Aminoácidos e proteínas

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processos celulares e moleculares | professora ana katarina
Aminoácidos e Proteínas
PCM- A5 09/03/2021: Prof. Ana Katarina
aminoácidos
· AMINOÁCIDO = BASE ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
O que lhe confere funções variadas, como por exemplo: a hemoglobina, queratina e luciferina (a luciferase é uma enzima que faz com que haja uma reação entre a luciferina e o ATP, formando luz branca)
· Origem do nome Aminoácido = 
AMINA + ÁC. CARBOXÍLICO (carbono central quiral ou alfa, ligado à agrupamento carboxílico) 
· Histórico dos Aminoácidos: 
(os aminoácidos recebem a denominação de onde foram encontrados)
1806. Asparagina – Aspargo: adoçantes 
1866. Glutamato – Glúten: ácido glutâmico sabor umami, acentua o sabor, salgadinhos etc
produz gaba
1935. Tirosina – Queijo e Glicina: aparenta sabor adocicado (caranguejo, lagosta) 
1938. Treonina
Função dos Aminoácidos
· Forma estruturas complexas – 20 tipos de PROTEÍNAS
· Fonte de compostos importantes: Peptídeos
- Hormônios (insulina, adrenalina)
- Neurotransmissores (Ac. Glutâmico GABA)
-Vitaminas, coenzimas, antibióticos, alcaloides, porfirinas, polímeros de parede celular e pigmentos
· Importantes na dieta
· Uso na indústria farmacêutica, alimentícia e estética. 
Tipos de aminoácidos
· Essenciais: não são produzidos pelos humanos e vertebrados, devem ser adquiridos na dieta (arginina, histidina, leucina, lisina, fenilalanina, valina, triptofano, isoleucina, metionina)
 Ex. CASEÍNA = proteína do leite (cálcio) essencial para a formação do tecido do organismo
· Não-Essenciais: podem ser sintetizados a partir de precursores simples. Não são requeridos na dieta. (alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, cligina, prolina, serina, tirosina)
Estrutura dos aminoácidos
*Carbono alfa – quatro substituintes diferentes
Centro assimétrico – dois arranjos espaciais diferentes - 2 estereoisômeros (reflexão) 
· AMINA Á DIREITA; Dextrorrotatório (aminoácido tipo D)
· Antibióticos. Aminoácidos (Antibióticos) do tipo D inibem enzimas responsáveis pela produção de peptídoglicanos e encaixam perfeitamente no L dos humanos, a fim de trabalhar na estrutura bacteriana
· AMINA Á ESQUERDA: Levorrotatório (aminoácido tipo L)
· TODAS as proteínas humanas são formadas por L-aminoácidos
Características químicas dos aminoácidos
· Polaridade:
1.Polar: positivo, negativo e neutro
2.Apolar: aromático ou alifático
· Tendência de interagir com a água em PH 7,0
· Solubilidade em água
GRUPAMENTOS AMINA SÃO POSITIVOS (+). *ÁC. CARBOXÍLICO É NEGATIVO (-).
AO FINAL, TEM-SE UM AMINOÁCIDO POSIT, NEGAT OU NEUTRO; APOLAR, ALIFÁTICO OU AROMÁTICO.
QUEM DIZ A CARACTERÍSTICA DO AMINOÁCIDO É O RADICAL- polar ou apolar
A histidina é polar carregada positivamente
Ligação Dissulfeto (-S-S-)
A cisteína, é um aminoácido sulforado, pode formar um aminoácido dimérico unido covalente, a cistina
*As cisteínas fazem ligações dissulfeto formando a CISTINA.
Na cistina as duas moléculas de enxofre estão unidas por uma ligação dissulfeto (covalente)
· Cistinúria: erro inato do metabolismo de transmissão autossômica recessiva com alteração no transporte intestinal e tubular renal dos aminoácidos cistina, lisina, arginina e omiltina – produção exacerbada de aminoácidos (aminoacidúrias)
Comportamento dos aminoácidos em meio aquoso
ÁCIDO: libera íons h+ (doador de prótons)
BASE: libera íons OH- (aceptor de prótons)
ÁCIDO + BASE = NEUTRALIZAÇÃO (sal e água)
· Escala PH: 
pH fisiológico- grupos ionizados Zwitterions (predomina em pH neutro)
Íon dipolar - tem carga + e -, sendo assim a somatória diz que estes são eletricamente neutros (+1-1=0)
Natureza Dipolar- caráter Anfotéricos- Anfólitos
Como ocorre a união dos aminoácidos? -> síntese proteica
LIGAÇÃO PEPTÍDICA COVALENTE (FORTE), ENTRE A CARBOXILA DO PRIMEIRO E A AMINA DO PRÓXIMO.
Ligação peptídica forma as proteínas 
Necessita de ribossomos, proteínas e enzimas para acontecer. Trata-se de uma ligação do tipo amida com caráter duplo, o que não permite rotação em torno da ligação.
Peptídeos
Dois a milhares de aminoácidos com importância biológica – resíduos de aminoácidos
· Classificação dos peptídeos
Ex. de peptídeo= ocitocina
 oligopeptídeo= insulina: regular a glicemia (cadeias polipeptídicas). A+B e C. peptídeo c: quantificar as Und. insulina liberadas
Próteinas
· São moléculas orgânicas compostas de aminoácidos (unidade básica) que auxiliam no crescimento e na reparação de tecidos, ajudam na produção de enzimas, hormônios, neurotransmissores e anticorpos, na reposição do gasto energético das células e no transporte de substâncias para o corpo.
· Maioria das proteínas, que ocorrem naturalmente, apresenta menos de 2000 resíduos de aminoácidos
Classificacão das proteínas
· Quanto a composição:
- Proteínas simples: por hidrólise liberam apenas aminoácidos 
Ex: queratina do cabelo
- Proteínas conjulgadas: por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico ou grupo diferente (GRUPO PROSTÉTICO) 
Ex. Metalproteínas, hemeproteínas, glicoproteínas etc
· Quanto ao número de cadeias polipeptídicas:
- Proteínas Monoméricas: formadas por apenas UMA cadeia polipeptídica
- Proteínas Oligoméricas: formadas por MAIS DE UMA cadeia polipeptídica. Proteína de estruturas mais complexas
· Quanto à forma:
- Proteínas Globulares: Cadeias dobradas em forma esférica ou globular, VÁRIOS tipos de estrutura secundária
- Proteínas fibrosas: Cadeias arranjadas em filamentos ou folhas longas, ÚNICO tipo de estrutura secundária
Ordens estruturais das Proteínas
· Estrutura primária: sequência linear dos aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica
· Estrutura secundária: arranjos estáveis da sequência de aminoácidos em padrões estruturais recorrentes
· Estrutura terciária: dobramento tridimensional do polipeptídeo
· Estrutura quaternária: arranjo especial de duas ou mais subunidades polipeptídicas 
Anemia Falciforme
resultante da substituição do glutamato (polar negativo) pela valina (apolar). Alteração do cromossomo II
*OCORRE PRINCIPALMENTE EM PESSOAS DE RAÇA NEGRA
*AS HEMÁCIAS EM FOICE OBSTRUEM OS VASOS, CAUSA DOR POR VASO-OCLUSÃO, INFECÇÕES, INFARTO, TROMBOSE, ETC.
*CAUSA GENÉTICA
Ordens estruturais das proteínas
· Estrutura secundária: arranjo estrutural dos átomos de aminoácidos próximos entre si na cadeia polipeptídica. 
São mantidas por pontes de hidrogênio. (beta folha pragueada: b folha pregada paralela e anti paralela)
· Estrutura terciária: arranjo tridimensional de todos os átomos da molécula, depende de ligações não covalentes como pontes de hidrogênio, atração eletrostática, interações hidrofóbicas, pontes de sulfeto, interações íons metálicos.
ITERAÇÃO ENTRE AMINOÁCIDOS DISTANTES NA SEQUÊNCIA E EM DIFERENTES ESTRUTURAS SECUNDÁRIAS
- Interações fracas
- Ligações covalentes (ligação dissulfeto)
· Estrutura Quaternária: Propriedades de proteínas constituídas por mais de uma cadeia polipeptídica (oligomérica)
Associação de cadeias polipeptídicas pode variar de 2 a 12 cadeias idênticas ou diferentes. INTERAÇÃO NÃO COVALENTE	
· Proteínas Globulares
Bastante compactadas
Solúveis em água: núcleo hidrofóbico e superfície hidrofílica
· Proteínas Fibrosas
Relação estrutura – função biológica 
Funções dinâmicas das proteínas
· Catálise Enzimática – pepsina, tripsina
· Transporte – hemoglobina
· Movimento coordenado – actina e miosina
· Defesa – coagulação, imunoglobinas
· Reguladora – hormônios
Funções estruturais das proteínas
Matriz (osso e tecido conjuntivo) – Colágeno
Nutricão – Caseína
Estrutura Cromatina – Histonas
Proteínas musculares
· Proteínas Contráteis:
Miosina e Actina
· Proteínas Regulatórias
Troponina e Trapomiosina
EMPACOTAMENTO DO DNA
Cromatina é formafa pelo DNA + PROTEÍNAS
Proteínas Histonas e não histonas
Formação dos nucleossomas
Proteínas de Membrana
Funções:
· Transportes de íons, açúcares ou aminoácidos (proteínas transportadoras)
· Regulação de mecanismos da transdução de sinais (proteínas receptoras)
· Adesão e reconhecimento celular (integrinas)
Lipoproteínas Plasmáticas
· Contém no seu interior:Lipídeos hidrofóbicos (triacigliceróis e ésteres de colesterol)
· E no seu exterior:
Em monocamada, lipídeos anfipáticos (fosfolipídios e colesterol), associados a proteínas a (apolipoproteínas) 
Proteínas Plasmáticas: Células Sangúineas
As proteínas do plasma desempenham diversas funções:
ALBUMINAS:
· transporte de ácidos graxos livres 
· viscosidade do sangue 
· potencial osmótico do sangue 
IMUNOGLOBINAS:
· Atuam como anticorpos 
· Defesa do corpo contra microorganismos e substâncias estranhas
FIBRINOGÊNIO: 
· Formam a fibrina 
· Coagulação de sangue 
O exame de proteínas totais e frações é utilizado para se avaliar o estado nutricional e a presença de diversas doenças hepáticas, renais, hematológicas, que causam variação na relação entre a quantidade de albumina e de globulinas presentes no sangue.
· Proteínas totais: 6- 8 g/dL
· Albumina: 3- 5 g/dL
· Globulina: 2- 4 g/dL
Hemoglobina glicada
Usada em exames para diagnosticar diabetes (sangue doce).
A glicação não é enzimática. É uma atração que acontece ao entrar hemoglobina (dentro do glóbulo vermelho) e a glicose a medida que vai passeando na corrente sanguínea.
· 5,5%- 6,5%: desejável
· = ou superior a 6,5%: diabético
Desnaturacão das proteínas
Perda da estrutura tridimensional, com consequente perda da função biológica.
Alterações do ambiente adequado as proteínas. E: fritar ovo, permanente cabelo
· Pode ser reversível ou irreversível
· Não altera a estrutura primária das proteínas
· Não causa perda no valor nutritivo das proteínas
Agentes Desnaturantes:
· Quebra de ligações de hidrogênio (calor)
· Quebra das interações hidrofóbicas (solventes orgânicos – álcool, acetona, detergentes, ureia)
· Alteração da carga da proteína (repulsão eletrostática e quebra das ligações de hidrogênio) – extremos de PH
Renaturação das proteínas
É a recuperação da conformação nativa das proteínas.
Em condições experimentais a associação de mercaptoetanol e uréia são removidos sem danos a proteínas (ribonuclease)