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Enzimas 
As enzimas já são utilizadas pelo homem há milênios, contudo o conhecimento 
científico da sua natureza e propriedades iniciou-se somente em meados do 
século passado. Neste mesmo período, a Química Orgânica e a Química de 
Proteínas evoluíram e auxiliaram na posterior criação da Tecnologia Enzimática. 
O primeiro registro do uso de enzimas foi em 1783, quando Spallanzani observou 
a reação de degradação enzimática da carne pelo suco gástrico. Já em 1814, 
Kirchhoff percebeu que a proteína do glúten da cevada era capaz de liquefazer 
o amido em açúcar. No entanto, a denominação “enzima”, palavra que em grego 
significa “em leveduras”, foi utilizada somente em 1878 por Kühne. Nesta época, 
acreditava-se que enzimas só eram ativas em células vivas, conceito que 
perdurou até 1897, quando Büchner observou que o extrato obtido por 
prensagem de células de levedura possuía a propriedade de fermentar sacarose. 
Enzimas são catalisadores orgânicos efetivos, responsáveis por milhares de 
reações bioquímicas coordenadas, envolvidas nos processos biológicos dos 
sistemas vivos. São macromoléculas pertencentes à classe das proteínas 
globulares. Algumas são holoproteínas constituídas unicamente de unidades 
específicas de aminoácidos, enquanto outras são heteroproteínas que possuem 
uma parte não protéica, o cofator, necessária à atividade catalítica. 
Embora todas as enzimas sejam produzidas inicialmente no interior das células, 
algumas são excretadas através da parede celular e funcionam no ambiente em 
que está a célula. Com base no local de ação, são considerados dois tipos de 
enzimas: intracelular ou endoenzima e extracelular ou exoenzima. A principal 
função das enzimas extracelulares é de executar as alterações de determinados 
nutrientes, possibilitando a entrada dos mesmos na célula, isto é, a hidrólise de 
compostos de alto peso molecular. Como as enzimas extracelulares atuam no 
meio que circunda a célula, fora da membrana celular protetora, elas devem ter 
boa estabilidade às variações das propriedades físicas e químicas do meio. Além 
disto, em virtude do grande volume no qual a enzima atua faz-se necessário que 
a célula as produza em grandes quantidades. Esses atributos tornam as enzimas 
extracelulares viáveis à utilização industrial em detrimento às intracelulares. 
Uma das características notáveis das enzimas quando comparadas com 
catalisadores químicos é a especificidade pelo substrato e sua capacidade de 
promover somente uma reação bioquímica com este substrato, garantindo altas 
taxas de conversão a um determinado produto, sem a formação de subprodutos. 
 
 As vantagens no uso de enzimas em tecnologias ou em processos vivos, 
possibilitam uma gama de reações e rotinas bioquímicas, com seus benefícios 
de alta seletividade, condições brandas de reação (pressão, temperatura e pH) 
e menores problemas ambientais e toxicológicos. 
A aplicação industrial de enzimas é determinada pela sua especificidade, 
atividade, estabilidade de armazenamento e uso, disponibilidade e custos. A 
atividade de uma enzima é determinada pela sua concentração e do seu 
substrato, concentração de cofatores, a presença, concentração e tipos de 
inibidores, potencial iônico, pH, temperatura e tempo de reação. A maneira como 
cada uma destas variáveis afeta a atividade enzimática é o objeto de estudo da 
cinética enzimática. 
As enzimas são divididas em seis grandes classes, baseadas no tipo de reação 
que elas catalisam. De acordo com a IUPAC (1979), as seis classes 
representativas das enzimas industriais são: oxiredutases, transferases, 
hidrolases, liases, isomerases e ligases. As mais comumente utilizadas na 
indústria de alimentos podem ser classificadas em quatro grandes grupos, tais 
como: carboidrolases, que catalisam a hidrólise de polissacarídeos ou 
oligossacarídeos; proteases, que atuam sobre ligações peptídicas de proteínas 
liberando aminoácidos e peptídeos; lipases, que estão associadas com o 
metabolismo das gorduras e com processos de degradação dessas substâncias 
e as oxidoredutases que são enzimas que oxidam ou reduzem substratos, 
através da transferência de hidrogênio ou elétrons. 
As enzimas são componentes de todos os tipos de células-animal, vegetal e 
microbiana. Os organismos superiores foram os primeiros a serem utilizados 
como fontes de enzimas. Por exemplo, estudos do processo de maltação na 
fabricação da cerveja revelaram a importância das enzimas do malte na 
mobilização de carboidratos e reservas de proteínas, levando a utilização do 
extrato de malte, rico em enzimas, em outros processos. O efeito do 
amaciamento da carne por mamão papaia, levou a um expressivo cultivo da 
planta com o propósito de produzir a enzima papaína da família das proteases. 
Outras enzimas são extraídas de órgãos de animais como, tripsina e 
quimotripsina do pâncreas de porco, álcool desidrogenase do fígado de cavalo 
e catalase do fígado bovino. Essas fontes apresentam algumas desvantagens 
tais como: o tecido utilizado na extração da enzima pode sofrer limitações de 
suprimento quando a demanda aumenta, além de requererem cultivos de 
grandes áreas e estarem sujeitas a intempéries. 
Portanto, reconhecidamente as células microbianas cultivadas pelo processo de 
fermentação são fontes potenciais de enzimas, oferecendo uma série de 
vantagens: sua produção pode ser aumentada facilmente em menor tempo, 
ditado pelo mercado; apresentam uma natureza diversa permitindo a produção 
de várias enzimas; são relativamente fáceis de serem cultivadas em condições 
controladas e são altamente sensíveis às alterações genéticas, o que permite, 
usando técnicas da biologia molecular e celular, a obtenção de linhagens 
melhoradas quanto à produção e qualidade da enzima requerida; o processo de 
fermentação permite também a produção de enzimas com alta produtividade e 
menor custo. 
As enzimas podem ser constitutivas ou indutivas. As constitutivas são 
sintetizadas em quantidades independentes do micro-ambiente celular e são 
aquelas enzimas presentes em quantidades constantes nas células, 
independente do estado metabólico do organismo, por exemplo: enzimas que 
participam das vias centrais do catabolismo, como a seqüência glicolítica. As 
enzimas indutivas são aquelas cuja síntese é sensivelmente aumentada pela 
presença de um indutor no meio de cultura. Os indutores normalmente são 
análogos ou derivados do substrato. Alguns indutores da síntese de enzimas 
comerciais são bastante conhecidos, como por exemplo: amido, dextrina e 
maltose indutores de α-amilase produzida por Bacillus sp; lactose, sacarose e 
monopalmitato de celulase por Trichoderma lignorum; lactose de lactase por 
Aspergillus nidulans; colesterol de lipase por Candida paralipolítica. 
Atualmente, o número de enzimas identificadas que constam na lista da 
Comissão Internacional de Enzimas (E.C.) é de cerca de 3000. Porém, somente 
cerca de 60 enzimas tem aplicação industrial e são utilizadas em quantidades 
significativas, sendo que 75% correspondem a hidrolases. O mercado está 
distribuído principalmente em enzimas utilizadas em detergentes (37%), têxteis 
(12%), amido (11%), panificação (8%) e ração animal (6%), que usam em torno 
de 75% das enzimas produzidas industrialmente. 
No que se refere à indústria de alimentos, a aplicação da tecnologia enzimática 
já é um fato consumado no mundo todo, com grande potencial no Brasil, devido 
à influência de empresas de setores de ponta na produção alimentícia, redução 
de custos e melhoria da qualidade. Conforme mostra o Quadro 1, o uso de 
enzimas pelo setor alimentício é amplo, principalmente no tratamento de tecidos 
vegetais e de polissacarídeos. Talvez os setores de alimentos e bebidas sejam 
os mais indicados para a absorção inicial de produtos e processos alternativos, 
que atendam as exigências do mercado consumidor ávido por soluções 
conforme os padrões atuais considerados ideais de alimentação e saúde. 
Quadro 1. Principais enzimas comercializadas e suas aplicações.ENZIMA APLICAÇÃO 
 α amilase, amiloglicosidase, ß amilase Sacarificação do amido, em panificação ou 
produção de xaropes 
Catalase 
Eliminação da água oxigenada no 
processamento de alimentos 
Lipase 
Hidrólise ou interesterificação de óleos e 
gorduras 
Glicose isomerase 
Produção de isoglicose (High Fructose 
Syroup) 
Hemicelulase ou xilanase Hidrólise da hemicelulose no uso de 
resíduos celulolíticos. 
Invertase Inversão da sacarose 
Lactase Hidrólise da lactose (laticínios) 
Renina ou coalho microbiano 
Precipitação da caseína do leite-queijo 
Naringinase Remoção do amargo em citrus 
Pectinases Fermentação do cacau, extração de óleo 
de oliva, clarificação e extração de sucos, 
maceração de polpas. 
Celulase 
Produção de açúcares disponíveis, 
solubilização de parede celular 
Protease Produção de proteína hidrolisada, 
maturação de queijos, tenderização e cura 
de carnes 
 
Fonte: 
https://www.agencia.cnptia.embrapa.br/gestor/tecnologia_de_alimentos/arvore/
CONT000fid5sgif02wyiv80z4s473v6o7sud.html 
 
https://www.agencia.cnptia.embrapa.br/gestor/tecnologia_de_alimentos/arvore/CONT000fid5sgif02wyiv80z4s473v6o7sud.html
https://www.agencia.cnptia.embrapa.br/gestor/tecnologia_de_alimentos/arvore/CONT000fid5sgif02wyiv80z4s473v6o7sud.html