDRIAIS SÃO 
SINTETIZADAS CONTENDO SEQUÊNCIAS ESPECÍFICAS PARA O 
ENDEREÇAMENTO CELULAR 
Copyright (c) by W. H. Freeman 
and Company 
CHAPERONAS CITOSSÓLICAS TRANSPORTAM PROTEÍNAS 
PARA OS RECEPTORES DE MEMBRANA MITOCONDRIAL 
SEQUÊNCIAS ESPECÍFICAS DIRECIONAM PROTEÍNAS PARA O 
ESTROMA E TILACÓIDES DOS CLOROPLASTOS 
Copyright (c) by W. H. Freeman 
and Company 
SEQUÊNCIAS ALVO C- E N-TERMINAL DIRECIONAM A ENTRADA 
DE PROTEÍNAS ENOVELADAS NA MATRIZ PEROXISOMAL 
Copyright (c) by W. H. Freeman 
and Company 
PANORAMA GERAL DA VIA DE SECREÇÃO CELULAR 
CÉLULAS E TECIDOS ESPECIALIZADAS NA 
SECREÇÃO DE PROTEÍNAS 
SEQUÊNCIAS SINAL ENCONTRADAS EM PROTEÍNAS 
ENDEREÇADAS AO RER 
SÍNTESE DE PROTEÍNAS NA SUPEREFÍCIE DO RER 
ESTRUTURA DA PROTEÍNA RECONHECEDORA DE SINAL (SRP) 
TOPOLOGIAS DE ALGUMAS PROTEÍNAS INTEGRAIS 
SINTETIZADAS NO RER 
MODIFICAÇÕES PÓS TRADUCIONAIS 
REALIZADAS NO RER 
Proteínas recém sintetizadas no RER (membrana e lúmen) sofrem 5 
principais tipos de modificações: 
 
1- Formação de pontes dissulfeto 
 
2- Enovelamento adequado 
 
3- Adição e processamento de carboidratos 
 
4- Clivagem proteolíticas específicas 
 
5- Montagem em proteínas multiméricas 
FORMAÇÃO DE PONTES DISSULFETO NO RER 
CLIVAGEM PROTEOLÍTICA DA PRO-INSULINA NO RER 
O CORRETO ENOVELAMENTO DE PROTEÍNAS RECÉM 
SINTETIZADAS É FACILITADO POR DIVERSAS 
PROTEÍNAS DO RER 
OLIGOSSACARÍDEOS PRÉ FORMADOS PODEM SER 
ADICIONADOS A MUITAS PROTEÍNAS NO RER 
ADIÇÃO E PROCESSAMENTO INICIAL DOS OLIGOSSACARÍDEOS 
ADICIONADOS EM PROTEÍNAS NO RER 
Copyright (c) by W. H. Freeman 
and Company 
PANORAMA GERAL DA VIA DE SECREÇÃO CELULAR 
• Consiste num conjunto de cisternas ou sáculos achatados denominados golgiossomos ou 
dictiossomos (3 a 7 - dependendo do tipo celular) + vesículas de transporte + Vesículas de 
Secreção. 
 
• É composto por 3 regiões distintas: cis (entrada), medial, trans (saída), contendo diferentes 
conjuntos de enzimas modificadoras. 
 
 
• Dentre as principais funções podemos destacar: 
1- Modificação de produtos sintetizados no RER 
 
2- Controle do tráfego de vesículas 
 
3- Manutenção da membrana plasmática 
 
4- Controle da Secreção Celular 
 
5- Produção dos Lisossomos 
 
5- Armazenamento de substâncias 
 
COMPLEXO OU APARELHO DE GOLGI 
Copyright (c) by W. H. Freeman 
and Company 
A MODIFICAÇÃO DE OLIGOSSACARÍDEOS ADICIONADOS EM 
ALGUMAS PROTEÍNAS NO RER É COMPLETADA NO 
COMPLEXO DE GOLGI 
Oligosacarideos podem 
promover enovelamento e 
estabilidade a glicoproteínas 
PROTEÍNAS CONTENDO RESÍDUOS DE MANOSE 6-
FOSFATO SÃO DIRECIONADAS PARA OS LISOSSOMOS 
VIA DA MANOSE 6-FOSFATO(M6P) 
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS 
 • Consiste na perda de estrutura tridimensional, capaz de causar perda da 
função da proteína 
 
•.O estado desnaturado da proteína não significa o seu estado completamente 
desenovelado, pois existem diversos estados parcialmente enovelados ainda 
pouco compreeendidos. 
 
• A estrutura primária é a única não afetada na desnaturação 
 
• As proteínas podem ser desnaturadas sob diversas condições tais como: 
 
 1- Aquecimento 
 2 – pH 
 3- Detergentes 
 4- Agentes Caotrópicos (Guanidina e Uréia) 
 5- Alta pressão 
EXEMPLOS DE AGENTES DESNATURANTES 
AQUECIMENTO 
• Desfaz ligações de Hidrogênio e Interações Hidrofóbicas, pois o calor aumenta a energia 
cinética das moléculas 
 
• Se a temperatura for vagarosamente aumentada, a proteína mantêm a sua conformação 
até uma dada temperatura, onde ocorrer uma abrupta perda de estrutura. 
 
pH 
• Altera o estado iônico das cadeias laterais dos Aminiácidos, alterando a distribuição de 
cargas, ligações de Hidrogênio e interações eletrostáticas. 
 
DETERGENTES 
•Associam-se com resíduos apolares interferindo nas interações hidrofóbicas 
 
• Porções hidrofóbicas do detergente se associam com porções hidrofóbicas das proteínas 
 
•Porções hidrofílicas do detergente interagem com água 
 
• as porções hidrofóbicas das proteínas não se associam mais entre si, ocorrendo a 
dissociação proteica. 
AGENTES CAOTRÓPICOS 
• Interferem nas interações intramoleculares que estabilizam as proteínas, tais como 
ligações de hidrogênio, forças de van der Waals e interações hidrofóbicas. 
 
• Podem interagir direto na proteína ou alterar o solvente. 
EFEITOS DA DESNATURAÇÃO NA PROTEÍNA 
•Diminuição da solubilidade das proteínas 
 
• Alteração da capacidade de ligação de moléculas de água 
 
• Diminuição da atividade biológica