Resumo Expandido proteinas

Prévia do material em texto

Proteínas, as moléculas com maior diversidade de funções nas celulas. 
Autoria Daniele Brustolim
Componentes orgânicos essenciais para a manutenção da integridade estrutural e funcional das 
células, as proteínas participam da síntese de enzimas, hormônios, vitaminas, citocinas, substân-
cias neurotransmissoras e também da formação de proteínas estruturais e de transporte. Têm 
como funções principais a resposta imune, a contração muscular, o transporte de diversas subs-
tâncias, o crescimento entre outras. 
ALGUMAS FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS 
As proteínas são macromoléculas que possuem múltiplas funções dentro e fora das células, tais 
como: transporte, catálise de reações químicas, regulação do ciclo celular, função estrutural, entre 
outras. Assim, por vezes uma mesma proteína pode desempenhar mais de uma função. Veja al-
guns exemplos: 
• Algumas proteínas dão formato ao citoplasma e organizam a distribuição das organelas por meio 
do citoesqueleto e dos seus lamentos de actina. Esses lamentos possibilitam o movimento da cé-
lula, a contração de células musculares e a divisão celular. 
• Proteínas chamadas enzimas têm função de catalisador de reações bioquímicas, existem milha-
res delas em nossas células. As enzimas fazem com que as reações bioquímicas sejam muito 
mais rápidas do que seriam sem o seu poder catalisador. 
• As proteínas da membrana plasmática fazem o transporte de nutrientes através da membrana 
plasmática, recebem sinais químicos de fora da célula, traduzem os sinais químicos em ação 
intra- celular, fazem a ancoragem da célula em um local específico, entre muitas outras funções. 
As proteínas são polímeros compostos por nitrogênio, oxigênio e carbono, que se formam a partir 
da combinação de aminoácidos com ligações peptídicas. Os compostos protéicos podem estar 
conjugados ao enxofre, ferro, cobalto ou fósforo em algumas substâncias orgânicas, como meta-
loproteínas, hemoproteína e fosfoproteína, que são consideradas os grupos prostéticos. Esses 
grupos são responsáveis pela denominação da proteína como lipoproteína, nucleoproteína e gli-
coproteína. 
As reservas endógenas de proteína são utilizadas apenas para a produção limitada de glicose por 
meio da gliconeogênese a partir de aminoácidos durante o jejum prolongado, cerca de 1/3 das 
proteínas dos tecidos são disponibilizadas para este fim. Com a progressão da inanição, ocorre 
redirecionamento para o sistema de produção de energia por meio da lipólise, com redução da 
gliconeogênese e da excreção urinária de nitrogênio. Nos períodos de crescimento ocorre incor-
poração de proteínas, bem como aumentos nas taxas de síntese, degradação e reutilização des-
tes aminoácidos, visando à formação de novos tecidos. Entretanto, a reutilização não é completa, 
ocorrendo perda de aminoácidos pelo catabolismo oxidativo e pelos fluidos orgânicos (fezes, suor, 
urina, pele, unhas, cabelos — 20 a 30 g/dia), sendo necessária a ingestão diária ou síntese de 
aminoácidos essenciais e não- essenciais. 
RESUMO EXPANDIDO
Proteínas, as moléculas com maior diversidade de funções nas celulas.
Disciplina Bioquímica
Professor DANIELE BRUSTOLIM
 ! 
A velocidade do turnover protéico varia entre os órgãos, sendo mais rápida na mucosa intestinal e 
na medula óssea e mais lenta no músculo. A velocidade também varia com a idade, sendo maior 
na infância, com maior taxa de crescimento. Em relação ao consumo energético, o turnover pro-
téico exige cerca de 10% a 25% do gasto energético basal, valor superior ao necessário para o 
metabolismo lipídico e glicídico. 
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 
As proteínas são compostas por mais de 20 diferentes aminoácidos, que têm atividades e vias 
metabólicas diferentes e são classificados em três grupos: indispensáveis (essenciais), condicio-
nalmente essenciais e não-essenciais. 
Os aminoácidos essenciais não são sintetizados pelo corpo humano, devendo ser fornecidos pela 
dieta. Os aminoácidos condicionalmente essenciais são sintetizados pelo organismo, mas sua li- 
mitada capacidade de síntese os torna insuficientes em determinadas situações. 
Toda e qualquer proteína que não for usada e estiver “sobrando” no organismo não vai para os 
nossos músculos, mas é quebrada em aminoácidos que são transformados em compostos ener-
géticos, como glicose (se for um aminoácido glicogênico) e em corpos cetônicos (se for um ami-
noácido cetogênico). E dessa quebra ainda resta o grupamento amino, que é tóxico e deve ser 
eliminado. E por isso que nós apenas ganhamos massa muscular se fizermos muita atividade físi-
ca! E ainda assim, mesmo malhando, precisamos ingerir os aminoácidos necessários para a sín-
tese das proteínas, o que pode ser obtido nos alimentos ou por suplementação. 
Cada tecido possui um limite de armazenamento de proteínas. Além deste limite, o excesso de 
aminoácidos circulantes é degradado para a produção de energia ou sofre conversão em glicogê-
nio (gliconeogênese) ou lipídios (cetogênese) para armazenamento. Esses processos metabólicos 
protéicos ocorrem por meio de reações de transaminação catalisadas pelas enzimas aminotrans-
ferases ou transaminases. A transaminação é responsável pela transformação de um aminoácido 
em outro não-essencial mediante a transferência de grupos alfa-amino (NH 
+
) de um aminoácido 
α-cetoglutarato, glutamato ou piruvato). Nas reações de desaminação, grupos amino são removi-
dos de um aminoácido com liberação de um esqueleto carbônico e amônia. Um exemplo dessa 
reação é o glutamato, que sofre a ação da glutamato desidrogenase, dando origem à α-cetogluta-
rato e à amônia, que entra no ciclo da uréia 
REFERENCIAS: 
- MARKS, BIOQUIMICA MEDICA 
- DEVLIN, BIOQUIMICA COM CORRELACIONES CLINICAS.