Carboidratos: Monossacarídeos, Oligossacarídeos e Polissacarídeos

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BIOQUÍMICA MOLECULAR
20.02
OS SERES VIVOS ESTÃO EM UM ESTADO ESTACIONÁRIO 
DINÂMICO E NÃO EM EQUILÍBRIO COM OS ARREDORES 
IMEDIATOS. 
Revisão
Proteínas (macromoléculas) -> polímero de aa
 aminoácido (monômero/ unidade monomérica).
 glicose (monossacarídeo)
 
 menor unidade formadora 
 de moléculas
 glicogênio (polissacarídeo)
27.02
Carboidratos
Monossacarídeos: São unidades de polihidroxialdeido ou 
polihidroxicetona, que podem ser encontrados na forma 
aberta ou cíclica, dependendo do número de carbonos e do 
meio.
 
Oligossacarídeos: São carboidratos formados por até 20 
monossacarídeos ligados por ligação glicosídica. 
Polissacarídeos: São carboidratos formados por dezenas, 
centenas a milhares de monossacarídeos ligados por ligação 
glicosídica. 
Para que serve:
Fonte primária de energia metabólica (glicose).•
Proteção (muco).•
 Presença de substâncias chamadas 
proteoglicanos, mucopolissacarídeos, ácido hialurônico 
e glicosaminoglicano. 
Coagulação (heparina).•
 Anticoagulante .
Exemplos:
Monossacarídeos: - Glicose
- Galactose
- Lactose
- Frutose
- Maltose
- Sacarose
- Amido
- Glicogênio
- Celulose
Sinônimos: 
Hidratos de carbono -> Cn (H2O)n
 Glicose -> C6 (H2O)6 -> C6H12O6
Açúcar (monossacarídeos ou açúcar simples).
 Doce (assim como alguns dissacarídeos).
Redução de peso:
Glc -> ATP
 
 Glicogênio
 Lipogênese
 
 Triglicérides (TG/TAG)
 Tecido Adiposo
TG: Principal forma de armazenamento de caloria no 
organismo.
•
Lipogênese: Formação de lipídeo•
Celulose: Estrutural.•
Glicogênio: Polissacarídeo de armazenamento do 
organismo animal.
•
Amido: Polissacarídeo de armazenamento do 
organismo vegetal.
•
Monossacarídeos
 Podem variar quanto ao número de carbonos e 
quanto ao grupo funcional principal. 
 Sangue -> Tecidos 
 (gluts)
Glc -> Absorção <- glc
Amido (polímero -> digestão
 de glicose)
Oligossacarídeos:
Polissacarídeos:
Alimentos
Banana; cenoura; beterraba; batata doce; arroz; pipoca; 
pizza; macarrão; pão; leite; queijo.
 Página 1 de BIOQUIMICA 
3 carbonos -> triose
4 carbonos -> tetrose
5 carbonos -> pentose
6 carbonos -> hexose
Grupo funcional principal 
Os monossacarídeos podem ser Aldoses (aldeído) ou 
Cetoses (cetonas).
Gliceraldeído: Menor aldose. Possui um carbono quiral.
Diidroxiacetona: Menor cetose.
POLIHIDROXI: várias hidroxilas (OH) na estrutura.
 polihidroxialdeido
 polihidroxicetona
Exemplos 
As aldoses com 5 ou mais carbonos e as cetoses com 6 
carbonos, quando estão em meio aquoso serão encontrados 
preferencialmente na forma cíclica ou fechada. E isto é 
importante! Para que um monossacarídeo possa ser 
transportado por GLUT, participar da formação de ligação 
glicosídica, e para que possa participar de processos 
metabólicos catalisados por enzimas, é necessário que 
estejam na forma cíclica.
13.03
Glicólise
Glicogênese
Lipogênese
Os carboidratos D tem o ultimo carbono quiral com a 
hidroxila para o lado direito. 
Lactose glicose + galactose
} Muito importantes para o organismo
glc
ATP
Glicogênio
TG/TAG
lactase
Em meio aquoso ocorre a ciclização da 
molécula
Quando cicliza, o C (carbono anomérico) 
passa a ser o novo centro quiral
Ultimo carbono quiral
Passa a ser a hidroxila anomérica
Da origem a um heterocíclico, uma cadeia cíclica que 
contém um heteroátomo (oxigênio)
A glicose e a galactose são epímeras no carbono 4, no 
organismo a galactose é convertida em glicose 
Ciclização de carboidratos
 
- Aldoses - 5/6 carbonos
Glicose
Galactose
Ribose
- Cetoses - 6 carbonos
Frutose
Ribulose
Murarrotação
É a interconversão entre as formas α e β dos carboidratos.
A mutarrotação acontece livremente em meio aquoso, quando 
uma ligação glicosídica é formada teremos a participação de 
duas hidroxilas no processo, onde no mínimo uma delas é 
anomérica. A mutarrotação para quando a hidroxila anomérica 
participa da formação da ligação glicosídica. 
Ligação 
Nosso organismo só absorve os carboidratos com ligações α 
glicosídicas
Essa ligação é formada em estruturas cíclicas.
Em meio aquoso pode ser encontrada na 
forma cíclica ou fechada
Quando ocorre a ciclização, o C passa a 
ser o novo centro quiral e passa a ser 
chamado de anomérico
A hidroxila ligada a sua estrutura passa a 
ser chamada de anomérica
Aldeído + álcool 
Cetona + álcool 
- α glicosídica (OH para baixo)
- β glicosídica (OH para cima)
 Página 2 de BIOQUIMICA 
Estruturas com 5 carbonos e 1 oxigênio costumam terminar 
em PIRANOSE
Estruturas com 4 carbonos e 1 oxigênio costumam terminar 
em FURANO
20.03
Para baixo: Equatorial
Para cima: Axial
Disposição da hidroxila
Importantes na formação de oligossacarídeos e 
polissacarídeos
Enzimas
Hidrólise (digestão - quebra)
Alimentação - Enzimas
Ligações glicosídicas são formadas coma estrutura na 
forma cíclica
 AH + BOH AB + H2O
Mono Mono ligação glicosídica
Os monossacarídeos podem atuar como agentes redutores, 
e isto é muito útil bioquimicamente, uma vez que permite a 
sua quantificação em meio aquoso.
A formação da ligação glicosídica envolve um processo de 
condensação, no qual duas hidroxilas participam, sendo no 
mínimo uma delas anomérica.
Maltose: glicose α (1 -> 4) glicose
AH BOH A B + H2O
Condensação -> 2 compostos -> 1 composto + H2O
AH BOH A B + H2O
Hidrólise -> inverso da condensação
Maltose: 
Redutor
Lactose: galactose β (1 -> 4) glicose
 β glicosidase -> quebra lig. glicosídica
Lactose galactose + glicose
Açúcar redutor por conta da hidroxila anomérica 
livre
lactase
Longa estrutura linear
Polímero de glicose
Ligação β (1 -> 4)
Celulose
Sacarose: glicose α (1 <-> 2) α frutose
Forma piranose - com hidroxila livre
Forma piranosil - sem hidroxila livre
(vegetal) Amido Glicogênio (animal)
 Polímeros de glicose
1. ligação linear -> glicose α (1 -> 4)
Obs: Ver com atenção a aula de interação de 
polissacarídeos com a água. 
2. ligação com ramificação -> glicose α (1 -> 6)
No mínimo 24 monômeros de glicose vão separar as 
ramificações
Extremidade não redutora
A partir da glicose é possível formar o ácido glicurônico
Polissacarídeos (composição)
Só possui um tipo de subunidades 
Amido e celulose
a. Homopolissacarídeos 
Mais de um tipo de subunidades
Ác. Hialurônico e proteoglicanos ≠ glicoproteína
b. Heteropolissacarídeos 
Definição de carboidratos
São predominantemente polihidroxialdeído ou 
polihidroxicetona cíclica, ou substâncias que liberam tais 
compostos quando são quebrados ou digeridos ou 
hidrolisados
Sacarose
Lactose
Amido
Digestão 
Musculo
Fígado
 Página 3 de BIOQUIMICA 
27.03
 
Lipídeos
Triglicéride/Triglicerídeo/Triacilglicerol (TG/TAG)
Na alimentação ocidental, 90% a 95% do lipídeo presente 
na comida é TG
É a principal forma de armazenamento de excesso de 
calorias no nosso corpo
 ATP
 Glc
 Glicogênio -> atrai água
Síntese 
 lipogênese ( + insulina)
 TG
 no
 tecido adiposo (endógeno e armazenado)
 Fígado
TG é utilizado para gerar energia em algumas situações
Glicerol + 3 ácidos graxos Glicose
Reação de esterificação (processo de
 condensação) 
Para a produção do TG:
 TG; Fosfolipídios (FL); ésteres de colesterol
(álcool) (Ác. Carboxílico) (éster)
 São ácidos orgânicos monocarboxilicos
R: R1; R2; R3 -> Podem ser diferentescadeia alquil ou alquila
 
 
Ácidos graxos
.
armazenado
Quanto maior for o ácido 
graxo, maior será o seu 
ponto de fusão 
Gordura dos alimentos a 25ºC
Tamanho -
O que diferencia o ponto de fusão dos TG's 
são as cadeias R.
Manteiga Óleos/azeites Carne (bovina)
solida/mole fluida solida 
Apenas ligações simples entre carbonos
Mais estáveis (pastosos a 25ºC)
Ácidos Graxos Saturados
Possui ligações duplas
Podem ser monoinsaturados ou poliinsaturados
Menos estáveis (líquidos a 25ºC)
Ácidos Graxos Insaturados
Encontrada naturalmente
Cis (menor ponto de fusão)
Encontrado quando ocorre um processo conhecido 
como hidrogenação parcial
Ác. Graxos saturados e insaturados trans possuem 
pontos de fusão semelhantes, já que a forma trans 
possui maior estabilidade termodinâmica 
Trans (maior ponto de fusão)
Os lipídeos, de um modo geral, são compostos com 
estruturas químicas diversas que possuem baixa solubilidade 
em H2O e elevada solubilidade em solventes orgânicos.
Representação numérica 
Ácido Palmítico -> Ác. 16 : 0
 nº de carbonos nº de duplas 
Caso existam duplas, é necessário a identificação do local
Isso significa que a dupla se encontra entre o 
carbono 9 e 10
18 : 1 (9) ou 18 : 1 9
Variando no tamanho 
ou presença de 
duplas
 Página 4 de BIOQUIMICA 
03.04
Ácidos Graxos
Ácidos orgânicos monocarboxilicos. São os lipídeos mais 
simples e podem fazer parte de estruturas maiores e mais 
complexas, como o TG (TAG), os fosfolipídios (FL), e os 
ésteres de colesterol.
O menor ácido graxo apresenta pelo menos 4 carbonos
 
 Cadeia alquila
Tamanho
Ácidos Graxos de cadeia curta (AGCC) - 4 a 6 C
Ácidos Graxos de cadeia média (AGCM) - 8 a 12 C
Ácidos Graxos de cadeia longa (AGCL) - 14 a 20 C
Ácidos Graxos de cadeia muito longa (AGCML) > 20 C
Ácidos graxos com número ímpar de carbonos são 
nutrientes essenciais (adquiridos pela alimentação). Nem 
todo ácido graxo par nós somos capazes de produzir
16:0 (ác. palmítico) -> 
 
 
 16:1
 
 18:0 18:1
As duplas introduzidas por organismos vivos sempre serão 
cis. 
O organismo humano só pode produzir ácidos graxos 
monoinsaturado.
Representação - 16:0
 Quanto maior for um ácido graxo, mais hidrofóbico ele 
será (menor solubilidade em água e pouco anfipática)
 
Formada por carbonos e 
hidrogênios, pode variar no 
tamanho e na saturação
Substâncias anfipáticas/anfifílicas 
 Polar
 Apolar
Micelas
Ponto de Fusão
Dodecanóico (10+2)
Tetradecanóico (10+4)
Ác. Decanóico (A.G. com 10 carbonos)
Ác. Eicosanóico (A.G. com 20 carbonos)
Grau de insaturação
- Presença de duplas 
Ácidos graxos saturados (SAFA)
Monoinsaturados (MUFA)
Poliinsaturados (PUFA)
Ácidos graxos insaturados
As enzimas A e D podem agir sobre ácidos graxos obtidos 
pela alimentação, a dupla ligação cis reduz o ponto de fusão 
do A.G.
menor A.G. produzido no 
organismo humano
D (dessaturase -
insere uma dupla) A (Alongase -
alonga a molécula)
} Proporções semelhantes 
 R - COOH R - COO
Ác. Carboxilíco Ác. Carboxilato
 (protonada) (desprotonada)
São estruturas esféricas formadas por 
substâncias anfipáticas em meio aquoso, onde 
encontraremos a região polar voltada para o 
meio aquoso e a região apolar voltada para o 
centro da estrutura.
Produzidos a partir de 
colesterol
Característica anfipática
Obs. para sistemas: Sais biliares podem formar micelas.
Saturado (bem justapostas)
Quanto maior a cadeia, maior o número 
de interações intermoleculares, 
resultando em um ponto de fusão mais 
alto. 
Possui interação intermolecular (Interação 
hidrofóbica)
Monoinsaturado
A presença de duplas cis diminui a interação 
hidrofóbica entre as moléculas, diminuindo o 
ponto de fusão.
 Página 5 de BIOQUIMICA 
Classificação
FosfolipídeosA.
A 1. Glicerofosfolipídeos (Álcool conservado - glicerol)
Fosfatidilserina
Fosfatidilcolina
Fosfatidilinositol
Fosfatidiletanolamina
A 2. Esfingolipídios (Álcool conservado - esfingosina)
 Polar
Glicolipídios (possui carboidrato na estrutura)B.
A Fosfatidilserina está sempre voltada para o lado 
intracelular, caso esteja voltada para o lado extracelular é 
um indicativo de apoptose celular. 
ColesterolC.
Hormônios esteroidais
Sais biliares
Vitamina D
Precursor de outros compostos
.
Classificação Ômega
Ác. Linoléico Ác. Linolênico
 18:2 - 6 18:3 - 3
 A e D
Nos ácidos graxos poliinsaturados as ligações duplas são 
separadas por duas ligações simples. 
Fosfolipídio de Membrana 
AA -> Ác. Araquidônico (20:4 - 5, 8, 11, 14)
- Glicerofosfolipídio 
Prostaglandinas (PGE2/PGI2)
Tromboxanos (TXA2)
Leucotrienos 
10.04
Lipídeos componentes de membrana
Como os ácidos graxos são ricos em carbono e hidrogênio, 
essa região é hidrofóbica. 
Possuem característica anfipática e fazem interações 
hidrofóbicas entre si (membrana plasmática)
Ácidos Graxos poliinsaturados
O carbono 1 é o - CH3 (metila)
Ác. Linoléico (18:2 - 9, 12)
Ácidos essenciais
Ác. Linolênico (18:3 - 9, 12, 15)
Precursor de 
compostos pró-
inflamatórios
AA (derivado - 6)
Precursor de 
compostos anti-
inflamatórios
EPA e DHA (derivados - 3)
Apolar
Composto orgânico que pode 
variar
Polar
Apolar
Composto orgânico que 
pode variar
Apolar
Polar
Polar
Apolar
Núcleo esteroidal (ciclopentano 
periidrofenantreno)
Fenantreno (possui 
aromaticidade) 
 Página 6 de BIOQUIMICA 
Obs. Fosfolipídios podem formar micelas que são estruturas 
extremamente importantes para o transporte de TG e de 
colesterol na corrente sanguínea
Não esterificado•
Faz parte da membrana•
Possui hidroxila •
Colesterol Livre
Colesterol Esterificado:
Grupo protético: 
17.04
Proteínas
São polímeros de aminoácidos
Suas funções tem relação com sua estrutura
20 α aminoácidos primários agrupados de acordo com a 
polaridade de sua cadeia lateral: 
Cadeia Lateral Apolar
Muito encontrado na corrente 
sanguínea e transportado por 
micelas.
Cadeia Lateral Polar
Não Carregada -
Com carga positiva-
Com carga negativa-
Aminoácidos 
Os aminoácidos são ácidos orgânicos que apresentam um 
carbono característico ligado a uma carboxila, a um grupo 
básico nitrogenado, ao hidrogênio e a uma cadeia lateral que 
pode variar muito. 
Substância de natureza não proteica, 
importante para o funcionamento da 
proteína
 Página 7 de BIOQUIMICA 
Está em 19 dos 20 aa (exceção: prolina -NH-)
Grupo básico nitrogenado (forma protonada)
Participa da classificação dos aa quanto a estrutura.
R - Pode variar muito.
19 dos 20 aa possuem centro quital, com exceção da Glicina 
(R -> H)
Em meio ácido -> H 
Em meio básico -> OH
Substâncias que se comportam ou como ácido ou 
como básico dependendo do pH do meio. 
Os aminoácidos são moléculas anfóteras
TODO AMINOÁCIDO TEM NO MINIMO 2 GRUPOS IONIZAVEIS.
Classificação: Estrutural
Vão conter hidrogênio ou carbono hidrogenado da 
sua cadeia lateral
1. Apolar/Não polares (hidrofóbica)
Triptofano, glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina, 
metioalanina.
Carboxila (forma 
protonada)
ácida Metioanina: Possui o enxofre como heteroátomo, o que não 
confere polaridade.
2. Polar (hidrofílico)
2 a. Sem Carga
Cisteína (pode fazer ponte dissulfeto entre cadeias lateriais 
por possuir o enxofre)
Serina, treonina e tirosina (Possuem hidroxila, então são os 
unicos que podem ser fosforilados na estrutura da proteina)
Asparagina e Glutamina (possuem -NH2)
2 b. Com carga
2 b1. Negativa
Aspartato e Glutamato (possuem grupo ácido adicional)
2 b2. Positiva
Lisina, Arginina e Histidina (possuem grupo básico adicional) 
Classificação:Nutricional
Quanto a síntese pelo nosso organismo
Um aminoácido não essencial sendo sintetizado a partir de 
um essencial. Ou seja, a tirosina é um aminoácido 
condicionalmente essencial. 
Semi-essencial: 
Histidina: 
Íon dipolar ou forma 
eletricamente neutra
Sal interno
Aminoácidos que são produzidos em 
quantidades insuficientes 
Importante na característica tampão da 
hemoglobina
 Página 8 de BIOQUIMICA 
08.05 
 
Peptídeos e Proteínas 
Estrutura, classificação e desnaturação 
 
Peptídeos e proteínas são substâncias de natureza proteica. 
Aminoácidos ligados por ligação peptídica. 
 
Classificação 
 
- Tamanho 
 
a. Peptídeo ou Oligopeptídeo 
Até 30 aa 
b. Polipeptídio 
Mais de 30 aa até 50 
c. Proteínas 
Mais de 50 aa ou 2 ou mais cadeias 
polipeptídicas associadas 
Macromoléculas (polímero de aa) 
 
- Composição 
 
a. Simples: possui apenas aa 
b. Conjugada: apresenta grupo prostético 
 
- Forma 
 
a. Esféricas 
▪ imunoglobulina 
b. Fibrosas (longas) 
▪ Colágeno 
 
• Valor biológico 
 
a. Alto: Possuem todos os aa essenciais em sua estrutura 
Em geral são de origem animal 
▪ Soja 
b. Baixo: Não possuem todos os aa essenciais em sua 
estrutura 
▪ Colágeno 
 
Aminoácidos 
 
Proteínas são polímeros resultantes da desidratação de 
aminoácidos que são ligados covalentemente. Existem 20 tipos de 
α-aminoácidos primários. 
 
Ligação Peptídica 
 
A ligação peptidica é uma ligação covalente formada por um 
processo de condensação, no qual teremos o grupo ácido de um aa 
reagindo com o grupo básico de outro aa, ambos ligados a um Cα. 
 
• A cada ligação peptídica uma molécula de água é liberada 
• Dipeptídeo -> aa - aa (1 H2O) 
• Tetrapeptídeo -> aa - aa - aa - aa (3 H2O) 
 
Proteínas 
 
São as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, possuem 
uma grande variedade de tamanhos e tipos e uma grande 
diversidade de funções biológicas. 
São constituídas por um conjunto de 20 aminoácidos ligados 
covalentemente em sequências lineares características 
Graças as diversas combinações e sequências, é possível sintetizar 
produtos largamente diferentes entre si: 
Enzimas, hormônios, anticorpos, transportadores, 
músculos, proteínas do cristalino, penas de pássaros, teias 
de aranha, chifres de rinoceronte, proteínas do leite, 
venenos etc. 
Cada uma apresenta sua atividade biológica característica. 
 
 
 
 
 
Extremidade N-terminal/ Extremidade C-terminal/ 
Aminoterminal Carboxiterminal 
 
A ordem dos aminoácidos importa, se temos uma sequência de 3 
aminoácidos, Ala - Gli - Ser por exemplo, A alanina será o primeiro 
aminoácido e terá a extremidade N-terminal e a serotonina será o 
terceiro aminoácido, possuindo a extremidade C-terminal. 
 
Níveis de Organização 
 
A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua 
sequência de aminoácidos. A função de uma proteína depende de 
sua estrutura 
 
1. Estrutura Primária 
Sequência de aminoácidos ligados por ligação peptídica. Sua 
forma e conformação é determinada pela informação 
genica, resultando no seu papel biológico. 
Determina todos os outros níveis de organização 
É o “RG” da proteína 
 
2. Estrutura Secundária 
Se mantem estável pela ligação de hidrogênio entre 
unidades peptídicas 
 
a. α - hélice 
 
Paralela ao eixo principal 
 
 
b. Folha pregueada ou β sheet 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
3. Estrutura Terciária 
Mantida estável por ligação entre cadeias laterais 
Mais de uma secundária, geralmente uma cadeia 
 
- Interação hidrofóbica 
- Ligação de hidrogênio 
- Ligação eletrocovalente 
- Ligação covalente: ponte dissulfeto 
Feita pela cisteína 
Característica desse nível de conformação 
 
4. Estrutura Quaternária 
Mais de uma terciária 
Mantida estável por ligação entre cadeias laterais 
 
Como as interações acontecem: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Papel Biológico das Proteínas 
 
- Enzimas (catalisador) 
- Transporte (no sangue ou membrana) 
- Estrutural (sustentação e/ou proteção) 
- Regulatória (hormônios protéicos) 
- Contrátil (movimento) 
- Defesa (anticorpos e coagulação sanguínea) 
- Receptor de membrana (sinalização) 
- Armazenamento (de nutrientes como ferro) 
 
Peptídeos 
 
União de 2 ou mais moléculas de aminoácidos por condensação 
(ocorre uma desidratação) 
 
Atividade biológica 
 
- Ocitocina: 9 aminoácidos (contração uterina) 
- Bradicinina: 9 aminoácidos (inibe inflamação; vasodilatador) 
- Glucagon: 29 aminoácidos (regulação do metabolismo de glicose) 
- Corticotropina: 39 aminoácidos (estimula córtex adrenal) 
- Insulina: 51 aminoácidos (regulação do metabolismo de glicose) 
 
Desnaturação de Proteínas 
 
Perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda da 
função. É decorrente do rompimento das ligações fracas que 
estabilizam a estrutura tridimensional das proteínas. Não 
necessariamente ocorre um desenovelamento completo da 
proteína. 
 
Agentes que causam a desnaturação 
Aumento de temperatura 
Alteração de pH 
Detergentes 
Solventes orgânicos (álcool ou acetona) 
 
Renaturação 
 
A renaturação é possível quando para algumas proteínas quando o 
agente causador da desnaturação for removido 
A estrutura primária da proteína não pode ter sido afetada para 
que haja renaturação 
Algumas proteínas depois de desnaturadas não sofrem 
renaturação (albumina da clara do ovo) 
 
Mioglobina 
Armazenamento de oxigênio (O2 ) nos músculos. 
Estrutura terciária é o maior nível de organização, pois 
há apenas uma cadeia enovelada. 
Grupo heme é o seu grupo prostético 
 
Hemoglobina 
Transporte de oxigênio (O2 ) pelo sangue para todas as 
células do organismo. 
Estrutura quaternária é o maior nível de organização, 
pois existe interação entre 4 cadeias enoveladas. 
Grupo heme é o seu grupo prostético – proteína 
conjugada. 
 
Colágeno 
Proteína encontrada em todos animais multicelulares, 
secretada pelas células do tecido conjuntivo, componente 
da matriz extracelular 
Pele, matriz orgânica dos ossos, tendões, cartilagens, 
córnea dos olhos 
Nos mamíferos, esta proteína compõe 25% da massa 
proteica do organismo 
 
Estrutura tridimensional do colágeno 
 
O colágeno é formado por três cadeias polipeptídicas enroladas 
umas nas outras, para formar uma hélice tripla (tipo de corda 
retorcida) também chamada super hélice 
 
Possui uma sequência única de aminoácidos 
 
Gly - X - Pro ; Gly - X – HyPro 
 
X → pode ser qualquer aminoácido 
Ala é o aminoácido que aparece com mais frequência 
 
15.05 
 
Desnaturação 
 
a desnaturação proteica que ocorre no estômago é importante 
para a ação enzimática 
 
Hidroxyprolina -> derivada da prolina 
 
Enzimas 
 
Ribozimas/ roboenzimas -> enzimas provenintes do RNA 
 
catalisadores biológicos -> manutenção da homeostasia 
 
Reações Químicas 
devem ocorrer em velocidades adequadas com a nossa 
necessidade 
 
Reagente -----> Produto 
 
Existe uma variação energética no processo, ocorre liberação ou 
absorção de energia 
 
Termodinâmica: espontaneidade 
As enzimas catalisam reações no organismo independente da 
espontaneidade do processo 
 
Reação espontânea ou exergônica 
liberam energia para os arredores porque os produtos 
possuem menos energia do que os reagentes 
 
Exemplo: glicose (C6H12O6 -> CO2 + H2O) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Reação não espontânea ou endergônica 
consomem energia dos arredores porque os produtos 
possuem mais energia do que os reagentes 
 
exemplo: síntese de proteínas 
 
 
Cinética Enzimática 
Relações entre Enzima (E), Substrato (S) e Produto (P) 
que alteram a velocidade das reações catalisadas por 
enzimas 
Determina as velocidades adequadas das reações 
 
Catalisadores biológicos 
aceleram a reação e não são consumidos no processo 
 
 E 
Substrato -------> Produto 
 
 
 
Ligação do substrato: capacidade de se associar 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Específicas 
 
Enzimas possuem seletividade 
 
 
lactose ------------> glicose + galactosesacarose ------------> glicose + frutose 
 
SRAA 
 S E P 
Angiotensinogênio ---------> angiotensina I ----> angiotensina II 
 S E P 
 
A imensa maioria das enzimas são proteínas conjugadas 
(apresentam grupo prostético) 
 
Transdução de energia 
 
energia de uma reação exergônica passando para uma reação 
endergônica 
 
As enzimas podem catalisar reações de forma reversível ou 
irreversivel 
 
Reações Irreversíveis 
A enzima catalisa o processo em um único sentido 
Grande variação de energia 
Reação não está em equilíbrio 
Menos comum 
 
 
 
 
 
 
Reações Reversíveis 
A mesma enzima catalisa o processo em ambos os 
sentidos 
Pequena variação de energia 
Reação em equilíbrio 
O produto também é substrato para uma reação 
reversível 
Mais comum 
 
 
 
 
Sacarose ------------> glicose + frutose 
 Sacarase 
Sempre catalisa o processo em um único 
sentido 
 
CO2 + H2O H2CO3 
 anidrase carbônica 
 catalisa a reação nos dois sentidos 
 
Algumas enzimas são sintetizadas em uma forma inativa: 
zimogênio 
Enzimas cujo local de ação é o meio extracelular: 
plasma, trato digestório 
Hidrólise de ligação peptídica 
Remoção de um segmento de cadeia de 
aminoácidos 
 
Ativação Enzimática 
 
Apoenzima + coenzima e/ou cofator --> Holoenzima 
 
 
 
Grupo prostético 
 
Natureza orgânica (coenzima) 
vitaminas e derivados (coenzima A, NAD+, FAD, 
biotina) 
Natureza inorgânica (cofator) 
íons metálicos (ferro, zinco, cálcio etc.) 
 
Cálcio: Contração de músculo liso 
 
MLC ---------> MLC - P - actina 
 MLCK (cinase da cadeia leve da miosina) - é um cofator 
 é ativada com o cálcio