Proteínas

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PROTEÍNAS
• Importância 
 É o componente mais abundante 
 Diversas formas e funções devido as diferentes 
maneiras que os aa podem se associar 
• Estrutura 
 Polímero de aa 
 Ligação Peptídica 
▪ Não pode ser rompida por desnaturantes 
▪ Dupla ligação parcial, rígida e planar 
▪ Ligação trans (cada R para um lado) 
▪ Sem carga, porém, polar 
▪ Grupo carboxila + grupo amino 
 Contém todos os 20 aa (raras exceções não possuem 
todos) 
 A conformação estrutural pode até mudar, mas é 
transitório 
 As ligações fracas são responsáveis por manter a 
estrutura, porque estão em grande quantidade 
 Uma mudança na sequência de DNA do gene pode 
mudar a sequência dos aa numa proteína, o que 
pode levar a não ativação da proteína. (anemia 
falciforme) 
• Níveis estruturais 
 Primário: 
▪ É a sequência de aa numa cadeia polipeptídica. 
▪ Alteração de 1 aa pode causar doenças (anemia 
falciforme, a qual 1 ou 2 aa glutamato é 
substituído por valina fazendo com que a 
hemoglobina fica em forma de foice, com isso, ao 
tentar passar pelos vasos sanguíneos fica presa e 
impede o fluxo de sanguíneo) 
 Secundário: 
▪ Estruturas dobradas em si devido as ligações 
entre os átomos da espinha dorsal (a espinha 
dorsal se refere a cadeia polipeptídica que não 
seja a dos grupos R) 
▪ Estruturas mais comuns formadas: -hélice e 
folha- pregueada, as ligações são de ponte de 
hidrogênio, entre o O do grupo carbonila de um 
aa e o H do grupo amino de outro. 
▪ -hélice: a carbonila (C=O) de um aa tem um H 
ligado ao grupo (N-H) de outro aa que está a 4 
posições depois na cadeia. 
▪ Folha- pregueada: dois ou mais segmentos de 
uma cadeia polipeptídica vão se unir, através de 
pontes de hidrogênio, formando como se fosse 
uma folha dobrada. As fitas podem ser paralelas 
(terminais correspondentes) ou antiparalelas. 
▪ Prolina normalmente não pode formar -hélice 
porque seu grupo R se adere ao amino formando 
um anel, geralmente aparece em curvas ou em 
regiões não estruturadas 
▪ Triptofano, tirosina e fenilalanina por terem 
grupo R muito grande são encontrados em folha-
 porque tem maior espaço para essas 
estruturas. 
 Terciário: 
▪ Estrutura tridimensional de um polipeptídio, 
devido a interação dos grupos R. 
▪ Ligações entre os grupos R: ligação de hidrogênio, 
ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, forças de 
London 
▪ Grupos R com cargas iguais repelem-se, enquanto 
aqueles com carga oposta pode formar uma 
ligação iônica. 
▪ Interações hidrofóbicas no interior da proteína, 
deixando os aa hidrofílicos no exterior, também 
auxilia na formação dessa estrutura. 
▪ Ligação covalente importante: ponte de dissulfeto, 
são ligações entre as cadeias laterais de cisteínas, 
que possuem enxofre. Essas ligações são as mais 
fortes. 
 Quaternário: 
▪ Muitas proteínas têm apenas uma cadeia 
polipeptídica que vai até o nível terciário, mas 
muitas possuem várias cadeias juntas (chamadas 
subunidade), é o que caracteriza o nível 
quaternário. 
▪ Hemoglobina (4 subunidades) e DNA polimerase 
(10 subunidades) 
▪ As mesmas ligações que ocorrem na terciária 
funcionam aqui também 
 
• Desnaturação e dobramento 
 Está na forma funcional quando em terciário ou 
quaternário 
 A proteína é desnaturada quando perde sua estrutura 
de ordem superior, ou seja, sua forma tridimencional, 
mas sem perder sua sequência de aa, com isso, perde 
sua função. 
 Muitas proteínas conseguem se reenovelar quando 
voltam para seu ambiente natural. As proteínas 
chaperones (chaperoninas) auxiliam as proteínas que 
não conseguem sozinhas se enovelar 
 Porém, nem todas conseguem voltar ao seu estado 
normal, como é o caso da albumina presente no ovo 
 O que faz quebrar as interações? 
▪ Temperatura e pH extremos 
▪ Solventes orgânicos (álcoois e cetona) 
▪ Ureia 
▪ Detergente 
▪ Metais pesados 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ROTEIRO DE ESTUDO 
• Diferença entre peptídeo e proteína 
Os peptídeos são cadeias curtas de AA, com até 50 AA. Já as proteínas são cadeias mais longas de AA, sendo 
acima de 50 AA. 
• Níveis estruturais das proteínas. 
Primário: sequência simples de aa. 
Secundário: sequências dobradas entre si devido as interações entre os átomos da espinha dorsal, ou seja, 
sem incluir os R. Podendo se estruturar em: -hélice e folha- pregueada. 
Terciário: estrutura tridimensional de um polipeptídio devido as interações entre os grupos R. 
Quaternário: união de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades). 
• Ligações químicas que estabilizam. 
Tanto as ligações para manter a estrutura terciária, quanto a quaternária, são: ligação dissulfeto (entre cisteínas, 
são as mais fortes), ponte de hidrogênio, ligações iônicas, dipolo-dipolo, interações hidrofóbicas também 
estabilizam. 
• Classes funcionais de proteínas. 
Estruturais: função constitutiva e construtiva em diversas células e tecidos 
 Colágeno: sustentação e reforço 
 Queratina: força, elasticidade e resistência a unhas, cabelo, pelos e epidermes 
Transportadoras: carregam substancias especiais de um ponto a outro no interior das células. 
 Hemoglobina: transporta O2 nos vasos sanguíneos 
 Mioglobina: armazena O2 nos músculos 
Mecânicas: processo de mobilidade, contração e relaxamento celular e muscular 
 Actina e miosina: contração muscular 
Nutritiva: nutrem ou armazenam conteúdo nutritivo 
 Albumina: presente na clara do ovo 
 Caseína: presente no leite 
Defesa: são os anticorpos que protegem os organismos contra os agentes estranhos 
Coordenadoras: mediam determinadas reações 
 Insulina: controla a concentração de glicose no sangue 
 Hormônio do crescimento: determina a elongação da estrutura óssea 
Enzimas: função catalítica acelerando reações bioquímicas. 
• Diferenças e características entre proteínas fibrosas e globulares. Citar exemplos e funções 
Fibrosas: estruturalmente simples, apresentando normalmente um único tipo de estrutura secundaria. 
Geralmente é insolúvel em água, longos filamentos que se entrelaçam gerando fibras resistentes. Função 
estrutural. Ex: colágeno, elastina, queratina 
Globulares: mais complexas por apresentarem mais de uma estrutura secundária, além de possuir estrutura 
terciária (o que difere das fibrosas). Apresentam-se muito dobradas, o que gera uma forma esférica, além de 
garantir solubilidade já que as partes hidrofóbicas estão escondidas no interior, enquanto que as hidrofílicas 
se expõem. Ex: hemoglobina, enzimas. 
• Diferenças e características entre proteínas simples e conjugadas. Citar exemplos e funções. 
Simples: formada apenas por aa 
Conjugada: proteínas que possuem, além do aa, outros tipos de constituintes em sua molécula, podendo ser 
orgânicos (açucares, lipídios) ou inorgânicos (íons metálicos...) 
• Conceito de zimógeno ou zimogênio 
É um precursor enzimático inativo, necessitando de alterações bioquímicas (tal como uma alteração de 
conformação, ou uma reação de hidrolise que revele seu sitio ativo) para que se torne uma enzima ativa. 
• Conceito de DOMÍNIO e MOTIVOS de proteínas. 
Motivos/Estrutura supersecundária/ enovelamento: enovelamento de dois ou mais elementos da estrutura 
secundária e a conexão entre eles. 
Domínio: é uma parte da cadeia polipeptídica que é independentemente estável ou pode se mover como uma 
entidade isolada. 
• Fatores químicos ou físicos que causam desnaturação 
A desnaturação da proteína ocorre quando perde sua conformação tridimensional por causa do rompimento 
das ligações devido ao calor e pH extremos, solventes orgânicos (álcool e cetona), ureia, detergente, metais 
pesados. 
• Exemplificar algumas modificações pós traducionais de proteínas.Modificações pós-traducionais são eventos que mudam as propriedades das proteínas por clivagem 
proteolítica (quebra (hidrólise) das ligações peptídicas de uma proteína feita pela enzima protease) ou por 
adição de um grupo químico um ou mais aa. Essas modificações podem determinar a ativação, ou não da 
proteína, a atividade, a localização e interações com outras proteínas.