estudo dirigido de bioquímica - Ana Camila

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Estudo dirigido de Aminoácidos e Proteínas Disciplina: Bioquímica Aplica
Prof: Kaira Leite
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Aluno Ana Camila de Sousa Ferreira	
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1)Qual a estrutura genérica de um aminoácido.
Os aminoácidos apresentam uma estrutura geral que consiste em um grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características variáveis, ligados a um carbono saturado (Cα). Podem ser encontrados 20 diferentes aminoácidos em proteínas. 
2)Como se classificam os aminoácidos e em que se baseia essa classificação?
Podemos dividi-los em:
Aminoácidos com cadeias laterais apolares;
Aminoácidos com cadeias laterais polares;
Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa devido à presença de grupos carboxila);
Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais).
Além dessa classificação, os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: aminoácidos essenciais e não essenciais.
3)O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? Cite o nome de dois de cada tipo.
Essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados pelos animais.São de 8 a 9 aa.Exemplo: Fenilalanina e Valina
Não essenciais são aqueles que podem ser sintetizados pelos animais.São de 10 a 12 aa. Exemplo: Glicina e Alanina
4)Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R de se dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo.
Podem ser divididos em:
- Aminoácidos com Radical R Apolar ou Hidrofóbico: Cujo radical R, geralmente, é formado por carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. São exemplos: Alanina e Fenilalanina.
- Aminoácidos com Radical R Polar ou Hidrofílico: Cujo radical R contem hidroxilas, sulfidrilas e grupamentos amida. São exemplos: Glicina e Aspargina.
5)Quais são os aminoácidos essenciais? O que os faz essenciais?
Leucina: estimula as sínteses das proteínas musculares e é um dos principais combustíveis das reações anabolizantes.
Isoleucina: responsável pela síntese de glutamina e alanina, além de agir no desenvolvimento e reparos dos músculos.
Valina: é um aminoácido que auxilia na síntese de outros aminoácidos, no reparo dos tecidos e na manutenção do balanço nitrogenado equilibrado.
Fenilalanina: este aminoácido potencializa a produção de hormônios e neurotransmissores, como a dopamina, adrenalina e noradrenalina, substâncias ativadoras do sistema nervoso central e periférico. Ele é importante para manter atividades mentais e psicológicas em equilíbrio e melhora a capacidade cognitiva.
Lisina: trata-se de um aminoácido que regula a produção de óxido nítrico, é componente estrutural do colágeno e possui ação antiviral.
Metionina: é uma importante fonte de enxofre e outros compostos necessários para o metabolismo e componentes celulares. A metionina se converte em cistina, aminoácido importante na síntese de glutationa (antioxidante natural).
Triptofano: substância que incentiva a liberação de serotonina (hormônio que regula funções importantes, como o humor, a temperatura do corpo e ritmo cardíaco) e a melatonina (hormônio relacionado ao sono).
Treonina: responsável pela produção de mucina, proteína necessária para a manutenção da integridade e função intestinal. Importante para o sistema imunológico e responsável pela síntese de glicina
6)O que são "zwitterions"?
Zwitterions (expressão alemã que ao pé da letra significaria algo como "íons
hermafroditas"), predominam no ponto isoelétrico (pHi).
7)Que parte dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos?
A parte da carboxila (-COOH). 
8)Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas?
O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas, que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. Quando esses grupos ligam-se, ocorre a formação de água (reação de desidratação) em virtude da perda de um hidroxila do grupo carboxila e de hidrogênio do grupo amina.
9)O que são proteínas?
As proteínas são substâncias formadas por um conjunto de aminoácidos ligados entre si através de ligações peptídicas.
10)O que é ligação peptídica? Como se estrutura?
A união estabelecida entre dois aminoácidos adjacentes numa molécula. Esse tipo de ligação ocorre sempre por meio da reação entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxila do outro.
11)Como podem ser classificadas as proteínas?
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. 
As proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água.
12)O que é estrutura primária de uma proteína?
A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
13)O que você entende por estrutura secundária?
A estrutura secundária corresponde ao primeiro nível de enrolamento helicoidal.
É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos.
Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada.
14)O que você entende por estrutura terciária? Em que ela difere da secundária?
As proteínas secundárias são formadas pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína.
As proteínas terciárias são formadas pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência polipeptídica.
15)As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e exemplifique.
Proteínas transportadoras ou carreadoras existentes: por exemplo, no plasma sanguíneo, ligam-se a íons ou a moléculas específicas, que são transportados de um órgão para outro. A hemoglobina das hemácias liga-se ao gás oxigênio à medida que o sangue atravessa os pulmões, transporta-o até os tecidos periféricos e aí libera-o para que possa participar da oxidação dos nutrientes e consequente liberação de energia.
Proteínas nutrientes e de armazenamento: encontradas nas sementes de muitas plantas, são necessárias para a germinação e o crescimento do broto. Outro exemplo é a ovoalbumina, encontrada na clara do ovo. 
Proteínas estruturais: participam da organização celular, como citoplasma e membrana celular, e fornecem proteção ou resistência a estruturas biológicas. São exemplos: o colágeno, componente das cartilagens e dos tendões; a elastina, componente dos ligamentos; e a queratina, encontrada nas unhas, no cabelo e nas penas.
Proteínas reguladoras: ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. Entre elas estão muitos hormônios. A insulina, que regula o metabolismo dos açúcares, é um exemplo.
Proteínas catalisadoras ou enzimas: proteínas com função catalítica. São catalisadas por enzimas todas as reações químicas nas quais participam as biomoléculas orgânicas das células.
16)Diferencie proteína simples de conjugada.
Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise;
Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
17)O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos
A proteína desnaturada é um processo no qual moléculas biológicas perdem suas funções, devido a alguma mudança no meio, seja em altas temperaturas, variações de PH, entre outras. Exemplo: Quando colocamos algo ácido, como limão, no leite e ele coalham. É uma prática para fazer doces, queijos e coalhada, em que o PH ácido leva à desnaturação e precipitação das proteínas. Quando fritamos ou cozinhamos um ovo. Aquela clara que passa de transparente a branca, nada mais é que a proteína albumina quedesnatura pela alta temperatura.