Prova de Engenharia Agronômica

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Curso: Engenharia Agronômica 
Disciplina: Fatep 
Professor: Dr. Felipe Augusto Godoy 
E-mail: fgodoy@fateppiracicaba.edu.br 
Prova On-line Teórica: Bimestral 2 
NOTA 
Nome do aluno: 
Luciano Cláudio Monteiro 
RA: 202049 Turma: 2º AGRONOMIA 
 
Assinatura do aluno: 
 
Data da Prova: 09/06/2021 
 
 
 
INSTRUÇÕES 
 
• Leia as questões antes de respondê-las. 
• Essa avaliação compreende questões de múltipla escolha e questões discursivas. 
• Realize a avaliação de forma digital: indique as respostas para cada questão de múltipla escolha no gabarito e as 
questões discursivas deverão ser respondidas no espaço destinado às respostas. 
• Para aqueles que farão a prova manuscrita, copiem o gabarito e o preencha. Paras as questões discursivas, indique 
apenas o número da questão e coloque a resposta. Tudo deverá ser feito com caneta de tinta azul ou preta. 
• Após finalização da avaliação, o aluno deverá encaminhar o seu documento para o e-mail institucional do professor. 
• As provas poderão ser enviadas na forma digital ou como fotocópias de manuscritos, para aqueles que não 
possuírem computador para o acesso. 
• A fotocópia deve garantir a leitura integral das respostas descritas pelo aluno. 
• Respostas idênticas entre provas e cópias literais de materiais, manuscritos ou virtuais, anularão as questões. 
 
GABARITO PARA QUESTÕES DE MÚLTIPLA ESCOLHA 
 
 
TESTE 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 
ALTERNATIVA 
 
 
QUESTÕES DE MÚLTIPLA ESCOLHA 
 
1) A figura a seguir representa os níveis estruturais das proteínas. Essas moléculas, resultantes da ligação entre 
aminoácidos, são as mais abundantes no organismo humano e desempenham uma infinidade de funções biológicas, 
desde a formação estrutural de tecidos e órgãos até a defesa imunológica. 
 
Com base na análise da figura, pode-se afirmar: 
 
a) As proteínas são essenciais porque não são convertidas em outras biomoléculas como lipídios e carboidratos. 
b) A estrutura primária é a sequência de aminoácidos ligados através das ligações glicosídicas. 
c) O tipo de estrutura secundária representada na figura é estabilizada por pontes dissulfeto paralelas ao seu eixo, que 
permitem a formação da hélice característica das proteínas fibrosas. 
d) A clara do ovo, quando aquecida a 100°C, torna-se opaca devido à desnaturação da proteína que é caracterizada 
pelo rompimento das ligações peptídicas na estrutura primária. 
e) A estrutura quaternária de uma proteína resulta da associação de mais de uma cadeia polipeptídica de estrutura 
terciária. 
 
 
2) A ligação peptídica resulta da união entre o grupo: 
 
a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila do outro. 
 2 
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina do outro. 
c) amina de um aminoácido e amina do outro. 
d) amina de um aminoácido e radical R do outro. 
e) carboxila de um aminoácido e radical R do outro. 
 
 
3) As proteínas são moléculas grandes e apresentam estrutura complexa, já que uma molécula de proteína é constituída 
por várias unidades de aminoácidos ligadas entre si. A respeito dos aminoácidos, assinale o que for correto: 
 
01) São exemplos de aminoácidos: glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, fenilalanina, valina, lisina e leucina. 
02) Os seres vivos possuem 20 aminoácidos para promover a síntese de suas proteínas, porém alguns são essenciais. 
04) Toda molécula de aminoácido tem um grupo ácido carboxílico (–COOH) e um grupo amina (–NH2) ligado a um átomo 
de carbono. A esse mesmo carbono se liga ainda um átomo de hidrogênio (–H) e um radical (–R), que pode ser um 
simples átomo de hidrogênio ou grupos mais complexos. Assim, os aminoácidos existentes na natureza diferem entre si 
apenas quanto aos seus radicais. 
08) Na molécula de proteína, dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação peptídica entre as suas carboxilas, com 
a perda de uma molécula de água, caracterizando uma síntese por desidratação. 
 
A resposta é a soma das alternativas corretas: ___ 
 
 
4) De acordo com as informações encontradas na imagem, assinale a alternativa correta: 
 
a) A figura representa uma proteína terciária que possui várias funções no organismo, dentre elas, a de participar de 
várias reações. 
b) Os aminoácidos unidos por pontes de hidrogênio formam uma proteína terciária de grande valor estrutural. 
c) Por meio de ligações peptídicas, os aminoácidos da figura unem-se, formando uma molécula proteica com estrutura 
primária. 
d) A proteína da figura representa uma proteína de estrutura secundária. 
e) Os 39 aminoácidos da figura estão unidos por meio de 40 ligações peptídicas, representadas na sua estrutura 
secundária. 
 
 
5) Sobre a estrutura das proteínas, é incorreto afirmar: 
 
a) Uma ligação peptídica é formada entre o grupo carboxila de um aminoácido e o amino do outro. 
b) A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos da sua cadeia polipeptídica e é escrita do 
aminoácido C-terminal para o aminoácido N-terminal. 
c) A desnaturação proteica consiste na perda total ou parcial dos níveis superiores de organização, com perda de função. 
d) As interações não covalentes (ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e iônicas) são forças estabilizadoras dos 
níveis superiores de organização proteica. 
e) Os níveis superiores estruturais das proteínas (secundário, terciário e quaternário) referem-se às formas das cadeias 
polipeptídicas dobradas. 
 
6) Considere o aminoácido abaixo. Sobre esse aminoácido, é incorreto afirmar: 
 
a) possui grupo R, que forma ligação de hidrogênio. 
b) é classificado como polar carregado negativamente. 
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c) possui dois grupos ionizáveis. 
d) pode se ligar a outro aminoácido por ligações peptídicas. 
e) Possuem um carbono α. 
 
 
7) A proteína transmembrana de um macrófago apresenta aminoácidos constituídos pelos radicais polares R1 e R2, 
presentes em dois dos aminoácidos indicados pelas fórmulas estruturais presentes na figura: 
 
 
Um antígeno fora do macrófago liga-se a um dos radicais por interação dipolo-dipolo. Uma enzima produzida no citosol 
do macrófago interage com o outro radical por ligação de hidrogênio. Os radicais R1 e R2 constituem, respectivamente, 
os aminoácidos: 
 
a) serina e alanina. 
b) aspartato e serina. 
c) alanina e serina. 
d) aspartato e alanina. 
e) serina e aspartato. 
 
 
10) Chama-se aminoácido essencial o aminoácido que: 
 
a) não é sintetizado no organismo. 
b) é sintetizado em qualquer organismo. 
c) só existe em determinados vegetais. 
d) tem função semelhante à das vitaminas. 
e) é indispensável ao metabolismo energético. 
 
 
11) Analise a figura a seguir que mostra a mudança da estrutura terciária de uma proteína pela modificação das condições 
às quais ela está exposta: 
 
Esta mudança de conformação é chamada de: 
 
a) saturação e pode ser causada pela alteração do pH do meio. 
b) renaturação e pode ser causada pela alteração da temperatura do meio. 
c) saponifização e pode ser causada pela alteração de pH do meio. 
d) floculação e pode ser causada pela mudança de densidade do meio. 
e) desnaturação e pode ser causada pela alteração de temperatura do meio. 
 
 
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12) Duas proteínas (alfa e beta), extraídas de estruturas diferentes de um mesmo vegetal mostraram a seguinte 
composição: 
 
alfa – 10 leucinas, 15 valinas, 3 prolinas, 12 histidinas, 8 serinas e 11 cisteínas. 
beta – 10 leucinas, 15 valinas, 3 prolinas, 12 histidinas, 8 serinas e 11 cisteínas. 
 
Embora a composição seja a mesma, estudos de cristalografia mostraram que a conformação e a estrutura são diferentes, 
além da confirmação de que as funções também são diferentes. Considerando esses dados da análise das duas proteínas, 
é correto afirmar que: 
 
a) alfa e beta são iguais, pois têm exatamente o mesmo número de aminoácidos, embora as conformações sejam 
diferentes. 
b) alfa e beta são iguais, pois têm os mesmos aminoácidos e pertencem ao mesmo vegetal, embora asconformações 
sejam diferentes. 
c) alfa e beta são iguais, pois têm a mesma proporção dos diferentes aminoácidos, embora as conformações sejam 
diferentes. 
d) alfa e beta são diferentes, pois foram extraídas de estruturas diferentes do vegetal. 
e) alfa e beta são diferentes, pois embora possuam exatamente a mesma proporção de aminoácidos, sua organização e 
seu sentido de leitura são diferentes. 
 
 
13) As proteínas, além de constituírem o componente celular mais abundante, são as moléculas mais diversificadas 
quanto à forma e função. Formam os componentes do esqueleto celular e de estruturas de sustentação. Das 
afirmativas abaixo pode-se afirmar que a/as: 
 
a) Proteínas globulares são formadas apenas pela estrutura primária. 
b) Proteínas globulares são resistentes às alterações como altas temperaturas, mudanças de pH (ácido ou bases fortes). 
c) A sequência de aminoácidos determina a função de uma proteína. 
d) Desnaturação proteica é definida como um arranjo molecular, onde ocorre a quebra das ligações peptídicas presentes 
na estrutura primária. 
e) Proteína fibrosa, como o colágeno e a queratina, são altamente solúveis em meio aquoso. 
 
 
 
14) Relacione corretamente os lipídeos apresentados na coluna I às informações referentes à estrutura e à função de cada 
um deles, na coluna II. 
 
 
A numeração correta de cima para baixo é: 
 
a) 5, 4, 3, 2, 1. 
b) 5, 2, 4, 1, 3. 
c) 2, 5, 4, 3, 1. 
d) 2, 5, 4, 1, 3. 
e) 2, 5, 3, 1, 4. 
 5 
15) As propriedades físicas dos ácidos graxos são influenciadas pelo comprimento da cadeia e pelo grau de insaturação de 
suas cadeias. Ordene os ácidos graxos descritos abaixo, em ordem decrescente quanto ao ponto de fusão e marque a 
alternativa correta: 
 
1. cis-oleato (18:1) 
2. trans-oleato (18:1) 
3. linoleato (18:2) 
 
a) 1>2>3. 
b) 2>1>3. 
c) 2>3>1. 
d) 3>1>2. 
e) 3>2>1. 
 
 
16) 
 
Sobre as estruturas acima, é incorreto afirmar: 
 
a) Os compostos (A, B, C) são lipídeos estruturais de membranas, e são moléculas anfipáticas. 
b) O composto (A) é um esfingolipídeo, não contém glicerol, mas sim um álcool aminado de cadeia longa, a esfingosina. 
c) O composto (B) é um glicerofosfolipídeo, contém dois ácidos graxos unidos em ligação éster ao glicerol. 
d) O composto (C) é o colesterol, um componente importante da membrana plasmática de células vegetais. 
e) O composto (A) e (B) apresentam um grupo-cabeça polar e duas caudas não-polares. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 6 
QUESTÕES DISCURSIVAS 
 
 
1) Mostre, por equações químicas, como a lisina e a asparagina podem se combinar para formar um dipeptídeo. 
 
 LISINA ASPARAGINA 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
2) O milho (Zea mays L.) é utilizado na alimentação humana sob diversas formas de grãos secos e verdes. No caso de 
grãos verdes para consumo in natura, é chamado popularmente de milho verde, que pode ser consumido cozido ou 
assado, processado para fazer curau, pamonha e suco e, ainda, como ingrediente para fabricação de bolos, biscoitos, 
sorvetes e uma série de outros tipos de alimentos. O cultivo do milho verde é uma atividade quase que exclusiva de 
pequenos e médios agricultores, responsáveis pela colocação do produto no mercado. Há algum tempo, utilizavam-se 
para a produção de milho verde as mesmas cultivares indicadas para a produção de grãos, mas, com a crescente 
demanda e com consumidores cada vez mais exigentes quanto às características comerciais das espigas, diversas 
empresas produtoras de sementes, resolveram desenvolver cultivares que atendessem às exigências do mercado 
consumidor e ainda mais tolerantes às doenças e pragas que atacam as espigas, causando danos às mesmas e 
prejudicando a comercialização. 
O sabor adocicado do milho verde recém-colhido é devido ao alto nível de açúcar nos grãos, produzido durante o 
processo de fotossíntese. O milho comprado no supermercado, vários dias após a colheita, não é mais tão doce, 
porque cerca de 50% do açúcar livre do milho é convertido, enzimaticamente, em amido um dia após a colheita. Para 
preservar o sabor adocicado do milho verde fresco, as espigas descascadas devem ser mergulhadas em água fervente 
por alguns minutos e então resfriadas, num processo que denominamos de branqueamento. O milho tratado dessa 
maneira mantém seu sabor adocicado. Qual é a base bioquímica deste procedimento? 
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ÁREA PARA A QUESTÃO 1