Aula 6 Bioquímica II Aminoácidos, Proteínas e Peptídeos

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Bioquímica II: Proteínas, 
Aminoácidos e Peptídeos
Ciências Morfofuncionais Veterinária Aplicadas ao Sistema Digestório e Glândulas 
Anexas 
Prof.ª M. V. Esp. Juliana Zambelli
AMINOÁCIDOS 
Bioquímica I: Proteínas, Aminoácidos e Peptídeos
Aminoácidos
• São componentes de proteínas
• Unidades fundamentais das proteínas
• As proteínas são formadas a partir da ligação em 
sequência de apenas 20 aa
• Estas sequências determinam uma função única
• Além desses 20 aa principais, existem alguns aa 
especiais
• Aparecem em alguns tipos de proteínas
• Não constituem tampões fisiológicos importantes
Aminoácidos 
• Os aa diferem entre si pela estrutura da 
cadeia lateral 
• Grupo R
Aminoácidos 
• Compostos que apresentam em 
sua molécula
• 1 grupo amino (-NH3)
• 1 grupo carboxila (-COOH)
• Exceção: prolina
• Grupo imino (-NH-) no 
lugar do grupo amino 
Aminoácidos 
• Grupo R (cadeia lateral)
• É o que diferencia um 
aa de outro
• Variações em 
estrutura, tamanho, 
carga elétrica e 
solubilidade em água 
Aminoácidos 
• Propriedades das cadeias laterais dos 
aminoácidos
• São importantes para a conformação das 
proteínas
• São classificados de acordo com a polaridade 
do grupo R em 2 grandes categorias
• Aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico)
• Aminoácidos polares (grupo R hidrofílico)
Aminoácidos 
apolares 
• Grupos R constituídos por cadeias orgânicas 
com caráter de hidrocarboneto
• Não interagem com a água (hidrofóbicos)
• Localização interna na molécula de proteína
• Pertencem é esse grupo:
• Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, 
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano
Único aa que não tem o C com os 4 
substituintes diferentes
Aminoácidos 
polares 
• Cadeias laterais com grupos com carga 
elétrica líquida ou grupos com cargas 
residuais
• Os capacita a interagir com a água 
(hidrofílico)
• Encontrados na superfície da molécula 
proteica
• Subdivididos em 3 categorias, segundo 
carga apresentada pelo grupo R em 
soluções neutras
Aminoácidos 
polares 
• Aminoácidos básicos: se a carga for 
positiva
• Aminoácidos ácidos: se a carga for 
negativa
• Aminoácidos polares sem carga: se a 
cadeia lateral não apresentar carga 
líquida
Aminoácidos 
polares 
• Aminoácidos básicos: lisina, arginina e 
histadina
• Aminoácidos ácidos (dicarboxílicos): 
aspartato e glutamato
• Aminoácidos polares sem carga
• Serina, trionina e tirosina (grupo 
hidroxila na cadeia lateral)
• Asparagina e glutamina (com grupo 
amida)
• Cisteína (com grupo sulfiarila)
PEPTÍDEOS
Bioquímica I: 
Proteínas, 
Aminoácidos e 
Peptídeos
Peptídeos 
• Peptídios, peptídeos ou péptidos
• São biomoléculas formadas pela ligação de dois ou mais aminoácidos
• Através de ligações peptídicas
• Estabelecidas entre um grupo amina de um aminoácido, e um grupo 
carboxilo do outro aminoácido
Ligação covalente de 2 aa através da 
liberação de 1 molécula de água 
(desidratação)
Forma uma molécula de amida
Peptídeos 
• Os peptídeos são resultantes do processamento de proteínas e podem possuir na 
sua constituição 2 ou mais aminoácidos
• Oligopeptídeos (2 até 50 aa)
• Dipeptídeo: 2 aa, 1 ligação peptídica
• Tripeptídeo: 3 aa, 2 ligações peptídicas
• Tetrapeptídeo: 4 aa, 3 ligações peptídicas
• Pentapeptídeo: 5 aa, 4 ligações peptídicas
• Polipeptídeos (51 até 100 aa): massa molecular menor que 10.000 daltons
• Proteínas (acima de 100 aa): massa molecular maior que 10.000 daltons
Sequência de aa curta
A diferença é o tamanho – proteína sequências mais longas 
Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos
PROTEÍNAS
Bioquímica I: 
Proteínas, 
Aminoácidos e 
Peptídeos
Proteínas
• São macromoléculas biológicas constituída
s por uma ou mais cadeias de aminoácidos 
• Estão presentes em todos os seres vivos
• Participam em praticamente todos os 
processos celulares, desempenhando um 
vasto conjunto de funções no organismo
• Replicação de ADN
• Resposta a estímulos
• Transporte de moléculas
Proteínas
• Muitas proteínas são enzimas
• Catalisam reações bioquímicas vitais para 
o metabolismo
• As proteínas têm também funções 
estruturais ou mecânicas
• Actina e miosina nos músculos
• Proteínas no citoesqueleto
• Formam um sistema de andaimes que 
mantém a forma celular
Proteína
• Outras proteínas são importantes 
na sinalização celular, resposta 
imunitária e no ciclo celular
• As proteínas diferem entre si 
fundamentalmente na sua sequência de 
aminoácidos
• Sequência genética
• Geralmente provoca o 
seu enovelamento numa estrutura 
tridimensional específica que determina a 
sua atividade
Proteínas
• Ao contrário das plantas, os animais não 
conseguem sintetizar todos os aa de que 
necessitam para viver
• Os aa que o organismo não é capaz de 
sintetizar por si próprio são 
denominados aminoácidos essenciais
• Devem ser obtidos pelo consumo de 
alimentos que contenham proteínas
• As quais são transformadas em 
aminoácidos durante a digestão
Proteínas
• As proteínas podem ser encontradas 
numa ampla variedade de alimentos de 
origem animal e vegetal
• Carne
• Ovos
• Leite
• Peixe
São fontes de 
proteínas 
completas
Proteínas
• Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína 
estão as leguminosas
• Feijão
• Lentilhas
• Soja
• Grão-de-bico
• A grande maioria dos aminoácidos está disponível na 
dieta
• Dieta equilibrada raramente necessita de suplementos 
de proteínas
• A necessidade é também maior em atletas ou durante 
a infância, gestação ou amamentação
• Ou quando o corpo se encontra em recuperação de 
um trauma ou de uma operação 
Classificação das proteínas 
• Quanto a composição
• Proteína simples: quando há 
hidrólise, apenas aa são 
liberados
• Exemplo: quimiotripsina
Classificação 
das 
proteínas 
• Quanto a composição
• Proteína conjugada (ou 
heteroproteínas): possuem 
componentes químicos adicionais 
associados aos aa
• Grupo proteico: parte não 
aminoacídica responsável pela função 
principal da proteína
Classificação das proteínas 
Classificação 
das 
proteínas 
• Quanto a forma
• Proteínas fibrosas
• A maioria insolúveis nos solventes aquosos 
com pesos moleculares muito elevados
• São formadas geralmente por longas moléculas 
+/- retilíneas e paralelas ao eixo da fibra 
(proteínas de estrutura)
• Algumas possuem estrutura diferente –
helicoidal (tubulinas)
Colágeno do conjuntivo, as queratinas do 
cabelo, a fibrina do soro sanguíneo ou a 
miosina dos músculos
Classificação 
das 
proteínas 
• Quanto a forma
• Proteínas globulares
• Estrutura espacial mais complexa
• São mais esféricas
• Geralmente solúveis nos solventes 
aquosos (enzimas, transportadores 
como a hemoglobina, etc.)
Classificação 
das proteínas 
• Quanto ao número de cadeias 
polipeptídicas
• Proteínas monométricas: formadas por 
apenas uma cadeia polipeptídica
• Proteínas oligoméricas: formadas por 
mais de uma cadeia polipeptídica, são 
as proteínas de estrutura mais 
complexa
Funções das 
proteínas 
Catalisadores
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis
Armazenamento (ferritina)
Veículos de transporte (hemoglobinas)
Hormônios
Anti-infecciosos (imunoglobulina)
Enzimáticas (lipases)
Nutricional (caseína)
Agentes protetores
Funções
• Formam os componentes do esqueleto 
celular e de estruturas de sustentação –
Ex: colágeno e elastina
• Participam de quase todos os processos 
biológicos
• Incluem enzimas que catalisam as 
reações químicas
• Faz transporte de moléculas
Funções
• Mecanismos de defesa do organismo
• Imunoglobulinas
• Interferon 
• Controle global do metabolismo
• Ação hormonal → insulina
Combate a infecções 
bacterianas e virais 
Funções
• Mecanismos contráteis
• Actina e miosina → contração muscular
• Atividade dos genes
• Proteínas reguladoras ligam-se ao DNA 
em sítios específicos, localizados próximo 
ao genes, alternando a sua expressão
Como as proteínas se 
diferem 
bioquimicamente???
Comoas proteínas 
diferem 
bioquimicamente??? 
• Determinado pela sequência de DNA
• Dogma central da biologia molecular
Sequência de aa
• Primária
• Secundária
• Terciária
• Quaternária 
Organização estrutural
Organização 
estrutural 
• O arranjo espacial de uma proteína é 
chamado de conformação
• A conformação inclui qualquer estado 
estrutural que a proteína pode assumir 
sem que haja quebra de suas ligações 
peptídicas
• Proteínas dobradas em sua conformação 
funcional são chamadas de nativas
• Interações fracas
• Pontes dissulfeto
Estrutura primária 
• Sequência de aa ligados por ligações 
peptídicas e inclui algumas ligações 
dissulfeto
• Nível estrutural mais simples e mais 
importante, pois dele deriva todo o 
arranjo espacial da molécula
• Resulta em uma longa cadeia de aa 
semelhante a um “colar de contas”, com 
uma extremidade “amino terminal” e 
uma extremidade “carboxi terminal”
Cadeia linear de aa
Estrutura secundária 
• Arranjo espacial dos resíduos de aa que são 
adjacentes em um segmento polipeptídico
• Quando há a rotação das ligações entre os 
carbonos permitindo um grau de enovelamento 
inicial
• Ligações de hidrogênio mantem esse tipo de 
estrutura
• Podem ocorrer de forma intramolecular formando 
hélices α e intermolecular, formando a 
conformação folha β
Estrutura terciária 
• É o arranjo tridimensional 
total de todos os átomos de 
uma proteína
• Inclui aspectos de alcance 
mais longo
• Ocorre a interação entre aa 
que estão em localizações 
bem distantes devido as 
curvaturas existentes
• Mantidas por ligações fracas 
entre os segmentos
Estrutura 
quaternária 
• Quando as proteínas contem mais 
duas ou mais cadeias polipeptídicas 
distintas, ou subunidades, que 
podem ser idênticas ou diferentes 
POR HOJE É 
SÓ 
PESSOAL!!!