AMINOÁCIDOS, PROTEINAS, ENZIMAS, CICLO DA UREIA E AVALIAÇÃO LABORATORIAL DE PERFIL PROTEICO

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Aminoácidos, proteínas, enzimas,
ciclo da ureia e avaliação laboratorial
de perfil proteico
COMPREENDER A ESTRUTURA BÁSICA DOS AMINOÁCIDOS QUE COMPÕEM AS PROTEÍNAS.
RELACIONAR AS PROTEÍNAS COM AS RESPECTIVAS FUNÇÕES E PRODUÇÃO ENERGÉTICA. APLICAR A
DOSAGEM DE PROTEÍNAS NO DIAGNÓSTICOS DE DOENÇAS HEPÁTICAS E RENAIS.
AUTOR(A): PROF. RODRIGO BARBOSA DE OLIVERA
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos (aa) são compostos orgânicos que possuem em sua estrutura átomos de carbono
(C), nitrogênio (N), hidrogênio (H), oxigênio (O) e enxofre (S), sendo o último presente apenas nos
aminoácidos metionina e cisteína.   Os aa compõem estruturas dos peptídeos, proteínas,
neurotransmissores e hormônios. Existem 20 tipos de aa catalogados em sistemas biológicos, que
compõem as proteínas.
Legenda: O AMINOáCIDO POSSUI UM GRUPO AMINA COM PRESENçA DE áTOMO DE NITROGêNIO
LIGADO A DOIS HIDROGêNIOS (NH2), UM GRUPO CONSTITUíDO POR áCIDO CARBOXíLICO (-COOH), UM
áTOMO DE HIDROGêNIO E UM GRUPAMENTO LATERAL CHAMADO DE (R) QUE CONSTITUI O GRUPO
ORGâNICO QUE DIFERENCIA CADA UM DOS 20 AMINOáCIDOS. TODOS OS QUATROS GRUPAMENTOS
ESTãO LIGADOS EM UM CARBONO CENTRAL CHAMADO DE CARBONO ALFA.
Legenda: A DIFERENçA ENTRE OS 20 TIPOS DE AMINOáCIDOS ESTá NO GRUPAMENTO VARIáVEL (R).
Os aminoácidos são divididos de acordo com a dieta, os ESSENCIAIS não são produzidos pelo organismo,
eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação). Os NÃO ESSENCIAIS são os aminoácidos produzidos
pelo organismo.
PROTEÍNAS
As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Desempenham funções
fundamentais para qualquer ser vivo, pois todas as manifestações genéticas são dadas por meio de
proteínas. Atuam como catalisadores no caso das enzimas, transportadoras como a albumina,
hormônios como a insulina e glucagon, defesa como as imunoglobulinas, estruturas como os
colágenos e elastinas e etc.
Nos animais, as proteínas correspondem cerca de 80% do peso dos músculos, cerca de 70% da pele e 90% do
sangue seco.
Legenda: O GRUPO AMINO DE UM AMINOáCIDO DESLOCA AO GRUPO áCIDO CARBOXíLICO DE OUTRO
AMINOáCIDO, LIBERANDO UMA MOLéCULA DE áGUA, PROMOVENDO A LIGAçãO PEPTíDICA.
Legenda: AS PROTEíNAS SãO CLASSIFICAS DE ACORDO COM A SUA ESTRUTURA PRIMáRIA,
SECUNDáRIA, TERCIáRIA E QUATERNáRIA.
Estrutura primária: sequência de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, nível estrutural mais simples.
Estrutura secundária:  dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária
da proteína. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e
os seus grupos amina e carboxila.
Estrutura terciária:  resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizada por ligações de hidrogênio e
dissulfeto. É literalmente um dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional.
Estrutura quaternária: proteínas de duas ou mais cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional.
Legenda: AS PROTEíNAS TAMBéM SãO CLASSIFICADAS EM FIBROSA (PROTEíNAS CONSTITUíDAS POR
UM FORMATO FIBROSO E ALONGADO) E GLOBULAR (PROTEíNAS CONSTITUíDAS POR MAIS DE UMA
CADEIA POLIPEPTíDICA, E QUE SE APRESENTA EM FORMATO ESFéRICO).
ENZIMAS
As enzimas catalisam praticamente todas as reações bioquímicas que se processam nos seres vivos. 
Nas reações enzimáticas, a reação acontece entre enzimas e substratos.
Legenda: AS ENZIMAS ACELERAM A VELOCIDADE DA REAçãO POR DIMINUíREM A ENERGIA DE
ATIVAçãO, SEM ALTERAR A PROPORçãO ENTRE OS SUBSTRATOS E PRODUTOS ENCONTRADOS NO FINAL
DA REAçãO.
A ligação da enzima como o substrato acontece em uma região pequena e bem definida, chamada de SÍTIO
ATIVO. A estrutura do sitio ativo é responsável pela ESPECIFICIDADE da enzima, pois permite reconhecer o
substrato.
Legenda: AS ENZIMAS SãO MACROMOLéCULAS PROTEICAS, ENQUANTO OS SEUS SUBSTRATOS
POSSUEM GRANDEZAS MENORES. A EFICIêNCIA DA REAçãO ENZIMáTICA DEPENDE DA LIGAçãO ENTRE
SUBSTRATO E ENZIMA.
METABOLISMO E CICLO DA UREIA
Os aminoácidos são importantes fontes de energia para o metabolismo celular, porém são
utilizados quando há carência energética ou durante a prática de exercícios físicos intensos.
Para promover a oxidação dos aminoácidos, primeiramente há a remoção do grupo amina e depois
a oxidação da cadeia carbônica.
Obs: O grupo amina, forma amônia, molécula tóxica ao organismo.
Legenda: NOS MAMíFEROS, O GRUPO AMINA SE CONVERTE EM UREIA E AS CADEIAS CARBôNICAS EM
COMPOSTOS INTERMEDIáRIOS DO METABOLISMO DE CARBOIDRATOS, LIPíDIOS E DO CICLO DE áCIDO
CíTRICO.
Para remoção do grupo amina, os aminoácidos sofrem reação de TRANSAMINAÇÃO ou DESAMINAÇÃO.
Legenda: NA TRANSAMINAçãO, OCORRE TRANSFERêNCIA DO GRUPO AMINO DO GLUTAMATO PARA O
OXALOACETADO, DANDO ORIGEM AO ASPARTATO.
Legenda: NA DESAMINAçãO, O GLUTAMATO LIBERA GRUPO AMINO COMO NH3(AMôNIA), QUE
POSTERIORMENTE SE CONVERTE EM NH4+ (íON AMôNIO).
Com essas duas vias, a maioria dos aminoácidos são convertidos para dois produtos: NH4+ e aspartato,
ambos relacionados ao CICLO DA UREIA.
CICLO DA UREIA
O ciclo da ureia ocorre no fígado, transformando amônio em ureia, a principal forma de eliminação
de nitrogênio derivado dos aminoácidos. Além da ureia, existem outras formas de excreção de
nitrogênio na urina, como amônia, ácido úrico, creatinina e alguns aminoácidos livres.
 
Legenda: CICLO DA UREIA.
O clico de ureia inicia-se na matriz da mitocôndria, onde há a formação de carbamoil-fosfato a partir de
amônio (NH4+)     e bicarbonato (HCO3-), consumindo duas moléculas de ATP. Ainda na mitocôndria, o
carbamoil-fosfato condensa-se com ornitina, formando citrulina, que é transportada para o citoplasma,
onde reage com aspartato, dando origem ao argininosuccinato, que se decompõe em arginina e fumarato. A
arginina é hidrolisada e produz ureia e ornitina.
Um ser humano com uma dieta equilibrada excreta cerca de 30g de ureia por dia.
Legenda: METABOLISMO DA CADEIA CARBôNICA DOS AMINOáCIDOS APóS A REMOçãO DO GRUPO
AMINA.
AVALIAÇÃO LABORATORIAL DO PERFIL PROTEICO
A Avaliação do perfil proteico é realizada por dosagem de proteínas totais e frações. Este exame
contribui para o diagnóstico de doenças renais, hepáticas, hematológicas e o estado nutricional do
paciente. 
A dosagem de proteínas totais e frações presentes no soro, englobam dois grandes grupos, um contendo a
albumina e outro contendo as globulinas. Nas dosagens bioquímicas são realizadas as mensurações de
proteínas totais e albumina, sendo a concentração de globulinas obtida a partir do resultado entre
concentração de proteínas totais menos a concentração de albumina.
A dosagem de proteínas totais e fração no soro são realizada por métodos colorimétricos enzimáticos.
Princípio da dosagem de proteínas totais: o teste é composto por reagente de Biureto (íons de cobre em
meio alcalino) que reagem com as ligações peptídicas das proteínas presentes no soro formando cor. A
concentração é avaliada através de absorbância.
Princípio da dosagem de albumina:   o teste é composto por reagente de verde de bromocresol, que reage
com a albumina presente no soro formando cor.  A concentração é avaliada através de absorbância.
Valor de referência
Proteínas totais 6,0 - 8,0 g/dL
Albumina           3,5 - 5,2 g/dL
Globulina            1,5 - 3,5 g/dL
Intepretação Clínica de proteínas totais e frações
O aumento de proteínas totais séricas (hiperproteinemia) está relacionado à desidratação devido à
hemoconcentração ou doenças como mieloma múltiplo.
A diminuição de proteínas totais séricas (hipoproteinemia) podem estar relacionadas hepatopatias,
desnutrição e síndrome nefrótica.
ATIVIDADE FINAL
Os aminoácidos são moléculas orgânicas que possuem um átomo de
carbono ao qual se liga um átomo de hidrogênio, um grupo amina, um
grupocarboxílico e uma cadeia lateral (R). Marque a alternativa que
indica corretamente o que difere um aminoácido de outro.
A. Átomo de hidrogênio.
B. Átomo de carbono.
C. Cadeia lateral (R).
D. Grupo carboxílico.
E. Grupo Amina.
As enzimas são proteínas de grande importância biológica. Ao
analisarmos as funções biológicas das enzimas, podemos afirmar que:
A. Enzima são moléculas que atuam como catalisadores.
B. As enzimas aumentam a energia de ativação. 
C. Enzimas atuam como transportadoras.
D. São inespecíficas em relação ao substrato.
REFERÊNCIA
NELSON, David L.; COX, Michael M. Lehninger: princípios de bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2006.
Marzzoco, Anita.; Torres, Bayardo baptista: Bioquímica básica. 4.ed. Rio de janeiro: Guanabara
Koogan,2016.
Tietz, Norbert; Burtis, Carl A; Bruns, David E: fundamentos de química clínica. 6.ed. Rio de Janeiro:
Elsevier, 2008.