Resumo de Bioquimica

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Resumo de
Bioquimica
Carboidratos
açucares simples
monossacarideos podem se unir e formar oligossacarideos e polissacarideos
classe mais abundante 
heterogêneas, tamanhos e funções distintas 
ex: glicose
Monossacarídeos
ex: lactase
Dissacarídeos
função: energia, estritural (exoesqueleto, celulose, membrana plasmática,
parede celular), ácidos nucleicos
Polissacarídeos (homo e hetero)
Composição: 2 ou mais hidroxilas, carbono, hidrogênio e oxigênio
carboidratos com função de cetona
carboidratos com função de aldeido
Cetose
Aldose
epimero da glicose em carbôno 2
epimero da glicose em carbono 4
Manose
Gallactose
para monossacarídeos de 5 ou 6 carbônos
Molécula Ciclica
*Glicose prefere configuração ciclica pois é mais estavel (ciclização)
Entre dois ou mais monossacarídeos (entre açucares)
formam polimeros de carboidratos 
entre o carbono livre que vai reagir com o carbono livre de outro monossacarídeo
ex: maltose
Ligações glicosídicas (carboidratos)
*reação de condesação (libera 1 molécula de H2O)
ligado por lig,glicosídicas
Homo: polissacarideos que tem apenas a presença de um açucar (glicose)
ex:amido, glicogênio, celulose
Hetero: polissacarídeos que tem a presença de dois ou mais açucares
(monossacarídeos) ex:peptidicanos
Glicogênio: principal forma de armazenamento de ATP nos animais, altamente
ramificado 
Polissacarídeos
*Amido: principal polissacarídeo de reserva das plantas
mais ramificado que o amido 
só possui glicose
principal fonte de enêrgia
armazenamento no fígado e no musculo esquelético
dextranas: polissacarídeos de bactérias
Glicogênio 
não é ramificado, linear
produzido pelas plantas (parede celular)
polissacarídeo mais abundante na natureza
tem lig. Beta 1/4, lig, glicosídica
não pode ser hidrolisada por humanos
principal forma de armazenamento de ATP nas plantas, 
insoluvel,
Celulose
lactase: açucar redutor
sacarose: não é redutor
Dissacarídeos
açucares ligados a outras macromoléculas biológicas como lipídios e proteínas
Glicoconjugadas
Aminoácidos
agem como base ou ácido (anfotéricos)
grupo R lateral é o que diferencia os aminoácidos
ácido aceita um par de életrons e a base doa um par de elétrons
protonação: adição de um próton, formando um ácido conjugado H+
deprotonação: remoção de um próton, base conjugada OH-
Pka: constante de dissociação
2 grupos ionizaveis: carboxilla e amino que podem ser titulados em base forte 
solução tampão
ponto isoelétrico: (equilibrio de cargas)
grupo amino é o primeiro a ser desprotonado 
carga final é neutra
Glicina
cadeias de aminoácidos
se unem por lig.peptídicas
união da terminação carboxilla de um aminoácido com a de outro
reação de condensação (forma 1 molécula de H2O)
os aminoácidos no final dessa união são chamados de resíduos
ex: mioglobina e citocromo c
Peptídeos
Proteínas 
Simples: 1 aminoácido
Conjugadas: componentes quimicos + aminoácidos
grupos prostéticos: grupos quimicos adicionais
primaria: sequência de aminoácidos de uma proteína (residuos)
secundária: arranjo dos aminoácidos, grupo r ou lateral 
terciaria: possui função biológica, envelomento
quarteraria: hemoglobinaé um exemplo
Estrutura das protéinas
quando a estrutura tridimensional da proteína é desfeita, desenrola e perde sua
forma original. Quando perde sua conformação, ela perde sua capacidade de
exercer funções no organismo, ocorre por alterações no ambiente
Desnaturação
funcionam como catalisadores
transporte de substâncias (ex: hemoglobina)
atuam na comunicação celular 
atuam na defesa do corpo (ex: anticorpos)
Função das proteínas
Enzimas
responsável pela catálise
catálise: aceleração das reações quimicas
enzimas se conservam após uma reação
maioria são proteínas
alta eficiencia e poder catálitico
podem ser reguladas pro mecânismos que aumentam ou diminuem sua atividade
são específicas para seu sibstrato 
reações ocorrem dentro da mitocondria
reações enzimáticas compartimentalizadas nas células 
espaço intramembranico
cristas mitocondriais
produz ATP
vias metabólicas: muitas enzimas para diminuir o tempo da produção
ciclo de krebs: ocorre dentro da matrix mitocondrial 
complexo de golgi: empacotamento e direcionamento das enzimas
DNA polimerase
oxirredutores: fazem açaõ de oxidação e redução 
transferases: transferencia de moléculas diferentes de grupos quimicos
hidrolases: reações de hidrolises, quebra com presença de H2O
liases: ações de clivagem (quebra), entre atomos, principalmente carbono
lisomerases: transferencia de grupos, dentro de uma mesma molécula, rearranjo
ligases: unem átomos de carbono-carbono, só funciona com a ajuda de vitaminas
(coenzimas)
Classificação das enzimas
região específica de ligação ao substrato, a formação dessa região forma um
encaix perfeito e termina a reação ela se solta do substrato, mantendo sua
forma, assim possibilitanto realizar novas ligações
a enzima age na reação na variação da entropia, direcionamendo o substrato
para que ele não colida de forma aleatória, aumentatno a eficiência da reação
maior a quantidade de substrato = maior velocidade da reação
Sítio ativo
sitio átivo da enzima tem o formato complementar ao substarto, promovendo
o encaixe perfeito, fazendo o reagir mais rapidamente e formando produtos
da reação.
Modelo chave-fechadura
*enzimas aceleram a reação diminuindo sua energia de ativação
Plato: enzima saturada
enzima em PH mais ácido, desnatura, zerando sua velocidade
Desnaturação
Inibidores: interferem na catálise (enzimas alostericas)