Aula2Enzimas_20190925230405

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Bioquímica
Prof. Dr. Rafael Machado Felix de Lima
Doutor em Ciências (Química e Bioquímica) 
Mestre em Ciências (Química e Bioquímica)
Licenciado em Química
rafael.felix@prof.una.br
Enzimas
Catálise biológica  início séc. XIX
digestão da carne: estômago
digestão do amido: saliva
Década de 50
Louis Pasteur  concluiu que a fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por “fermentos”  enzimas.
Eduard Buchner (1897)
extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool;
enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula viva.
INTRODUÇÃO: Um pouco de história
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INTRODUÇÃO: Um pouco de história
James Sumner (1926)
Isolou e cristalizou a urease;
Cristais eram de proteínas;
Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
John Northrop (década 30)
Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
Década de 50 – séc. XX
75 enzimas  isoladas e cristalizadas;
Ficou evidenciado caráter proteico .
 Atualmente - Mais de 2000 enzimas são conhecidas.
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Enzimas
Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
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Enzimas: Estrutura Geral
Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Proteínas  Formadas por ligações peptídicas entre aminoácidos.
Aminoácidos:
	 COOH
NH3	 C*	 H
	 R
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Século XIX  poucas enzimas identificadas
 
Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato: 
	 gorduras (lipo - grego) – LIPASE
	 amido (amylon - grego) – AMILASE
Nomes arbitrários:
	
	 Tripsina e pepsina – proteases
 
Enzimas: Nomenclatura
Características Enzimas
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações;
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica. 
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Não alteram o estado de equilíbrio
Abaixam a energia de ativação;
Keq não é afetado pela enzima.
Não apresenta efeito termodinâmico global 
G não é afetada pela enzima.
Diferença entre
a energia livre 
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
Energia
Energia de ativação sem enzima
S
P
Atividade Catalítica em Enzimas
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou  Chave-Fechadura  considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato. 
Enzimas como componentes de reações
Koshland (1958): Propôs Encaixe Induzido  enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. 
O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
Enzimas como componentes de reações
Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis
Classificam-se em:
transportadoras de hidrogênio
transportadoras de grupos químicos
Enzimas & Cofatores
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RNA
Estrutura 
Enzimática
Ribozimas
Se covalente
Apoenzima ou
Apoproteína
Grupo Prostético
Holoenzima
Cofator
Coenzima
Proteína
Pode ser:
 íon inorgânico
 molécula orgânica
Estruturas Enzimas
Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato.
Pode possuir componentes não proteicos: cofatores.
Possui aminoácidos auxiliares e de contato.
Enzimas & Cofatores
Coenzima: molécula orgânica complexa. Ex. NAD+
HOLOENZIMA
Porção proteica
APOENZIMA
Grupamento 
prostético
Ativador:Íons inorgânicos que condicionam a ação catalítica das enzimas  Ex. Fe²+
Cofator
ENZIMA
COFATOR
PEROXIDASE
Fe+2ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE
Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE
Zn+2
HEXOQUINASE
Mg+2
UREASE
Ni+2
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
Enzimas & Cofatores
Transportadoras de hidrogênio
Enzimas & Cofatores
Transportadoras de grupos químicos
Enzimas & Cofatores
Subclasses
Enzimas: Classificações
 Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de oxirredução. 
 Ex.: Desidrogenases e Oxidases.
 Se uma molécula se reduz, tem que haver outra que se oxide.
Enzimas: Classificações
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 Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, entre outros. 
 Ex.: Quinases e Transaminases
 Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. 
 Ex: Peptidases. 
 Liases: Catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico.
 Ex.: Dehidratases e Descarboxilases. 
 Isomerases: Catalisam reações de interconversão entre isômeros ópticos ou geométricos. 
 Ex.: Epimerases. 
 Ligases: Catalisam reações de formação e novas moléculas a partir da ligação entre duas já existentes, às custas de Energia(ATP). 
 Ex.: Sintetases.
Fatores que alteram a velocidade de reações enzimáticas:
		
		pH;
	temperatura;
	adição de solutos (ex: álcool, uréia, etc.)
	concentração das enzimas;
	concentração dos substratos;
	presença de inibidores.
Fatores que alteram uma reação enzimática
Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática:
Inibidores enzimáticos
 INIBIDORES
		REVERSÍVEIS			IRREVERSÍVEIS
 COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS 
Concorre com o Substrato (S) pelo sitio ativo da Enzima (E) livre.
Inibidores enzimáticos - Competitivo
I  não tem semelhança com S
Inibidor não-competitivo se liga reversivelmente, aleatória e independentemente em um sítio que lhe é próprio. 
Inibidores enzimáticos – Não-Competitivo
Inibidor incompetitivo se liga reversivelmente, em um sítio próprio, ao complexo ES. 
I  não tem semelhança com S
Inibidores enzimáticos – Incompetitivo
Forma-se uma ligação COVALENTE entre o I e a E. 
I se combina com um grupo funcional da E.
Pode ocorrer a destruição do grupo funcional
Inibidores enzimáticos – Irreversível
Pesquise: O que são ribozimas?
Enzimas e Sítio Ativo
Imagem: [Haynathart / Um sítio ativo em uma enzima dependente de NAPD+ / Public Domain
Obrigado!!
rafael.felix@prof.una.br
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