GD 1 2 3 4 5 bioquímica básica respostas incompletas pesquisadas na internet

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SHEILA PINHO DA SILVA PORTES – 194200048 – ENGENHARIA DE BIOPROCESSOS
(RESPOSTAS)
GD 01— AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS 
1-)
Os aminoácidos são monoméricos que apresentam estereoisomeria e formam as proteínas. Consiste num 
grupo amino, um grupo carboxílico e uma cadeia lateral R, de dimensão e características variáveis, ligados 
a um carbono saturado (Cα). Os grupos R variam entre os aminoácidos, e os diferenciam um do outro 
unindo-se por ligações peptídicas na carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro dando origem a 
uma proteína. Os aminoácidos e seus derivados funcionam como ‘mensageiros’ químicos na comunicação 
entre células. Denominados compostos anfóteros uma vez que podem reagir como ácidos fracos ou bases 
fracas. 
Classificação em relação ao grupo R:
Grupo R – apolares 
Grupo R – polares não-carregados 
Aromáticos – .
Grupo R – Ácidos ou polares carregados negativamente 
Grupo R – Básicos ou polares carregados positivamente
a)- SERINA: grupo R pequeno e polar contendo um grupo hidrox ila. Este aminoácido é importante no 
sítio ativo de algumas enzimas. 
b) GLICINA: grupo R que provoca o menor impedimento estérico. 
c) LISINA: o grupo R tem pka 10,5 tornando-o carregado positivamente no pH fisiológico. 
d) METIONINA: grupo R contendo enxofre, neutro em todos os pHs. 
e) FENILALANINA: grupo R aromático, de natureza hidrofóbica e neutro em todos os pHs. 
f) VALINA, LEUCINA E ISOLEUCINA: grupo R é um hidrocarboneto saturado, importante em interações 
hidrofóbicas. 
g) HISTIDINA: o único aminoácido tendo um grupo R ionizável com pKa próximo de 7. É um grupo 
importante no sítio ativo de algumas enzimas. 
h) PROLINA: o único aminoácido que tem gr upo -amino substituído. Influência o dobramento de 
proteínas forçando uma curva na cadeia polipeptídica. 
i) GLUTAMATO: o grupo R tem pKa próximo de 4,0 e portanto está carregado negativamente em pH 7,0. 
j) TIROSINA: grupo R aromático capaz de formar pontes de hidrogênio, tendo um pKa próxim o de 10. 
k) CISTEÍNA: grupo R forma interligações ou pontes dissulfe to entre as cadeias polipeptídicas e o pKa 
de seu grupo funcional é próximo de 10. 
l) ARGININA: grupo R com pKa 12,0 tornando-o carregado positivamente no pH fisiológico. 
m) ASPARAGINA E GLUTAMINA: quando este grupo R polar, mas não carregado, é hidrolisado, este 
aminoácido 
converte-se em outro aminoácido, tendo um grupo R carregado negativamente em pH 
próximo de 7,0.
2-)
(a)- ponto I 
(b)- ponto II 
(c)- ponto IV 
(d)- ponto II 
(e)- ponto IV 
(f)- pontos II e IV 
(g)- ponto III 
(h)- ponto III 
(i)- ponto V 
(j)- ponto III 
(k)- ponto II
(l)- ponto V 
(m)- ponto III 
3-)
PH ESTRUTURA CARGA LIQUIDA MIGRAÇÃO PARA:
1 1 +2 CATODO (+)
4 2 +1 CATODO (+)
8 3 0 NÃO MIGRA
12 4 -1 ANODO (-)
4-)
5-)
A citrulina é o isômero L. A designação de L e D é determinada por comparação com as estruturas do 
composto de referência L- gliceraldeído e D- gliceraldeído que será visto no capítulo de c arboidratos. O 
átomo de re ferência é o átomo mais oxidado ligado ao carbono assimétrico. O átomo de referência no 
gliceraldeído e na citrulina é o –CHO e –COOH respectivamente. Se colo carmos os átomos de referência 
nas mesmas orientações, poderemos, então compararmos a outros grupos funcionais.
6-)
 
GD 02—ESTRUTURA DE PROTEÍNAS 
1-)
 Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica do sistema. Assim, 
quando adicionamos pequenas quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas 
provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas proteicas, diminuindo a interação 
entre elas. Consequentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína no meio aquoso. as 
interações proteína - proteína, favorecendo a solubilidade das mesmas. A esse fenômeno dá-se o nome de 
"salting-in". Esse efeito, porém, não se estende indefinidamente. Em condições de elevada força iônica, 
decorrente da adição de grandes quantidades de sal, temos o efeito contrário. Acontecerá que uma solução 
aquosa de proteína à qual foi adicionada uma certa quantidade de sal neutro. A água, que apresenta um 
grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes 
da dissociação do sal. Porém, as moléculas de água apresentam maior tendência de solvatação de 
partículas menores (nesse caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, 
"abandonam" a estrutura proteica. Como consequência, temos: maior interação proteína-proteína, 
diminuição da solubilidade em meio aquoso e, conseqüentemente, precipitação da proteína. A esse 
fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento da força iônica do 
meio dá-se o nome de "salting-out".
 A precipitação de proteínas pela alta concentração de sais é um processo muito importante para a 
separação de misturas complexas de proteínas, uma vez que a concentração de sal necessária para 
precipitação é diferente para cada proteína. 
2-)
3-)
As distâncias pela qual o esqueleto peptídico é separado cada um com porções orientadas são 
representados pelas correspondentes bobinas com 0,98nm na figura 5.11 e 5.12 e essa linha dimensional 
que não é alterada quando esticada. Esta é a distância que separa as correntes principais para permitir o 
quarto para as correntes laterais. As ligações transversais tendem a fazer uma alfa dobra rígida e aumenta a
quantidade de trabalho necessário para esticar as fibras na configuração beta. Ela tem sido confirmada pelo
efeito das pontes salinas é demonstrada pelo relacionamento entre o trabalho exigido para trazer sobre uma
extensão especificada pH. Existe ligação salina entre pH 4 e pH 8 mais são rompidas por excesso de 
hidrogênios ou íons hidroxílicos. 
RNH3+ -OOCR+H+ → RNH3+ + HOOCR 
RNH3+ -OOCR +OH- → RNH3(OH)+ -OOCR 
 I→RNH2+H2O 
A redução no aumento de trabalho necessário para esticar a fibra de lã em determinado momento é 
marcado sobre uma escala de valores de pH. O trabalho exigido está reduzido por uma quantidade 
substancial em valores de pH baixos e elevados quando as ligações salinas são quebradas. No mesmo lado
a presença de umidade reduz a força de amarração entre as ligações salinas introduzindo um filme 
dielétrico entre cargas positivas e negativas. Ela não tem sido aceita sem reserva este relacionamento entre
carga e extensão é somente previsto com a separação das ligações salinas. E Fibras Proteicas - 10 - 14 
tem sido sugerida essa diminuição em rigidez que é devido ao ótimo inchamento da fibra no pH elevado, e 
parece provável e estes dois fatores participam na determinação da quantidade de trabalho requerido para 
trazer aproximadamente um estiramento dado. A ligação cistina tem também um efeito profundo em cima 
das propriedades mecânicas da fibra. A ponte de dissulfeto é covalente e não muito sensível ao pH, mas 
este é um número de reagentes que pode provocar hidrólise, especialmente quando forma vapor, com 
formação de ácido sulfúrico e grupos tiol. 
RCH3SSCH2R’+H2O → RCH2SOH+R’CH2SH 
4-)
O colágeno, é a principal proteína na constituição do tecido conjuntivo. Substância fundamental que além de
preencher as lacunas dos tecidos parenquimatosos, produz fibras colágenas, elásticas e reticulares. 
GD 03—ESTRUTURA E FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
1-)
2-)
A capacidade de invasão da bactéria é devido à sua habilidade de destruir a barreira de tecido conjuntivo do
hospedeiro através da secreção da enzima colagenase. As bactérias não possuem colágeno. 
3-)
4-)
5-)
6-)
A hemoglobina mutante (α2/βS 2) possui propriedades físico-químicas bastante diferentes da hemoglobina 
normal devido à perda de duas cargas elétricas por molécula de hemoglobina (por causa da perda do ácido 
glutâmico). Exibe ainda diferente estabilidade e solubilidade, demonstrando uma forte tendência à formação 
de polímeros (Figura 4) quando na sua forma de desoxiemoglobina (3). Decorre daí uma série de alterações
físico químicas na estrutura da hemácia, ocasionando a deformação e o enrijecimentode sua membrana 
celular, concorrendo para o surgimento do epifenômeno patológico que é a vasoclusão. Este fenômeno é 
responsável por toda a sequência de alterações estruturais e funcionais. 
7-)
8-)
9-)
GD 04— ENZIMAS 
1-)
Após a espiga de milho ter sido removida da planta, a conversão enzimática de açúcar (glicoses) em amido 
continua. Inativação de enzimas responsáveis abaixam o processo bioquímico, mas continua em uma 
velocidade imperceptível. Uma das estratégias simples é destruir a atividade enzimática pelo calor. O 
tratamento ao resfriar a espiga após fervura, desnatura estas enzimas. As pequenas quantidades de 
atividade enzimática remanescentes terão pouco efeito enquanto o milho estiver congelado. 
2-)
Se a enzima aumenta a velocidade da reação de hidrólise da ureia em um fator de 10^14, o tempo
para que a reação se complete também é acelerado nesta mesma ordem de grandeza. Se a reação não for 
catalisada pela enzima (ausência da enzima), o tempo necessário para a reação se
completar será10^14 vezes maior, logo a resposta seria t = 5 min x 10^14 = 9,5 x 10^8 anos
3-)
a- 
b- Asp 101 ou Ar g 114 formam pontes de hidrogênio com moléculas de substrato. Ala não pode formar 
estas pontes de hidrogênio; portanto, a enzima substituída é menos ativa. 
c- O enovelamento tridi mensional da enzima a proxima esses resíduos de aminoácidos, colocando-os nas 
posições necessárias, bem próxim os para a catálise, no sitio ativo. Ou então, a “proteína” total funciona 
como um andaime para manter os grupos catalíticos numa orientação precisa.
4-) 
Nas condições do ensaio, a LDH catalisa a conversão do piruvato para lactato, enquanto o NADH é oxidado
para NAD + . A atividade catalítica é determinada a partir da velocidade de desaparecimento do NADH 
medida em 340 nm. Determina-se o decréscimo da absorbância em 340 nm, que é proporcional à atividade 
de LDH na amostra analisada. 
5-) 
Uma possibilidade é que o complexo ES é mais estável que a enzima livre. Isto implica que o estado basal 
para o complexo ES tem um nível de energia mais baixo que a enzima livre, de modo que, a elevação d a 
barreira energética ao passar d o estado nativo desnaturado ou estado desenrolado. Um a visão alternativa 
é que uma enzima ao ser desenrolada em dois estágios envolvendo conversão reversível do nativo, enzima 
ativa (N) a uma desenrolada, estado inativo (U) seguido pela conversão a enzima inativa irreversível 
(I): N → U - I 
Se o substrato ligar som ente a N, saturação com S para formar complexo NS significa que menos N livre 
estará disponível para a conversão N → U é perturbada em direção a N. Se N (enzima livre) mas não o 
complexo NS são convertidos em U ou I, o qual causa estabilização. 
Portanto o complexo enzima-substrato é mais estável do que a enzima e o substrato isolados.
6-)
7-)
8-)
Elas reconhecem seus substratos através da forma tridimensional das moléculas.
9-)
A atividade de uma enzima depende do pH, da temperatura, da força e da composição do meio.
10-)
Uma catálise é uma reação química em que há presença de catalisadores. Estes, por sua vez, são 
substâncias capazes de aumentar a velocidade de determinadas reações sem participar delas, ou seja, são 
totalmente reconstituídas no final. Assim, as enzimas são catalisadoras porque aumentam a velocidade de 
reações bioquímicas que ocorrem no organismo humano. Qualquer catálise ocorre porque os catalisadores 
fornecem um novo caminho para a reação, um caminho que necessita de uma energia de ativação menor. 
Eles unem-se ao reagente para formar um composto intermediário, que depois se transforma, originando o 
produto e regenerando o catalisador. As enzimas atuam dessa forma, pois elas se combinam com uma 
molécula (substrato) e, através de uma baixa energia de ativação, formam uma estrutura intermediária, que,
em seguida, decompõe-se facilmente, formando o produto e regenerando a enzima, esse mecanismo tem o 
nome de chave-fechadura.
3-)
GD 05—CINÉTICA ENZIMÁTICA 
1-)
2-)
3-)
4-)
a-)
b-) Competitiva, pois max𝑉 não se altera e m com inibidor 𝐾 > m sem inibidor𝐾
5-)
6-)
7-)
As enzimas são moléculas polipeptídicas responsáveis pela catálise de reações do metabolismo de seres 
vivos. Elas atuam sobre moléculas específicas denominadas substratos enzimáticos, que são modificadas 
para dar origem aos produtos da reação. Porém, essa atividade das enzimas pode ser reduzida por diversos
tipos de substâncias químicas, num processo que recebe o nome de inibição enzimática.
Na inibição enzimática, a substância inibidora forma ligações químicas com as enzimas, de modo a interferir
na sua atividade catalítica. De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, na inibição
enzimática: O inibidor competitivo se liga ao sítio ativo e impede o substrato de se ligar. O inibidor não
competitivo se liga a um sítio diferente na enzima; ele não bloqueia a ligação com o substrato, mas causa
outras alterações na enzima de forma que ela não consegue mais catalisar a reação de forma eficiente. 
Fontes para estudo e pesquisa:
https://www.passeidireto.com/arquivo/71425461/pdf-principios-de-bioquimica-de-lehninger-6-edicao
https://www.passeidireto.com/
http://www.goldanalisa.com.br/arquivos/%7B304EE345-CA6A-4B14-89C8-3BD1DAED8759%7D_LDH
%20UV%20-%20PP_REF_457.pdf
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/biomoleculas/enzimas/1-1-1-27.HTM
http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs
%209%20a%2013%20e%2017.pdf
https://www.passeidireto.com/
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http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
http://www2.fct.unesp.br/docentes/edfis/ismael/nutricao/Amino%E1cidos%20e%20prote%EDnas%20pgs%209%20a%2013%20e%2017.pdf
http://www.lbqp.unb.br/bioq/htm/biomoleculas/enzimas/1-1-1-27.HTM
http://www.goldanalisa.com.br/arquivos/%7B304EE345-CA6A-4B14-89C8-3BD1DAED8759%7D_LDH%20UV%20-%20PP_REF_457.pdf
http://www.goldanalisa.com.br/arquivos/%7B304EE345-CA6A-4B14-89C8-3BD1DAED8759%7D_LDH%20UV%20-%20PP_REF_457.pdf