Classes de Imunoglobulinas - IgG, IgM, IgA, IgE e IgD

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Imunoglobulina G 
✓ A IgG é produzida por plasmócitos no baço, linfonodos e medula 
óssea. 
✓ É a imunoglobulina encontrada em maior concentração no sangue, 
exercendo um papel fundamental na resposta imune mediada por 
anticorpos. 
✓ O peso molecular da IgG é de aproximadamente 180 kDa; a molécula 
apresenta estrutura típica de BCR, contendo duas cadeias leves 
idênticas e duas cadeias pesadas γ idênticas (Fig. 16-3). As cadeias 
leves podem ser do tipo κ ou λ. 
✓ Por ser a menor das imunoglobulinas, a IgG pode migrar mais 
facilmente dos vasos sanguíneos do que outros isótipos. Esta 
característica é de extrema importância durante inflamações, pois o 
aumento da permeabilidade vascular permite que a IgG participe da 
defesa de tecidos e de mucosas. 
✓ A IgG liga-se a antígenos específicos, como os encontrados na 
superfície de bactérias. A ligação de anticorpos nas superfícies 
bacterianas pode provocar aglutinação e opsonização. 
✓ Os anticorpos IgG ativam a via clássica do sistema complemento 
apenas quando há um número suficiente de moléculas agrupadas ao 
antígeno e na configuração adequada. 
 
 
 
Estrutura da IgG. 
Imunoglobulina M 
✓ A IgM também é produzida por plasmócitos em órgãos linfoides 
secundários. 
✓ É a segunda imunoglobulina mais concentrada no soro, depois da 
IgG, na maioria dos mamíferos. 
✓ Quando ligada à superfície de linfócitos B, a IgM atua como BCR, 
composto por um monômero de 180 kDa. No entanto, a forma 
secretada de IgM é composta por cinco (eventualmente seis) 
subunidades de 180 kDa ligadas entre si em forma circular por pontes 
dissulfeto. Assim, seu peso molecular totaliza 900 kDa. 
✓ Um pequeno polipeptídeo denominado cadeia J (de 15 kDa) une 
duas das unidades para formar o círculo. Cada monômero de IgM 
apresenta uma estrutura convencional de imunoglobulina e, assim, é 
composto por duas cadeias leves, κ ou λ, e duas cadeias pesadas do 
 
 
tipo µ. As cadeias µ diferem das cadeias γ pela presença adicional 
de um quarto domínio constante (CH4), bem como adição de um 
segmento de 20 aminoácidos na região C-terminal, porém não 
apresentam região de dobradiça. 
✓ O sítio de ativação do sistema complemento da IgM está localizado 
no domínio CH4. 
 
A estrutura da IgM. O diagrama mostra a estrutura pentamérica com 
cinco subunidades, a forma mais abundante desta molécula. 
Algumas moléculas de IgM podem conter 6 subunidades. 
Ampliação original de 240.000x. 
✓ A IgM é a principal imunoglobulina produzida durante a resposta 
imune primária. 
 
 
Quantidades relativas de cada classe de imunoglobulina produzida 
durante as respostas imunes primárias e secundárias. Note que a 
IgM é predominante na resposta imune primária, enquanto a IgG o 
é em uma resposta tardia. 
 
✓ Ela também pode ser produzida em respostas secundárias, porém 
tende a ser subestimada pela predominância de IgG. 
✓ Embora produzida em pequenas quantidades, a IgM é mais eficiente 
(em base molar) do que a IgG para a ativação do sistema 
complemento, opsonização, neutralização viral e aglutinação. 
✓ Devido ao seu grande tamanho, as moléculas de IgM raramente 
entram nos fluidos teciduais, mesmo quando há sítios de inflamação 
aguda. 
 
 
 
 
 
Imunoglobulina A 
✓ A IgA é secretada por plasmócitos localizados nas mucosas e 
produzida nas paredes do intestino, trato respiratório, sistema 
urinário, pele e glândulas mamárias. 
✓ Sua concentração sérica, na maioria dos mamíferos, é geralmente 
menor do que a da IgM. 
✓ Os monômeros de IgA apresentam peso molecular de 150 kDa, 
embora a imunoglobulina seja normalmente secretada na forma de 
dímeros. 
✓ Cada monômero de IgA é composto por duas cadeias leves e duas 
cadeias pesadas α formadas por três domínios constantes. 
✓ A formação da IgA dimérica ocorre pela união de duas moléculas por 
uma cadeia J. Polímeros de maior tamanho são ocasionalmente 
encontrados no soro. 
 
 
Estrutura da IgA e da S-IgA. O componente secretor é composto 
por cinco domínios de imunoglobulina ligados. Ele é encontrado na 
 
 
superfície de certas células epiteliais, onde age como um receptor 
para as imunoglobulinas poliméricas (pIgR). Pode ainda ligar-se à 
IgM. 
✓ A IgA produzida em mucosas é transportada pelas células epiteliais 
para secreções externas. 
✓ A maior parte de IgA produzida na parede intestinal, por exemplo, é 
carreada para o fluido intestinal. O transporte ocorre mediante a 
ligação de IgA ao receptor para imunoglobulina polimérica (plgR), ou 
componente secretor, presente em células epiteliais intestinais. 
✓ O componente secretor se liga a dímeros de IgA, formando uma 
molécula complexa, chamada IgA secretora (S-IgA), e protegendo-a 
contra a degradação por proteases intestinais. 
✓ A IgA secretora é a principal imunoglobulina presente nas secreções 
externas de animais não ruminantes. Ela é fundamental na proteção 
contra a invasão microbiana aos tratos intestinal, respiratório e 
urogenital, de glândulas mamárias e olhos. 
✓ A IgA não ativa a via clássica do sistema complemento nem pode 
atuar como opsonina, entretanto pode aglutinar antígenos 
particulados e neutralizar vírus. 
✓ Além disso, impede a aderência de micróbios invasores às mucosas. 
 
Imunoglobulina E 
✓ A IgE, assim como a IgA, é produzida principalmente por plasmócitos 
presentes em mucosas. 
✓ Apresenta formato de “Y” típico das imunoglobulinas, composta por 
quatro cadeias, com quatro domínios constantes nas cadeias 
pesadas e peso molecular de 190 kDa. 
 
 
✓ A IgE, entretanto, está presente no soro em concentrações 
extremamente baixas. Por este motivo, sua função não pode 
compreender, simplesmente, a ligação e o revestimento de 
antígenos, como outras imunoglobulinas. 
✓ A IgE desencadeia inflamação aguda, atuando como uma molécula 
sinalizadora. Assim, moléculas de IgE ligam-se fortemente aos 
receptores de alta afinidade para IgE (Fc RI) de mastócitos e 
basófilos. 
✓ Quando a IgE é ligada ao antígeno, ocorre uma rápida liberação de 
moléculas inflamatórias pelos mastócitos. A inflamação aguda 
resultante aumenta as defesas no local onde esta ocorre e ajuda a 
eliminar o antígeno. 
✓ A IgE medeia reações de hipersensibilidade do tipo I, é responsável 
por parte da imunidade contra helmintos e tem a meia-vida mais curta 
de todas as imunoglobulinas (dois a três dias), sendo facilmente 
destruída quando tratada com calor brando. 
 
Estrutura da IgE. Note a presença de quatro domínios constantes e 
de uma dobradiça na cadeia pesada. 
 
 
 
Imunoglobulina D 
✓ A IgD está presente em equinos, bovinos, ovinos, suínos, cães, 
roedores e primatas, porém ainda não foi detectada em coelhos ou 
em gatos. 
✓ Ela também foi identificada em diversos peixes ósseos (peixe-gato, 
linguado, halibute, carpa, salmão, truta arco-íris, fugu, peixe-zebra e 
bacalhau), mas não foi encontrado em galinhas. 
✓ A IgD é um BCR encontrado principalmente ligado aos linfócitos B, e 
apenas uma pequena quantidade da molécula é secretada no 
sangue. 
✓ As moléculas de IgD são compostas por duas cadeias pesadas δ e 
duas cadeias leves. 
✓ Diferente das demais classes de imunoglobulinas, a IgD é 
evolutivamente instável e apresenta muitas variações em sua 
estrutura. Por exemplo, a de camundongos não possui domínio Cδ2, 
apresentando apenas dois domínios constantes em suas cadeias 
pesadas e peso molecular de cerca de 170 kDa. 
✓ Em contrapartida, a IgD de cavalos, bois, ovelhas, cães, macacos e 
humanos possui três domínios constantes de cadeia pesada e uma 
região de dobradiça muito longa codificada por dois éxons. 
✓ A IgD de suínos apresenta uma região de dobradiça curta, codificada 
por um único éxon. 
✓ Em bovinos, ovinos e suínos, mas não em equinos ou cães, o 
domínio Cδ1 é quase idêntico ao domínio da Cµ1 da IgM. Os demais 
domínios constantes são totalmente distintos. Em camundongos,dois domínios da região constante (Cδ1 e Cδ3) são separados por 
uma região de dobradiça longa e bastante exposta. Devido a esta 
característica e ao fato de não apresentarem pontes dissulfeto 
 
 
intercadeias, a IgD de camundongos está mais suscetível à 
degradação por proteases e não pode ser detectada no soro, embora 
o seja no plasma. 
✓ Assim como a IgE, a IgD é destruída em tratamento com calor 
brando. 
 
Estrutura da IgD em camundongos e outros mamíferos. Note que a 
região da dobradiça na IgD murina é longa e exposta, o que torna a 
molécula muito instável. 
A estrutura do gene da IgD difere muito entre os mamíferos. Este 
diagrama mostra a organização dos éxons das cadeias pesadas de 
IgD em diferentes espécies. Nenhuma outra classe de 
 
 
imunoglobulina mostra essa variação, e seu significado é 
desconhecido. 
✓ A função até agora desconhecida da IgD desafia explicações. 
Entretanto, a ocorrência da mudança de classe de IgM para IgD foi 
descrita na mucosa do trato respiratório superior de humanos. 
✓ Assim ocorre a geração de plasmócitos produtores de IgD que 
reagem com bactérias presentes nas vias aéreas. Esta IgD circulante 
liga-se a basófilos induzindo a produção de catelicidinas, IL-1, IL-4 e 
fator de ativação de linfócitos B (BAFF). 
✓ Em humanos, a IgD conduz um sistema de defesa de interface entre 
as imunidades inata e adaptativa. 
 
 
TIZARD, Ian R. Imunologia Veterinária, 9ª ed., Rio de Janeiro: Elsevier, 2014. PEREIRA 
MG. Epidemiologia Teoria e Prática. 1. ed. Rio de Janeiro:Guanabara.