teste de conhecimento 4 Bioquímica

Prévia do material em texto

01/06/2020 Estácio: Alunos
estacio.webaula.com.br/Classroom/index.asp?191C757E76=484D233D264AB6F19DC3C47B047D5F6656FF93C25DDDA4EB2E26A3658F0722… 1/3
 
A glicoquinase e a hexoquinase são duas enzimas que reagem com o mesmo substrato, a glicose, e ambas são enzimas
intracelulares que fosforilam a glicose formando glicose 6-fosfato (G6P). A hexoquinase depende da presença do íon
magnésio para seu correto funcionamento. Explique qual o papel do magnésio neste contexto.
As enzimas são conhecidas como catalisadores biológicos. Elas possuem a
capacidade de aumentar a velocidade de reação das substâncias reagentes
na formação de seus respectivos produtos. Sobre as enzimas é correto
afirmar:
BIOQUÍMICA 
Lupa Calc.
 
 
PPT
 
MP3
 
SDE4452_A4_202004047477_V1 
 
Aluno: VALÉRIA MACHADO DA ROZA Matr.: 202004047477
Disc.: BIOQUÍMICA 2020.1 - F (G) / EX
 
Prezado (a) Aluno(a),
 
Você fará agora seu TESTE DE CONHECIMENTO! Lembre-se que este exercício é opcional, mas não valerá ponto para sua
avaliação. O mesmo será composto de questões de múltipla escolha.
Após responde cada questão, você terá acesso ao gabarito comentado e/ou à explicação da mesma. Aproveite para se
familiarizar com este modelo de questões que será usado na sua AV e AVS.
 
1.
É uma coenzima
É um inibidor competitivo
É uma proteína
É um cofator
É um inibidor alostérico
 
 
 
Explicação:
A hexoquinase depende da presença de magnésio como cofator. Sem o cofator a enzima não fica ativa.
 
 
 
 
2.
Para que uma reação enzimática ocorra, é necessário que apenas a enzima esteja presente no meio aquoso onde a
reação irá se processor
São altamente específicas reconhecendo apenas substratos específicos e não são consumidas durante a reação
Reações enzimáticas apresentam energias de ativação maiores do que as reações não enzimáticas
A atividade catalítica da enzima independe de sua estrutura tridimensional
O centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão próximos, por causa da estrutura primária
 
 
 
javascript:voltar();
javascript:voltar();
javascript:diminui();
javascript:aumenta();
javascript:calculadora_on();
javascript:abre_frame('2','4','','','');
javascript:abre_frame('3','4','','','');
01/06/2020 Estácio: Alunos
estacio.webaula.com.br/Classroom/index.asp?191C757E76=484D233D264AB6F19DC3C47B047D5F6656FF93C25DDDA4EB2E26A3658F0722… 2/3
O metal pesado Hg++ (mercúrio) reage com grupos químicos não localizados no centro ativo das enzimas do nosso
organismo através de ligação não covalente. Ainda assim, na presença deste metal a enzima não consegue converter o
substrato específico dela em um produto, a menos que o metal se desligue da enzima. Sendo assim, bioquimicamente o
metal Hg++ é:
A febre alta (acima de 40ºC) é muito perigosa para os seres humanos e pode ser fatal. Uma das
causas desta disfunção é o fato da temperatura alta alterar enzimas do sistema nervoso central. Como
a febre alta pode modificar essas proteínas?
Substâncias que diminuem a velocidade de uma reação enzimática ou a
interrompem e possuem um papel regulador importante nas vias metabólicas
são conhecidas como:
Explicação:
Apenas a alternativa A está correta. Na alternativa B o centro ativo da enzima é constituído por aminoácidos que estão
próximos, por causa da estrutura terciária. Na D é necessário que enzima e substrato componham o meio reacional e na E as
reações enzimáticas apresentam energias de ativação menores do que as reações não enzimáticas.
 
 
 
 
3.
um inibidor competitivo irreversível
um inibidor competitivo reversível
um ativador irreversível
um inibidor alostérico reversível
um efetuador alostérico positivo
 
 
 
Explicação:
Como o magnésio se liga em um sítio diferente do sítio ativo, se trata de um sítio alostérico. Como uma vez ligado a reação
não ocorre, ele é um inibidor. Como afirma que ele se desliga da enzima, e a ligação é não covalente, é um inibidor alostérico
reversível.
 
 
 
 
4.
Induzindo a exocitose das enzimas.
Induzindo a desnaturação das enzimas.
Induzindo a autodigestão das enzimas.
Quebrando as ligações covalentes emtre os aminoácidos.
Induzindo a modificação da sequencia de aminoácidos das enzimas.
 
 
 
Explicação:
Uma elevação na temperatura reacional aumenta a velocidade de reação, porém se essa reação envolve uma enzima, a
elevação da temperatura vai favorecer a reação enzimática desde que não interfira na conformação nativa da proteína. Assim,
se aumentarmos muito a temperatura do meio, a enzima se desnatura, perdendo sua conformação e, portanto, sua função.
 
 
 
 
5.
Inibidores enzimáticos
Apoenzimas
Cofatores enzimáticos
Catalizadores
Holoenzimas
 
 
 
Explicação:
01/06/2020 Estácio: Alunos
estacio.webaula.com.br/Classroom/index.asp?191C757E76=484D233D264AB6F19DC3C47B047D5F6656FF93C25DDDA4EB2E26A3658F0722… 3/3
Vários medicamentos atuam como inibidores enzimáticos. A lovastatina é um deles. Ela se liga de forma não covalente no
sítio ativo da enzima 3-hidroxi 3- metilglutaril-coenzimaA (HMG-CoA) redutase, que é a responsável pela etapa inicial da
síntese de colesterol. Por isso, é considerado um agente redutor do colesterol no organismo. Essas características
evidenciam que a lovastatina é um inibidor enzimático do tipo:
Um inibidor é uma substância que diminui a velocidade de uma reação ou a interrompe. Os inibidores possuem um papel
regulador importante nas vias metabólicas.
 
 
 
 
6.
competitivo irreversível 
competitivo reversível
alostérico irreversível
misto
alostérico reversível
 
 
 
Explicação:
Como o medicamento se liga de forma não covalente, é uma ligação reversível. Como se liga no sítio ativo, se trata de um
inibidor competitivo. Como uma vez ligado a reação não ocorre, ele é um inibidor.
 
 
 
 
 
 
 
 Não Respondida Não Gravada Gravada
 
 
Exercício inciado em 01/06/2020 23:52:47. 
 
 
 
javascript:abre_colabore('34442','197703403','3962923672');