Buscar

PROTEINAS SIGA RESPONDIDO

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes
Você viu 3, do total de 4 páginas

Faça como milhares de estudantes: teste grátis o Passei Direto

Esse e outros conteúdos desbloqueados

16 milhões de materiais de várias disciplinas

Impressão de materiais

Agora você pode testar o

Passei Direto grátis

Você também pode ser Premium ajudando estudantes

Prévia do material em texto

15/02/2021 Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas
https://sigaa.ufma.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/listarCategorias.jsf 1/4
 
Turma Virtual
U����������� F������ �� M�������
S������ I�������� �� G����� �� A���������
A���������
 
E������ �� 15/02/2021 17:02
 
BIOQ_PROTEINAS
 
 
 
1. A desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas
secundárias e terciária, sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas. Os agentes desnaturantes
incluem:
a) Calor e solventes orgânicos;
b) Agitação mecânica, ácidos ou bases fortes;
c) Detergente e íons ou metais pesados;
d) Chumbo e mercúrio;
e) Todas estão corretas
 
2. A estrutura tridimensional única de cada polipeptídeo é determinada por uma sequência de
aminoácidos. As interações entre as cadeias laterais dos aminoácidos direcionam o dobramento do
polipeptídeo para formar uma estrutura compacta. Quais os tipos de interações que cooperam para
estabilizar as estruturas terciárias das proteínas globulares:
a) Pontes dissulfeto;
b) Interações hidrofóbicas;
c) Pontes de hidrogênio;
d) Interações iônicas;
e) Todas estão corretas
 
3. A hélice alfa, a folha beta e a dobradura beta são exemplos de que estrutura frequentemente
encontradas em proteínas?
a) Estrutura primária;
b) Estrutura secundária;
c) Estrutura terciária
d) Estrutura Quaternária;
e) Estrutura Linear
 
4. A sequência de aminoácidos em uma proteína é denominada:
a) Estrutura primária;
b) Estrutura secundária;
c) Estrutura terciária;
d) Estrutura Quaternária;
e) Estrutura Linear
 
5. Considere as seguintes proposições sobre a desnaturação das proteínas:
I – A desnaturação protéica resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas primárias,
 ocorrendo hidrólise das ligações pep�dicas; II – A desnaturação pode, sob condições ideais, ser reversível,
onde a proteína drobra-se novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante for
removido; III – As proteínas desnaturadas são frequentemente insolúveis, e, portanto, precipitam em
solução. Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
6. Considere as seguintes proposições sobre a estrutura secundária das proteínas:
I – A hélice alfa apresenta uma estrutura helicoidal, que consiste de um esqueleto polipep�dico central em
espiral e bem compacto, com as cadeias laterais dos aminoácidos que a compõem estendendo-se para fora
do eixo central, de modo a evitar a interferência esférica entre si;
II – As quera�nas são uma família de proteínas fibrosas in�mamente relacionadas, cuja estrutura é quase
totalmente cons�tuída de hélice alfa;
III – A mioglobina, uma molécula globular flexível é formada por aproximadamente 80% de hélice beta.
Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
7. Considere as seguintes proposições sobre a polaridade da ligação peptídicas:
I – Assim como todas as ligações amida, os grupos –C=O e –NH da ligação pep�dicas possuem carga e
https://sigaa.ufma.br/sigaa/ava/index.jsf
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
15/02/2021 Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas
https://sigaa.ufma.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/listarCategorias.jsf 2/4
aceitam ou fornecem prótons da faixa de pH de 2 a 12;
II – Os grupos carregados presentes nos polipep�deos consistem unicamente no grupo alfa-amino N-
terminal, no grupo alfa-carboxila C-terminal e de quaisquer grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais
dos aminoácidos cons�tuintes;
III – Os grupos –C=O e –NH da ligação pep�dica são polares e estão envolvidos em pontes de hidrogênio,
nas hélice alfa e folhas beta. Conclui-se que
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
8. Considere as seguintes proposições sobre as ligações peptidicas:
I – Os componentes da ligação pep�dica, α-amino e α-carbonila aceitam ou fornecem protons;
II - A ligação pep�dica não é clivada por solventes orgânicos ou uréia, mas é lábil em meio ácido forte;
III - Geralmente está em configuração trans.
Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas;
 
9. Considere as seguintes proposições sobre as ligações peptídicas:
I – A ligação pep�dica tem um caráter de dupla ligação parcial, sendo mais curta do que uma ligação
simples e é rígida e planar, impedindo a rotação livre da ligação entre o carbono da carbonila e o nitrogênio
da ligação pep�dica;
II – As ligações entre os carbonos alfa e os grupos alfa-amino ou alfa-carboxila podem rotar livremente,
permi�ndo que a cadeia polipep�dica assuma uma variedade de configurações possíveis;
III – A ligação pep�dica geralmente é uma ligação cis, em grande parte devido à interferência esférica dos
grupos R quando em posição Trans. Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição III está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
10. Considere as seguintes proposições sobre estrutura das proteínas:
I – A hélice α difere da folha β por ela sempre fazer parte da espiral de uma simples cadeia polipep�dica;
II – A estrutura da folha β pregueada ocorre tanto na forma paralela quanto na forma an�paralela;
III – Os mo�vos são elementos de uma estrutura terciária. Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
11. Considere as seguintes proposições sobre estrutura das proteínas:
I – A hélice α é estabilizada principalmente por pontes de hidrogênio entre os grupos –C=O e –NH- das
ligações pep�dicas;
II - As proteínas cons�tuídas por um polipep�deo podem ter estrutura quaternária;
III - A formação de uma ponte dissulfeto em uma proteína requer que os dois resíduos de cisteína
par�cipantes estejam adjacentes entre si, na sequência primária da proteína.
Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
12. Considere as seguintes proposições sobre estrutura das proteínas:
I – A organização correta de uma proteína é direcionada por interações específicas entre as cadeias laterais
dos resíduos de aminoácidos que compõem uma cadeia polipep�dica;
II – Os dois resíduo de cisteína que reagem para formar uma ponte dissulfeto podem estar distantes um do
outro na estrutura primária, ou mesmo em polipep�dios separados, sendo aproximados pela organização
tridimensional da cadeia polipep�dica;
III – A estrutura quaternária requer mais de uma cadeia polipep�dica, encontrando-se associadas por
interações não covalentes.
Conclui-se que: 
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
15/02/2021 Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas
https://sigaa.ufma.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/listarCategorias.jsf 3/4
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas
 
13.Em relaçã a estrutura terciária das proteínas é correto afirmar:
a) A estrutura terciária de um polipetídeo mostra a localização de cada um dos seus átomos no espaço;
b) Inclui a relação geométrica entre segmentos distantes da estrutura primária e relação de posição das cadeias
laterais, uma em relação a outra;
c) Cadeias laterias hidrofóbicas ficam geralmente no interior, longe da interfase co a água, enquanto que
cadeias laterais ionizadas ficam do lado de fora, onde são estabilizadas por água de solvatação;
d) Dentro da estrutura da proteína estão mergulahadas moléculas de água frequentemente apresentando
interações estabilizadoras específicas;
e) Todas estão corretas
 
14. Em relação a estrutura das proteínas é incorreto afirmar:
a) Nas proteínas os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são ligações amida
entre o grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro;
b) A valina e a alanina podem formar dipeptídeo valilalanina, por meio de uma ligação peptídica;
c) As ligações peptídicas são facilmente rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas
concentrações de uréia;
d) Para ocorrer rompimento das ligações peptídicas é necessário uma exposição prolongada a um ácido ou a
uma base forte em temperatura elevadas;
e) As ligações peptídicas são rompidas pela ação das enzimas proteolíticas;
 
15. Em relação a estrutura das proteínas é incorreto afirmar:
a) Os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão unidos entre si por ligações glicosídicas;
b) ) A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a informação necessária para formar uma molécula
protéica com uma estrutura tridimensional única;
c) A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos dos níveis
de organização primário, secundário, terciário e quaternário;
d) Os elementos estruturais repetitivos variam desde combinações simples de hélice alfa e folha beta, formando
motivos pequenos, até o dobramento complexos dos domínios polipeptídicos de proteínas multifuncionais;
e) Todas estão corretas
 
16. Em relação a estrutura quartenária das proteínas é incorreto afirmar:
a) Refere-se ao arranjo de cadeias polipeptidicas em uma proteína com multicadeias;
b) As subunidades em uma estrutura quartenária estão associadas covalentemente
c) Alfa-quimiotripsina contém três polipeptídeos ligaados covalentemente por uma ponte de dissulfeto
intercadeias em uma única unidade covalente e, portanto, não tem estrura quartenária;
d) Mioglobina consiste de uma cadeia polipeptidica e não tem estrutura quartenária
e) Hemoglonina A contém quatro subunidades polipeptidica unidas não-covalentemente em uma conformação
especifica, necessária para sua função.
 
17. Em relação ao 2,3-BPG (bisfosfoglicerato), podemos afirmar:
a) É um importante regulador da ligação do oxigênio à hemoglobina;
b) É o fosfato orgânico mais abundante nos eritrócitos, onde sua concentração é aproximadamente equivalente
à da hemoglobina;
c) É sintetizado a partir de um intermediário da rota glicolítica;
d) Diminui a afinidade da hemoglobina pelo oxigênio, por ligar-se à desoxiemoglobina, mas não à
oxiemoglobina;
e) todas estão corretas;
 
18. Em relação aos níveis superiores de organização protéica é incorreto afirmar:
a) Estrutura primária de uma proteína refere-se a estrutura covalente, que inclui sequência de aminoácidos e
localização de pontes dissulfeto (cistina);
b) Níveis superiores de organização de proteína referem-se a propriedades conformacionais geradas
covalentemente na cadeia pilipeptidica;
c) Estrutura secundárias refere-se ao dobramento local do esqueleto polipeptídico em conformações em hélice,
folha pregueada ou ao acaso.
d) O esqueleto polipeptídico é formado pelos átomos interconectados covalentemenete das ligações peptídicas e
carbono alfa que ligam os resíduos de aminoácidos da proteína;
e) Cadeias laterais não são consideradas em níveis de estrutura secundária
 
19. Em relação aos níveis superiores de organização protéica é incorreto afirmar:
a) Estrutura terciária refere-se à estrutura tridimensional do polipeptídeo;
b) Na estrutura terciária inclui as relações conformacionais no espaço das cadeias laterais e a relação
geométrica entre regiões distantes da cadeia polipeptídica;
c) Estrutura quartenária refere-se à associação não-covalente de subunidade polipeptídicas discretas numa
proteína co multiplas subunidades;
d) Todas as proteínas possuem estrutura primária, secundária, terciária e quartenária;
e) Proteínas geralmente assumem uma conformação secundária, terciária e quartenária singular chamada
conformação nativa da proteína;
 
20. Muitas proteínas consistem em uma única cadeia polipeptídica, sendo definidas como proteínas
monoméricas. Outras, entretanto, consistem em duas ou mais cadeias polipeptídicas, que podem ser
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
15/02/2021 Sistema Integrado de Gestão de Atividades Acadêmicas
https://sigaa.ufma.br/sigaa/ava/QuestionarioTurma/listarCategorias.jsf 4/4
estruturalmente idênticas ou totalmente diferentes. O arranjo dessas subunidades polipeptídicas é
denominado:
a) Estrutura primária;
b) Estrutura secundária;
c) Estrutura terciária;
d) Estrutura Quaternária;
e) Estrutura Linear
 
21. O esqueleto polipeptídico não assume uma estrutura aleatória, em vez disso, geralmente forma
arranjos regulares de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros de sequência
linear. Esses arranjos são denominados:
a) Estrutura primária;
b) Estrutura secundária;
c) Estrutura terciária;
d) Estrutura Quaternária;
e) Estrutura Linear
 
22. O seqüenciamento é um processo gradual de identificação de aminoácidos específicos em cada
posição da cadeia polipeptídica, iniciando na extremidade N-terminal. O reagente usado para marcar
o resíduo aminoterminal é o fenilisotiocianato, também conhecido como:
a) Reagente de Benedict;
b) Reagente de Edman;
c) Reagente de Ninhidrina;
d) Reagente seqüenciador;
e) Reagente PHT;
 
23. Proteinas chaperones:
a) Todas requerem ATP para exercer seu efeito
b) Quebram pontes dissulfeto incorretas, permitindo que as corretas se formem subsequentemente;
c) Guiam o dobramento de cadeias polipeptidicas em padrões que seriam termodinamicamente instáveis sem a
presença de chaperones;
d) Da classe Hsp70 estão envolvidas em transporte de proteínas através das membranas mitocondriais e do
retículo endoplasmático;
e) Atuam apenas sobre cadeia polipeptidiocas completamente sintetizadas;
 
24. Qual das seguintes afirmações está correta?
a) A ?-helice pode ser composta de uma cadeia polipeptídica;
b) As folhas ? existem somente na forma antiparalela;
c) As curvaturas ? frequentemente contêm prolina;
d) Os motivos são um tipo de estrutura secundária;
e) A hélice ? é estabilizada principalmente por interações iônicas entre as cadeias laterais dos aminoácidos;
 
25. Qual das seguintes afirmativas sobre a estrutura protéica está correta?
a) As proteínas constituídas por um polipeptideo podem ter estrutura quaternária;
b) A formação de uma ponte dissulfeto em uma proteína requer que os dois resíduos de cisteína participantes
estejam adjacentes entre si, na sequência primária da proteína;
c) A estabilidade da estrutura quaternária das proteínas se dá principalmente como resultado das ligações
covalentes entre as subunidades;
d) A desnaturação protéica sempre resulta em perda irreversível das estruturas secundárias e terciárias;
e) A informação necessária para o dobramento correto de uma proteína está contida na sequência específica dos
aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
 
SIGAA | Superintendência de Tecnologia da Informação - (98) 3272-8000 - UFMA - sigaa2.intranet.ufma.br.sigaa2
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce
UFMA
Realce

Mais conteúdos dessa disciplina