Enzimas - Resumo

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Haíssa Maria – Turma 108
BioquímicaOs reagentes são chamados de substratos.
Enzimas
Enzimas são proteínas catalizadoras de reações, ou seja, elas aumentam a velocidade da reação diminuindo a energia de ativação.
A velocidade das reações catalisadas por enzimas vai depender da quantidade de substrato (aumenta com o aumento de substrato, até uma velocidade máxima), da temperatura (se esfriar ou aquecer muito a enzima se desnatura, as enzimas corporais tem uma temperatura ótima entre 35 e 40°C) e pH (valores extremos de pH levam a desnaturação da enzima). 
Existem diversas enzimas e elas são altamente específicas. Há um sistema de numeração para classificar as enzimas composto por 4 números: no qual o primeiro define o tipo de reação a qual a enzima catalisa e os outros fornecem detalhes sobre a reação. O nome das enzimas geralmente termina com “ase”.
· Óxido-redutases: catalisam reações de oxirredução, são de classe 1. Desidrogenases, oxidases, redutases, catalases...Isoenzimas são enzimas que tem diferentes formas mas que catalisam uma mesma reação.
· Transferases: classe 2, transferem um grupo químico de uma molécula para outra, obtendo dois substratos e dois produtos. Transaldolases, quinases, hexoquinases...
· Hidrolases: classe 3, catalisam reações de hidrólise, ou seja, adição de água à uma reação, um ponto importante sobre elas é que são essencialmente irreversíveis. Esterases, peptidases, amidases...
· Liases: classe 4, geralmente catalisam quebra de ligação carbono-carbono e também carbono-nitrogênio (algumas são reversíveis). Aldolases, hidratases, desidratases...
· Isomerases: classe 5, movimento de um grupo ou de uma dupla ligação dentro da molécula. Racemases, epimerases, isomerases...
· Ligases: classe 6, ligam átomos de carbono e, diferentemente das liases, necessitam de energia. Sintetases, carboxilases...
Para uma enzima funcionar como um catalisador, primeiro ela tem que se ligar ao substrato para depois diminuir a energia de ativação da reação.
Teoria chave e fechadura: sítio de ligação do substrato como algo rígido e apenas um composto poderia se ligar (teoria clássica).
Teoria do ajuste induzido: considera que a enzima é flexível e muda sua conformação após se ligar ao substrato, se tornando um complexo binário estável (teoria alternativa).
A ligação do substrato causa um pequeno movimento das ligações peptídicas para um melhor ajuste. Isso faz com que a teoria do ajuste induzido se torne mais plausível.
Estado de transição – estrutura na qual as ligações que passam por transformações não são iguais nem as do substrato nem as do produto, ou seja, a ligação está mudando e a geometria do produto ainda está em formação.
PROPRIEDADES:
1. Sítios ativos: é a região da enzima que se liga ao substrato, formando um complexo enzima-substrato, que após a reação se transforma em um complexo enzima-produto, que depois se dissocia em enzima e produto.
2. Eficiência catalítica: as reações catalisadas por enzimas são geralmente mais eficientes, ocorrendo muito mais rápido do que as não-catalisadas por enzimas.
3. Especificidade: enzimas são altamente especificas e apenas se ligam a um ou alguns substratos, catalisando apenas um tipo de reação.
4. Holoenzimas: enzimas que precisam de outras moléculas, fora a proteína, para conseguir exercer sua atividade enzimática. É uma enzima ativa com um componente não-proteico (as que estão sem esse componente são chamadas de apoenzimas e são inativas). Se esse componente for um íon metálico, é chamado de cofator, se for uma molécula orgânica pequena, coenzima.
5. Regulação: enzimas podem ser ativadas ou inibidas de acordo com a necessidade da célula.
6. Localização dentro da célula: muitas enzimas estão localizadas dentro de organelas específicas, onde vão atuar.
Qualquer substância que possa diminuir a velocidade das reações catalisadas por enzimas é chamada de inibidor. Inibidores irreversíveis em geral se ligam com ligações covalentes e inibidores reversíveis com ligações não-covalentes. Há três tipos de inibições:
· Inibição competitiva – o inibidor se liga reversivelmente no mesmo lugar no qual o sítio ativo se ligaria
· Inibição não-competitiva – tem efeito característico sobre a velocidade máxima (diminuição dela). Essa inibição acontece quando o inibidor e o substrato se ligam em lugares diferentes da enzima, mas pelo ajuste da enzima, pode ser que a enzima não consiga realizar seu papel, mesmo ligada ao substrato.
· Inibidores enzimáticos como fármacos – fármacos que inibem a ação de uma enzima que seria prejudicial para o indivíduo.
Maior Km reflete numa menor afinidade da enzima pelo substrato, ou seja, um menor Km reflete uma maior afinidade da enzima pelo substrato. Km é a constante de Michaelis-Menten. As enzimas alostéricas são aquelas que não seguem o padrão de Km, elas têm dois sítios, o sítio ativo e o sítio alostérico e também sofrem regulação (sua regulação é feita por efetores, moléculas que se ligam ao sítio alostérico, fazendo com que a afinidade da enzima pelo substrato mude ou afetando a sua atividade catalítica máxima).
Diagnóstico Clínico:
Muitas doenças que causam lesão tecidual resultam no aumento da liberação de enzimas intracelulares no plasma sanguíneo, o nível dessas enzimas são rotineiramente determinadas para fins de diagnósticos de doenças cardíacas, hepáticas, musculares e de outros tecidos.
Enzimas plasma-específicas são aquelas que quando são encontradas em quantidades relativamente altas no plasma sanguíneo, reflete numa lesão do tecido correspondente (a enzima alanina-aminotranferase é abundante no fígado, logo, o aparecimento elevado de ALT no plasma sinaliza uma possível lesão do tecido hepático).
 	Diferentes órgãos contém proporções características de diversas isoenzimas. O padrão dessas isoenzimas encontrado no plasma pode servir para identificar alguma lesão tecidual (creatinina)