Atividades de estudo - aa e proteinas

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UNIVERSIDADE DE SÃO PAULO
AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
NAOMI TERUYA
11865506
Nutrição - MATUTINO
SÃO PAULO
2020
Desenvolvimento 
Aminoácidos
a. Definir aminoácido: São a unidade básica das proteínas, conhecidos como compostos anfóteros, porque apresentam na sua molécula um grupo amino (-NH2) que tem comportamento básico e um grupo carboxila (-COOH) que é ácido.
b. Definir α-aminoácido: São os aminoácidos que constituem as proteínas. O carbono α é assimétrico e está ligado a quatro grupos diferentes -NH3-, -COOH-, -H, -R. Presenta-se em duas formas D, aparecem em alguns antibióticos e peptídios componentes da parede de algumas bactérias; L presente em todas as proteínas encontradas nos seres vivos.
c. Desenhe a estrutura de dois aminoácidos apolares, dois polares positivos, dois polares negativos e dois polares não carregados: 
Figura 1 - Formula molecular dos aminoácidos
Figura 2 - Estrutura molecular dos aminoácidos
d. O que significa quiralidade? Porque o carbono alpha de um aminoácido é um carbono quiral? Quiralidade é um atributo geométrico, e diz-se que um objeto que não pode ser sobreposto à sua imagem especular é quiral, enquanto um objeto aquiral é aquele em que a sua imagem especular pode ser sobreposta ao objeto original. O carbono alfa de um aminoácido é quiral porque sua imagem especular não pode ser sobreposta à molécula original.
Figura 3 - Quiralidade
Figura 4 - Carbono quiral
e. Porque os aminoácidos são moléculas denominadas zwitterions. Esquematize a forma não-iônica e zwitteriônica dos aminoácidos. Explique por que a forma zwitterion predomina em pH neutro (7): Porque são moléculas que contêm um número igual de grupos ionizáveis de carga oposta, portanto, não carregam carga líquida. E por ter a mesma quantidade de carga positiva e negativa é neutral num ponto de vista isoelétrico então por ter carga neutral é preciso ficar num ambiente neutral que é o pH 7.
Figure 5 - nonpolar amino acid nonionic form
Figura 6 – Acid amino acid 
Figura 7 - Polar and uncharged amino acid nonionic form
 Figura 8- Nonpolar amino acid zwitterion form
Figura 9 - Basic amino acid
Figura 10 - Polar and neutral aa zwitterion
		
Figura 11 - Acid aa zwitterion
Figura 12-Basic aa zwitterion
Proteínas
a. Definir proteína: São as moléculas mais diversificadas quanto à forma e função. Participam de quase todos os processos biológicos, ajudam no transporte de moléculas e participam no mecanismo de defensa do organismo. 
b. Esquematizar (desenhar) a ligação peptídica.
 Figura 13 - Ligação peptídica
c. Definir proteínas globulares e fibrosas. Citar exemplos: As proteínas são chamadas globulares ou fibrosas, segundo sua forma. 
As globulares apresentam-se com uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esféricas, são geralmente solúveis e desempenham várias funções dinâmicas. 
Por exp.- Enzimas (processos biológicos), Hemoglobina (transporte de moléculas) e Imunoglobulinas e o Interferon (mecanismo de defensa). 
As fibrosas apresentam-se de forma alongada, geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. 
Por exp.- Cabelo, unhas, cascos, fibroína de seda, colágeno.
d. Definir estrutura primária: É a sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica que é determinada geneticamente, sendo específica para cada proteína. Semelhante ao “colar de contas”.
e. Definir estrutura secundária de proteínas. Descrever e esquematizar as estruturas regulares que compõe a estrutura secundária de proteínas: É o dobramento de segmentos curtos e contíguos do polipeptídeo em unidades geometricamente ordenadas. 
Alpha - hélice: é obtida por pontes de hidrogênio entre átomos das ligações peptídicas, a regularidade dela faz que a estrutura seja como a de um tubo.
Folha – beta: é também obtida por pontes de hidrogênio, mas esses são perpendiculares ao eixo das cadeias é por isso a forma achatada. 
Estrutura não – regular: Não tem padrão repetitivo, são estruturas estáveis que causam mudanças ao sentido da cadeia polipeptídica.
 Figura 14 - Estrutura secundaria
f. Definir estrutura terciária de proteínas globulares. Quais os tipos de interação que mantêm a estrutura terciária de proteínas globulares? É a reunião das unidades estruturais secundárias em unidades funcionais maiores, como o polipeptídeo maduro e seus domínios componentes. O tipo de interação muito importante para a manutenção da estrutura são as interações hidrofóbicas
g. Definir estrutura quaternária de proteínas globulares. Citar exemplos de proteínas com estrutura quaternária: É o número e os tipos de unidades polipeptídicas de proteínas oligoméricas e seus arranjos espaciais.
Por exp.- Hemoglobina, Tubulina, Flagelina, DNA polimerase e holoenzimas.
h. Como os grupos polares e apolares se distribuem na estrutura terciária de proteínas globulares? Os dois aminoácidos estão localizados distantes um do outro na estrutura primaria, mas eles estão em contato na ligação peptídica. 
i. O que são grupos prostéticos? Dê três exemplos, citando as funções. São moléculas orgânicas não – proteicas, ligadas à cadeia polipeptídica. 
Por exemplo:
-Heme: Dá mioglobina e hemoglobina a capacidade de ligar oxigênio por causa da presença de átomo de ferro. 
-Flavinas: têm vários estados redox e podem participar de processos que envolvem a transferência de um ou dois elétrons, átomos de hidrogênio ou íons hidrônio.
-Ubiquinona: pode dissociar-se livremente e associar-se a proteínas.
j. Apenas 20 aminoácidos são utilizados na síntese de proteínas nos ribossomos, mas existem proteínas com aminoácidos diferentes desses 20. Explique e dê exemplos.
Aminoácidos incomuns: Selenocisteína (21) conhecido a década de 1960, Pirrolisina (22) descoberto em 2002. Eles são, de fato, utilizados codões usualmente identificados como indicadores de paragem (codões STOP).
Aminoácidos modificados da proteína: São aqueles que são obtidos a partir de algumas modificações bioquímicas após a participação na síntese de proteínas. De acordo como o processo que eles passam durante a transformação, a classificação dos aminoácidos proteicos modificados é:
Hidroxilação: 
4-Hidroxiprolina
5-Hidroxilisina
Carboxilação:
Ácido G-carboxiglutâmico
Adicionando iodo:
Monoiodotirosina
Diiodotirosina
Triiodotirosina
Liotirosina
k. Algumas proteínas estão em contato com as membranas celulares. Como elas podem se organizar espacialmente em relação à membrana e que tipos de estruturas secundárias são comuns nessas proteínas? 
Existem dois tipos:
Proteínas integrais- localizadas no interior da bicamada fosfolipídica por terem um caráter apolar. 
Proteínas periféricas- localizadas nas extremidades da bicamada fosfolipídicas por terem caráter polar.
Apresenta uma estrutura secundaria em α-hélice, β-hélice e domínios de transmembrana. 
l. Discuta: a estrutura primária de uma proteína determina sua forma tridimensional. 
Acho que sim por que a estrutura primária é a organização mais básica das proteínas, e a sequência de aminoácidos determina o tipo de interações que vai se produzir, dependendo o tipo de aminoácido: hidrófobos, polares, apolares etc. 
m. O que são domínios? Um mesmo domínio pode ser encontrado em proteínas de funções diferentes? Explique. São subunidades componentes de uma proteína polimérica. Pelo que eu entendi no site de estudo dinâmico sim O último domínio da difteria toxina é o domínio de ligação ao receptor, que possui a função de promover a ligação da toxina diftérica a um receptor (receptor de precursor de fator de crescimento heparina-ligante) que se encontra na superfície da célula, possibilitando assim a entrada da toxina. Tem um domínio no ligando da difteria e tem o mesmo domino para o receptor da toxina no hepatócito, é isso que entendi. 
n. Considere a sequência abaixo e responda: 
a) Onde pode ser predita a formação de dobras na proteína? Por quê? 
A teoria estabelecida propõe que a proteína se dobre em
locais específicos ao longo da cadeia de aminoácidos contendo grupos non polares e continue a se dobrar por agregação. Na minha opinião é que a cadeia pode começar pela metionina (12) já que esse aminoácido é o designado codão de iniciação.
b) Onde ligações covalentes intra-cadeia podem ser formadas? 
Eu acho que pode ser em 13 e 24 porque a ligação dissulfeto é muito importante na estrutura, dobra e função da proteína. E digo 13 e 24, porque é onde a cisteína é encontrada e seu grupo sulfidril (-SH) é muito reativo. A reação mais comum é uma oxidação reversível que forma um dissulfeto. A oxidação de duas moléculas de cisteína forma cistina, uma molécula que contém uma ligação dissulfeto.
c) Assumindo que esta sequência é parte de uma proteína globular maior, onde na estrutura tridimensional (no interior ou exterior da proteína) poderiam ser encontrados os seguintes aminoácidos: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys? E se esta fosse uma proteína integral de membrana? 
Acho que poderia ser uma proteína integral de membrana, porque ela tem caráter apolar e os aminoácidos mencionados são apolares.
d) Que tipo de interações podem fazer os aminoácidos numerados como 5, 8, 16, 27 e 28 na estrutura terciária da proteína? 
As cadeias laterais deles poderiam fazer interações hidrofóbicas para estabilizar a estrutura proteica.
o. A maioria das proteínas globulares são desnaturadas por uma breve exposição a 65oC, mas algumas delas, com muitas ligações dissulfeto, devem ser aquecidas por mais tempo e a temperaturas mais altas para desnaturarem. Uma dessas proteínas, denominada BPTI, tem apenas 58 aminoácidos numa única cadeia e três pontes dissulfeto. Após a desnaturação térmica e resfriamento da solução, a atividade da BPTI é restaurada. Qual a base molecular dessa propriedade? 
Renaturação, processo onde retiradas as condições desnaturantes, muitas proteínas podem reassumir sua conformação nativa, mostrando que a estrutura tridimensional de uma proteína é uma consequência da estrutura primaria.
p. 
q. Seda, colágeno e queratina são proteínas com características comuns. Descreva as semelhanças e diferenças entre elas. 
	Colágeno
	Queratina
	Fibroína
	Proteínas Fibrosas
	Forma helicoidal
	Folha B antiparalela
	19 tipos diferentes de colágeno
	São classificados: α-queratinas - mamíferos e β-queratinas - aves e répteis
	Flexibilidade devido ao deslizamento dos planos de folhas B
	
	
	
	Possui 3 cadeias que formam o tropocolágeno
	
	
	
	
	
	Pele, ossos, tendões etc.
	Cabelo, unhas etc.
	Insetos e aranhas
	
	
	
r. A clara do ovo (albumina) muda de aspecto quando fervida. O leite precipita quando tratado com limão ou vinagre. Explicar estes fatos com base na estrutura das proteínas contidas na clara e no leite. As propriedades nutricionais das proteínas são afetadas pela fervura ou por adição de vinagre?
As proteínas como o visto antes, são polímeros formadas por uma cadeia principal oriunda (estrutura primária), pode adquirir outras estruturas por meio de interações intermoleculares, essas interações são alteradas pelo o pH (vinagre) e temperatura (ovo), podem desfazê-las e deixar só a estrutura primária é por isso a mudança de aspecto. Sobre perder valor nutricional eu acho que não porque na hora de o corpo absorver os nutrientes ele não absorve as proteínas como tais, faz uma desnaturalização para que as células do intestino absorvam os aminoácidos livres, é por isso que eu acho que não perde valor porque a cadeia primaria fica igual depois das mudanças. 
 
s. Algumas proteínas com conformação alterada são causa de doenças degenerativas, como Alzheimer e a encefalopatia espongiforme (“doença da vaca louca”). Comente. 
Os mamíferos têm uma proteína chamada: Proteína príon celular (PrPc) que atua nas células nervosas e normalmente não provoca dano algum ao organismo, mas quando a proteína é modificada e replicada de maneira errada, são chamados príons e tem um efeito negativo no sistema nervoso, tem estudos já no caso do Alzheimer de tratamento terapêutico com o PrPc.
Referencias
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COELHO, F. A. S. Fármacos e Quiralidade. Cadernos Temáticos de Química Nova na Escola, p. 1-10, Maio 2001.
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MURRAY, R. K. et al. HARPER. BIOQUÍMICA ILUSTRADA. 29. ed. [S.l.]: McGraw-Hill, 2013.
REDDY, M. K. ENCYCLOPÆDIA BRITANNICA. ENCYCLOPÆDIA BRITANNICA, 2019. Disponivel em: <https://www.britannica.com/science/amino-acid/Standard-amino-acids>. Acesso em: 20 mar. 2020.
SILVA, J. J. R. F. D.; SILVA, J. A. L. D. Daminoácidos em biologia – mais do que se julga, Lisboa - Portugal, v. 32, n. 2, p. 1-8, jan. 2009. ISSN 1049-001.
VELAYOS, J. L. et al. NEUROLOGÍA. ELSEVIER DOYMA, Navarra-España, v. 25(4), p. 228-233, diciembre 2009.
ZAKARIAN, A. Zakarian Group. Zakarian Group, 2019. ISSN 93106-9510. Disponivel em: <Armen Zakarian>. Acesso em: 20 mar. 2020.