Metabolismo de aminoácidos

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Metabolismo dos 
aminoácidos
Aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino 
(− NH2) e um grupo carboxila (–COOH). São três as situações em que o 
nosso organismo degrada aminoácidos:
(1) Na degradação de proteínas “velhas” presentes nas células.
(2) Em dietas hiperproteicas, quando a quantidade de proteína ingerida ultrapassa 
as necessidades do organismo.
(3) Durante o jejum prolongado, diabetes melito não controlado e na desnutrição.
O tecido que mais fornece aa pa ra o metabolismo energético é o músculo, a 
partir da quebra das proteínas durante um período de exercício intenso. 
Esses peptídeos degradados serão encaminhados para o fígado que irá realizar 
a metabolização do nitrogênio para a excreção, sob a forma de ureia.
Alguns aminoácidos presentes no nosso organismo são obtidos pela dieta, e 
para que eles possam ser absorvidos, é necessário a degradação da proteína de 
origem deste aminoácido, através do estômago, intestino e pâncreas.
Durante o jejum, diabetes melitus descompensada e desnutrição, é utilizado os 
aminoácidos do tecido como fonte energética através da degradação do mesmo, 
que inicia pela reação de transaminação, catalisada por transaminases ou 
aminotransferases, chamada reação de desaminação oxidativa. O aminoácido 
transfere seu grupamento amino para o alfa cetoglutarato, formando glutamato e 
um alfa-cetoacido intermediário do ciclo de krebs
A ubiquitina possui o mecanismo de 
se ligar marcando essas proteínas 
celulares para reciclagem, essas 
proteínas vão para uma espécie de 
“triturador” chamado proteassomo.
Degradação dos Aminoácidos 
1- Para que possa se ligar as 
proteínas, a ubiquitina precisa ser 
ativada pela enzima E1, ocorre o 
gasto de ATP.
2- Depois de ativada a ubiquitina é 
levada pra reação de conjugação 
pela enzima E2, responsável por 
melhorar a estrutura da ubiquitina 
ativada.
Transporte do grupo amino→ O tecido que ofertou a proteína para a produção de 
APT utiliza carreadores desse grupos.
Caso o AA seja do tecido muscular: Alanina e glutamina
Caso o AA seja de outro tecido: Glutamina
Quando esses aminoácidos não são mais utilizados pela célula são degradados 
pelo corpo mediada pela ubiquitina. 
3- A enzima 3 (ligase) liga à ubiquitina na proteína alvo. Complexo ubiquitina 
proteína, formando a proteína ubiquitinada.
Dieta hiperproteica
Quando o alimento chega no estômago, há um estímulo para secreção da 
gastrina que irá induzir a liberação de HCl e pepsinogênio, a fim de criar um 
pH ambiente na faixa de 2,5, favorável a desnaturação proteica. A 
pepsina, quando ativa, cliva as proteínas na extremidades N-Terminal, 
especialmente em resíduos de Tyr, Phe, Trp. Quando o bolo alimentar se 
encaminha para o intestino, ele traz resquícios de baixo pH, e a partir 
da ação da secretina, há o estímulo para a liberação de bicarbonato pelo 
pâncreas, com o intuito de elevar o pH para a faixa 7,0. Além disso, o 
pâncreas secretará também tripsinogênio quimiotripsinôgenio e 
procarboxipeptidase, que clivarão a extremidade C-terminal de resíduos 
contendo Lys, Arg Tyr, Phe, Trp. Os aminoácidos resultantes da de 
gradação das proteínas serão desmembrados, tendo como produto final 
um esqueleto carbônico e NH4, que terá seu excesso eliminado do 
organismo pelo ciclo da ureia.