Proteínas

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➤ Variedade funcional = diferenças na estrutura molecular
➤ As estruturas e as funções das proteínas derivam da diversidade e versatilidade dos 20
aminoácidos naturais e suas variações
➤ Ligações químicas e interações que estabilizam a estrutura de proteínas:
a) Ligações iônicas
b) Ligações hidrofóbicas
c) Ligações de Hidrogênio (entre resíduos de cisteína = grupos tióis)
d) Pontes dissulfeto
e) Ligações por íon metálico
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➤ Estrutura Primária: sequência de resíduos de aminoácidos (determinam o padrão de
enovelamento da proteína)
➤ Estrutura Secundária: helicoidal ( -hélice) | estrutura em laço (estabilizadas porα
ligações de hidrogênio)
➤ Estrutura Terciária: padrão de enovelamento com estruturas helicoidais e em laço,
nível tridimensional da proteína (algumas proteínas são ativas nesse nível)
➤ Estrutura Quaternária: proteína apresenta-se biologicamente ativa (proteína com 2 ou
mais cadeias polipeptídicas ou subunidades)
OBS: Padrão conformacional é determinado geneticamente pela sequência dos
aminoácidos e pelos tipos de resíduos de aminoácidos que constituem a proteína
➤Proteínas Fibrosas:
➥ Pouco solúveis
➥ São proteínas de sustentação
➭ COLÁGENO:
A) Tripla hélice
B) Tipos de ligações: pontes de hidrogênio
C) Função: estrutural (proteína estrutural mais abundante nos tecidos animais)
D) Fibrosa: menos solúvel
E) Prevalece -héliceα
F) 20 tipos
➤Proteínas Globulares
➥ São solúveis
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➥ São proteínas com funções variadas - exceto de sustentação - são enzimas, anticorpos,
proteínas de membranas, proteínas de transporte, de reserva, hormônios
➭ MIOGLOBINA:
A) Estrutura terciária
B) Prevalece -héliceα
C) Enovelada ou globular - mais solúvel
D) Uma subunidade ou cadeia polipeptídica
E) Grupo HEME = Proteína conjugada (função: transporta e “retém” oxigênio)
➭ INSULINA: internalização das moléculas de glicose
A) Estrutura quaternária, apresenta duas cadeias
B) Precursor da insulina → insulina inativa →3 cadeias
(Pré- Pró-Insulina) : fica estocada como grânulos nas células beta-pancreáticas
C) Ativação da insulina → remoção do peptídeo C por clivagem proteolítica
D) Peptídeo C livre: sinaliza o hormônio ativo
OBS: o peptídeo C pode ser usado para dosar a produção endógena da insulina, não
sofrendo efeito das administrações de insulina subcutânea. Seu tempo de vida é
aproximadamente 30 minutos
E) Insulina tiva tem 51 resíduos de aminoácidos
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F) Apresenta pontes dissulfeto
G) Não apresenta grupo químico adicional
➭ LEPTINA:
A) É uma adipocina (sintetizada e secretada pelo tecido adiposo)
B) 167 resíduos de aminoácidos
C) Estrutura terciária ou tridimensional (padrão helicoidal predominante = -hélice)α
D) Alanina apresenta a melhor tendência a formar -héliceα
E) É ativada com 4 regiões -héliceα
F) Exerce efeito inibitório na ingestão alimentar e aumento no gasto energético
G) A deficiência ou a resistência do organismo à leptina pode resultar em obesidade e
diabetes
H) Necessita de receptores (ação hormonal)
➭ ADIPONECTINA:
A) É uma adipocina
B) Controle da ingestão alimentar
C) Homeostase energética
D) Proteção contra aterosclerose
E) Aumento da sensibilidade à insulina
F) Ação anti-inflamatória e vasculoprotetora
G) Produzida no tecido adiposo, nas células endoteliais e epiteliais, macrófagos e
linfócitos
H) 244 aminoácidos e possui três domínios (responsáveis pela função biológica): um
globular, um sinal de sequência, um domínio colágeno-like
➭ HEMOGLOBINA:
A) Proteína globular, conjugada
B) Abundante na hemácia
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C) Função: transporte de oxigênio
D) Rica em histidina - tamponamento celular
E) Estrutura quaternária
F) Duas subunidades -hélice e duas subunidades -pregueadaα β
G) Proteína conjugada (depende de outras moléculas associadas - grupo heme- para
tornar-se ativa)
Ajustes Conformacionais na Hemoglobina:
➥DEOXI: Nos tecidos periféricos (sem oxigênio- ligante) conformação T = tensa
➥OXI: Nos alvéolos pulmonares (com os ligantes - oxigênios) conformação R = relaxada
➤ Hemoglobinas anormais:
➥ Mutação pontual: hemácia falciformes (siclêmicas)
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➭ Proteínas de Membrana - GLUT
Os receptores GLUT são proteínas transmembranas que transportam glicose,
apresentam-se como proteínas organizadas em MOTIVO (aspecto global de estrutura da
proteína, em -barril)β
➥ Regiões hidrofóbicas (inseridas na bicamada lipídica) e regiões hidrofílicas (meio intra e
extracelular), que permitem o arranjo estrutural e funcional da proteína GLUT
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