Bases macromoleculares da constituição celular ( água, proteínas, enzimas, carboidratos, lipídeos, DNA e RNA) e tipos de ligações químicas

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Bases macromoleculares da constituição celular 
As macromoléculas são conjuntos 
(polímeros) de unidades menores 
(monômeros). 
As macromoléculas podem ser de dois 
tipos: heteropolímeros e homopolímeros. 
Heteropolímeros são polímeros que 
apresentam na sua conformação monômeros 
diferentes (Ex.: proteína). Homopolímeros são 
macromoléculas constituídas por unidades 
monoméricas iguais (Ex.: glicogênio). 
Os polímeros encontrados nos seres 
vivos são biopolímeros, sendo que os 
principais biopolímeros, são: proteínas, 
polissacarídeos, ácidos nucléicos (DNA e 
RNA). 
Molécula de água 
A água e seus íons influem 
poderosamente na configuração e 
propriedade biológica das macromoléculas. 
A água trata-se de uma molécula 
morfologicamente e eletricamente 
assimétrica (devido principalmente a 
organização dos 
átomos. Os dois 
átomos de hidrogênio 
formam com o de 
oxigênio um ângulo 
que, em média, é 
estimado em 104, 9º. Devido à forte atração 
exercida pelo núcleo de oxigênio sobre os 
elétrons, essa molécula é relativamente 
positiva no lado dos hidrogênios, e 
negativa no lado do oxigênio, isto é, a 
molécula de água é dipolo, devido a isso, 
é considerada um dos melhores solventes 
conhecidos. 
Os polímeros celulares contêm em sua 
estrutura agrupamentos químicos que 
apresentam afinidade pela água 
(agrupamentos polares) ou que não 
apresentam afinidade pela água 
(agrupamentos apolares), repelindo-a. Os 
grupamentos polares principais são 
carboxila, hidroxila, aldeído, sulfato e 
fosfato. 
 Moléculas com alto teor de 
grupamentos polares são solúveis em 
água e são chamadas de hidrofílicas (a 
maioria dos hidratos de carbono, ácidos 
nucléicos e outras proteínas). Em 
contraposição existem moléculas sem ou 
com poucos grupamentos polares e que, 
consequentemente, são insolúveis em 
água, são as moléculas hidrofóbicas (Ex.: 
lipídios, parafina e os óleos). Existem também 
macromoléculas, geralmente alongadas, 
que apresentam uma região hidrofílica e 
outra hidrofóbica, são as moléculas 
chamadas anfipáticas, dotadas da 
capacidade de associar-se 
simultaneamente a água e a compostos 
hidrofóbicos, pela outra extremidade. 
Ligações químicas 
 
 
 As ligações químicas podem ser do 
tipo covalente ou não covalente: 
❖ Ligações covalentes: ligação 
química forte, é resultado da 
superposição das órbitas externas das 
moléculas e são uniões fortes e estáveis 
que consomem altas quantidades de 
energia para a sua realização e para 
serem desfeitas (Ex.: ligações peptídicas 
que formam os aminoácidos). 
❖ Ligações não covalentes: se formam 
com pequeno gasto energético e podem 
ser desfeitas por procedimentos suaves 
como aquecimento moderado e 
alteração da concentração iônica do 
meio. As ligações não covalentes podem 
ser: 
• Pontes de hidrogênio: um átomo de 
hidrogênio está mediando a ligação 
entre dois elementos eletronegativos do 
ponto de vista químico (Ex.: oxigênio com 
nitrogênio). 
• Ligações eletrostáticas: são ligações 
que acontecem por diferenças de 
cargas. Formadas quando um grupo 
ácido se prende a um básico. 
• Interações hidrofóbicas: ocorrem entre 
moléculas apolares que são comprimidas 
umas contra as outras devido à repulsão 
que sofrem da água que as envolve. 
Não é uma ligação, é apenas uma 
interação (Ex.: camada lipídica da 
membrana celular). 
A importância biológica destas 
interações e ligações de baixa energia 
reside no fato de que elas permitem à célula 
alterar, montar e desmontar estruturas 
supramoleculares, aumentando, assim, 
enormemente, a sua versatilidade e 
eficiência funcional sem grande gasto 
energético. Se as interações das 
macromoléculas fossem realizadas 
apenas com ligações fortes, a estrutura 
celular seria estável, e as modificações 
desta estrutura implicariam um gasto de 
energia tão alto que a atividade celular 
seria impossível. 
Proteínas 
São polímeros de aminoácidos 
ligados por ligações peptídicas (união 
entre dois aminoácidos. O grupo carboxila 
do primeiro aminoácido se liga ao grupo 
amina do outro aminoácido. Essa reação 
libera uma molécula de água) formando 
cadeias polipeptídicas. As proteínas 
possuem um carbono central (ALFA) ao 
qual se liga um grupo amino, um grupo 
carboxila e o radical. 
Os aminoácidos que formam essas 
proteínas são classificados em essenciais e 
não essenciais. Os aminoácidos essenciais 
nosso organismo não consegue produzi-
lo, por isso, é ESSENCIAL 
suplementarmos/buscarmos em outras fontes 
(Ex: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, 
 
metionina, treonina, triptofano, histidina e 
valina). Os aminoácidos não essenciais 
são aqueles que o nosso organismo 
consegue produzir, por isso, NÃO É 
ESSENCIAL buscarmos em outra fonte (Ex.: 
alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido 
glutâmico e serina). 
Proteínas podem ser simples, aquelas 
formadas apenas pela sequência de 
aminoácidos ou conjugadas além dos 
aminoácidos, possuem um grupo prostético 
associado (Ex.: nucleoproteína – grupo 
prostético constituído por ácidos nucleicos; 
glicoproteínas - contêm polissacarídeos; 
lipoproteínas – contém lipídios; 
fosfoproteínas, - contém fósforo; 
hemeproteínas – catalases, peroxidades e 
citocromos, o grupo heme é uma 
ferroporfirina; flavoproteínas – contem 
riboflavina; metaloproteínas – grupo heme é 
um metal (insulina e anidrase carbônica, que 
contém zinco) u é composto orgânico 
contendo metal, como a ferritina). 
Forma proteica 
• Estrutura primária: sequência de 
aminoácidos unidos por meio de 
ligações peptídicas; 
• Estrutura secundária: modo mais 
complexo, começa a existir a formação 
de pontes de hidrogênio que fazem com 
que a proteína adquira uma 
conformação de alfa-hélice ou de beta-
pregueada. 
• Estrutura terciária: a cadeia de 
estrutura secundária dobra-se 
novamente sobre si mesma, formando 
estruturas globulares ou alongadas. 
Mantendo-se nessa conformação 
devido a ligações de hidrogênio, 
ligações iônicas e interações 
hidrofóbicas. 
• Estrutura quaternária: corresponde a 
uma associação de subunidades 
proteicas. Mantida por meio de ligações 
de hidrogênio e iônicas. 
 
 Conformação nativa é a forma 
tridimensional que uma proteína apresenta 
nas condições de pH e temperatura 
adequados. 
 As proteínas podem ter formato 
globular ou fibroso. Proteína globular é 
aquela que tem sua relação comprimento-
largura menor do que 10:1 (Ex.: 
hemoglobina, mioglobina, hemocianina, 
proteínas com atividade enzimática e 
proteínas das membranas celulares). 
Proteínas fibrosas possuem na relação 
comprimento-largura maior que 10:1 (Ex.: 
queratina, colágeno). 
 
 
Enzimas 
São estruturas proteicas com a 
função de acelerar as reações químicas, 
tanto no sentido de síntese como de 
degradação de moléculas. 
Além da rapidez, as sínteses 
enzimáticas apresentam alto rendimento, 
isto é, no final da reação gera-se apenas 
o produto desejado ou alguns produtos, 
mas todos são úteis às células. 
Ação enzimática: 
Substrato: matéria prima que a enzima 
utiliza para gerar um outro produto. 
Centros ativos: são os locais na enzima em 
que o substrato se encaixa. 
 
 
 
 
 
 
 
A forma tridimensional da enzima é 
importante para a sua atividade, pois os 
centros ativos são regiões cuja 
conformação tridimensional é complementar 
da molécula e do substrato. 
As enzimas são especificas em alguns 
casos e, geralmente, recebem o seu nome de 
acordo com a sua função. 
Para exercerem sua atividade, muitas 
enzimas necessitam de co-fatores que 
podem ser um íon metálico ou uma molécula. 
Quando o co-fator é uma molécula, recebe 
o nome de coenzima. São estruturas que 
ativam as enzimas. Assim, a enzima pode ser 
chamada de: apoenzima – estrutura 
proteica da enzima e holoenzima – estrutura 
proteica da enzima mais o co-fator. 
Quando o co-fator estáfortemente 
ligado à molécula da apoenzima, ele 
constitui um grupo prostético e a enzima 
deve ser considerada uma proteína 
conjugada. 
Modelos de encaixe: 
 As enzimas têm uma grande 
especificidade para os seus substratos e 
podem não aceitar moléculas relacionadas 
ou que tenham uma forma ligeiramente 
diferentes. 
 O encaixe da enzima ao substrato 
pode ser explicado tendo por base o 
modelo chave e fechadura ou segundo a 
teoria do encaixe induzido. 
O modelo chave-fechadura 
considera que a enzima e o substrato são 
complementares, para este modelo, tanto a 
enzima como o substrato são fatores rígidos, 
não apresentando, portanto, flexibilidade, o 
que torna as reações enzimáticas tão 
especificas. O encaixe do substrato ao sítio 
ativo da enzima ocorre em decorrência das 
ligações formadas entre o substrato e as 
cadeias laterais de aminoácidos no sítio 
 
ativo, assim, o substrato se encaixaria 
perfeitamente em uma única enzima. 
 
 No entanto, os estudos demonstraram 
que as enzimas apresentam certa 
flexibilidade que pode alterar a sua 
conformação ou até mesmo o substrato 
pode induzir uma mudança na conformação 
da enzima, fazendo surgir a teoria do 
encaixe induzido. Segundo essa teoria, o 
substrato é capaz de induzir uma mudança 
na conformação de uma enzima que pode 
até mesmo ser repassada para as enzimas 
próximas. 
 
 
Inibição enzimática: 
 A atividade das enzimas é muito 
sensível a diversos agentes químicos e físicos, 
por isso, a sua atividade por ser inibida. 
Entre os fatores que afetam a atividade 
enzimática, chamam a atenção: 
temperatura, concentração do substrato 
e presença de ativadores ou inibidores 
que alteram a velocidade de atuação 
das enzimas. 
A inibição das enzimas pode ser: 
reversíveis ou não reversível. 
• Inibição irreversível acontece quando o 
inibidor se encaixa na proteína e 
desencadeia modificação na sua 
conformação impedindo o encaixe do 
substrato ao sítio ativo da enzima. 
• Reversível Competitiva: o inibidor 
enzimático apresenta uma estrutura 
semelhante ao substrato da enzima. Esse 
tipo de inibição depende da 
concentração do substrato da enzima, 
quanto maior a concentração de 
substratos da enzima, menor será a 
inibição enzimática e vice-versa. 
• Reversível não-competitiva: independe 
da concentração do substrato, 
depende da concentração do inibidor 
que atua em um outro local da enzima. 
 
Regulação das cadeias enzimáticas: 
Muitas cadeias enzimáticas são 
autorreguláveis, sobretudo pelo efeito do 
produto final da cadeia sobre a primeira 
enzima da sequência. Esse tipo de controle 
é conhecido como retroinibição ou 
inibição alostérica. A enzima sensível a este 
tipo de controle, chama-se de enzima 
 
reguladora, e a substância inibidora é 
conhecida como efetor ou modulador. 
Na regulação alostérica, o efetor 
combina-se com a enzima em um local 
diferente do centro ativo e denominado 
centro alostérico. Em consequência, ocorre 
uma modificação no centro ativo da enzima, 
cuja atividade catalítica é inibida. 
Ácidos nucléicos – DNA e RNA 
Os monômeros dos ácidos nucléicos 
são os polímeros de nucleotídeos. Os 
nucleotídeos são formados por um 
carboidrato do tipo pentose (açúcar 
composto por cinco carbonos), associado a 
ele existe uma base nitrogenada e um 
grupo fosfato. 
As bases nitrogenadas do DNA são: 
• Adenina (púricas); 
• Guanina (púricas); 
• Citocina (pirimídicas); 
• Timina (pirimídicas). 
As bases nitrogenadas no RNA são: 
• Adenina (púricas); 
• Guanina (púricas); 
• Citocina (pirimídicas); 
• Uracila (pirimídicas). 
 
As púricas apesentam na base 
nitrogenada um conjunto de anéis, já as 
pirimídicas possuem apenas um único anel. 
Os ácidos nucléicos são moléculas 
informacionais que controlam os 
processos básicos do metabolismo 
celular, a síntese de macromoléculas, a 
diferenciação celular e a transmissão do 
patrimônio genético de uma célula para 
as suas descendentes. 
As bases nitrogenadas se ligam na 
mesma fita a partir das ligações 
fosfodiester. A ligação fosfodiester é uma 
interação entre o grupo fosfato do carbono 
cinco do nucleotídeo com a hidroxila do 
carbono três do nucleotídeo. Sendo ela uma 
ligação do tipo covalente (forte). 
Nucleosídeo é um nucleotídeo com a 
ausência do grupo fosfato, ou seja, é a 
pentose com a base nitrogenada. 
DNA: 
 O ácido desoxirribonucléico ou DNA 
é o responsável pelo armazenamento e 
transmissão da informação genética 
 É constituído por duas cadeias de 
ácidos nucléicos de característica 
helicoidal. Em dupla hélice (antiparalelas). 
As cadeias do DNA são unidas por pontes 
de hidrogênio, se complementando entre si. 
• Adenina liga-se a timina (duas pontes de 
hidrogênio); 
• Citosina liga-se a guanina (três pontes 
de hidrogênio). 
 
 
 
 
RNA: 
 É um filamento único e apresenta-se 
em três tipos: 
• tRNA: RNA transportador – a sua função 
é transferir os aminoácidos paras as 
posições corretas nas cadeias 
polipeptídicas em formação nos 
complexos de ribossomos e RNA 
mensageiro (polirribosomos). 
• mRNA: RNA mensageiro; 
• rRNA: ribossômico. 
 
Questões gerais 
 DNA RNA 
Localização Núcleo e 
mitocôndrias e 
cloroplastos 
Citoplasma e 
núcleo 
Bases 
pirimídicas 
Citosina e 
timina 
Citosina e 
uracila 
Bases púricas Adenina e 
guanina 
Adenina e 
guanina 
Pentose Desoxirribose Ribose 
Papel na 
célula 
Informação 
genética 
Síntese de 
proteínas 
Carboidratos 
Compostos por carbono, hidrogênio e 
oxigênio. São a principal fonte de energia. 
Classificados em: 
• Monossacarídeos; 
• Dissacarídeos (combinação de dois 
monossacarídeos); 
• Oligossacarídeos (combinação de 
mais de dois monossacarídeos – até 10); 
• Polissacarídeos (combinação grande 
de monossacarídeos). 
Lipídeos 
São compostos de carbono extraídos 
de células e tecidos por solventes orgânicos 
não polares – como éter, clorofórmio e 
benzeno. 
Podem ser de reserva nutritiva ou estruturais. 
• Lipídios de reserva nutritiva: as 
reservas nutritivas de natureza lipídica 
compõem-se de gorduras neutras. Estas 
são ésteres de ácido graxos com 
triálcool glicerol ou glicerina. Os 
depósitos intracelulares de lipídeos 
constituem-se quase exclusivamente por 
gorduras neutras, nas quais o glicerol 
está esterificado por três ácidos graxos. 
São, portanto, depósitos de 
triacilgliceróis ou triglicerídeos - 
combinação de uma molécula de 
glicerol com três cadeias de ácidos 
graxos que reagem com os radicais 
 
presentes na molécula de glicerol e 
liberaram três moléculas de água. 
• Lipídios estruturais: são componentes 
estruturais de todas as membranas 
celulares: membrana plasmática, 
envoltório nuclear, retículo 
endoplasmático, aparelho de Golgi, 
endossomos, mitocôndrias, cloroplastos, 
lisossomas etc. Suas moléculas são 
longas e dotadas de uma extremidade 
polar, isto é, com carga elétrica e uma 
longa cadeia apolar, não-ionizada. A 
extremidade polar é hidrofílica, 
enquanto a porção apolar é 
hidrofóbica. Ex.: fosfolipídios, 
glicolipídios e colesterol. 
Glicerofosfolipídios: 
 
Esfingolipídios: 
Fosfoglicerídio: 
 
Glicolipídio: 
 
 
 
 
 
 
 
 
Colesterol: 
Radical hidroxílica no terceiro carbono lhe 
dá a característica anfipática, já cadeia de 
hidrocarbonetos ele vai apresentar uma 
estrutura mais hidrofóbica. Ajuda a regular a 
fluidez da membrana celular.