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Estudo Dirigido Bases PR1 docx

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Tatiana Lopes 2020.1 
 
ESTUDOS DIRIGIDOS 
Bioquímica 
PR1 
 
AMINOÁCIDOS, POLARIDADE E PKA 
 
1) Ocasionalmente aminoácidos são utilizados no preparo de tampões. Examine a tabela abaixo 
e escolha o aminoácido mais adequado para tamponar soluções nos seguintes valores de pH: 
pH=4, pH=6 e pH=11. 
 
Aminoácido pK1 (COOH) pK2 (NH2) pKR (radical) pI (ponto 
isoelétrico) 
Glicina 2,3 9,6 - 6,0 
Metionina 2,3 9,2 - 5,8 
ác. aspártico 2.1 9,8 3,9 3,0 
ác. glutâmico 2,2 9,7 4,3 3,2 
Histidina 1,8 9,2 6,0 7,6 
Lisina 2,2 9,2 10,5 9,8 
Arginina 2,2 9,0 12,5 10,8 
Ph4- Aspárico. 
PH6- Histidina 
PH11- Lisina 
2) Dos aminoácidos da tabela acima, qual pode participar melhor do tamponamento celular (pH 
variando de 6,5 a 7,2, dependendo da célula), quando compondo a estrutura de proteínas? 
A histidina. 
3) Que cargas a histidina terá nos seguintes valores de pH: 2,7, 4,5, 7,2, 12,0 e 13,8? Quais são 
as estruturas de dissociação da histidina? 
 
 
PH 2,7 (+1) 
PH 4,5 (+1) 
PH 7,5 (+0) 
PH 12 (-1) 
PH 13,8 (-1) 
 
4) Como os aminoácidos podem ser classificados? Aponte as formas de classificação. 
Os aminoácidos podem ser classificados em: 
 Aminoácidos com cadeias laterais apolares. 
 Aminoácidos com cadeias laterais polares. 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
 Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa devido à 
presença de grupos carboxila). 
 Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais). 
 Essenciais: Não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do 
alimento. 
 Não – essenciais: O organismo é capaz de sintetizar. 
5) Qual o comportamento iônico de uma molécula com um grupo ácido carboxílico (COOH) com 
pKa de 4,5, nos seguintes pH: 2,0; 4,5; 7,4 e 10? 
PH 2: Protonado. 
PH 4,5: Metade protonado e a outra metade desprotonado (ponto ótimo). 
PH 7,4: Desprotonado (com carga negativa). 
PH 10: Desprotonado (com carga negativa). 
6) Qual a faixa de tamponamento da molécula citada na questão anterior e qual o ponto ótimo 
de pH para tamponamento? Explique. 
3,5 a 5,5 (ponto ótimo). 
7) Moléculas altamente polares apresentam alguma dificuldade para serem distribuídas via 
plasma? E como se dá a passagem por uma barreira lipídica? 
Se a molécula é polar e a água também é polar, ela consegue se dissolver. Já se for polar em 
algo lipídico ela não consegue se dissolver. Precisa de um canal. 
 
PROTEÍNAS 
 
1) Mais da metade do nosso peso seco corresponde às proteínas. Proteína do grego "proteios" 
significa 1a classe, já demonstrando sua importância. Devido a sua abundância, podemos 
observar que esta classe de moléculas desempenha vários papéis biológicos. Cite 5 papéis 
relevantes de proteínas, citando exemplos. 
 
 Proteína com papel enzimático: Pepsina, atua no estômago. 
 Proteína com papel de defesa: Imunoglobulinas. 
 Proteína com papel hormonal: Insulina. 
 Proteína com papel transportador: Hemoglobina. 
 Proteína com papel osmorregulador: Albumina. 
 
2) Quais são os tipos de interação e ligação química que ocorre nas proteínas? Relacione estas 
forças com os níveis estruturais proteicos. 
As proteínas são, principalmente, estabilizadas por ligações covalentes que ajudam a manter a 
estrutura íntegra. Essas ligações costumam ser ligações peptídicas e ponte dissulfeto. Existem 
também ligações não covalentes, que são mais fracas: ligação de hidrogênio, interações 
hidrofóbicas e ligações iônicas. 
Níveis estruturais proteicos: 
Estrutura primária: Sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas (sem 
forma definida). 
Estrutura secundária: Conformação local de algumas regiões da cadeia polipeptídicas. 
Estrutura terciária: Arranjo tridimensional da cadeia peptídica estabilizado por interações entre 
grupos de aminoácidos distantes. 
Estrutura quaternária: Arranjo entre cadeias polipeptídicas distintas que se juntam, aumenta o 
nível de cadeias proteicas, em relação à estrutura terciária que constituem uma proteína ativa. 
Mantida por interações fracas e/ou ligações dissulfeto entre resíduos distantes na própria 
molécula globular. 
 
3) Diferencie proteínas globulares de fibrosas, por diversas características. 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
Proteínas Globulares: Formam estruturas em formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas 
importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. 
Proteínas Fibrosas: Organizam-se em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos 
ficam dispostas paralelamente. Diferentemente das globulares, estas são poucos solúveis em 
água. 
 
4) Diferencie estruturalmente mioglobina de hemoglobina 
A diferença está no local onde elas atuam no corpo. A hemoglobina está presente no sangue e 
a mioglobina no tecido muscular. As duas têm função de transportar o gás oxigênio para as 
células do corpo, permitindo que estas tenham energia para manter um correto metabolismo. 
 
CARBOIDRATOS E LIPÍDEOS 
 
1) Observe as estruturas abaixo, e responda: 
 
a) Os açúcares são aldoses ou cetoses? Justifique. 
São aldoses, pois em sua carbonila possui um aldeído. 
 
b) A hidroxila está na posição alfa ou beta? 
 
c) Ligue os dois monossacarídeos. Pode escolher a ligação, mas precisa explicar depois. 
 
 
2) Explique o que é carbono anomérico ou carbono redutor. 
Um açúcar redutor é qualquer açúcar que, em solução básica, apresenta um grupo carbonílico 
livre aldeído (derivado de uma aldose). Sua capacidade de redução se dá pela presença de um 
grupo aldeído ou cetona livre. Todo monossacarídeo, alguns dissacarídeos e oligossacarídeos. 
As cetonas precisam entrar em equilíbrio dinâmico e se tornarem aldeídos antes de poderem 
atuar como açúcares redutores. Os açúcares mais comuns que consumimos, galactose, glicose 
e frutose são açúcares redutores. 
 
3) Diferencie glicosaminoglicanos, glicoproteínas e proteoglicanos. 
Glicosaminoglicanos: São polissacarídeos formados por hetetopolissacarídicas repetitivas e, 
muitas vezes, são sulfatados. Eles atuam na cascata de coagulação sanguínea. 
Glicoproteínas: São formadas por aminoácidos como monossacarídeos e atuam como 
sinalizadores celulares. 
Proteoglicanos: São proteínas de transmembrana. São macomoléculas naturais capazes de 
restaurar as células epidérmicas e aumentar o metabolismo dos componentes do tecido 
conjuntivo, restaurando as funções da pele, suas propriedades mecânicas e aspecto fisiológico. 
 
4) Dê funções para os carboidratos da questão anterior. 
Glicosaminoglicanos: A principal função é reter água dos tecidos. 
Glicoproteínas: Podem ter função estrutural, enzimática, lubrificante transportadora e hormonal. 
Proteoglicanos: Servem para reparar a pele desidratada e melhorar a formação de colágeno. 
 
5) O amido, o glicogênio e a celulose são exemplos de homopolissacarídeos. 
Explique este termo e identifique diferenças na estrutura desses carboidratos. 
O amido é um homopolissacarídeo, o que significa que sua molécula é constituída de repetições 
de um único monômero. É um carboidrato de reserva energética nos tecidos vegetais. São 
moléculas bem hidratadas devido a grande quantidade de grupos de hidroxilas expostos que 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
formam ligações com moléculas de água. Sua síntese ocorre através da polimerização da 
glicose, produto da fotossíntese. 
O glicogênio é um homopolissacarídeo, o que significa que sua molécula é composta por 
monômeros de um mesmo monossacarídeo, no caso a glicose. Ele é principal carboidrato de 
armazenamento energético nas células animais. É a forma como a glicose é estocada no 
organismo para futuras necessidades energéticas. Ele é encontrado no fígado, podendo 
constituir até 7% do peso, glicogênio muscular. 
A celulose é o principal constituinte das paredes das células vegetais. Quimicamente, a celulose 
também é um polímero de glicose, mas que não se unem através de ligações do tipo beta 1 – 4. 
Esse tipo de ligação é que confere à celulosea propriedade de não ser digerível, uma vez que a 
torna insolúvel em água e confere a resistência às reações químicas. 
 
6) De que maneira a definição de “lipídeo” difere dos tipos de definição utilizados para outras 
biomoléculas como os aminoácidos, os ácidos nucleicos e proteínas? 
 Reserva energética. 
 Isolamento térmico. 
 Hormonal estrutural. 
 Cofatores enzimáticos. 
 Proteção. 
Ele difere por ser polar. 
7) Quais são os diferentes tipos de lipídeos e suas respectivas funções? 
Triglicerídeos: Reserva energia na forma de lipídeos. Sua fonte de energia é proveniente de 
ácidos graxos do triglicerídeo, ou seja, quando um triglicerídeo for degradado, o ácido graxo vai 
gerar energia. 
Cerídeos: Impermeabilização, evitando a perda de água em superfícies sujeitas à desidratação. 
Esteroides: Está presente na membrana plasmática, garantindo sua fluidez, e é encontrado 
formando hormônios sexuais, como estrógeno e testosterona. 
Fosfolipídeos: Permitem a principal propriedade das membranas plasmáticas, conhecida como 
permeabilidade seletiva, a qual encontra-se relacionada com a capacidade de somente algumas 
moléculas entrarem de forma passiva nas células. 
8) Como é formada a membrana biológica? Explique a importância dos movimentos flip-flop e 
lateral dos Fosfolipídeos de membrana e correlacione com variações de temperatura. 
As membranas biológicas são finíssimas películas constituídas basicamente por proteínas e 
fosfolipídios que envolvem as células vivas e delimitam as organelas no seu interior, tornando 
possível a interação de uma célula com outras e com as moléculas do meio. 
Movimento transverso: Flip flop (movimento dos lipídeos na membrana plasmática). 
Movimento lateral: Difusão ao longo da membrana. 
Os movimentos são determinantes para ajudar na fluidez das membranas. 
9) Qual a função das lipoproteínas plasmáticas? O que causa a diferença nas densidades entre 
elas? 
Sua função é transportar, principalmente, o colesterol e os triglicérides pelo plasma sanguíneo. 
Entre as lipoproteínas, a HDL e a LDL são as mais conhecidas. A HDL, que é a menor das 
lipoproteínas e a mais densa, é produzida no intestino e fígado. Já a LDL é a lipoproteína mais 
abundante e a maior transportadora de colesterol no plasma sanguíneo, estando relacionada 
diretamente com o risco aumentado de doenças cardiovasculares. Por essa razão, o LDL é 
considerado o “mau colesterol”. 
 
 
 
ENZIMAS 
 
1) Cite e explique os tipos de regulação fisiológica da atividade enzimática. 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
A regulação fisiológica enzimática pode acontecer por fosforilização (controle hormonal), no 
qual a presença de grupo fosfato pode ativar ou desativar uma enzima de modo covalente. Mas 
também pode ocorrer por alosteria, processo no qual o substrato se liga ao sítio alostérico (sítio 
inativo) e ativam a enzima. 
Em resumo, os tipos de regulação fisiológica da enzima são por fosforilização ou por alosteria 
desnaturação, processo quase sempre irreversível. 
2) Defina kM e defina isoenzimas. 
KM: Mede o perfil cinético e é a concentração de substrato para atingir a metade da velocidade 
máxima. O km não é um valor de velocidade, é um valor de concentração de substrato. 
Isoenzimas: São enzimas que apresentam mesma função, recebem o mesmo nome, mas se 
encontram em tecidos diferentes, catalisam a mesma reação. Apresentam pequena alteração 
estrutural, possui estrutura quaternária, alteração em poucos aminoácidos. 
3) Dê exemplo de uso de dosagem de alguma isoenzima para diagnóstico. 
Ele avalia dano em um tecido. 
TGO/TGP: Avalia disfunção cardíaca e hepática. 
Fosfatase alcalina: Determinação de osteoporose, distúrbio ósseo. 
YGT: Avalia fator hepático relacionado ao alcoolismo. 
Creatinina quinase CK2: Determinação do infarto agudo do miocárdio (IAM), e encontra-se 
presente no cérebro, coração, esqueleto, possui duas subunidades nutricionais. 
4) Em uma situação biológica de duas enzimas com kM muito diferentes estiverem em meio 
com baixa concentração de substrato, o que a enzima deveria apresentar de kM para 
conseguir gerar produto em concentração considerável? 
Km alto: Baixa afinidade pelo substrato, logo, terá pouca formação de produto. 
Km baixo: Alta afinidade pelo substrato, logo, terá muita formação de produto. 
Desse modo, em uma situação biológica na qual se tem pouca concentração de substrato, uma 
enzima deve apresentar uma baixo km para conseguir gerar produto em concentração 
considerável. 
5) Qual o efeito dos inibidores competitivos e dos inibidores não competitivos no Km e na 
velocidade máxima da reação? Explique. 
Os inibidores reversíveis podem ser competitivos, ou seja, eles possuem estrutura molecular 
semelhante ao substrato e podem se ligar aos sítios da enzima, mas sua ação pode ser reversível 
e é importante destacar que a reação enzimática ocorre nesse caso, mas demora mais tempo 
para atingir a velocidade máxima. Ou podem ser reversíveis e não competitivos. Nesse último 
caso, eles atuam se ligando a enzima, mas não se ligam ao sítio ativo e sim em um outro local 
que pode inibir ou alterar a função da enzima. 
Os inibidores irreversíveis são aqueles quem inibem a enzima para sempre. Mesmo que ele 
se desprenda da enzima, ela continua inativa, pois o inibidor gerou uma mudança conformacional 
nela 
6) Explique como acontece a regulação da atividade das enzimas alostéricas e das enzimas 
covalentes. Diferencie estes dois tipos de regulação daquela que acontece por indução ou 
repressão gênicas. 
Na regulação alostérica, o efetor se liga através de ligação não covalente ao sítio modulador 
da enzima. Na regulação covalente as enzimas reguladoras são inter convertidas entre duas 
formas ativa e inativa. 
A inibição por feedback é um exemplo de regulação alostérica, no qual a atividade da enzima é 
controlada pela ligação de pequenas moléculas em sítios regulatórios sobre a enzima. 
Enzima covalente: Reações catalisadas por outras enzimas. 
 
 
INTRODUÇÃO AO METABOLISMO, GLUT E SINALIZAÇÃO CELULAR 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
 
 
1) Explique o que são vias anabólicas e catabólicas 
Anabólicas: É o conjunto de reações envolvidas na síntese de moléculas complexas, a partir de 
moléculas simples. Esse processo requer energia, e pode ser estimulado pela prática de 
exercícios e por uma alimentação rica em proteínas. 
Catabólicas: É o conjunto de reações envolvidas na quebra de moléculas simples. O principal 
processo catabólico é a digestão, onde as substâncias ingeridas pelo corpo são divididas em 
componentes mais simples. 
 
2) Quais são os exemplos de moléculas usadas como fonte de energia para o nosso corpo? 
Fale das formas que significam "com energia" e das formas que significam "sem energia". 
O principal exemplo é o ATP, NADH, FADH, GTP (tem energia) 
ADP, NAD, FAD, GDP (não tem energia), são catabólicas. 
Nas reações de síntese, moléculas mais simples são unidas para formar outras de maior 
complexidade, como ocorre com a união de aminoácidos para formar as proteínas. Já 
nas reações de degradação, ocorre o contrário: as moléculas mais complexas são 
quebradas, transformando-se em moléculas mais simples, como ocorre na quebra 
do glicogênio em glicose. 
 
3) Quando uma via catabólica está ativada, sua correspondente anabólica está inibida. Isso se 
dá graças a diferentes tipos de regulação. Explique 3 formas de regulação possíveis. 
Enzimas reguladas por modificações nao covalentes; 
Proteínas oligoméricas compostas de várias cadeias polipeptídicas, cada uma com um sítio 
ativo; 
Ação hormonal Conjunto de enzimas sintetizados em um órgão confere a ele características 
metabólicas específicas. 
 
4) Quais são os principais tipos de receptores celulares existentes? Quais são os tipos de 
receptores para a insulina e para o glucagon? 
Receptores são de vários tipos, mas eles podem ser divididos em duas categorias: receptores 
intracelulares, os quais são encontrados dentro da célula (no citoplasma ouno núcleo), e 
receptores de superfície celular, os quais são encontrados na membrana plasmática. 
O receptor de insulina é uma glicoproteína presente na membrana plasmática das células-
alvo, sendo constituída de duas subunidades diferentes (alfa e beta), que estão ligadas por 
pontes dissulfeto. 
A concentração de glicose no sangue constitui o fator mais potente que controla a secreção de 
glucagon. Quando a concentração da glicose sanguínea no sangue está abaixo do normal, há 
um aumento na liberação de glucagon e diminuição na liberação da insulina. O glucagon induz 
um aumento na concentração da glicose sanguínea e, da mesma forma que a epinefrina, 
estimula a degradação do glicogênio hepático, ativando a enzima glicogênio fosforilase e 
inativando a glicogênio sintase. 
 
5) Descreva a via de sinalização que ocorre em resposta à insulina, até o estímulo para a 
migração de vesículas de GLUT4 em miócitos e adipócitos. 
O glut 4 depende de estímulos (insulina) para ser direcionado para a membrana para a mesma 
trabalhar. 
 Encontrado nos músculos. 
  O GLUT 4 é afetado com indivíduos de diabetes do tipo II, uma vez que se caracteriza pela 
resistência à insulina. 
  O exercício físico é indicado para aqueles que possuem diabetes do tipo II, uma vez que ele 
consegue fazer uma das ações da insulina, ou seja, ele consegue mandar GLUT 4 para a 
membrana independente de insulina. 
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/proteinas.htm
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/glicogenio.htm
https://brasilescola.uol.com.br/saude/glicose.htm
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
  Em caso de exercício físico, há a quebra de ATP em ADP, com isso, há uma grande 
concentração de ADP e pequena de ATP. 
 O receptor de insulina se liga à insulina e sofre dimerização e se auto-fosforila e atrai o IRS, 
substrato do receptor de insulina. 
 Km médio, por isso, afinidade média. 
 
6) Descreva a via de sinalização que ocorre em resposta ao glucagon, até a ativação da PKA. 
O receptor do glucagon é a proteína G, que está ligada ao GDP, ou seja, está inativa. No 
momento em que a PGCR se liga ao GDP ocorre uma mudança e passa a ser GTP, ativando a 
PGCR, que solta sua parte alfa pois há perda de afinidade. Após isso, essa parte alfa ativa a 
adenilato ciclase, que pega um ATP e o quebra em AMPc, que leva a ativação da PKA, que 
fosforila outras enzimas. 
 
7) Qual a localização principal, perfil de captação de glicose (kM) e importância dos GLUT’s 1, 
2 e 4. 
O princípio de que a captação de glicose pelas células é diretamente proporcional aos seus níveis 
extracelulares não é verdadeiro para muitas células e tecidos, que efetivamente apresentam 
redução da captação de glicose em resposta à hiperglicemia. De fato, a falha do tecido muscular 
e outros tecidos insulino-sensíveis em aumentar a captação de glicose em face de seus níveis 
plasmáticos elevados é fator contribuinte para a hiperglicemia do diabetes. 
GLUT 1: Presente em tecidos fetais, células sanguíneas e barreira hematoencefálica. A 
hipoglicemia faz com que a expressão de GLUT 1 aumente para que seja possível captar 
glicose mais rápido. 
GLUT 2: Presente nos hepatócitos (síntese de glicogênio), células pancreáticas (liberação de 
insulina), células epiteliais do intestino (absorção de glicose) e células renais (absorção de 
glicose nos túbulos renais). Indivíduos com diabetes do tipo I não produzem GLUT 2. Faz 
reabsorção de glicose no intestino. Defeitos de GLUT 2 caracterizam acúmulo de glicogênio 
hepático, o que ocasiona raquitismo, glicosúria e perda de aminoácidos. 
GLUT 4: Depende de estímulos (insulina) para ser direcionado para a membrana para ela 
trabalhar. Encontrado nos músculos. 
8) Como o exercício físico estimula a migração de vesículas de GLUT4 para aumentar a 
captação celular de glicose nos miócitos? 
O exercício físico é indicado para aqueles que possuem diabetes do tipo II, uma vez que 
ele consegue fazer uma das ações da insulina, ou seja, ele consegue mandar GLUT 4 para a 
membrana independente de insulina. Em caso de exercício físico, há a quebra de ATP em 
ADP, com isso, há uma grande concentração de ADP e pequena de ATP. 
Assim, a célula realiza um mecanismo de formação rápida de ATP, que é pegar dois ADPs e 
um AMP. O AMP não consegue se retransformar em ATP, por isso há um acúmulo de AMP, 
o que leva a ativação de AMPK, induzindo o deslocamento das vesículas com GLUT 4 para a 
membrana. 
 
GLICÓLISE 
 
 
1) Quais são os possíveis destinos metabólicos do piruvato? 
Primeiro destino: A acetil-CoA. 
Para gerar o grupo acetil-coenzima A, o piruvato tem que ser oxidado liberando CO². 
A partir daí o grupo acetil é totalmente oxidado no ciclo do ácido cítrico. 
Segundo destino: O piruvato é reduzido a lactato através de fermentação láctica, recebendo 
os elétrons do NADH, e assim fazendo a regeneração do NAD1 que é necessário para 
continuar a glicólise. 
Terceiro destino: Fermentação alcóolica 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
Local: citosol ou hialoplasma. 
A fermentação alcóolica acontece nos carboidratos presentes em grãos de cereais, realizada 
pelas enzimas glicolíticas das leveduras, enzima ausente em vertebrados. A glicose é 
convertida em piruvato pela glicólise, e o piruvato é convertido em etanol e CO², em vez de 
lactato. 
2) Diferencie a fase preparatória da fase de pagamento da glicólise. 
Na fase preparatória da glicólise a energia do ATP é investida, aumentando o conteúdo de 
energia livre dos intermediários, e as cadeias carbônicas de todas as hexoses metabolizadas 
são convertidas em um produto comum, o gliceraldeído-3-fosfato. 
Na fase preparatória da glicólise a energia do ATP é investida, aumentando o conteúdo de 
energia livre dos intermediários, e as cadeias carbônicas de todas as hexoses metabolizadas 
são convertidas em um produto comum, o gliceraldeído-3-fosfato. 
3) Quais etapas na glicólise são fisiologicamente irreversíveis? Qual a importância destas 
etapas no controle da velocidade desta via metabólica? 
 Na glicólise existem 3 enzimas irreversíveis (Primeira reação – Hexoquinase, terceira reação 
– PFK1 e a décima reação – Piruvato Quinase). As reações 1,3 e 10 são irreversíveis. 
A cada etapa, podemos ver elementos semelhantes. Por exemplo, vemos inibição retroativa em 
vários estágios, ao nível das vias e das reações individuais. O monitoramento do estado 
energético das células através dos níveis das moléculas como ATP, ADP, AMP e NADH é outra 
característica comum. (sao essas 3 enzimas que sao as reguladoras, que recebem sinais que 
ativam ou inibem a reação. 
 
4) Qual a importância (além de ser uma etapa reguladora) da primeira reação química da 
glicólise? 
A primeira fase vai até a formação de duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato caracteriza-se 
como uma fase de gasto energético de 2 ATPs nas duas fosforilações que ocorrem nesta fase. 
A primeira fase da glicólise é uma fase de gasto energético onde os produtos formados são 
mais energéticos que a glicose. 
5) Quais são os produtos da glicólise? 
Os produtos são duas moléculas de piruvato, duas moléculas de ATP, ou seja, energia e dois 
equivalentes reduzidos de NADH+ e duas moléculas de água. 
 
6) Explique como a glicólise pode ser ativada ou inibida. 
A glicólise é inibida pela ação da fosfofrutoquinase ou da piruvato cinase. Por outro lado, em 
baixas concentrações de ATP, a afinidade aparente da piruvato cinase pelo fosfoenolpiruvato 
aumenta, este comportamento capacita a enzima a transferir o grupo fosfato do fosfoenolpiruvato 
para o ADP. (se tiver muito ATP a glicólise é inibida) (se estiver pouca energia, ativa a glicólise). 
 
 
CICLO DE KREBS E FERMENTAÇÃO 
 
1) Cite as duas funções principais do ciclo de Krebs e dê exemplos de moléculas produzidas a 
partir dessas duas funções. 
A função do ciclo de Krebs é promover a degradação de produtos do metabolismo dos 
carboidratos, lipídios e de diversos aminoácidos. Essassubstâncias são convertidas em acetil-
CoA, com a liberação de CO2 e H2O e síntese de ATP. Assim, realiza a produção de energia 
para a célula. Além disso, entre as diversas etapas do ciclo de Krebs são produzidos 
intermediários usados como precursores na biossíntese de aminoácidos e outras 
biomoléculas. 
2) Qual a produção energética do ciclo do ácido cítrico? 
O saldo energético da quebra da glicose é de 2 ATPs, que são moedas energéticas para a célula. 
 
 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
3) Como o ciclo do ácido cítrico é regulado? 
A entrada no ciclo do ácido cítrico é altamente controlada por meio da piruvato desidrogenase, a 
enzima que produz acetil-CoA. Entretanto, há mais duas etapas no ciclo que estão sujeitas à 
regulação. São as etapas nas quais as moléculas de dióxido de carbono são liberadas, e também 
aquelas nas quais as duas primeiras moléculas de NADH do ciclo são produzidas. 
 Isocitrato desidrogenase controla a primeira dessas duas etapas, transformando uma molécula 
de seis carbonos em uma molécula de cinco carbonos. Esta enzima é inibida por ATP e NADH, 
e é ativada por ADP. 
 α-cetoglutarato desidrogenase controla a segunda dessas duas etapas, transformando o 
composto de cinco carbonos da primeira etapa em um composto de quatro carbonos ligado à 
CoA (succinil-CoA). Esta enzima é inibida por ATP, NADH, e por diversas outras moléculas, entre 
elas a própria succinil-CoA. 
 
4) Explique o efeito da hipóxia no ciclo de Krebs. 
O organismo humano possui mecanismos de adaptação para compensar a menor PO2 em 
situações de hipóxia (diminuição da quantidade de oxigênio distribuído aos tecidos pelo sangue). 
Nesses casos, ocorrem alterações em todos os níveis de transporte de oxigênio, desde a 
inspiração até o nível das mitocôndrias, ou seja, ventilação, difusão, circulação nas propriedades 
de transporte de oxigênio do sangue, microcirculação e na célula. A nível celular quatro fatores 
são conhecidos por influenciar a afinidade entre o oxigênio e as hemácias (hemoglobina). Estes 
são pH, dióxido de carbono (CO2), temperatura, e certos fosfatos orgânicos. 
 
5) Explique a importância da reação de fermentação. 
A fermentação é um processo pelo qual a matéria orgânica é parcialmente degradada e a energia 
química nela armazenada é liberada e utilizada na produção de moléculas de ATP (adenosina 
trifosfato), em que ficará armazenada para ser utilizada posteriormente em diversas reações do 
organismo. 
A fermentação ocorre na ausência de oxigênio, ou seja, é um processo anaeróbio, e seu saldo 
energético é menor do que o obtido por meio de processos aeróbios (que ocorrem na presença 
de oxigênio). 
 
CADEIA TRANSP. DE ELÉTRONS 
 
1) Explique porque a cadeia transportadora de elétrons e a síntese de ATP mitocondrial são 
processos acoplados. 
Os dois processos estão intimamente ligados pois o transporte de elétrons entre os complexos 
presentes na membrana interna da mitocôndria permitem o bombeamento de H + para o 
espaço intermembranas, o que forma um gradiente de prótons que, ao passar pelo complexo 
da ATP síntese, fosforila o ADP e forma o ATP. 
 
2) Qual o efeito de desacopladores e dos inibidores na cadeia e na síntese de ATP? 
Os desacopladores, ao reduzirem a concentração de H + no espaço intermembranas, diminui o 
fluxo de prótons que passa pelo complexo da ATP sintase e,consequentemente, reduz a síntese 
de ATP. Tal fenômeno acelera a cadeia no intuito de suprir a necessidade energia. 
Os inibidores na sintese de ATP – impede a síntese. E cadeia é inibida. 
 
3) Quantos ATP são formados para cada NAD e para cada FAD na mitocôndria? Explique 
1 NADH=2,5 ATP e 1 FADH 2 = 1,5 ATP. 
Com a passagem do NADH pelo complexo I, são bombeados 4 H + para o espaço 
intermembranas pelo complexo I, 4 H + pelo complexo III e 2 H + pelo complexo IV, totalizando 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
10 hidrogênios. Como a passagem de FADH 2 ocorre a partir do complexo II, totalizam-se 6 
hidrogênios bombeador para o espaço intermembranas, visto que o complexo III bombeia 4 
prótons e o complexo IV bombeia 2. Para cada ATP formado são necessários 3 prótons 
passando pelo complexo da ATP sintase e 1 pela fosfato Translocase, para o transporte de 
fosfato para dentro da mitocôndria. 
. 
4) Como ocorre a saída de ATP e a entrada de ADP e Pi na mitocôndria? 
A saída de ATP e entrada de ADP na mitocôndria acontece por meio da Adenosina Nucleotídeo 
Translocase, que realiza o contra-transporte dessas moléculas em sentidos opostos (antiporte). 
Já a entrada de fosfato inorgânico na mitocôndria ocorre através do simporte (mesmo sentido) 
de H + e Pi realizado pela Fosfato Translocase. 
 
5) Qual a importância das lançadeiras na síntese de ATP mitocondrial. Explique a diferença 
entre as duas lançadeiras no saldo final de ATP produzido. 
A lançadeira do glicerol-3-fosfato é um sistema alternativo de lançadeiras de NADH, que atua 
na movimentação de equivalentes redutores (carregados de energia) do citosol para a matriz 
mitocondrial, sendo assim, o principal transportador em músculo esquelético e encéfalo. No 
citosol, o NAD+ é regenerado (a partir de NADH + H+) pela glicerol-3-fosfato 
desidrogenase através da transferência de elétrons para uma molécula de di-hidroxicetona-
fosfato, resultando na formação do glicerol-3-fosfato. 
 
 
GENÉTICA 
 
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
1) Quais os principais tipos de ácidos nucleicos? Quais as diferenças estruturais e funcionais 
entre as moléculas de DNA e RNA? 
DNA: Estrutura em dupla hélice e a informação é guardada ao longo de sua estrutura, por isso, 
o DNA é muito comprido e fino. 
RNA: É formado por uma fita única e as fitas de DNA são complementares (A-T e C-G) e 
antiparalelas (polaridade invertida) e são produzidas de forma semiconservativa, pois cada uma 
das suas moléculas recém formadas conserva uma das cadeias da molécula que a originou e 
forma uma cadeia nova, complementar ao seu molde. 
 
2) Por que é mais fácil separar nucleotídeos que unem as duas fitas complementares da 
molécula de DNA com aquecimento, por exemplo, do que separar nucleotídeos que pertençam 
à mesma fita? Essa separação é dependente da quantidade de ligações GC ou AT entre as 
duas fitas? Por quê? 
As ligações fosfodiésteres são ligações covalente, ou seja, a força de interação dela é muito 
alta, tanto é chamada de ligação de 1º ordem. Em se tratando das ligações de hidrogênio, elas 
são um tipo de ligação intermolecular, de 2º ordem, sendo, assim, mais fáceis de se soltar em 
relação às de 1º ordem. Embora a lig de hidrogênio seja mais vulnerável para se soltar em 
relação às fosfodiesteres, ela também tem força. Tanto é que é preciso da enzima helicase, 
que, na hora da replicação do RNA, desestabilizará a ligação de hidrogênio. 
 
3) Se o conteúdo de GC de uma molécula de DNA é de 56%, qual seria a porcentagem dos 4 
nucleotídeos dessa molécula? 
Já que temos 22% de timina, pode-se confirmar que temos também 22% de adenina, 
totalizando 44% do código genético, os outros 56% só podem ser citocina e guanina, já que 
estão presentes me mesma quantidade, temos que 28% do DNA é citocina e o resto do DNA 
será guanina. 
 
 
 
 
 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicerol-3-fosfato_desidrogenase
https://pt.wikipedia.org/wiki/Glicerol-3-fosfato_desidrogenase
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
REPLICAÇÃO DO DNA E PCR 
 
1) Justifique a afirmativa de que a replicação do DNA é semiconservativa, bidirecional e 
simétrica. 
É um processo semi-conservativo, uma vez que é conservada metade da fita original e a outra 
metade da fita é construída na direção 5’ 3’. A bolha de replicação tem início no meio da fita 
de DNA, e aumentam bilateralmente com a ação das helicases, girases e SSB, até alcançar 
os telômeros. 
A replicação do DNA ocorre de forma semiconservativa, é iniciada em origens únicas e 
geralmente ocorre de forma bidirecional, a partir de cada origem de replicação. 
 
2) Por que a origem de replicação é representada por umasequência de bases rica 
em A+T? 
A origem de replicação é rica em Adeninas e Timinas, porque são bases com apenas duas 
ligações de hidrogênio, sendo mais fácil de romper. 
 
3) Qual a importância das proteínas ligadoras de fita simples no processo de 
replicação do DNA? 
Proteínas ligadoras de fita simples recobre o DNA ao redor do garfo de replicação para evitar 
que o DNA se enrole. 
 
4) Justifique a necessidade dos iniciadores para a ocorrência da replicação do DNA. 
Os iniciadores são necessários para o início da replicação do DNA, uma vez que a DNA 
polimerase III necessita de uma extremidade 3' (grupo hidroxila) livre para iniciar a síntese de 
DNA. Para iniciar essa polimerização, é preciso que uma enzima adicione os primeiros 
nucleotídeos, catalisando a síntese de um fragmento de RNA sobre a cadeia molde de DNA, que 
acaba atuando como iniciador para a polimerase III do DNA adicionar desoxirribonucleotídeos. 
Durante a replicação do DNA em células, os iniciadores são produzidos por ação da RNA 
primase, uma RNA polimerase. 
 
5) O que são fragmentos de Okazaki? 
São pequenos segmentos produzidos durante a duplicação da fita descontínua do DNA e que 
serão unidos ao final do processo. 
 
6) Por que a replicação de uma das fitas do DNA é descontínua? 
Como a abertura da dupla fita é gradual a partir da forquilha de replicação e o sentido de 
replicação deve ser obrigatoriamente na direção 5´ para 3´, a síntese das duas fitas ocorre de 
forma descontínua, ou seja, em sentidos opostos. 
 
7) Descreva as etapas da reação em cadeia da polimerase (PCR). 
Desnaturação: O DNA genômico que será amplificado é submetido a altas temperaturas, para 
ser desnaturado. Transformando-se em uma única fita. 
 
Hibridização ou Anelamento: Após a separação das fitas, um par de iniciadores ou primers 
complementam a fita oposta da sequência de DNA a ser amplificada. Ou seja, um deles é 
complementar à sequência na outra fita. O molde é determinado pela posição dos iniciadores 
que se anelam a fita. Essa etapa ocorre a uma temperatura de 60 graus. 
 
Extensão ou polimerização: Com o molde já identificado, a enzima DNApolimerase adiciona 
as bases complementares, formando uma novo fita e então tem-se novamente a duplicação da 
fita de DNA. Esse processo acontece a uma temperatura de 72 graus. 
 
8) Cite 4 aplicações da PCR. 
• Diagnóstico de doenças genéticas; 
• Detecção de bactérias, vírus e protozoários; 
• Utilizado na medicina forense; 
• Detecção de mutações; 
• Teste de paternidade. 
https://pt.wikipedia.org/wiki/Replica%C3%A7%C3%A3o_do_DNA
https://pt.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerase_III
https://pt.wikipedia.org/wiki/DNA_polimerase_III
https://pt.wikipedia.org/wiki/C%C3%A9lulas
https://pt.wikipedia.org/wiki/ARN-polimerase
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
 
 
TRANSCRIÇÃO E TRADUÇÃO 
 
1) Qual a definição molecular de gene? 
O gene é um segmento de uma molécula de DNA que contém um código para a produção 
dos aminoácidos da cadeia polipeptídica e as sequências reguladoras para a expressão, embora 
no genoma humano existam grandes sequências não codificantes. 
 
2) Diferencie fita molde e fita codificante de um gene e descreva a relação em termos de 
sequência e polaridade das respectivas fitas com o mRNA. 
A fita de DNA que serve como molde para a construção da fita de RNA é chamada de fita 
molde. Já a outra fita de DNA é chamada de fita codificante e há apenas diferenças entre 
timina e uracila, desoxirribose e ribose. 
 
3) Relacione sequências promotoras e reguladoras, fatores de transcrição e RNA polimerase. 
Sequências promotoras: A síntese de RNA começa em regiões do DNA chamadas de 
promotoras que são sequências específicas reconhecidas pela RNA polimerase que direcionam 
a transcrição de genes. 
Sequências reguladoras: São um segmento de DNA onde as proteínas de união ao DNA, tais 
como os fatores de transcrição. Estas regiões ou sequências reguladoras, que correspondem a 
traços normalmente curtos do DNA, encontram-se posicionadas adequadamente no genoma, 
usualmente a uma curta distância “corrente acima” do gene que regulam. 
 
4) Que processamentos deve sofrer o RNAm transcrito primário antes de ser encaminhado 
para a tradução? Qual o papel desempenhado pelos snRNAs na recomposição do mRNA? 
 A molécula de RNA mensageiro é sintetizada a partir de um molde de DNA pelo mecanismo 
de transcrição. O mRNA contém a informação necessária para construir uma proteína, ou seja, 
a sequência de bases no mRNA determina a sequência de aminoácidos na cadeia 
polipeptídica resultante da tradução. 
O terceiro grande evento do processamento de RNA que ocorre nas suas células é o splicing do 
RNA. No splicing do RNA, partes específicas do pré-RNAm, chamadas íntrons são reconhecidas 
e removidas por complexos proteína-e-RNA chamados de spliceossomos. Os íntrons podem ser 
vistos como sequências "lixo" que devem ser retiradas para que a "versão de partes boas" da 
molécula de RNA possa ser montada. 
 
5) Em que sentido e até que ponto o código genético é (A) redundante, (B) ordenado e (C) 
universal? 
Código genético universal:O código genético é praticamente o mesmo para todos os seres 
vivos e, por isso, dizemos que ele é quase universal. Além de universal, ele é considerado 
"degenerado", pelo fato de que praticamente todos os aminoácidos são determinados por mais 
de um códon. 
 
Código genético redundante: Somente dois aminoácidos não são especificados por mais de 
um códon. 
 
Código genético ordenado: Vários códons para um determinado aminoácido e códons para 
aminoácidos com propriedades químicas semelhantes são aproximadamente correlatos em 
geral). 
 
6) Quais as moléculas de RNA envolvidas no processo de tradução e suas respectivas 
funções? 
RNA mensageiro (RNAm): Essa classe de RNA, que é responsável por codificar as proteínas, 
tem seus códons lidos no momento da tradução. 
RNA transportador (RNAt): O RNA transportador faz o transporte de um aminoácido específico 
para a síntese de proteína. Uma dessas alças é a do anticódon, região responsável por 
reconhecer o códon que complementa a molécula do RNAm. 
https://www.infoescola.com/biologia/dna/
https://www.infoescola.com/bioquimica/aminoacidos/
https://www.infoescola.com/genetica/genoma/
https://pt.wikipedia.org/wiki/Factor_de_transcri%C3%A7%C3%A3o
https://pt.wikipedia.org/wiki/Genoma
http://www.biorede.pt/topic.asp?id=854
https://brasilescola.uol.com.br/biologia/decifrando-codigo-traducao-proteica.htm
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
RNA ribossômico (RNAr): O RNA ribossômico, também chamado de ribossomal, é aquele que 
constitui o ribossomo. Assim que são sintetizados, os RNAr acumulam-se, formando regiões 
conhecidas como nucléolos. Nesses locais, o RNAr combina-se com proteínas e origina os 
ribossomos. 
 
 
MUTAÇÃO E POLIMORFISMO 
 
1) Em um segmento de DNA que codifica determinada proteína, considere duas situações: (A) 
um nucleotídeo é removido (deletado); (B) um nucleotídeo é substituído por outro. A situação (A) 
é geralmente mais drástica que a situação (B). Explique por quê. 
Deletérias: Causam danos. 
Deleções e Iserções: Ocorre a partir do momento em que um nucleotídeo sai ou entra, a 
matriz de leitura passa a ser codificada. Essas mutações são as mais prejudiciais, justamente 
por modificarem a matriz de leitura do RNAm. 
 
2) Explique a seguinte afirmação: "A redundância do código genético minimiza os efeitos 
deletérios das mutações." 
Além disso, como as pesquisas de Khorana, Holley e Nirenberg indicaram, o código genético 
apresenta redundância, mas não ambiguidade. Existem mais de um códon para alguns 
aminoácidos, mas um mesmo códon não codifica dois aminoácidos diferentes. Dessa forma, 
substituições em uma das três posições nos códons podem gerar um mesmo aminoácido. Por 
isso, o código genético é dito degenerado. 
Alguns códons permitem que sejam realizadas quatro mudanças em suas terceiras bases (por 
exemplo, os códons GGA, GGG, GGC e GGU para o aminoácido glicina). Outrospermitem três 
ou apenas duas trocas de nucleotídeos. 
O padrão dos códons, portanto, poderia ser uma adaptação que reduziria os erros causados por 
mutações pontuais ou por erros de tradução. Portanto, uma consequência dessa redundância é 
que alguns erros no código genético podem causar apenas mutações silenciosas, sem afetar a 
estrutura e a função da proteína sintetizada. 
 
3) A doença de Tay-Sachs, um distúrbio genético pan-étnico autossômico recessivo, 
é uma gangliosidose GM2 infantil, resultante da incapacidade de degradar o 
gangliosídeo GM2, que é causada por uma deficiência acentuada de hexosaminidase 
A (hex A). A doença tem seu impacto clínico quase exclusivamente no cérebro, o sítio 
predominante da síntese de gangliosídeo GM2. O curso clínico da doença de Tay-
Sachs é particularmente trágico. As crianças acometidas parecem normais até 3 a 6 
meses de idade quando gradualmente sofrem deterioração neurológica progressiva 
até a morte aos 2 a 4 anos. A incidência da deficiência da hex A varia enormemente 
entre diferentes populações, sendo particularmente alta em judeus asquenazes, nos 
quais a incidência de crianças acometidas é 100 vezes maior que em outras 
populações. Nas populações asquenazes, três alelos patogênicos do gene HEXA são 
encontrados em alta frequência. O alelo patogênico mais comum está mostrado na 
Figura 1. 
 
 
Figura 1. Alelo Tay-Sachs mais comum em 
judeus asquenazes. 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
Acerca dos aspectos genéticos da doença de Tay-Sachs e do alelo 
patogênico mais comum, responda. 
 
a) A mutação ocorre na sequência codificante ou reguladora do gene HEXA? Explique. 
 
Codificante, pois interfere no arranjo ordenado da sequência nucleotídica que define os códons 
do gene HEXA. 
 
b) A mutação pontual é do tipo substituição, inserção ou deleção? 
Inserção. 
 
c) Comente a seguinte afirmação: “A mutação patogênica mais comum do gene HEXA altera 
a matriz de leitura do mRNA”. 
A mutação por inserção de 4pb altera o arranjo ordenado de códons do gene HEXA a partir do 
sítio mutacional, causando a mudança na matriz de leitura do mRNA e, consequentemente, 
modificando todos os aminoácidos especificados daquele ponto em diante, até q casualmente a 
sequÊncia codificante é interrompida por um códon de término prematuro. 
 
d) A mutação leva à perda de função ou ganho de função enzimática? Explique. 
Perda de função. 
 
 
CONTROLE DO CICLO CELULAR 
 
1) Qual a função das ciclinas e cdks no ciclo celular? Explique. 
As ciclinas desencadeiam os eventos do ciclo celular associando-se a uma família de enzimas 
chamada quinases dependentes de ciclinas (Cdks). Uma Cdk sozinha fica inativa, mas a ligação 
com uma ciclina a ativa, tornando-a uma enzima funcional e permitindo que ela modifique 
proteínas alvo dentro da célula. 
 Cdks são quinases, enzimas que fosforilam (ligam grupos fosfato a) proteínas alvo específicas. 
O grupo fosfato ligado age como um interruptor, tornando a proteína alvo mais ou menos ativa. 
Quando uma ciclina se liga a uma Cdk, isto tem dois efeitos importantes: ativa a Cdk como uma 
quinase, mas também direciona a Cdk para um conjunto específico de proteínas alvo, adequadas 
para o período do ciclo celular controlado pela ciclina. Por exemplo, Ciclinas G1para alvos da 
fase S (promovendo, por ex., a replicação do DNA), enquanto ciclinas M enviam Cdks para alvos 
da fase M (fazendo a membrana nuclear se romper). 
 
2) Ao longo do ciclo celular, existem momentos, denominados pontos de checagem 
(“checkpoints”), em que mecanismos celulares avaliam as condições da célula, antes de iniciar 
a fase seguinte. Indique quais são os pontos de checagem e suas respectivas funções no ciclo 
celular. 
O ponto de checagem G1 é o principal ponto de decisão para uma célula – ou seja, o primeiro 
ponto em que deve escolher entre dividir ou não. Uma vez que a célula passa o ponto de 
checagem G1 e entra na fase S, ela se torna irreversivelmente comprometida com a divisão. Ou 
seja, excetuando-se problemas inesperados, tais como dano no DNA ou erros de replicação, 
uma célula que passa pelo ponto de checagem G1 continuará pelo resto do caminho através do 
ciclo celular e produzirá duas células filhas. 
Ponto de checagem G2 - Para certificar-se de que a divisão celular ocorra bem (para que 
produza células filhas saudáveis com DNA completo e sem danos), a célula possui um ponto de 
checagem adicional antes da fase M. Nesta fase, a célula irá checar: 
Integridade do DNA. Há algum DNA danificado? 
Replicação do DNA. O DNA foi completamente copiado durante a fase S? 
Se erros ou danos são detectados, a célula irá pausar no ponto de checagem G2 para permitir 
reparos. Se os mecanismos do ponto de checagem detectam problemas com o DNA, o ciclo 
 
Tatiana Lopes 2020.1 
 
celular é interrompido e a célula tenta completar a sua replicação de DNA ou reparar o DNA 
danificado. 
Se o dano é irreparável, a célula pode sofrer apoptose, ou morte celular programada. Este 
mecanismo de autodestruição assegura que o DNA danificado não é repassado para as células 
filhas e é importante para prevenir o câncer. 
O ponto de checagem M é também conhecido como ponto de checagem do fuso: aqui, a célula 
examina se todas as cromátides irmãs estão corretamente ligadas aos microtúbulos do fuso. 
Como a separação das cromátides irmãs durante a anáfase é um passo irreversível, o ciclo não 
irá continuar até que todos os cromossomos estejam firmemente ligados a pelo menos dois 
filamentos do fuso em lados opostos da célula. 
Como este ponto de checagem funciona? Parece que as células na realidade não examinam a 
placa metafásica para confirmar que todos os cromossomos estão lá. Ao invés disso, elas 
procuram por cromossomos "retardatários" que estão no lugar errado (por exemplo, flutuando ao 
redor do citoplasma. Se um cromossomo está no lugar errado, a célula irá pausar a mitose, 
permitindo que o fuso capture o cromossomo perdido. 
 
3) Explique o papel da proteína p53 no controle do ciclo celular. 
 
A proteína p53 desempenha um papel central na resposta celular que inclui a parada do ciclo 
celular permitindo o reparo do dano no DNA, ou indução da morte celular. A perda da função 
dessa proteína pode levar à proliferação celular desordenada, aumento da sobrevida da célula e 
resistência às drogas quimioterápicas.

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