Proteínas: Estrutura, Função e Tipos

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FACERES

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RESUMOS DA MED

29/07/2021

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Bioquímica I

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Proteínas

1. O que são proteínas? (o que é, função, estrutura, tipos)
2. Diferencie: aminoácidos essenciais e não essenciais.
3. Explique a digestão, a absorção e o armazenamento de
proteínas:
4. Explique o transporte de proteínas:
5. Como ocorre a síntese bioquímica da proteína para lipídeos?
6. Descreva os ciclos e os processos envolvidos na formação e
degradação de enzimas, músculos, hormônios, excreção e
energia.
7. Quais as consequências do excesso e da falta?
8. Explique os biótipos:

Não há sequer um processo biológico do qual as proteínas não
participem, isto porque, além de estarem envolvidas de forma ativa no
conjunto de reações químicas, muitas células são compostas por
proteínas.
Sendo assim, são funções das proteínas:

• assumir o papel de enzimas, influenciando diretamente
a aceleração de uma reação química;
• movimentar músculos (realizado pela miosina e actina);
• composição hormonal;
• composição de anticorpos;
• coagulação sanguínea;
• transporte de oxigênio (feito pela hemoglobina).

Proteína é um tipo de substância formada a partir de um conjunto
de aminoácidos ligados entre si (ligações denominadas de peptídicas).
Em outras palavras, as proteínas são compostas por moléculas de
carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.
É preciso destacar que existem apenas 20 tipos de aminoácidos, os
quais se ligam de forma variada para originarem diferentes proteínas.
Uma rede longa de aminoácidos é chamada de polipeptídio, sendo
que toda proteína é constituída de uma ou mais cadeias desse tipo.
Uma cadeia de aminoácidos pode ser classificada quanto à sua
disposição espacial, isto é, analisando a sua estrutura de acordo com
o dobramento e enrolamento de sua rede proteica. Desse modo, a
estrutura de uma proteína pode ser dividida em primária, secundária,
terciária e quaternária.

ESTRUTURA PRIMÁRIA

aminoácidos estão ligados entre si para formar uma proteína. Um
carbono alfa está ligado a: um átomo de hidrogênio, um grupo
carbóxilo, um grupo amino e um radical
A cadeia principal de uma proteína, que ilustra a sequência linear dos
aminoácidos, é denominada de estrutura primária. Cabe destacar que
PERGUNTAS:
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
O QUE É PROTEÍNA?
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS
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TIPOS DE PROTEÍNAS
uma mesma proteína pode apresentar estruturas secundárias, terciárias
e quaternárias.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

refere-se ao enrolamento ou dobramento de uma cadeia de
polipeptídios. Há duas formas deste tipo de estrutura: hélice alfa (α) –
“mola enrolada” mantida por ligação de hidrogênio na cadeia
polipeptídica – e beta (β) – estrutura parece ser dobrada ou plissada e
é mantida por ligação de hidrogênio entre unidades polipeptídicas da
cadeia dobrada que ficam adjacentes uma a outra.

ESTRUTURA TERCIÁRIA

Na estrutura terciária, a proteína é caracterizada
pelo formato tridimensional específico, correspondendo ao
dobramento (sobre ela mesmo) da cadeia polipeptídica.
As interações hidrofóbicas contribuem para dobrar moldar uma
proteína. O grupo radical do aminoácido é hidrofóbico ou hidrofílico. Os
aminoácidos com radicais hidrofílicos buscarão contato com seu
ambiente aquoso, enquanto os aminoácidos com grupos hidrofóbicos
evitarão a água e se posicionamento central na proteína. A ligação de
hidrogênio na cadeia de polipeptídios e entre grupos de aminoácidos
ajuda a estabilizar a estrutura proteica, mantendo a proteína na forma
estabelecida pelas interações hidrofóbicas.
Devido a dobragem da proteína, a ligação iônica pode ocorrer entre os
grupos radicais carregados que se aproxima um do outro. O
dobramento também pode resultar em ligação covalente entre os
radicais do aminoácido – esse tipo de vínculo forma o que é chamado
de ponte dissulfureto. As forças de van der Waals também ajudam na
estabilização da estrutura proteica.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA

A estrutura quaternária equivale a duas ou mais cadeias polipeptídicas
(não importando se são idênticas ou não) agrupadas.
Estrutura de uma macromolécula de proteína formada por interações
entre múltiplas cadeias de polipeptídios. Cada cadeia polipeptídica é
referida como uma subunidade. As proteínas com estrutura quaternária
podem consistir em mais de um tipo de subunidade de proteína.

Podemos classificar as proteínas em relação à sua origem, separando-
as em 3 grupos: proteína animal; proteína vegetal e sintética.

ORIGEM ANIMAL

Como o próprio nome sugere, é a proteína encontrada na carne de
animais, as quais fornecem praticamente todos os aminoácidos
essenciais. Vale destacar que, por ser quase completa, esse tipo de
proteína viabiliza o ótimo funcionamento do organismo humano.
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AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS:
ORIGEM VEGETAL

Encontrada nos vegetais, essa proteína tem menor valor nutricional,
uma vez que conta com menos aminoácidos essenciais em sua
composição.

SINTÉTICA

A proteína sintética é obtida por meio de manipulações laboratoriais, ou
seja, possui diversas variações nutricionais. Ela é muito utilizada por
pessoas que querem fazer uma reposição alimentar, buscando assim
outras fontes de proteínas além das de origem animal e vegetal.
• grão-de-bico.

Alimentos com proteína sintética

• suplemento alimentar (popularmente conhecido como Whey
Protein).

Os aminoácidos excedentes não podem ser armazenados, eles são
oxidados e seu nitrogênio é excretado.

Os alimentos ricos em proteínas são facilmente encontrados na rotina
alimentar do brasileiro.
Alimentos que contém proteínas animais

• carne vermelha;
• peixes;
• ovos;
• leite;
• queijo;
• iogurte.

Alimentos ricos em proteína vegetal

• feijão;
• ervilha;
• soja;
• lentilha;
• nozes;
são aqueles que não são produzidos pelo corpo humano, sendo
necessária a ingestão de alimentos para sua obtenção. São
aminoácidos essenciais: triptofano, valina, fenilalanina, treonina, lisina,
isoleucina, leucina, histidina e metionina. A maioria deles são
encontrados em alimentos de origem animal, como carne, leite e ovos.
Não encontramos todos os aminoácidos essenciais em um vegetal só,
mas são encontrados em: cereais (trigo, aveia, quino...), leguminosas
(feijão, grão de bico, lentilha...) e soja e oleaginosas (castanhas e nozes).
Existem ainda os aminoácidos essenciais ocasionais, o que significa que
são produzidos por organismos saudáveis, mas em determinadas
situações de patologias, nosso corpo pode não os produzir, como:
cisteína, glicina, prolina e tirosina.

são os que conseguimos sintetizar em nosso organismo. São eles: glicina,
alanina, serina, cisteína, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico,
arginina, histidina, asparagina, glutamina e prolina.
ALIMENTOS COM PROTEÍNAS / FONTES AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS:
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DIGESTÃO MAIS DETALHADA:

O estomago produz suco gástrico, altamente acido, que contém acido
clorídrico e a proenzima pepsinogênio, o ácido clorídrico desnatura
proteínas da dieta e ativa o pepsinogênio, formando pepsina. A pepsina
tem função de iniciar o processo de digestão proteica, este é um
processo de hidrolise que ocorre entre os aminoácidos. Grande parte da
digestão de proteínas acontece na porção superior do intestino
delgado, no duodeno e jejuno, com a influência das enzimas
proteolíticas. Quando saem do estomago, as proteínas estão na forma
de proteoses, peptonas e grandes polipeptídios. Ao entrar no intestino
delgado, os polipeptídios produzidos no estomago pela ação da
pepsina são clivados a oligopeptidios e aminoácidos por um grupo de
proteases pancreáticas: tripsina, quimiotripsina, elastase e
carboxipeptidases, todas secretadas na forma de proenzima e ativadas
pela tripsina. Apenas uma pequena porcentagem das proteínas é
digerida até seus aminoácidos. A maior parte permanecena forma
de dipeptidios, tripeptidios e até mesmo alguns peptídeos maiores. A
digestão final na luz intestinal é efetuada pelos enterócitos que revestem
a vilosidade do intestino delgado.

Ocorre nos enterocitos, que estão presentes nas microvilosidades. A
absorção pode ser feita através de aminoácidos, dipeptideos,
tripeptideos ou ate mesmo de proteínas inteiras.
As moléculas de peptídeos ou aminoácidos ligam-se a uma proteína
transportadora especifica na membrana das microvilosidades. Estas
proteínas também requerem a ligação de Na para que ocorra o
transporte. O íon Na move-se ao longo do gradiente eletroquímico para
o interior das células e arrasta consigo o aminoácido ou o peptídeo.
Alguns aminoácidos não necessitam desse mecanismo de co-transporte
de sódio, mas são transportados por proteínas transportadoras especiais
da membrana, por difusão facilitada.

ESTÔMAGO

O ácido clorídrico faz a desnaturação das proteínas, ou seja, elas
perdem o formato tridimensional, transformando-se em cadeias lineares
(sem enovelamentos). O ácido também contribui para a ati- vação do
pepsinogênio em pepsina, a primeira enzima capaz de que- brar
ligações peptídicas das proteínas.

PÂNCREAS

O pâncreas sintetiza e secreta as enzimas inativas tripsino- gênio,
quimotripsinogênio, pró-elastase e pró-carboxipeptidase. As
enteropeptidases do intestino ativam o tripsinogênio em tripsina e essa
enzima ativa as demais em quimotripsina, elastase e carboxi- peptidase
para quebrarem mais proteínas em polipeptídios.
DIGESTÃO: ABSORÇÃO:
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INTESTINO

No epitélio do intestino há enteropeptidases e aminopepti- dases, além
de di e tripeptidases que degradam pequenos peptídios em
aminoácidos livres. Assim, oligopeptídios e aminoácidos livres podem ser
absorvidos.
— Bem, agora o aminoácido está livre, mas ele ainda precisa en- trar na
célula do epitélio intestinal (enterócito) e chegar até a célula de um
tecido específico. Como isso tudo acontece?
Ocorre o chamado “transporte ativo secundário” do lúmen intestinal
para dentro do enterócito. Nesse tipo de transporte, o aminoácido entra
na célula com um íon sódio, no fluxo contrário à bomba sódio-potássio-
ATPase (Na+K+ATPase).
Essa bomba, muito importante para as células, nada mais é do que uma
célula, o que, secundariamente, permite a entra- da do aminoácido no
enterócito, junto do sódio.

— Ok, agora o aminoácido já entrou no enterócito. Como ele sai e vai
para os vasos sanguíneos?
Ele chega ao sangue por difusão facilitada, isso quer dizer que há um
proteína cuja func o é: transportar 3 íons sódio (Na+) para fora da célula canal proteico que permite que o aminoácido saia da célula e vá ao
en- quanto transporta 2 íons potássio (K+) para dentro da célula, gastan-
do uma molécula de energia chamada ATP (adenosina trifosfato). Ela
faz isso para criar um meio intracelular mais concentrado em potássio e
um meio extracelular mais concentrado em sódio, produzindo diferentes
sangue, já que o aminoácido está mais concentrado na célula que no
sangue.
— Agora o aminoácido está no sangue, mas ainda precisa entrar em
gradientes de concentrac o dentro e fora da célula. Veja a figura outra célula de um tecido do corpo humano que esteja precisando
abaixo, que mostra a bomba Na+K+ATPase em quatro momentos
sequenciais, transportando íons:
produzir proteínas. Como isso se dá?

Do sangue para os tecidos ocorre o transporte ativo secun- dário
Com essa diferenc de gradientes de concentrac es, fica mais fácil novamente, da mesma maneira que o ocorrido na entrada do
para o sódio entrar na célula, desde que haja uma proteína na
membrana plasmática que permita a sua passagem. Esse fenômeno
ocorre no enterócito, onde, com o sódio, um aminoácido “pega caro-
na” e entra na célula!
Por isso o nome “transporte ativo secundário”, que se re- fere a um
transporte ativo (pois gasta ATP) feito pela bomba de Na+K+ATPase, que
vai criar o desequilíbrio de concentrações de sódio dentro e fora da
aminoácido para o enterócito.
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GLICONEOGÊNESE
DESTINO DOS AMINOÁCIDOS:

Os aminoácidos liberados pela digestão das proteínas da dieta vão pela
veia porta hepática (fígado) para o fígado, onde são utilizados para a
síntese de proteínas ou liberados no sangue para serem convertidos em
proteínas em outros tecidos. O excesso de aminoácidos é convertido em
glicose (armazenados como glicogênio hepático ou utilizada para
manter a glicemia) ou triglicerídeos (transportados por VLDL para o
tecido adiposo).

As concentrações de aminoácidos livres nos fluidos extracelulares são
significativamente mais baixas que aquelas dentro das células do
organismo. Esse gradiente de concentração é mantido por sistemas de
transporte ativo, impulsionado pela hidrolise de ATP, os quais são
necessários para o movimento dos aminoácidos do espaço extracelular
para dentro da célula. Os aminoácidos são transportados como
dipeptidios do ácido glutâmico.
Nesse sistema de transporte, o glutation (GSH) se presta como doador
do grupo gama-glutamil. A formação do dipeptidios é catalisada pela
enzima gama-glutamil transpeptidase (CGT), uma enzima da
membrana celular, presente, principalmente, no fígado, ducto biliar e
rim. A determinação dos níveis da enzima no sangue é usada na
identificação de doenças nesses órgãos.
transpeptidase (CGT), uma enzima da membrana celular, presente,
principalmente, no fígado, ducto biliar e rim. A determinação dos níveis
da enzima no sangue é usada na identificação de doenças nesses
órgãos.

A maioria dos aminoácidos usados para a síntese proteica, ou como
precursores para outros aminoácidos são obtidos da dieta ou da
renovação das proteínas endógenas. Eles podem ser:
• Aminoácidos glicogênios: Degradados em precursores de
glicose, como piruvato, a- cetoglutarato, succinil-CoA, fumarato,
oxalacetato.
• Aminoácidos cetogenicos: são degradados a acetil-CoA ou
acetoacetato e são convertidos em ácidos graxos ou corpos
cetônicos.

De acordo com Alton Meister, os aminoácidos são transportados como
dipeptídeos do ácido glutâmico. Nesse sistema de transporte, o
glutation (GSH) se presta como doador do grupo gama-glutamil. A
formação do dipeptídeo é catalisada pela enzima gama-glutamil
ARMAZENAMENTO:
TRANSPORTE:
O CICLO DO GAMA-GLUTAMIL:
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É o mecanismo de produção de proteinas determinado pelo DNA, que
acontece em duas fases chamadas transcrição e tradução.
Em resumo, o DNA é "transcrito" pelo RNA mensageiro (RNAm) e depois
a informação é "traduzida" pelos ribossomos (compostos RNA
ribossômico e moléculas de proteínas) e pelo RNA transportador (RNAt),
que transporta os aminoácidos, cuja sequência determinará a proteína
a ser formada.
3 RNAs são necessários para efetuar a síntese proteica: mensageiro,
ribossômico e transportador.

A SÍNTESE PROTEICA OCORRE EM 5 ETAPAS:

1. Ativação do aminoácido – formação do aminoacil-tRNA
2. Iniciação – ligação da subunidade pequena e do metionina-
acil-tRNA no sítio AUG
3. Elongação – o polipeptídio nascente e elongado pela ligação
de novos aminoácidos
4. Terminação – a parada na síntese se da pelo encontro de um
stop códon e o polipeptídio se desliga
5. envelopamento
• Componentes para sistema de tradução
ü RNAm que será traduzido (sempre traduzido da extermina
5’ para 3’)
ü Aminoacil-RNAt

ü GTP que fornece energia para processo

ü Fatores de iniciação
ATIVAÇÃO DE AMINOÁCIDOS (CITOSOL)

a. Para síntese de um polipeptideo de sequência definida,
dois requerimentos químicos fundamentais devem ser
alcançados
ü Grupamento carboxil de cada aminoácido deve ser
ativado para facilitar a formação da ligação peptídica
ü Um elo deve ser estabelecido entre cada novo
aminoácido e a informação contida no RNAm que o
codifica
b. Ambos requerimentos são cumpridos ligando-se o
aminoácido a umRNAt
c. Cada a um dos 20 aminoácidos é covalentemente ligado
a um RNAt específico, às custas ATP (enzima aminoacil-
RNAt-sintases)

INICIAÇÃO

a. RNAm contendo o código para síntese do polipeptideo se liga à
subunidade menor do ribossomo e ao aminoacil-RNAt iniciador
b. A subunidade ribossomal maior de liga então para formar um
complexo de iniciação
c. Aminoacil-RNAt iniciador estabelece pareamento de bases com
o códon AUG do RNAm, que sinaliza o começo do polipeptideo
• Esse processo, que requer GTP, é promovido por proteínas
citosólicas denominadas fatores de iniciação
SÍNTESE PROTEICA:
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ALONGAMENTO

a. O polipeptideo nascente é alongado pela adição de unidades
sucessivas de aminoácidos, as quais são ligadas
covalentemente após serem levadas até o ribossomo e
poscicionadas corretamente pelo respectivo RNAt, o qual, por
sua vez, realiza um pareamento de bases com o códon
correspondente no RNAm
• Esse processo requer proteínas citosólicas conhecidas como
fatores de alongamento
• Ligação de cada aminoacil-RNAt que entra e o movimento
do ribossomo ao longo do RNAt que entra e o movimento
do ribossomo ao longo do RNAm são facilitados pela
hidrólise de GTP à medida que cada resíduo é adicionado
ao polipeptideo nascente

TERMINAÇÃO E RECICLAGEM DO RIBOSSOMO

a) Conclusão da cadeia polipeptídica é sinalizada por um códon
de parada no RNAm
b) Novo polipeptideo é liberado do ribossomo, auxiliado por
proteínas denominadas fatores de liberação, e o ribossomo é
reciclado para um novo ciclo de síntese

ENOVELAMENTO E PROCESSAMENTO PÓS-TRADUCIONAL

a) Para que possa atingir sua forma biologicamente ativa, o novo
polipeptideo precisa dobrar-se em sua conformação
tridimensional apropriada
b) Antes ou depois de dobrar-se, o novo polipeptideo pode sofrer:

ü Processamento enzimático, incluindo remoção de um ou mais
aminoácidos
ü Adição de grupamentos acetil, fosforil, metil, carboxil, ou outros
grupos
ü Clivagem proteolítica, e/ou ligação de oligossacarídeos ou
grupos prostéticos

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METABOLISMO DAS PROTEÍNAS:

• Para que os aminoácidos sejam utilizados é necessário retirar
o grupo amina.
• Quase toda amina retirada dos aminoácidos é convertida em
ureia.
• Acontece no fígado, algumas etapas dentro da mitocôndria
e outras fora.

1. Remoção dos grupos aminos, realizada pelas enzimas
aminotranferases ou transaminases:O grupo amino é transferido
para o carbono α do α-cetoglutarato, liberando o
correspondente α-cetoácido.
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O α-cetoácido, poderá ser: oxidação pelo ciclo de Krebs, fornecendo
energia; utilização pela gliconeogênese, para a produção de glicose e
conversão de triacilglicerios e armazenamento.

2. Glutamato vai entrar na mitocôndria e
pode ocorrer duas reações diferentes:
I. Transaminação (transferência de
grupos aminas): perde nitrogênio
para formar ureia.
• Glumato reage com oxaloacetato
e forma α-cetoglutarato e
aspartato
II. Desanimação: grupo
amina sai de um aa e é
transferido para outro aa.
• Retira a amina do
glutamato, pela enzima
glutamayo-
desidrogenase, a qual
utiliza NAD+ ou NADP+
• Libera seu amino como
NH3, que se converte em
NH Amina se junta a um H+
e forma amônio NH4+
• Essa reação utiliza NAD+
ou NADP+ e água
OBS.: quando a amônia é produzida fora
do fígado ela se junta ao glutamato e
forma a glutamina e assim é
transportada pela corrente sanguínea
sem causar danos (glutamina-sintase).
Ao chegar no fígado, se degradam e
glutamato e amônia e são digeridos
normalmente formando ureia. Além
disso, ela pode ser
transportada em forma de alanina pelo ciclo da
glicose-alanina.
3. Íon amônio presente na mitocôndria hepática é
utilizado juntamente com o CO2 (como HCO3-)
produzido pela respiração mitocondrial, para formar
carbamoil-fosfato na matriz
• Reação dependente de ATP
• Enzima: carbamoil-fosfato-sintase I
4. Carbamoil-fosfato entra no ciclo da ureia

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MÚSCULO:

Ciclo da glicose-alanina: a alanina funciona como um transportador da
amônia e do esqueleto carbônico do piruvato desde o musculo ate o
fígado. A amônia é excretada, e o piruvato é empregado na produção
de glicose, a qual pode retornar ao músculo.

Este ciclo requer 4 ATP para excretar duas moléculas de amônia na
forma de uréia, através dos rins.

1. Carbamoil-fosfato doa seu grupo carbamoila para a ornitina,
formando citrulina, com liberação de Pi
• Enzima: ornitina-transcarbamoilase
• Citrulina produzida passa da mitocôndria para o citosol
• É consumido 2 ATP
2. Aspartato produzido na mitocôndria por transaminação é
transportado para citosol
2.b) Condensação do grupo amino do aspartato com o grupo
ureido (carbonila) da citrulina forma arginino-succinato
• Enzima: arginino-succinato-sintetase
• Requer ATP e ocorre via intermediário citrulil-AMP
3. Arginino-succinato é clivado pela arginino-succinase sintase,
formando arginina e fumarato
• Fumarato é convertido em malato e a seguir entra na
mitocôndria para unir-se aos intermediários do ciclo do
ácido cítrico
• Com consumo de ATP
4. Clivagem/quebra da arginina, produzindo ureia e ornitina
• Enzima: arginase
• Ornitina é transportada para mitocôndria para iniciar
outra volta do ciclo da ureia
A principal função do ciclo da ureia é eliminar a amônia tóxica do
corpo. Ou seja, tem a função de eliminar o nitrogênio indesejado do
organismo.
CICLO DA UREIA (4 ETAPAS):
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REGULAC ̧ÃO DO CICLO DE URÉIA:
• As concentrações das enzimas envolvidas no ciclo aumentam,
em dietas ricas em proteínas
•

• A regulação primária ocorre ao nível do controle da
concentração de N-acetilglutamato o ativador alostérico para a
carbamoil fosfato-sintase I
• Altas concentrações de arginina estimulam a N- acetilac
glutamato
o do
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Os sintomas do excesso de proteínas no organismo podem ser:
• Desenvolvimento da aterosclerose e de doenças cardíacas;
• Osteoporose, pois o excesso de proteína pode causar
aumento da excreção de cálcio;
• Pedra nos rins;
• Aumento de peso;
• Problemas no fígado.
A maioria das pessoas que desenvolve estes sintomas de excesso de
proteínas, geralmente, apresentam uma predisposição genética, algum
problema de saúde ou usou suplementos de forma inadequada.
Falta de proteínas:
Uma das principais doenças causada pela deficiência de proteína é a
Kwashiorkor, também chamada de desidratação intermediária.
Quando essa doença existe no corpo, a pessoa lida com anorexia,
dermatoses ulceradas, aumento do fígado e também irritabilidade. Uma
dieta pobre em proteínas favorece o surgimento do problema, por isso
é essencial se alimentar adequadamente.
Outra doença é a Deficiência de Proteína Trifuncional. Ela acontece
quando a pessoa não se alimenta ou está em jejum, pois ela impede a
formação de energia. É mais comum surgir na infância, com sintomas
como sonolência, hipoglicemia e perda de apetite.
Já os brevilíneos são redondos, baixos, com pescoço curto, tórax de
grande diâmetro e membros curtos em relação ao tronco.

Encontramos pessoas do tipo extremo e médio, ou seja, que apresentam
um biótipo do tipo longilíneo, brevilíneo e mediolíneos respectivamente.

Os longilíneos são magros, altos, com pescoço longo, tórax achatado e
membros logos em relação ao tronco.
EXCESSO DE PROTEÍNAS:
BREVILINEO, MEDIOLINEO, LONGILINEO
REFERÊNCIAS
Princípios de Bioquímica de Lehninger