Aula Prática I - Bioquímica e Farmacologia

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CENTRO UNIVERSITÁRIO CLARENTIANO
CURSO DE BACHARELADO EM ENFERMAGEM
BIOQUIMÍCA E FARMACOLOGIA
VIDEO AULA PRÁTICA
Atividade apresentando à Disciplina de Bioquímica e Farmacologia, com Profº. Márcio Henrique Gomes de Mello, no curso de Graduação em Enfermagem (Bacharelado).
Tutora Presencial: Rubinéia Camila Pereira Mackoviak Castro.
SÃO MIGUEL DO GUAPORÉ – RO
2020
Resumo 
A Bioquímica é a parte da Biologia responsável pelo estudo das estruturas, da organização e das transformações moleculares que ocorrem na célula. Essas transformações configuram o que chamamos de metabolismo, que nada mais é do que as reações extremamente coordenadas que são fundamentais para garantir a sobrevivência, o crescimento e reprodução dos organismos vivos.
É a ciência que estuda as quatro principais substâncias químicas presentes nos seres vivos (carboidratos, proteínas, lipídios e ácidos nucléicos). Neste estudo observa-se a estrutura química, tipos, função biológica que irão desempenhar, como se comportam num organismo sadio e num doente, entre outros aspectos. 
Farmacologia é a interação de substâncias químicas com os sistemas biológicos, que estuda o efeito dos fármacos no funcionamento dos sistemas vivos, para determinadas patologias.
A composição do ser humano é composta de água (75 a 85%), proteína (10 a 15%), lipídios (2 a 3 %), carboidrato (1%), ácidos nucléicos (1%) e outras substancias (1%). Água constitui mais de 70% do peso da maioria dos organismos. A água no corpo humano, essa substância exerce variadas atividades essenciais para garantir o equilíbrio e funcionamento adequado do organismo como um todo. Dentre essas funções, podemos destacar o seu papel como solvente, garantindo um meio propício para a realização da grande maioria das reações químicas.
A sigla PH significa Potencial Hidrogeniônico, e consiste num índice que indica a acidez, neutralidade ou alcalina de um meio qualquer. Os valores de pH variam de 0 a 14, valores abaixo de 0 e acima de 14 são possíveis. Sendo o pH7 representa uma solução neutra, já os que estão antes dele são consideradas soluções acidas (pH ácido), e os que estão após o 7 são as soluções básicas (pH alcalino). 
Acidose e alcalose são estados anormais resultantes de excesso de ácidos ou de bases no sangue. O pH normal do sangue deve ser mantido dentro de uma faixa estreita (7,35-7,45) para o funcionamento adequado dos processos metabólicos e para a liberação de quantidades corretas de oxigênio nos tecidos. Acidose é um excesso de ácido no sangue, com pH abaixo de 7,35, e alcalose é um excesso de base no sangue, com pH acima de 7,45. 
pH arterial normal: 7,35 a 7,45
< 7,35: acidemia ou acidose
> 7,45: alcalemia ou alcalose
Os ácidos vão sendo formados e precisam ser neutralizados ou eliminados para manutenção do equilíbrio ácido-básico. Os principais sistemas de controle do pH são a eliminação de ácido como gás carbônico (CO2) pelos pulmões, a reabsorção de bicarbonato e excreção de ácidos pelos rins. Muitos distúrbios e doenças podem interferir no controle do pH do sangue, causando acidose ou alcalose. Distúrbios de ácido-base são freqüentes em doenças pulmonares, doenças renais e na diabetes.
Os tampões têm vários: hemoglobinas, proteínas, fosfato e bicarbonatos, geralmente tem ácidos fracos e sua base conjudada. Quando um agente externo perturba um sistema em equilíbrio, a reação química tende a se deslocar no sentido de minimizar o efeito da perturbação inicial. Essas substâncias que em soluções aquosas resistem às variações do pH quando às mesmas são adicionadas quantidades relativamente pequenas de ácidos (H+) ou base (H-). 
Proteínas 
Como sabemos que as proteínas são macromoléculas essenciais para os seres vivos, atuando, entre outras funções, na defesa do organismo, na comunicação celular, no transporte de substância, na movimentação e contração de certas estruturas, e como catalisadores de reações químicas (enzimas). Os aminoácidos são importantes na formação das proteínas. Cada uma dessas macromoléculas é formada por uma longa cadeia de aminoácidos, os quais são ligados por meio de ligações peptídicas. 
· Biomoléculas são moléculas presentes nas células dos seres vivos e que participam da estrutura e dos processos bioquímicos dos organismos.
· Polímeros são macromoléculas formadas por unidades menores (monômeros).
Proteína é um tipo de substância formada a partir de um conjunto de aminoácidos ligados entre si (ligações denominadas de peptídicas). Em outras palavras, as proteínas são compostas por moléculas de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. É preciso destacar que existem apenas 20 tipos de aminoácidos, os quais se ligam de forma variada para originarem diferentes proteínas. Uma rede longa de aminoácidos é chamada de polipeptídio, sendo que toda proteína é constituída de uma ou mais cadeias desse tipo. 
Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que apresentam grupos — carboxila (-COOH) e amino (-NH3), ligados a um único carbono, denominados de carbono alfa. Esse carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral ou grupo R. Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são aqueles que o organismo é capaz de sintetizar.
Estrutura das proteínas
Uma cadeia de aminoácidos pode ser classificada quanto à sua disposição espacial, isto é, analisando a sua estrutura de acordo com o dobramento e enrolamento de sua rede protéica. Desse modo, a estrutura de uma proteína pode ser dividida em primária, secundária, terciária e quaternária.
A cadeia principal de uma proteína, que ilustra a seqüência linear dos aminoácidos, é denominada de estrutura primária. Cabe destacar que uma mesma proteína pode apresentar estruturas secundárias, terciárias e quaternárias.
Já a estrutura secundária equivale ao primeiro nível de enrolamento helicoidal, sendo reconhecida pelos padrões repetitivos e regulares. 
Na estrutura terciária, a proteína é caracterizada pelo formato tridimensional específico, correspondendo ao dobramento (sobre ela mesmo) da cadeia polipeptídica. 
A estrutura quaternária equivale a duas ou mais cadeias polipeptídicas (não importando se são idênticas ou não) agrupadas.
As enzimas são moléculas orgânicas de natureza protéica e agem nas reações químicas das células como catalisadoras, ou seja, aceleram a velocidade dos processos sem alterá-los. Geralmente são os catalisadores mais eficazes, por sua alta especificidade. Exceção – moléculas de RNA catalíticas; desnaturação. “Toda enzima é uma proteína, mais nem toda proteína é uma enzima”. 
Fatores que influenciam a atividade enzimática
· Agentes que diminuem a estabilidade protéica; temperatura, detergentes e pH.
· Tempo de reação;
· Concentração dos reagentes: enzima, substrato e coenzima/cofatores.
De acordo coma estabilidade da ligação entre o inibidor e a enzima, a inibição enzimática pode ser de dois tipos: reversível e irreversível. Na inibição reversível, as moléculas do inibidor e as moléculas da enzima se unem por ligações não covalentes, que, por serem mais instáveis, podem ser rompidas, fazendo com que a enzima retome a sua atividade posteriormente. A inibição reversível é subdividida em 2 classes:
· Inibição competitiva – os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
· Inibição não competitiva – a substância inibidora pode ligar-se tanto à enzima quanto ao complexo enzima-substrato,mas num sítio de ligação diferente. Nesse caso, a ligação do inibidor com a enzima não atrapalha a ligação do substrato, mas gera uma alteração que impede a formação do produto da reação.
Já na inibição irreversível, a atividade enzimática é inativada definitivamente. Nesse tipo de inibição, a substância inibidora se une à enzima por ligações covalentes (mais estáveis), o que altera o grupo funcional da enzima necessário para sua atividade catalítica, tornando-a inativa de forma permanente. Um bom exemplo de inibidor irreversível é o íon cianeto (CN-), que se une à enzima citocromo oxidase, enzima muito importante no processo de respiração celular, levando à sua inativação definitiva. Com essa enzima inativada, a célula deixa de realizar a respiração e morre.
Carboidratos 
Os carboidratos são as biomoléculas mais predominantes no planeta e exercem as mais variadas funções. Dentre elas, destaca-se seu papel energético, sua atuação na composição dos ácidos nucléicos, das paredes celulares e da carapaça dos insetos e a participação em processos de interação célula-célula. Os carboidratos são importantes biomoléculas que constituem a base da nutrição dos organismos não fotossintetizantes. Eles podem ser definidos como poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas ou ainda substâncias que liberam esses compostos quando sofrem o processo de hidrólise (quebra de uma molécula por água).
Os carboidratos são formados principalmente por carbono, hidrogênio e oxigênio, apresentando a seguinte fórmula geral: (CH2O)n.
Podemos classificar os carboidratos em três grupos principais:
Monossacarídeos: São os compostos mais simples e que não podem ser hidrolisados. Sua estrutura é uma cadeia de carbono linear e simples. Como exemplo, podemos citar a glicose, frutose e galactose. Os monossacarídeos podem ser classificados de acordo com o número de carbonos que possuem. Os monossacarídeos mais comuns são as pentoses (ribose e da desoxirribose), e as hexoses (glicose, frutose, galactose e manose).
Oligossacarídeos: são formados pela união de dois a 2-20 monossacarídeos. Quando ocorre a união de apenas dois monossacarídeos, recebem a denominação de dissacarídeo. Como principais exemplos, podemos citar a maltose (glicose + glicose), lactose (galactose + glicose), sacarose (glicose + frutose) e maltose.
Polissacarídeos: São formados por >20 monossacarídeos. Como exemplo, podemos citar o amido, o glicogênio e a celulose, três importantes macromoléculas. O amido, o glicogênio, a celulose e a quitina.
Lipídeos 
Os lipídeos ou gorduras são moléculas orgânicas insolúveis em água e solúveis em certas substâncias orgânicas, tais como álcool, ácido carboxólico - éter. Essas biomoléculas são compostas por carbono, oxigênio e hidrogênio. 
Apresentam funções importantes para o organismo:
· Reserva de energia/combustível energético.
· Isolante térmico/ isolantes que permitem a condução nervosa e previne a perda de calor.
· Ácidos graxos/que são usados na síntese de moléculas orgânicas e das membranas celulares.
· Absorção de vitaminas/hormônios.
Os lipídios saturados são gorduras solidas em temperaturas ambiente. Já os lipídios insaturados são óleos líquidos em temperatura ambiente.
Ácidos nucléicos 
Os ácidos nucléicos podem ser definidos como polímeros (macromoléculas formadas a partir de unidades menores) compostos por moléculas conhecidas como nucleotídeos. Os dois ácidos nucléicos existentes são o ácido desoxirribonucléico (DNA) e o ácido ribonucléico (RNA). Eles são responsáveis por codificar e traduzir as informações que determinam a síntese das várias proteínas encontradas nos seres vivos.
	Os nucleotídeos são formados pela ligação de um açúcar de 5 carbonos (pentose), uma base nitrogenada e um resíduo de ácido fosfórico. Suas funções são constituintes do DNA e RNA; ATP e GTP; cofatores enzimáticos; regulador alostérico do metabolismo bioquímico. 
Desta forma, podemos ter variações dentro destes ligantes, como, por exemplo: no DNA temos a presença da desoxirribose, enquanto que no RNA temos a presença da ribose. 
As bases nitrogenadas de um nucleotídeo são também variadas. São bases nitrogenadas a adenina, a guanina, a timina e a citosina. Elas estão agrupadas em dois grupos: pirimidinas e purinas. Cada base nitrogenada possui um ou dois anéis com átomos de nitrogênio.
As moléculas de RNA, diferentemente das moléculas de DNA, apresentam-se como cadeias simples. Em algumas situações, o pareamento ocorre, mas com bases presentes em uma mesma cadeia. Essas combinações conferem ao RNA a formação de estruturas tridimensionais. O açúcar do RNA é a ribose e suas bases nitrogenadas são a citosina, guanina, adenina e uracila. A adenina só se pareia com a uracila, e a guanina sempre se pareia com a citosina. 
A base nitrogenada une-se à ribose e forma a adenosina, a qual se liga a uma sequência de três grupos fosfato. Quando a adenosina está ligada a um grupo fosfato, é formada apenas a adenosina monofosfato (AMP). De outra forma, quando essa base liga-se a dois grupamentos fosfato, ocorre, então, a formação da adenosina difosfato (ADP).