EXERCÍCIOS DE REVISÃO PROTEINAS

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EXERCÍCIOS DE REVISÃO
1. Qual a estrutura fundamental de um aminoácido e quais características podem ser influenciadas pelas diferentes cadeias laterais dos aminoácidos? 
-Apolar: hidrofóbicos; localização interna na molécula de proteína.
-Polar: hidrofílicos; localização externa na molécula de proteína.
-Polar Carregada Negativa: pka baixo, desprotonados.
-Polar Carregada Positiva: pka alto; protonados.
2. Porque os aminoácidos apresentam capacidade tamponante? Em que regiões de pH eles atuam como bons tampões? 
Os aminoácidos apresentam pelo menos duas regiões de tamponamento, uma devida ao grupo carboxílico e outra ao grupo amino. Porém, aminoácidos que apresentam radicais ionizáveis contribuem para a formação de uma nova região de tamponamento.
3. O que são ligações dissulfeto? 
É uma ligação covalente simples resultante da junção de dois grupos tiol (-SH).
4. Cite dois tipos de estruturas secundárias de proteínas e descreva suas principais características. 
Estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um polipeptídio.
-Alfa Hélice: estrutura helicoidal → Fita enrolada
-Beta Pregeada: 2 ou mais segmentos de uma cadeia se alinham próximos formando uma ‘’folha dobrada’’. 
5. Quais os principais tipos de interações responsáveis pela manutenção da estrutura tridimensional de proteínas? E no que consistem essas interações? 
Interações entre os grupos ‘R’.
-Iônicas: grupos R com cargas opostas.
-Hidrogênio: grupo R ligado a F,O,N de outro grupo.
-Dipolo-dipolo: grupos polares ligados.
-London: ligação covalente entre dois tiol.
6. Quais as diferenças entre proteínas fibrosas e globulares? Dê exemplos. 
-Fibrosas: organizadas em filamentos. Essas proteínas são pouco solúveis na água e estão associadas a funções mais estruturais, fornecendo suporte, forma, flexibilidade e proteção quanto a fatores externos. Um exemplo é a alfa-queratina.
-Globulares: o arranjo é feito de maneira esférica ou globular. Essas proteínas são solúveis na água e estão associadas a atividades de regulação, são enzimas, proteínas transportadoras e imunoglobulinas. Um exemplo é a mioglobina. 
7. Descreva a estrutura do colágeno. 
O colágeno é uma proteína formada por cadeias dos aminoácidos glicina, prolina, lisina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina, que estão organizadas de forma paralela. Com estrutura molecular simples, o colágeno é insolúvel em água em virtude da grande quantidade de aminoácidos hidrofóbicos.
8. Diferencie mioglobina de hemoglobina. 
A Mioglobina é uma hemoproteína que recebe oxigênio da hemoglobina e armazena nas células musculares até a necessidade. A ligação entre oxigênio e hemoglobina é mais complexa do que entre oxigênio e mioglobina e é responsável pela dupla capacidade da hemoglobina em transportar oxigênio e armazená-lo.
9. Comente sobre a cooperação entre as subunidades da hemoglobina e como o O2 é liberado nos tecidos periféricos. 
Estado T: baixa afinidade O2, estabilizado por grande numero de pares iônicos.
Estado R: alta afinidade O2, ligação de O2 rompe algumas ligações iônicas.
2 alfa e 2 beta- estrutura quartenaria.
Cooperativa: a medida que oxigênio vai se ligando a uma subunidade(altera a conformação), vai deixando a outra subunidade com mais afinidade.
Na liberação ocorre de forma contraria, as subunidades vao perdendo a afinidade.
A hemoglobina liga-se com eficiência ao oxigênio nos pulmões através da ligação cooperativa e libera-os nos tecidos. Esta eficiência ou afinidade depende do pH e da concentração de CO2.
10. Como as proteínas chegam à conformação nativa? E qual a importância da relação entre a estrutura e a função da proteína? 
A conformação nativa de uma proteína ou de um ácido nucleico denomina a estrutura tridimensional na qual essa molécula está biologicamente ativa e apresenta propriedades biológicas naturais.
As propriedades bioquímicas e biológicas de uma proteína são determinadas pelo arranjo tridimensional de sua cadeia, isto é, pela sua estrutura terciária.
Em condições fisiológicas a proteína adquire uma estrutura terciária bem definida e necessária à sua função, que é conhecida como estrutura nativa. 
11. O que é a desnaturação de uma proteína? E como o calor, alterações no pH e detergentes podem atuar como agentes desnaturantes? 
É a alteração da estrutura da proteína sem quebra da ligação peptídica, ou seja, as estruturas secundária, terciária e quaternária são desfeitas, restando, apenas, a estrutura primária. Isso pode ocorrer por mudanças de pH e temperatura, por raio X e por produtos químicos. Quando a proteína é desnaturada ela apresenta solubilidade reduzida, aumento da digestibilidade e o mais importante: perde a sua atividade biológica.
12. Quais podem ser os destinos de uma proteína mal dobrada? Explique
São proteínas que não apresentam estruturas dobradas estáveis. Podem ser totalmente não estruturadas ou apresentar regiões ou domínios internos não estruturados.
As proteínas não dobradas adequadamente são retidas no interior do RE. Havendo acúmulo excessivo de proteínas, há um recrutamento de chaperonas, que possuem a finalidade de normalizar as alterações celulares e reestabelecer a homeostase de proteínas mal dobradas. Caso o acúmulo não seja normalizado, a proteínas mal dobradas são transportadas para o citoplasma através do mecanismo de degradação ER-associado (ERAD) e degradadas pela proteossoma.