bioquimica unidade 2

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Bioquímica
Material Teórico
Responsável pelo Conteúdo:
Prof.ª Me. Kelly Cristina de Oliveira Bermar
Revisão Textual:
Prof.ª Dr.ª Selma Aparecida Cesarin
Proteínas e Enzimas
• Proteínas;
• Enzimas.
 · Discorrer sobre a estrutura das proteínas e suas funções no organis-
mo humano e sobre o papel e o mecanismo de ação das enzimas e 
dos fatores que afetam sua atividade.
OBJETIVO DE APRENDIZADO
Proteínas e Enzimas
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem 
aproveitado e haja maior aplicabilidade na sua 
formação acadêmica e atuação profissional, siga 
algumas recomendações básicas: 
Assim:
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e 
horário fixos como seu “momento do estudo”;
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo;
No material de cada Unidade, há leituras indicadas e, entre elas, artigos científicos, livros, vídeos 
e sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você 
também encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão 
sua interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados;
Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discus-
são, pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o 
contato com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e 
de aprendizagem.
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte 
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Mantenha o foco! 
Evite se distrair com 
as redes sociais.
Determine um 
horário fixo 
para estudar.
Aproveite as 
indicações 
de Material 
Complementar.
Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma 
Não se esqueça 
de se alimentar 
e de se manter 
hidratado.
Aproveite as 
Conserve seu 
material e local de 
estudos sempre 
organizados.
Procure manter 
contato com seus 
colegas e tutores 
para trocar ideias! 
Isso amplia a 
aprendizagem.
Seja original! 
Nunca plagie 
trabalhos.
UNIDADE Proteínas e Enzimas
Proteínas
As proteínas são as moléculas em maior quantidade no organismo humano, de-
sempenhando diversas funções e envolvidas em todos os processos metabólicos. 
Atuam na defesa do organismo, como transportadoras de substâncias, têm ações re-
gulatórias, além de ser componentes estruturais das células e tecidos. (VOET, 2014) 
Importante!
Definimos polímeros anteriormente. Você recorda? Se sim, ótimo, se não, vale a pena 
voltar e ler.
Trocando ideias...
As proteínas são polímeros formados pela união de aminoácidos, estruturas de 
forma química distintas, como estudamos anteriormente. A sequência de aminoá-
cidos determina as propriedades física e química das proteínas, assim como a inte-
ração entre proteínas e seu mecanismo de ação. As proteínas podem se associar a 
íons, como o zinco e o cálcio, e também a grupos fosfatos, lipídeos e carboidratos. 
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014)
Classificação e Estrutura das Proteínas
Em relação à estrutura, as proteínas são descritas em níveis de organização, 
conforme a seguir:
• Estrutura primária: define-se pela sequência de aminoácidos da cadeia ou ca-
deias polipeptídicas que formam a proteína. A sequência de aminoácidos é de-
finida por um gene, informação genética presente no DNA celular (falaremos 
mais sobre este assunto porteriormente) e determina a estrutura tridimensional 
e a função da proteína. Normalmente, as proteínas contém entre 100 e 1000 
resíduos, com algumas exceções, e o limite mínimo para a formação de uma 
proteína estável e com funções específicas é de 40 resíduos. Algumas proteínas 
são compostas por cadeias polipeptídicas simples, unidas posteriormente; um 
exemplo é a insulina (Figura 1). A sequência de aminoácidos é determinante 
para a função de uma proteína, devido à estrutura química deles, que influencia 
na forma tridimensional da proteína (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
Você lembra o que são resíduos? Anteriormente, quando falamos sobre ligações peptídicas, 
definimos resíduos como os aminoácidos das cadeias polipeptídicas.Ex
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• Estrutura secundária: é caracterizada pelos padrões de enovelamento dos 
polipeptídeos, resultante de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre 
átomos de carbono e hidrogênio do interior dos resíduos, sendo os mais co-
muns a alfa-hélice (α-hélice) e a folha β (beta) pregueada. A α-hélice é uma 
estrutura espiralada, formada por pontes de hidrogênio dentro da cadeia (Figu-
ra 2), já a folha β pregueada é uma estrutura estendida, formada por pontes de 
hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas (Figura 3) (TYMOCZKO, 
2011; VOET, 2014);
• Estrutura terciária: define-se pela estrutura tridimensional ou enovelamento 
global da cadeia polipeptídica, criada por interações diversas entre as cadeias 
laterais e pontes de dissulfeto. Normalmente, as cadeias laterais hidrofóbicas 
estão voltadas para o interior da proteína, longe do ambiente aquoso e as ca-
deias laterais hidrofílicas voltadas para o lado externo (TYMOCZKO, 2011; 
VOET, 2014);
• Estrutura quartenária: presente somente em proteínas formadas por mais de 
uma cadeia polipeptídica, denominadas subunidades, define como estas subu-
nidades se agrupam para formar a estrutura final da proteína (Figura 4). Elas 
são classificadas como fibrosas ou globulares. Proteínas fibrosas apresen-
tam-se em fibras alongadas, geralmente, insolúveis em água e com papel basi-
camente estrutural; as proteínas globulares são esféricas, solúveis em água e 
com ações diversas, como, por exemplo, enzimas, proteínas transportadoras 
(NELSON, 2002; TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
Figura 1 – Estrutura primária da insulina
Fonte: Wikimedia Commons
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UNIDADE Proteínas e Enzimas
Figura 2 – Estrutura secundária α-hélice
Fonte: Wikimedia Commons
Figura 3 – Estrutura secundária folha β pregueada
Fonte: Wikimedia Commons
Estrutura quaternária da hemoglobina formada por 4 subunidades α 1, α 2, β 1 e β 2, 
disponível em: https://goo.gl/zVzCCjEx
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Desnaturação Proteica
A desnaturação de uma proteína ocorre quando há modificação na estrutura 
secundária, terciária ou quaternária devido a alterações nas forças fracas que man-
tém a estrutura, pode ser reversível ou irreversível. Diversos fatores podem causar 
a desnaturação proteica, tais como:
• Temperatura: pequenas elevações de temperatura podem causar modifica-
ções importantes nas propriedades das proteínas; a maioria apresenta ponto 
de fusão bem menores que 100ºC (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
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O processo de alisamento dos cabelos com a “chapinha” trata-se de uma desnaturação pro-
teica. Leia o artigo disponível no link a seguir e veja que interessante: https://goo.gl/b88jRcEx
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• pH: altera a característica iônica das cadeias laterais dos aminoácidos, alteran-
do as ligações de hidrogênio (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Detergentes: ligam-se aos aminoácidos apolares, interferindo nas interações 
hidrofóbicas (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Agentes caotrópicos: aumentam a solubilidade das substâncias apolares, in-
terferindo nas interações hidrofóbicas; exemplo, guanidina e ureia (TYMO-
CZKO, 2011; VOET, 2014).
Que tal ler esta entrevista com o pesquisador Matheus Pavani, farmacêutico e Mestre em 
Ciências pela Unicamp, sobre chapinhas e alisantes, para o blog cachos e fatos. Leremos 
sobre desnaturação reversível e irreversível. Disponível em: https://goo.gl/gQH6Xm
Ex
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Função das Proteínas
As proteínas desempenham inúmeras e distintas funções no organismo huma-
no. Abordaremos as principais:
• Veículos de transporte: diversas proteínas tem a função de transportar subs-
tâncias no organismo humano, como, por exemplo, a mioglobina, uma pro-
teína pequena, que se liga ao oxigênio, transportando-opara os músculos e 
a hemoglobina, proteína constituída por 4 subunidades, presente no sangue, 
que faz o transporte de oxigênio para todas as células (VOET, 2014);
• Contração muscular: o músculo estriado esquelético é constituído de fibras 
musculares que, microscopicamente, tem o aspecto de fibras e contém feixe 
paralelos, denominados miofibrilas, responsáveis pelo encurtamento no mo-
mento da contração. As miofibrilas estão acondicionadas no sarcômero e são 
compostas por filamentos grosso e filamentos finos. Os filamentos grossos 
são de miosina, proteína constituída por 6 cadeias polipeptídicas e os fila-
mentos finos consistem principalmente em actina, proteína com 357 resíduos 
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Defesa: os anticorpos são um grupo de proteínas que contêm pelo menos 4 
subunidades, produzidas pelos linfócitos B e que têm a função de defesa contra 
infecções bacterianas e virais (VOET, 2014);
• Estrutural: a queratina é uma proteína fibrosa, formada por cadeias polipep-
tídicas em α-hélice, insolúvel em água, rica em cisteína, aminoácido que apre-
senta enxofre em sua estrutura, o que permite que as cadeias que a formam 
sejam unidas por pontes dissulfeto (Figura 5), conferindo rigidez a estrutura. 
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UNIDADE Proteínas e Enzimas
É o principal componente da rígida camada externa da epiderme e dos cabe-
los e unhas. A diferença de rigidez entre eles se dá pela presença das ligações 
dissulfeto; quanto mais presentes, mais rígida é a matriz. A queratina, quando 
aquecida, é esticada ao dobro do seu tamanho, o que explica o cabelo es-
ticar quando é escovado (NELSON, 2002). O colágeno é a proteína mais 
abundante nos vertebrados, é fibrosa e insolúvel em água e constituída por 
três cadeias polipeptídicas, sendo os aminoácidos mais presentes a glicina e 
a prolina. No organismo humano, existem pelo menos 28 diferentes tipos 
de colágeno, sendo o mais comum o colágeno tipo I, que é responsável pela 
estrutura e resistência ao estresse dos ossos, dentes, cartilagem, tendões, pele 
e veias (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014). A elastina é uma proteína fibro-
sa, que compõe a estrutura da matriz extracelular e tem propriedade elástica, 
podendo ser estendida várias vezes em relação ao seu comprimento normal, 
voltando ao estado original quando relaxada. É composta, basicamente, por 
aminoácidos polares como a glicina, a alanina e a valina (NELSON, 2002; 
TYMOCZKO, 2011);
• Catalisador biológico: as reações bioquímicas são responsáveis pelo funcio-
namento do organismo humano e todas elas são mediadas por catalisadores 
biológicos, as enzimas. Elas aceleram a velocidade da reação e as tornam mais 
leves e mais específicas, conforme abordaremos nesta Unidade (VOET, 2014).
Figura 4 – Estrutura química da queratina mostrando a ligação ou pontes dissulfeto
Fonte: Wikimedia Commons
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Enzimas
As enzimas, também conhecidas como catalisadores biológicos, representam 
um grupo de proteínas com ações diretas no metabolismo, que têm por função 
básica acelerar as reações químicas. 
Elas estão envolvidas nas reações mais simples, como, por exemplo, na adição 
de água ao dióxido de carbono (CO2) pela anidrase carbônica, facilitando a elimi-
nação pelos pulmões, como nas mais complexas, como a transformação de glicose 
em “energia”, na qual agem até 12 diferentes enzimas. 
Essas moléculas são nomeadas adicionando-se o sufixo “ase” ao nome da subs-
tância envolvida na reação química; por exemplo, a peptidase é uma enzima res-
ponsável pela quebra da ligação peptídica no processo de digestão das proteínas. 
São classificadas de acordo com as reações químicas nas quais estão envolvidas 
em: oxidorredutases: catalisam reações de óxido-redução; transferases: catali-
sam transferência de grupos funcionais; hidrolases: catalisam reações de hidrólise; 
liases: catalisam reações de eliminação de grupos para formar ligações duplas; 
isomerases: catalisam reações de isomerização e ligases: catalisam reações de 
ligação (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
As enzimas possuem três características principais:
• Aceleram a velocidade de reação: as enzimas diminuem a energia de ativação 
ou energia necessária para a reação, diminuindo a velocidade da reação, sem 
alterar o resultado final. Quanto maior a energia necessária, menor será a 
velocidade (Figura 6) (TYMOCZKO, 2011; Voet, 2014).
Sem catalisador
Energia de
ativação
Reagentes
Produtos
Caminho da reação
En
er
gi
a d
e a
tiv
aç
ão
Com catalisador
Figura 5 – Efeito de uma enzima na energia de ativação
Fonte: Wikimedia Commons
• Tornam as reações mais leves: na presença de enzimas, as reações acontecem 
em menores temperaturas e valores de pH próximo ao neutro (VOET, 2014);
• São altamente específicas: as enzimas se ligam às suas moléculas de inte-
resse e catalisam as reações com alta especificidade, devido à sua estrutura e 
afinidade por grupos químicos (VOET, 2014).
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UNIDADE Proteínas e Enzimas
As enzimas agem especificamente na substância alvo da reação química que é 
definida como substrato, sendo que a interação entre eles segue o modelo “chave 
e fechadura” e a região de ligação entre a enzima e o substrato denomina-se sítio 
ativo (Figura 6). 
Algumas enzimas necessitam de cofatores para desempenhar sua função, que 
são diferentes tipos de moléculas associadas à estrutura da proteína. A interação da 
enzima com o cofator é denominada holoenzima, e a enzima inativa, na ausência 
do cofator, é denominada apoenzima. 
Os cofatores são divididos em dois grupos: metais como o Cu2+ (cobre), o Fe3+ 
(ferro), o Zn2+ (zinco) e o Mg2+ (magnésio) e moléculas orgânicas, chamadas de 
coenzimas, como NAD+ (dinucleotídeo de nicotinamida adenina) e o NADP+ (di-
nucleotídeo de nicotinamida adenina fosfato) (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014). 
Substrato entrando no
centro activo da enzima
Complexo
enzima/substrato
Complexo
enzima/produto
Produtos deixando o
centro activo da enzima
Produtos 
Substrato
Centro activo
A enzima altera ligeiramente a sua
forma à medida que o substrato se liga
Figura 6 – Esquema do mecanismo de ação de uma enzima
Fonte: Wikimedia Commons
Fatores que Afetam a Ação das Enzimas
As enzimas são sensíveis a parâmetros ambientais que influenciam todas as rea-
ções química, como a temperatura e o pH. 
• Temperatura: normalmente, a elevação da temperatura aumenta a veloci-
dade das reações; porém, para a maior parte das enzimas, existe uma tem-
peratura ideal para sua atividade, e caso haja um aumento de temperatura, a 
enzima perde totalmente a capacidade de ação; isso ocorre porque a proteína 
é desnaturada, ou seja, perde sua estrutura, conforme vimos anteriormente 
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014); 
• pH: para cada enzima existe um pH ótimo, pH no qual exibem atividade má-
xima e uma faixa aceitável para sua ação; caso o pH se altere, a característica 
dos grupos funcionais dos resíduos também se modificarão, alterando a capa-
cidade catalítica da enzima (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
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Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
 Sites
Enzimas: natureza e ação nos alimentos
Site sobre a função das proteínas
https://goo.gl/mi4Srt
Desnaturação
Desnaturação proteica
https://goo.gl/pGde5h
 Vídeos
Proteínas | Compostos Orgânicos | Bioquímica | Prof. Paulo Jubilut
Vídeo sobre proteínas
https://youtu.be/SH45DG5jfu0
 Leitura
Enzimas: natureza e ação nos alimentos
Texto complementar sobre enzimas
https://goo.gl/XCmyDQ
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UNIDADE Proteínas e Enzimas
Referências
NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. São Paulo: 
Sarvier, 2002.
TYMOCZKO, J. L.; Berg, J. M.; Stryer, L. Bioquímica fundamental. Rio de 
Janeiro: Guanabara Koogan, 2011.
VOET, D.; VOET, J. G.; Pratt, W. Fundamentos de bioquímica: a vida em nível 
molecular. Porto Alegre: Artmed, 2014.
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