ESTUDO DIRIGIDO BIOQUÍMICA

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Universidade Paulista - UNIP 
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Curso: Odontologia Disciplina: Bioquímica 
Prof: Dra. Maristela Cesquini Oliveira 
 
Obs: As questões que se seguem constituem um guia de estudo para que os alunos 
tenham embasamento teórico para a resolução das questões da prova. Na prova, as 
questões são formadas de casos. 
A resolução destas questões não deve substituir o estudo do material de aula (slides 
e explicação) e a consulta de livros de bioquímica. 
Não as use como a única forma de estudo. 
 
1. Sobre as proteínas, responda: 
a) Quais são as unidades básicas que as formam? 
b) Onde são encontradas? 
c) Quais são as suas funções? 
5. Sobre os aminoácidos, responda: 
a) Qual é a estrutura básica de um aminoácido? Qual o papel do R nesta 
estrutura básica? 
b) Qual a definição de aminoácido essencial e não essencial? 
c) O que é aminoácido apolar, polar, básico e ácido? 
6. Esquematize uma ligação peptídica. Qual a função dela? 
7. O que significa dizer: “Estrutura N-terminal de uma proteína”? 
8. O que significa dizer: “Estrutura C-terminal de uma proteína”? 
9. Qual a diferença entre peptídeo e proteína? 
10. Cite alguns peptídeos de importância biológica. 
11. O que é estrutura primária, secundária, terciária e quaternária de uma 
proteína? O que constituição nativa de uma proteína? 
12. O que é desnaturação protéica? Quais as condições que podem ser 
consideradas desnaturantes? 
13. Imagine que uma proteína perca as suas estruturas secundárias, terciária e 
quaternária e responda se ela continuaria funcional. 
14. Quais as condições ou situações capazes de romper as ligações peptídicas? 
Que estrutura a proteína perderia e diga qual seria o produto resultante desta 
quebra de estrutura. 
15. Explique como deve ser organizar, estruturalmente, uma proteína formada de 
vários aminoácidos apolares e polares conjuntamente. 
16. O que aconteceria com proteínas que sofrem alterações na sua composição 
bioquímica básica (alteração na posição ou tipo de aminoácido)? 
17. O que você entende por glicoproteína e lipoproteína? Quem são as 
lipoproteínas mais conhecidas? 
18. Sobre a enzima, responda: 
a) Definição de enzima. 
b) Qual a constituição bioquímica de uma enzima? 
c) Qual a função dela. 
d) Esquematize uma reação geral catalisada por enzima. 
e) Quais são as principais características delas? 
19. O que é energia de ativação? Diga como a enzima pode alterar esta energia. 
20. Quais são os fatores físicos que podem alterar a atividade de uma enzima? 
21. Imagine uma enzima do nosso sangue e faça dois gráficos baseados nela 
salientando no gráfico A o pH ótimo desta enzima e no B a temperatura ótima 
desta molécula. 
22. Explique cofator, holoenzima e isoenzima. 
23. Desenhe um gráfico baseado nas características de Michaelis-Menten. 
24. Qual o significado de KM para uma enzima? Como podemos calculá-lo? 
 25. Qual a vantagem de transformarmos um gráfico de Michaelis-Menten em 
um plot de Lineweaver-Burke? 
26. Qual é o papel de um inibidor em uma reação catalisada por enzima? 
27. Explique como os inibidores podem trazer vantagens para a indústria 
farmacêutica e para as reações bioquímicas normais do nosso organismo. 
28. O que é um inibidor competitivo? O que ele faz com as características 
cinéticas de uma enzima, como o KM? 
29. O que é um inibidor não competitivo? O que ele faz com as características 
cinéticas de uma enzima, como o KM e Vmax? 
30. O que é um inibidor irreversível? O que ele faz com as características 
cinéticas de uma enzima, como o KM? 
31. O que é uma enzima alostérica ou regulatória? 
32. Explique o significado bioquímico da enzima alostéria ser encontrada, 
geralmente, como a primeira enzima de uma via bioquímica? 
33. O sítio regulatório (modulador ou alostérico) de uma enzima pode ser 
comparado ao sítio do inibidor das enzimas que são inibidas por inibição não 
competitiva?